Aminoµcidos

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Aminoµcidos

  1. 1. AMINOÁCIDOS Prof. Marcos C. Silva
  2. 2. AMINOÁCIDOS <ul><li>São unidades estruturais que compõem as proteínas e sua estrutura química é </li></ul>
  3. 3. AMINOÁCIDOS <ul><li>Importância </li></ul><ul><li>Os aminoácidos são essenciais para seres humanos seja como; </li></ul><ul><li>componente importante da dieta (auxiliando no crescimento infantil ou mantendo a saúde dos adultos), </li></ul><ul><li>participando de processos como a transmissão nervosa, biossíntese de porfirinas, purinas, pirimidinas e uréia </li></ul><ul><li>nas vias de transdução de sinais (intra e extracelular) </li></ul><ul><li>componentes de antibióticos polipeptídicos elaborados por microorganismos </li></ul>
  4. 4. AMINOÁCIDOS <ul><li>Funções : </li></ul><ul><li>Combustível : </li></ul><ul><li>Aminoácidos podem ser Glicogênicos ou Cetogênicos </li></ul><ul><li>aa. glicogênicos podem ser convertidos em Glicose </li></ul><ul><li>aa. cetogênicos são convertidos em Acetil CoA (ou acetoacetato), estas moléculas não podem ser convertidos em glicose. </li></ul><ul><li>Conversão para outras moléculas </li></ul><ul><li>aspartato e glutamina purinas e pirimidinas </li></ul><ul><li>serina esfingolipídeos </li></ul><ul><li>histidina histamina </li></ul>
  5. 5. AMINOÁCIDOS <ul><li>tirosina tiroxina, melanina, dopamina e epinefrina </li></ul><ul><li>Triptofano serotonina e melotonina e contribuia para o anel de nicotinamida </li></ul><ul><li>Glicina forma parte dos anéis de porfirina e purina </li></ul><ul><li>Transmissão nervosa : fosforilação e defosforilação da tirosina, da treonina e da serina </li></ul><ul><li>Controle do crescimento celular </li></ul><ul><li>Biossíntese de porfirinas, purinas e pirimidinas </li></ul><ul><li>Hormônios (aa. e peptídeos de baixo peso molecular) </li></ul><ul><li>Antibióticos polipeptídicos elaborados por m.o. (D e L α - aa.) </li></ul>
  6. 6. AMINOÁCIDOS <ul><li>Classificação dos Aminoácidos </li></ul><ul><li>Uma das formas de classificar os aa é pela polaridade das suas cadeias laterais. Podemos, portanto, estabelecer três tipos principais de aminoácidos: </li></ul><ul><li>Os com grupos R apolares </li></ul><ul><li>Os com grupos R polares não carregados </li></ul><ul><li>Os com grupos R polares carregados </li></ul>
  7. 7. AMINOÁCIDOS <ul><li>As cadeias laterais apolares dos aa possuem uma variedade de formas e tamanhos </li></ul><ul><li>A glicina tem o menor tamanho de cadeia; um átomo de H </li></ul><ul><li>A alanina, a valina, a leucina e isoleucina tem cadeias laterais alifáticas, com tamanhos que variam de um grupo metila para a alanina aos grupos butil isomérico para a leucina e isoleucina </li></ul><ul><li>A metionina tem um tiol éter </li></ul><ul><li>A prolina tem um grupo pirrolidina cíclico na cadeia lateral </li></ul><ul><li>A fenilalanina (com sua porção fenil) e o triptofano (com seu grupo indol) contém grupos aromáticos laterais , caracterizados pelo seu grande tamanho e apolaridade </li></ul>
  8. 8. AMINOÁCIDOS <ul><li>As cadeias laterais polares não carregadas contêm grupos Hidroxila, Amida ou Tiol </li></ul><ul><li>Temos neste grupo; </li></ul><ul><li>a serina e a treonina com grupos R hidroxílicos de diferentes tamanhos. </li></ul><ul><li>A asparagina e a glutamina possuem cadeias laterais com grupos amino de diferentes tamanhos </li></ul><ul><li>A tirosina tem um grupo fenólico (e, como a fenilalanina e o triptofano, é aromático) </li></ul><ul><li>A cisteína é única dentre os 20 aa. pois tem um grupo tiol que pode formar um ponte dissulfeto com outra cisteína por meio da oxidação de dois grupos tiol </li></ul>
  9. 9. AMINOÁCIDOS <ul><li>As cadeias laterais são carregadas positivamente ou negativamente </li></ul><ul><li>Cinco aa. apresentam cadeias laterais carregadas. As cadeias laterais de aa. Básicos que são carregados positiva/ em valores de pH fisiológicos: </li></ul><ul><li>lisina, que tem uma cadeia lateral butilamônio </li></ul><ul><li>a arginina que tem um grupo guanidina </li></ul><ul><li>a histidina que tem uma parte imidazólica </li></ul><ul><li>As cadeias laterais dos aa. ácidos </li></ul><ul><li>ácido aspártico – em estado ionizado é chamado aspartato </li></ul><ul><li>ácido glutâmico – em estado ionizado é chamado glutamato </li></ul>
