O documento discute aminoácidos, peptídeos e proteínas. Ele explica a constituição dos aminoácidos, formação de peptídeos através de ligações peptídicas, e as quatro estruturas de proteínas - primária, secundária, terciária e quaternária. Ele também descreve ferramentas como cromatografia e eletroforese usadas para estudar proteínas.

1. +
Bioquímica - Universidade Católica de Brasília
Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas
Prof. Dr. Gabriel da Rocha Fernandes
Universidade Católica de Brasília
gabrielf@ucb.br - fernandes.gabriel@gmail.com

2. + 2
O que devo saber ao fim desta
aula?
n Constituição dos aminoácidos.
n Influencia dos grupos R.
n Aminoácidos como ácidos e bases.
n Formação dos peptídeos.
n Estruturas das proteínas.
n Principais ferramentas para estudos das proteínas.

3. + 3
Aminoácidos
n 20 principais aminoácidos.
n Grupos
carboxil e amino ligados ao
mesmo carbono alfa.
n Diferemum dos outros quanto a
cadeia lateral.
n Estrutura, tamanho, carga
-
influenciam na solubilidade em água.
n Carbonoalfa ligado a 4 diferentes
grupos (exceto glicina)

4. + 4
Aminoácidos
n Outros menos comuns são resíduos modificados nas proteínas.
n Aminoácidos raros não incorporados a proteínas.
n Existe mesma quandidade de L e D-aminoácidos.
n Somente L-aminoácidos compõe as proteínas.
n Classificados em 5 grupos quanto as propriedades da cadeia
lateral.

5. + 5
Propriedades e convenções

6. + 6
Grupos R alifáticos, apolares
n Altamente hidrofóbicos
n A, V, L
e I tendem-se a
agrupar dentro da
proteína, estabilizando a
estrutura.
n Ptem estrutura rígida,
que diminui a
flexibilidade da
proteína.

7. + 7
Grupos R Aromáticos
n Relativamente hidrofóbicos.
n Grupo hidroxil da Y forma ligações de hidrogênio.
n W tem nitrogênio no anel indol.

8. + 8
Polar, grupo R não carregado
n Hidrofílicos - formam ligações de
hidrogênio.
n S e T grupo hidroxil.
n C - grupo sulfidril - ácido fraco.
n N e Q grupo amida.

9. + 9
Positivamente carregado (básico)
n Mais hidrofílicos.
n K tem outro grupo amino primário.
n R possui um grupo guanidina.
n H, grupo aromático imidazol.

10. + 10
Negativamente carregados (ácidos)
n D e E - segundo carboxil.

11. + 11
Aminoácidos incomuns
n Aminoácidos
comuns que sofrem modificações após serem
incorporados a proteína.
n Alfacarboxiglutamato compõe a protrombina e liga-se ao
cálcio.
n Modificações nos resíduos para alterar a função.
n Fosforil, metil, acetil, adenilil...

12. + 12
Aminoácidos como ácidos e bases
n Grupos amino, carboxil e R ionizáveis - agem como ácidos e bases
fracas.
n Aminoácidosem R ionozável dissolvido em água apresenta-se como
um ion dipolar.
n Zwitterion (ion híbrido)
n Curva de titulação característica.
n Duas regiões de tamponamento.

13. + 13
Aminoácidos como ácidos e bases

14. + 14
Ponto isoelétrico
n Ponto de inflexão da curva de titulação.
n Há predominancia da forma zwitterion.
n pH em que a carga elétrica é nula.

15. + 15
Diferenças nas propriedades ácido-
base
n pKa semelhantes
n -COOH varia de 1,8 a 2,4
n NH3+ varia de 8,8 a 11.
n Diferenças associadas aos grupos
R.
n Aminoácidos com grupo R
ionizável possuem curvas de
titulação mais complexas.
n Somente a histidina tem poder
tamponante biologicamente
significativo.

16. + 16
Pepdídeos e proteínas
n Peptídeos
são cadeias de
aminoácidos.
n Aminoácidos unem-se por ligações
peptídicas (reação de condensação).
n Poucos aminoácidos = oligopeptídeo
n Muitos aminoácidos = polipeptídeo
n Qual
o limiar entre um polipeptídeo
e uma proteína?

17. + 17
Peptídeos = massa < 10kDa
n Hormônios e feromônios:
n insulina
n ocitocina
n feromônio de moscas da fruta
n Neuropeptídeos
n substância P (mediador de dor)
n Antibióticos
n Toxinas

18. + 18
Pepdídeos e proteínas
n Aminoácido em uma cadeia peptídica é chamado de resíduo.
n Perde um átomo de H do grupo amino e uma função hidroxil.
n Resíduo
na extremidade com um grupo alfa-amino livre é
chamado de aminoterminal.
n Resíduo
na outra extremidade, com carboxil livre, é o resíduo
carboxiterminal.

19. + 19
Ionização nos peptídeos
n Grupos amino e carboxi livres.
n Cadeias laterais dos resíduos.

20. + 20
Diferentes tamanhos e composições

21. + 21
Proteínas conjugadas
n Possuem grupos químicos além dos aminoácidos.
n Grupos prostéticos.
n Lipoproteínas.
n Glicoproteínas.
n Metaloproteínas.

22. + 22
Estrutura de proteínas
n Estrutura
primária - Descrição de todas a ligações covalentes
que conectam os resíduos.
n Secundária- Arranjos de aminoácidos estáveis formando
padrões (alfa hélice, folhas beta)
n Terciária - Aspectos de dobramento tridimensional.
n Quaternária
- organização espacial de todas as cadeias que
formam o polipetídeo.

23. + 23
Estrutura de proteínas

24. + 24
Função e sequencia de
aminoácidos
n Função depende da sequência de aminoácidos.
n Tendem a ser conservadas em proteínas de mesma função.
n Domínios conservados.
n Sequênciade aminoácidos associada ao aparecimento de
estrutura secundária.

25. + 25
Alfa hélice
n Cada volta formada por 3,6 resíduos.

26. + 26
Alfa hélice
n Sequencia de aminácidos afeta estrutura.
n Alanina tem melhor tendência a formar hélices.
n Glutamatos adjacentes repelem-se.
n Grande
volume das moléculas de Asn, Ser, Thr e Cys também
desestabilizam.

27. + 27
Folhas beta
n Cadeias polipeptídicas em zigue-zague.

28. + 28
Estruturas terciárias
n Proteínas fibrosas (longos filamentos)
n Proteínas globulares

29. + 29
Quaternárias
n Interação de diferentes polipeptídeos.
n Subunidades.
n Hemoglobina (4 subunidades)

30. + 30
Estudando as proteínas
n Cromatografia
n Eletroforese
n Busca por homologia
n Definição de estrutura.

31. + 31
Cromatografia

32. + 32
Eletroforese

33. + 33
Homologia