2. Início do século XIX: produtos naturais contendo N eram essenciais para a sobrevivência dos animais. 1989, o químico holandês G. J. Mulder atribuiu o termo proteína para essa classe de compostos.
3. Estrutura dos aminoácidos As proteínas são compostas de 20 aminoácidos-padrão. Os aminoácidos comuns são conhecidos como α-aminoácidos.
13. Importantes produtos sintetizados através de aminoácidos. ___________________________________________________________________________________________ Aminoácidos Incorporados ___________________________________________________________________________________________ Arginina Creatina Aspartato Purinas e Pirimidinas CisteínaGlutationa Taurina Glutamato Neurotransmissores Glutamina Glutamina Purinas e Pirimidinas Glicina Creatina Porfirinas (hemoglobinas e citocromos) Histidina Purinas Lisina Histamina MetioninaCarnitina Metilação de um carbono /reações de transferência Serina Creatina Colina Tirosina Metilação de um carbono/reações de transferência TriptofanoEtanolamina e Colina Neurotransmissores Neurotransmissores
16. Biossíntese de Purinas e Pirimidinas Purinas e Pirimidinas estão envolvidas em muitas reações intracelulares quando os di e trifosfatos de alta energia são adicionados Estes compostos são formados para a construção tecidual de DNA E RNA . As purinas são compostos de duplo anel heterocíclico sintetizado com o fosforibosilpirofosfato (PRPP) como açúcar que funciona como uma base na qual o N do grupo amida da glutamina é adicionado, seguido o pela ligação da molécula de glicina, um grupo metileno do tetraidrofano e um N do grupo amida de outra glutamina Para formar um anel imidazol.
17. Ao contrário das purinas as pirimidinas não são sintetizadas depois da ligação a um açúcar ribose. O N do grupo amida da glutamina é condensado com CO2 para formar carbamoil fosfato, sofrendo nova condensação porém, dessa vez, com o ácido aspártico para formar ácido orótico - anel heterocíclico de 6 membros.
19. Métodos de rastreamento para definir a cinética dos aminoácidos traçadores isotopicamente marcados são usados para acompanhar os fluxos de metabólitos endógenos no corpo. os isótopos são substituídos para permitir que os traçadores possam ser diferenciados (mensuráveis) dos metabólitos normais. a maioria dos elementos mais leves possuem um isótopo estável em quantidades abundantes e um ou dois isótopos de maior massa de menor abundância. Uma vez que eles não existem na natureza e muito pouco material radioativo é administrado,radioisótopos são considerados traçadores ‘’sem peso’’ que não adicionam material para o sistema.
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22. modelos para os aminoácidos totais e metabolismo de proteínas
23. abordagem dos produtos finais glicina foi utilizada como primeiro traçador San Pietro e Rittenberg Picou e Taylor
26. Contribuição de órgãos específicos para o metabolismo de proteínas Metabolismo Corporal Total de Proteínas e Contribuições de Órgãos Individuais
27. Se os aminoácidos pudessem ser completamente conservados, então todos os aminoácidos liberados da proteólise poderiam ser completamente reincorporado na síntese de novas proteínas. Portanto, precisamos consumir aminoácidos suficientes durante o dia para equiparar as perdas que ocorrem tanto durante este período quanto durante o período em que o individuo não está alimentado.
28. Se aproximadamente 90g de proteínas são ingeridos por dia, dos quais 10g são perdidos pelas fezes, a absorção resultante será de 80g. No processo, consideravelmente mais proteínas são sintetizadas e degradadas. O turnover total das proteínas corporais, incluindo tanto a ingestão alimentar quanto metabolismo endógeno, é 90 + 250 = 340g/dia, dos quais a oxidação da proteína da dieta considera (75 + 5) / 340 = 24% do turnover de proteína no corpo por dia.
29. A primeira consideração do corpo é manter e distribuir o suprimento de energia (oxigênio e substratos oxidativos). Necessidades calóricas de diferentes tecidos corporais
30. No estado pós-absortivo, o corpo fornece energia para o cérebro primariamente na forma de glicose oriunda da glicogenólise hepática e secundariamente da síntese da glicose (gliconeogênese) a partir de aminoácidos.
31. Função do Músculo Esquelético no Metabolismo dos Aminoácidos Corporais Totais
32. O propósito específico da liberação de alanina e da glutamina ainda não está bem definido. Existem várias razões possíveis. Primeiro, o músculo esquelético oxidará os aminoácidos não essenciais e os AACRsin situ como fonte de energia. Em razão da oxidação dos aminoácidos produzir N como subproduto e da amônia ser neurotóxica, a liberação dos subprodutos na forma de amônia deve ser evitada.