  10. 10. AMINOÁCIDOS <ul><li>Propriedades gerais dos aminoácidos </li></ul><ul><li>Os grupo amino e carboxílico dos aa. ionizam-se prontamente </li></ul><ul><li>COOH COO - Na + </li></ul><ul><li>R-C-NH 3 + Cl - + NaOH R-C-NH 3 + Cl - + H 2 0 </li></ul><ul><li>H pK1 H </li></ul><ul><li>Os valores de pK dos grupos α carboxílicos situam-se em torno de 2,2 ao passo que os valores de pK dos grupos α amino estão próximos de 9,4 </li></ul><ul><li>Em pH fisiológico (~ 7,4), os grupo amino são protonados e os grupos carboxílicos assumem sua forma de base conjugada </li></ul>
  11. 11. AMINOÁCIDOS <ul><li>O código genético específica 20 L aminoácidos </li></ul><ul><li>Somente 20 aa constituem as unidades monoméricas dos quais os esqueletos polipeptídicos das proteínas... </li></ul><ul><li>aa. essenciais aa. não essenciais </li></ul><ul><li>Histidina Alanina </li></ul><ul><li>Isoleucina Aspartato </li></ul><ul><li>Leucina Asparagina </li></ul><ul><li>Lisina Glutamina </li></ul><ul><li>Metionina Cisteína </li></ul><ul><li>Valina Glicina </li></ul><ul><li>Fenilalanina Glutamato </li></ul><ul><li>Treonina Prolina </li></ul><ul><li>Triptofano Serina </li></ul><ul><li>Arginina Tirosina </li></ul>
  12. 12. AMINOÁCIDOS <ul><li>Os mamíferos contêm certos D- aminoácidos livres </li></ul><ul><li>Temos a D- serina, presente na parte anterior do cérebro e na periferia </li></ul><ul><li>Aminoácidos podem ter carga líquida positiva, Negativa ou Zero </li></ul><ul><li>aa. apresentam dois grupos de ácidos fracos ionizáveis : </li></ul><ul><li>COOH e NH 3 + </li></ul><ul><li>Em solução observamos em equilíbrio protônico: </li></ul><ul><li>uma forma carregada e uma não carregada </li></ul><ul><li>R-COOH R-COO - + H + </li></ul><ul><li>R-NH 3 + R-NH 2 + H + </li></ul><ul><li>R-COOH e R-NH 3 + são as espécies protonadas ou ácidas </li></ul>
  13. 13. AMINOÁCIDOS <ul><li>R-COO - e R-NH2 são as bases conjugadas (receptoras de protons) dos ácidos correspondentes. Embora ambos, R-COOH e R-NH 3 + sejam ácidos fracos, o 1 o é bem mais forte do que 2 o No pH do plasma sanguíneo ou espaço intracelular (7,4 e 7,1...) os grupos carboxila estão na forma R-COO - e os grupos amina, na forma R-NH 3 + </li></ul>
  14. 14. AMINOÁCIDOS <ul><li>Os valores de pk a expressam a força dos ácidos fracos </li></ul><ul><li>As forças ácidas relativas dos ácidos fracos são expressados pelas suas constantes de dissociação K a , ou pelo seu pK a , o log negativo da constante de dissociação </li></ul><ul><li>pKa = -log Ka </li></ul><ul><li>A carga liquida (a soma algébrica de todos os grupos carregados negativa/ presentes) de um aa. depende sobretudo do pH, ou concentração protônica da solução em que está contida </li></ul><ul><li>No seu pH isoelétrico (pI) um aa. não tem carga líquida </li></ul><ul><li>Os α - aa. têm duas ou, aqueles com cadeias laterais ionizáveis, três grupos ácido-base. A curva de titulação da glicina </li></ul>
  15. 15. AMINOÁCIDOS <ul><li>em valores baixos de pH os grupos ácido-básicos da Gly estão total/ protonados, a forma catiônica ( + H 3 NCH 2 COOH) </li></ul><ul><li>Os valores de pK dos grupos ionizáveis da Gly são diferentes, de modo que a equação de Henderson-Hasselbach o descreve... </li></ul><ul><li>[A] </li></ul><ul><li>pH = pK + log ------- </li></ul><ul><li>[HA] </li></ul><ul><li>Em pH 2,35 conc. catiônica ( + H 3 NCH 2 COOH) e zuiteriónica ( + H 3 NCH 2 COO - ) são iguais; similar/ em pH 9,78 conc. das formas zuiteriónica e aniónica ( + H 2 NCH 2 COO - )são iguais </li></ul><ul><li>Ponto isoelétrico (pI) é o pH no qual uma molécula não conduz corrente elétrica </li></ul><ul><li>pI = ½ (pK i + pK j ) </li></ul>
