Proteínas resumao

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Proteínas resumao

  1. 1. Proteínas São compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. Representam cerca do 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva.
  2. 2. • Pertencem à classe dos peptídeos, pois são formadas por aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH 2 ) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida.
  3. 3. AminoácidosCARACTERÍSTICAS GERAIS:• São as unidades fundamentais das proteínas.• Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em seqüência de apenas 20 aminoácidos.• Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas.Os aminoácidos que intervêm na composição das proteínas (existem outros) são número de 20 e obedecem à estrutura geral representada na figura abaixo:
  4. 4. Os vegetais têm a capacidade de fabricar os vinte aminoácidos necessários para a produção de suas proteínas, já as células animais não sintetizam todos eles, sendo que alguns devem ser ingeridos com o alimento. Assim, os aminoácidos podem ser classificados em dois tipos:• Essenciais - são aqueles que não podem ser sintetizados pelos animais.Ex: Fenilalanina; Valina; Triptofano; Treonina; Lisina; Leucina; Isolucina; Metionina.• Não essenciais (Naturais) - são aqueles que podem ser sintetizados pelos animais.Ex: Glicina; Alanina; Serina; Cisteína; Tirosina; Arginina; Ácido aspártico; Ácido glutâmico; Histidina; Asparagina; Glutamina; Prolina. É importante ressaltar que, para os vegetais, todos os aminoácidos são não essenciais. Fica claro que classificar um aminoácido em não essencial ou essencial depende da espécie estudada; assim um certo aminoácido pode ser essencial para um animal e não essencial para outro.HOMEM: produz 8 (isoleucina, leucina, valina, fenilalanina, metionina, treonina, triptofano e lisina)RECÉM-NASCIDOS: além desses não produz também a histidina
  5. 5. O QUE DIFERE AS PROTEÍNAS:• Quantidade de AA do polipeptídio• Tipos de AA• Seqüência dos AA
  6. 6. Classificação• Proteínas simples – Somente aminoácidos• Proteínas conjugadas (proteínas ligadas a outras substâncias) – Nucleoproteínas – Glicoproteínas – Metaloproteínas – Lipoproteínas
  7. 7. Níveis de Organização:Estrutura Primária (seqüência linear de AA)• Dada pela seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula.• É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.• A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".• A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres.• Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.
  8. 8. Estrutura Secundária (enrolamento helicoidal )• É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína.• É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente.• Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.• O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos a e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.
  9. 9. Estrutura Terciária (dobramento sobre si mesma)• Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência polipeptídica.• É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".• Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente.• Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica.• Os domínios são considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma proteína.
  10. 10. Estrutura Quaternária (união de cadeias polipeptídicas)• Surge apenas nas proteínas oligoméricas.• Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula.• Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.• As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína.• Proteínas GLOBULARES (Albumina) e FIBROSAS (Queratina)
  11. 11. DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS;• TEMPERATURA / agitação das moléculas  rompimento de ligações / Ex: ovo cozido• GRAU DE ACIDEZ / meios  ácidos ou  básicos  rompimento de atrações elétricas que ajudam manter a configuração espacial / fabricação de queijos e coalhadas
  12. 12. Funções: as proteínas podem ser agrupadas em várias categorias deacordo com a sua função.• Função estrutural - participam da estrutura dos tecidos.Exemplos: - Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos e tendões. - Actina o Miosina: proteínas contráteis, abundantes nos músculos, onde participam do mecanismo da contração muscular. - Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas. Evita a dessecação, a que contribui para a adaptação do animal à vida terrestre. - Albumina: proteína mais abundante do sangue, relacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade do plasma (porção líquida do sangue).
  13. 13. • Função enzimática - toda enzima é uma proteína. As enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas. Dentre as proteínas com função enzimática podemos citar, como exemplo, as lipases - enzimas que transformam os lipídios em sua unidades constituintes, como os ácidos graxos e glicerol.• Função hormonal - muitos hormônios de nosso organismo são de natureza protéica. Resumidamente, podemos caracterizar os hormônios como substancias elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos. É o caso do insulina, hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona com e manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue).• Função de defesa - existem células no organismo capazes de "reconhecer" proteínas "estranhas" que são chamadas de antígenos. Na presença dos antígenos o organismo produz proteínas de defesa, denominados anticorpos. 0 anticorpo combina-se, quimicamente, com o antígeno, do maneira a neutralizar seu efeito. A reação antígeno-anticorpo é altamente específica, o que significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno responsável pela sua formação. Os anticorpos são produzidos por certas células de corpo (como os linfócitos, um dos tipos de glóbulo branco do sangue). São proteínas denominadas gamaglobulinas.
  14. 14. • Função nutritiva - as proteínas servem como fontes de aminoácidos, incluindo os essenciais requeridos pelo homem e outros animais. Esses aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como fonte de energia no mecanismo respiratório. Nos ovos de muitos animais (como os das aves) o vitelo, material que se presta à nutrição do embrião, é particularmente rico em proteínas.• Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti- hemofílica, etc...• Transporte - pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de oxigênio no sangue.
  15. 15. Enzimas – Proteínas Especiais• As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas. Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.• Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar dela como reagente ou produto.• As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações.• As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.
  16. 16. As enzimas são classificadas segundo os compostos nos quais elas agem:• lipases atuam nas gorduras decompondo-as em glicerol e ácidos graxos;• catalases decompõem a água oxigenada;• amilases decompõem os amidos em açúcares mais simples;• proteases decompõem as proteínas;• celulases decompõem a celulose;• pectinases decompõem a pectina;• xilanases decompõem a xilana;• isomerases catalizam a conversão da glicose em frutose;• beta-glucanases decompõem a beta-glucana;• outras.
  17. 17. Modelo de Chave-Fechadura
  18. 18. FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE DAS ENZIMAS:• TEMPERATURA:•  temperatura  atividade enzimática / até certo limite.•  agitação moléculas  possibilidades de choques , mas rompimento de ligações / perda da conformação, isto é, ocorre desnaturação e inativação da enzima.• Temperatura Ótima / HOMEM ~ 35 E 40 ºC
  19. 19. Concentração do Substrato• Quanto maior a concentração do substrato, maior a velocidade da reação, até o momento em que todas as enzimas estejam ocupadas. Não adianta aumentar a concentração do substrato porque a velocidade da reação aumentará.
  20. 20. pH• Cada enzima tem uma ação ótima de acordo com um determinado pH. Ex: a pepsina (protease do suco digestório do estômago) tem um pH ótimo ao redor de 2,0 (ácido).
  21. 21. Inibidores enzimáticosSão compostos que podem diminuir a atividade de uma enzima.A inibição enzimática pode ser reversível ou irreversível.Existem 2 tipos de inibição enzimática reversível:  Inibição Enzimática Reversível Competitiva:• Quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo sítio de ligação do substrato;• O efeito é revertido aumentando-se a concentração de substrato• Este tipo de inibição depende das concentrações de substrato e de inibidor.  Inibição Enzimática Reversível Não-Competitiva:• Quando o inibidor liga-se reversivelmente à enzima em um sítio próprio de ligação, podendo estar ligado à mesma ao mesmo tempo que o substrato;• Este tipo de inibição depende apenas da concentração do inibidor.Na inibição enzimática irreversível, há modificação covalente e definitiva no sítio de ligação ou no sítio catalítico da enzima.

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