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Aminoácidos e peptídios 2013
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- 2. Definição • Monômeros paraa formação de peptídeos e proteínas • Funções das proteínas: • • • • • • Hormônios Estruturais Enzimas Transporte Contração muscular Proteção
- 3. Características gerais • Aminoácidosprotéicos são determinados geneticamente: código genético • Existem 20 aminoácidos que ocorrem naturalmente em proteínas de todos os tipos de organismos, e que são determinados por códons específicos (triplets de nucleotídeos) no material genético dos seres vivos.
- 4. Características gerais • Essenciais: •Não-essenciais: • • • • • • • • • • • • • • • • • • • • Arginina Histidina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Fenilalanina Treonina Triptofano Valina Alanina Asparagina Aspartato Cisteína Glutamato Glutamina Glicina Prolina Serina Tirosina
- 5. Características estruturais Grupo carboxil Grupoamino • Estrutura • Tamanho Átomo de carbono • Carga elétrica Grupo de cadeia lateral • Solubilidade
- 6. Estereoisomeria Os aminoácidosnas proteínas são L - estereoisômeros. D-aminoácidos: peptídeos da parede celular bacteriana e antibióticos
- 7. Classificação Aminoácidos podem serclassificados com base no grupo R - Grupos R não-polares e alifáticos - Grupo R não-carregados, mas polares - Grupo R aromáticos - Grupo R carregados positivamente (básico) - Grupo R carregados negativamente (ácido)
- 8. Grupo R -Apolares ou hidrofóbicos Glicina Alanina Prolina Valina Leucina Estabilização da estrutura das proteínas (interação hidrofóbica) Tioéter Metionina Isoleucina
- 9. Grupo R -Apolares ou hidrofóbicos Têm essencialmente cadeias laterais apolares, que interagem pouco ou nada com a água. Nas proteínas estão quase sempre localizados no interior hidrofóbicos onde não interagem com água. Como não têm grupamentos funcionais reativos, as cadeias laterais hidrofóbicas raramente participam na catálise de reações químicas. a prolina não é um aminoácido típico, e sim um iminoácido, uma vez que seu Cα e seu Nα fazem parte de um anel heterocíclico da molécula.
- 10. Grupo R -Aromáticos Fenilalanina Triptofano Tirosina Relativamente hidrofóbicos (apolares) Participam de interações hidrofóbicas Tirosina – o grupo hidroxila forma ponte de hidrogênio (importante na atividade de algumas enzimas)
- 11. Grupo R -Polares, não carregados Sulfidrila Serina Hidroxila Treonina Cisteína Mais solúveis em água (hidrofílicos) Formam pontes de hidrogênio com a água Asparagina Amida Glutamina
- 12. Formação de pontesdissulfeto Cisteína Cistina Dímero (Duas moléculas de cisteína unidas por uma ligação dissulfeto)
- 13. Grupo R –carregados positivamente (básicos) + H Lisina Amino Histidina Imidazol Guanidino
- 14. Grupo R –carregados negativamente (ácidos) Carboxila Aspartato Glutamato
- 15. Aminoácidos incomuns • 4-hidroxiprolinae 5-hidroxilisina: são encontrados nas proteínas fibrosas do tecido conjuntivo: colágeno. O H H + N O HO - O + H3N - O + HO NH3
- 16. Aminoácidos incomuns O • Y-carboxiglutamato: encontradona protrombina, uma proteína importante na coagulação sanguínea. O - - O O + - O NH3 O O + H3N I • Tiroxina: precursor dos hormônios tireoidianos. - O HO I I O I
- 17. • Metabolismo daarginina • Ciclo da uréia • desmosina
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- 19. Curiosidades • Os aminoácidoscom cadeia aromática (triptofano, tirosina, fenilalanina e histidina) absorvem luz na faixa do ultravioleta (280 nm). Propriedade muito explorada na caracterização de proteínas. O O OH OH HO NH2 Tyrosine (Tyr) O OH NH2 Phenylalanine (Phe) NH NH2 Tryptophan (Trp)
- 20. Curiosidades • Leucina, Isoleucinae Valina também são conhecidos, por terem suas cadeias R ramificadas, como BCAA’s (branched chain aminoacids). São utilizados como fonte de energia pelos músculos para exercícios de longa duração. C3 H O O HC 3 O H N2 H Is le c e(I ) o u in le HC 3 C3O H O H C3 N2 H H L u in (L u ec e e) HC 3 O H N2 H V lin (V l) a e a
- 21. Curiosidades Triptofano • Precursor deum neurotransmissor muito importante: SEROTONINA. N H O N H - O + + N 3 H N 3 H H O Triptofano Serotonina
- 22. Curiosidades Tirosina • Precursora deum neurotransmissor: EPINEFRINA. O O O H O H N2 H N2 H H O H O Tirosina H O + N2 H + N3 H H O H O H O H O Epinefrina Dopamina C3 H
- 23. Ionização + COOH NH3CH R Forma totalmente protonada O aminoácidopode agir como ácido (doador de prótons) COO +NH CH 3 R Forma Dipolar Zwitterion COOH NH2CH X R Forma não iônica simplificada COO NH2 CH R Forma totalmente desprotonada O aminoácido pode agir como base (receptor de prótons)
- 24. Ionização pH ácido Carga + Carga0 pH básico Carga -
- 25. estado de ionizaçãodepende do pH do meio Ionização H+ Função carboxila - -COOH -COO • Todos os aminoácidos possuem um grupo carboxila • Ácido aspártico e ácido glutâmico possuem 2 grupos carboxila Função amina + -NH3 - NH2 H+ • Todos os aminoácidos possuem um grupo amina • Lisina possue 2 grupos amina
- 26. adição de NaOH(volume) H+ dissociados por mólecula
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- 28. Ponto isoelétrico pH noqual a molécula é eletricamente neutra. A soma das cargas positivas é igual a soma das cargas negativas Aminoácidos monoamínicos, monocarboxílicos: somente 2 hidrogênios dissociáveis pI = (pK1 + pK2) / 2 pI = (2,34 + 9,6) / 2 = 5,97 pI = (2,3 + 9,1) / 2 = 5,7
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- 34. Peptídeo Aminoterminal coplanares A ligação peptídicaé uma amida. O e H trans Rotação permitida C-Cα e N-Cα
- 35. Peptídeo o Glutationa –tripeptídeo – Captura agentes oxidantes o Encefalinas – pentapeptídeo encontrado no cérebro (ação analgésica) o Ocitocina – Hormônio peptídeo (nove resíduos de aminoácidos) – trabalho de parto e controla as contrações do músculo uterino ____________________________ Cys - Tyr - Ile - Gln - Asn - Cys - Pro - Leu - Gly 9 RESÍDUOS CONTRAÇÃO DA MUSCULATURA UTERINA o Bradicinina – (nove resíduos de aminoácidos) inibe a inflamação dos tecidos e atua como agente hipotensor do músculo liso Arg Pro Pro Gly Phe Ser Pro Phe Arg 9 RESÍDUOS AGENTE HIPOTENSOR DO MÚSCULO LISO