Proteínas, Enzimas e Energia

Enzimas e Energia

Bases do metabolismo

Enzimas

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Enzimas

- Proteínas.
- Permitem que as reacções químicas
ocorram à temperatura corporal
- catalizadoras…

Enzimas
catalizadoras:
- Não se modificam na reacção química.
- Não alteram o resultado final, antes…
- Aumentam a vel. de reacção diminuindo a energia de
activação.

Energia de activação: quantidade de energia necessária para
iniciar uma reacção química
Energia

Energia de activação sem enzima
Energia de activação com enzima
Diferença entre S
a energia livre P
de S e P

Caminho da Reação

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Enzimas

Enzimas

Substratos:
- reagentes .
- alterados, durante a reacção, em produtos.

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Enzimas

Conformação: forma da Enzima;
Estrutura terciária ou quaternária.

Sítio Activo: zonas da enzima a que
se ligam especificamente os
substratos e que com estes reagem.

Enzimas

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Enzimas – ligação ES

Emil Fischer (1894): elevada especificidade das enzimas originou
 Chave-Fechadura , que considera que a enzima possui um
sitio activo complementar ao substrato.

Sítio
activo

Enzimas – ligação ES

Koshland (1958): Encaixe Induzido , enzima e o substrato
,
sofrem uma conformação para o encaixe. O substrato é distorcido
para a conformação exacta do estado de transição.

Sítio
activo

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Enzima (nomenclatura)

- “ase”
- Função no nome (ex. DNA polimerase).

ex.:
Cinases: fosforilam Proteínas (ad. fosfato)
Fosfatases: desfosforilam Proteínas
(removem o fosfato)

Enzima (nomenclatura)

IsoEnzimas: em diferentes órgãos,
diferentes versões, mas com a mesma
actividade.

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Enzimas

- Velocidade da reacção: medida pela
velocidade a que se formam os produtos.

Factores que a afectam:
- temperatura.
- pH.
- concentração da Enzima e substrato.
- concentração de cofactores/coEnzimas.
- efeitos de inibição pelo produto.

Temperatura

As nossas enzimas estão
bem adaptadas ao nosso
corpo!

Pico de actividade máxima à
temp. média do corpo. (37 oC)

Vel. de reacção aumenta c/
aumento da temperatura.
Acima desta temp. média
(37 oC) a vel. de reacção
diminui à medida que as
Enzimas desnaturam.

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Temperatura
  temperatura dois efeitos ocorrem:
(a) a taxa de reacção aumenta, como se observa na
maioria das reacções químicas;
(b) a estabilidade da proteína decresce devido a
desactivação térmica.

 Enzima  temperatura
óptima para que atinja a sua
actividade máxima, é a
temperatura máxima na qual
a enzima possui uma
actividade cte. por um
período de tempo.

Temperatura

 O efeito da temperatura depende:
- pH e da força iónica do meio;
- presença ou ausência de ligantes.

 Acima desta temperatura, o  velocidade de reacção devido à
temperatura é “compensado” pela perda de actividade
catalítica devido à desnaturação térmica.

ENZIMA TEMPERATURA ÓPTIMA (°C)P

Pepsina 31,6

Tripsina 25,5

Urease 20,8

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pH

Enzimas normalmente
“trabalham” num
determinado valor de pH.

pH óptimo: pH ao qual a
Enzima exibe a actividade
máxima (pico).

Isto reflecte o pH do fluido
corporal onde a Enzima se
encontra.

pH

A estabilidade de uma enzima ao pH depende:
- temperatura;
- força iónica;
- natureza química do tampão;
- concentração de iões metálicos contaminantes;
- concentração de substratos ou cofactores da enzima;
- concentração da enzima. ENZIMA pH ÓPTIMO

Pepsina 1,5

Tripsina 7,7

Catalase 7,6

Arginase 9,7

Fumarase 7,8

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Enzimas

Sítio activo:
Pode possuir componentes não proteicos:cofactores.
Possui aminoácidos auxiliares, de contacto e catalíticos.
Activador:Iões inorgânicos
que condicionam a acção
Porção proteica catalítica das enzimas (Fe²+)
Cofactor
APOENZIMA Coenzima: molécula
orgânica complexa (NAD+)

HOLOENZIMA
Grupo
prostético

Cofactores e CoEnzimas
Necessários para a
actividade de certas
Enzimas.

Cofactor:
- Iões (Ca++, Mg++, etc.)
- Frequentemente agem na
alteração conformacional do
centro activo.
- Ajudam na ligação do
substrato.

CoEnzima:
- Deriva das vitaminas
- Participa nas reacções

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Enzimas - cofactor
 Algumas enzimas que contêm ou necessitam de
elementos inorgânicos como cofactores
ENZIMA COFACTOR
PEROXIDASE Fe+2 ou Fe+3

CATALASE

CITOCROMO OXIDASE Cu+2

ÁLCOOL DESIDROGENASE Zn+2

HEXOQUINASE Mg+2

UREASE Ni+2

Enzimas - coenzimas

 A maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis
 Classificam-se em:
- transportadoras de hidrogénio
- transportadoras de grupos químicos
 Transportadoras de hidrogénio

Coenzima Abreviatura Reação Origem
catalisada
Nicotinamida adenina NAD+ Oxi-redução Niacina ou
dinucleotídio Vitamina B3
Nicotinamida adenina NADP+ Oxi-redução Niacina ou
dinucleotídio fosfato Vitamina B3
Flavina adenina FAD Oxi-redução Riboflavina ou
dinucleotídio Vitamina B2

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Enzimas - coenzimas

 Transportadoras de grupos químicos

Coenzima Abrev. Reação catalisada Origem
Coenzima A CoA-SH Transferência de Pantotenato ou
grupo acil Vitamina B5
Biotina Transferência de Biotina ou
CO2 Vitamina H
Piridoxal fosfato PyF Transferência de Piridoxina ou
grupo amino Vitamina B6
Metilcobalamina Transferência de Cobalamina ou
unidades de carbono Vitamina B12
Tetrahidrofolato THF Transferência de Ácido fólico
unidades de carbono
Tiamina TPP Transferência de Tiamina ou
pirofosfato grupo aldeído Vitamina B1

Concentração da Enzima

- Os mecanismos de Transcrição e de
Tradução produzem as Enzimas.

- É importante a concentração das
Enzimas ACTIVAS.

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Concentração da Enzima

- Enzimas podem ser produzidas numa forma inactiva
e depois serem modificadas para “activas”
(geralmente quando atingem um dado local), por
modificações químicas, “cortando” pequenos
pedaços, por associação a outras proteínas
(quaternaria), pH.

- Fosforilação/defosforilação: modificação pós-
tradução comum.

Concentração do Substrato

- C/ uma [Enzima]
específica, a velocidade
de formação do produto
aumenta à medida que a
[substrato] aumenta.
- “Plateau” velocidade
máxima (ocorre quando
a Enzima está saturada).
- [Substrato] adicional não
aumenta a velocidade de
reacção.

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Concentração do Substrato

Algumas reacções enzimáticas são reversíveis.
Em ambos os sentidos, as reacções são catalizadas
pela mesma enzima

H20 + C02 H2C03

Lei da acção da massa:
As reacções reversíveis fazem-se do lado da
equação onde a concentração é superior (do +
concentrado, para o – concentrado).

Inibição Enzimática
 Qualquer substância que reduz a velocidade de uma
reacção enzimática.

INIBIDORES

REVERSÍVEIS IRREVERSÍVEIS

COMPETITIVOS NÃO COMPETITIVOS INCOMPETITIVOS

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