33. Adaptação Corporal ao Jejum e Inanição A lipólise (quebra de triglicerídeo adiposo a ácidos graxos e glicerol) exerce um papel menor para o suprimento de energia no estado pós-absortivo, especialmente no cérebro. Contudo, os depósitos de glicogênio são limitados e tornam-se depletados em menos de 24 horas.
34. Na inanição, a adaptação ocorre pela mudança no substrato energético paro o funcionamento do cérebro de um suprimento de substratos baseados na glicose para baseados em cetona. Na inanição, os tecidos como o músculo podem utilizar ácidos graxos livres diretamente para energia, e o cérebro usa corpos de cetona. A dependência do corpo em relação à glicose como um substrato é muito reduzida, conservando portanto as proteínas. Esse processo está completo no período de uma semana a partir do inicio da inanição.
35. O Estado Alimentado Embora o corpo possa se acomodar à inanição, esta não é uma ocorrência normal. As adaptações observadas no dia-a-dia ocorrem entre os períodos pós-absortivo e o período alimentado. Durante a porção alimentada do dia, a ingestão de aminoácidos e glicose é utilizada para repor a proteína e glicogênio que foram perdido durante o período pós-absortivo; a ingestão que excede as quantidades necessárias para repletar as perdas noturnas é oxidada ou estocada para o aumento das proteínas, glicogênio, ou gordura para crescimento ou armazenamento do excesso de calorias.
36. A Digestão e Absorção de Proteína Dois órgãos têm funções regulatórias particulares, potencialmente importantes, durante a alimentação: o intestino e o fígado. Toda a ingestão alimentar passa primeiro através do intestino e depois através do fígado via fluxo portal sanguíneo.
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40. O Intestino e o Fígado como Órgãos Metabólicos O intestino e o fígado facilitam a absorção e distribuição dos aminoácidos da dieta para o sangue sistêmico e outros tecidos no corpo. O fígado possui um papel natural no processo uma vez que é o órgão que inativa / modifica as substâncias tóxicas presentes no sangue. Portanto, um potencial papel para o fígado é a remoção do excesso de aminoácidos, especialmente de aminoácidos essenciais que não podem ser oxidados em outros tecidos, na primeira passagem durante a absorção dos aminoácidos.
42. A questão mais fundamental em nutrição no que diz respeito às proteínas e aminoácidos são simples: qual quantidade de proteínas é necessária em dietas humanas para manter a saúde? Quais aminoácidos são dispensáveis e quais são indispensáveis foi originalmente determinado testando-se uma dieta deficiente num dado aminoácido poderia suportar o crescimento em um rato.
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45. Uma alternativa para o estudo das necessidades de aminoácidos em seres humanos é a técnica do balanço nitrogenado. Aminoácidos não essenciais, dispensáveis podem tornar-se indispensáveis. Se um aminoácido não essencial é utilizado pelo corpo mais rápido do que ele é feito, ele torna-se essencial para aquela condição.
46. A questão de classificação de essenciais ou não essenciais depende: Espécie; Maturação (isto é, recém-nascido, criança em crescimento ou adulto); Dieta; Estado Nutricional; Condição Fisiopatológica.
48. A determinação das necessidades das proteínas deve considerar tanto a quantidade de N oriundo de aminoácidos quanto à qualidade de tais proteínas, isto é, a sua capacidade de ser digerida e absorvida e seu conteúdo de aminoácidos essenciais.
49. As abordagens usadas para avaliar as necessidades humanas de proteínas têm sido aplicadas através dos métodos: Fatorial Balanço
51. Avalia todas as possíveis rotas de perda de proteínas em seres humanos adultos em uma dieta em N. Assume-se que a necessidade diária mínima de proteína seja a quantidade que corresponde às varias perdas obrigatórias de N. Perdas obrigatórias de nitrogênio: Urina 38mg/kg/dia Fezes 12mg/kg/dia Suor, Secreção Nasal, Menstruação, Fluido Seminal 2 a 3mg/kg/dia (em uma dieta sem proteína, 5 a 8mg/kg/dia com ingestão normal de proteína) O relatório da WHO/FAO de 1973 sugeriu um coeficiente de variabilidade individual de 15%. Adicionando duas vezes esta quantidade (+2 desvios padrão) tem-se uma necessidade de proteína q passa de 0,34g/kg/dia para 0,44g/kg/dia de proteínas.