  16. 16. AMINOÁCIDOS <ul><li>Onde K i e K j são as constantes de dissociação das duas ionizações envolvendo espécies neutras </li></ul><ul><li>Para os ácidos monoamino e dicarboxilícos como a glicina, K i e K j representam K 1 e K 2 . Quanto ao ácido aspártico e glutâmico K i e K j são K 1 e K R , já para a arginina, histidina e lisina são K R e K 2 </li></ul><ul><li>pK 1 + pK 2 pK 1 + pK R </li></ul><ul><li>ácido monoaminocarboxílico : pI = ----------------- ---------------- </li></ul><ul><li>2 2 </li></ul><ul><li>pK 2 + pK R </li></ul><ul><li>aa diaminocarboxílico pI = ----------------- </li></ul><ul><li>2 </li></ul><ul><li>Os valores de pK variam com o meio </li></ul><ul><li>O ambiente de qualquer grupo dissociável afeta seu pK </li></ul><ul><li>Para um par ácido-base conjugados, um solvente polar favorece </li></ul>
  17. 17. AMINOÁCIDOS <ul><li>a uma forma carregada (Ex. R-COO - ou R-NH 3 + ) </li></ul><ul><li>Um solvente menos polar favorece a forma não carregada (Ex. R-COOH ou R-NH 2 ). Um meio não polar, assim, aumenta o pK de um grupo carboxil, mas diminui em um grupo amino </li></ul><ul><li>A presença de grupos carregados adjacentes também afeta os valores de pK e pode reforçar ou neutralizar os efeitos do solvente </li></ul><ul><li>A solubilidade e os pontos de fusão dos aa. Refletem o seu caráter iônico </li></ul><ul><li>aa. apresentam vários grupos carregados, e assim são solúveis em solventes polares (H2O e etanol), mas insolúveis em </li></ul>
  18. 18. AMINOÁCIDOS <ul><li>solventes não polares (benzeno, hexano ou éter) </li></ul><ul><li>Os altos pontos de fusão dos aa. (>200 o C) refletem a alta energia necessária para romper as forças iônicas que estabilizam a sua rede cristalina </li></ul><ul><li>Estereoquímica dos aminoácidos </li></ul><ul><li>Com exceção da glicina todos os aa. são opticamente ativos </li></ul><ul><li>As moléculas optica/ ativas são assimétricas </li></ul><ul><li>Os átomos de C α (exceto a glicina) são centros assimétricos </li></ul><ul><li>Os centros quirais geram enanciômeros – são reconhecidas ao ser analisadas assimetrica/ , pelo plano de luz polarizada </li></ul>
  19. 19. AMINOÁCIDOS <ul><li>Todos os aa. derivados de proteínas têm a configuração estereoquímica L – possuem a mesma configuração relativa em torno de seus átomos C </li></ul><ul><li>A designação L ou D de um aa não indica sua habilidade para girar o plano de luz polarizada </li></ul><ul><li>Aminoácidos incomuns </li></ul><ul><li>Os 20 aa-padrão não são os únicos que ocorrem em sistemas biológicos </li></ul><ul><li>Derivados de aminoácidos em proteínas </li></ul><ul><li>Em quase todo caso, aa. incomuns resultam da modificação específica de um resíduo de aa após a cadeia polipeptídica ter sido sintetizada </li></ul>
  20. 20. AMINOÁCIDOS <ul><li>4 – hidroxiprolina – proteínas da parede celular de vegetais </li></ul><ul><li>5 – hidroxilisina – proteína fibrosa do tecido conjuntivo </li></ul><ul><li>6 – N – metilisina – na miosina proteína contrátil do músculo </li></ul><ul><li>צּ carboxiglutamato – protrombina (proteína coagulação) </li></ul><ul><li>Desmosina – proteína elastina </li></ul><ul><li>Ornitina e citrulina – biossíntese da arginina e ciclo da uréia </li></ul>
  21. 21. AMINOÁCIDOS <ul><li>modificações em aa. incluem a adição de grupos químicos a R: </li></ul><ul><li>Hidroxilação </li></ul><ul><li>Metilação </li></ul><ul><li>Acetilação </li></ul><ul><li>Carboxilação </li></ul><ul><li>Fosforilação </li></ul><ul><li>Os grupos amino e carboxílicos livres nas posições C-N terminais podem ser quimica/ modificados </li></ul><ul><li>D-Áminoácidos </li></ul><ul><li>Formam polipeptídeos curtos de paredes celulares bacterianas tornado-as menos suscetíveis ao ataque de peptidases também são componentes de antibióticos (valinomicina) </li></ul>
  22. 22. AMINOÁCIDOS <ul><li>Essas modificações – diversidade biológica de proteinas </li></ul><ul><li>Solubilidade </li></ul><ul><li>Estabilidade </li></ul><ul><li>Localização subcelular </li></ul><ul><li>Interação com outras proteínas (redes de sinalização da fosforilação) </li></ul>

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