53. Método de balanço os sujeitos são alimentados com quantidades variáveis de proteínas e o balanço de um parâmetro particular, o balanço nitrogenado.
54. BALANÇO NITROGENADO É a diferença de nitrogênio (das proteínas) que é ingerido e a quantidade que é excretado. 1) Balanço nitrogenado equilibrado: Quando a quantidade de nitrogênio ingerido é igual a excretado. Ex.: adultos normais que não estão perdendo e nem aumentando a sua massa magra (músculos). 2) Balanço nitrogenado negativo: Quando a quantidade de nitrogênio ingerido é menor que o excretado. Ex.: estado de jejum, dieta pobre em proteínas, dieta restritiva, doenças altamente catabólicas como câncer e AIDS, etc. 3) Balanço nitrogenado positivo: Quando a quantidade de nitrogênio ingerido é maior que o excretado. Ex.: crianças (fase de crescimento), gestantes, treino de musculação com o objetivo de hipertrofia muscular, etc.
55. O método de balanço nitrogenado apresenta erros importantes associados a ele que não são secundários. Estima-se que esta dificuldade em atingir o equilíbrio de N adiciona 30% na ingestão necessária para rendimento igual. Como resultado, a estimativa de 0,44g/kg/dia do método fatorial é aumentado para 0,57g/kg/dia.
61. Os métodos de determinação da qualidade de uma formula ou fonte de proteína têm sido geralmente distribuídos em duas categorias: Testes biológicos empíricos Sistemas de cômputo
63. É testada a Taxa de eficiência protéica (PER), que é definida como o peso adquirido (em gramas) dividido pela quantidade da proteína teste consumida (em gramas) por um rato jovem em crescimento ao longo de vários dias. Em uma série de testes foram relatados os resultados: A caseína que é uma proteína do tipo fosfoproteína encontrada no leite fresco, produziu uma PER de 2,8g. A proteína de soja de 2,4g. O glúten de trigo de 0,4g.
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65. Nutrição enteral: designa todo e qualquer "alimento para fins especiais, com ingestão controlada de nutrientes, na forma isolada ou combinada, de composição definida ou estimada, especialmente formulada e elaborada para uso por sondas ou via oral, industrializado ou não, utilizada exclusiva ou parcialmente para substituir ou complementar a alimentação oral em pacientes desnutridos ou não, conforme suas necessidades nutricionais Nutrição parenteral: serve para complementar ou substituir completamente a alimentação oral (dada pela boca) ou enteral.
67. Em vez de identificar o crescimento em uma espécie de animal para indicar qualidade de proteínas, uma variedade de métodos tem sido desenvolvida para designar um valor quantitativo para o padrão de aminoácidos em uma formula nutricional ou para uma dada fonte protéica na dieta. A essência do método é que a proteína testada é definida “contra” uma proteína de referência, considerada como sendo “da mais alta” qualidade em termos da composição dos aminoácidos.
72. Os aminoácidos essenciais compõem mais de 30% das necessidades de proteínas no primeiro ano de vida e primeira infância diminuindo para 20% no final da infância e para 11% na idade adulta.
74. Por exemplo, o tratamento da proteína nessa condição juntamente com o açúcar redutor pode promover reações alterando os grupos da proteína que contem a lisina. Essa reação, chamada a Maillard, pode ser observada no processamento do leite no qual a lactose reage com alisina em altas temperaturas.
76. A primeira é que as necessidades de energia e de proteína estão atadas. Quando os padrões metabólicos aumentam, a proteína corporal é metabolizada por uso como um substrato (oxidação de aminoácidos) e por fornecimento de carbono para a gliconeogênese. Alguns estados de doença aumentam o padrão metabólico. A primeira é a infecção. A segunda é a injuria. O segundo ponto é que enquanto o diagnostico da condição metabólica que necessita correção pode ser direto, corrigir o problema pela administração do suporte nutricional não é tão simples.
77. Os fatores que produzem o estado hipermetabólico está dentro de três grupos: Hormonal de estresse Citocinas Mediadores lipídicos
78. As necessidades de proteínas e aminoácidos em várias doenças são muito difíceis de avaliar e exige uma abordagem multifatorial. Estes são os reais desafios que precisamos enfrentar na nutrição de hoje e nos dias vindouros.
79. Equipe: Ana Isabela Ferreira de Farias Isadora Andrade Leite José Alderlan Rufino de Lima Luiz Gonzaga Ribeiro Silva Neto Wellington Felipe Florencio da Silva
