1. Proteínas
São compostos orgânicos
de alto peso molecular,
são formadas pelo
encadeamento de
aminoácidos.
Representam cerca do 50
a 80% do peso seco da
célula sendo, portanto, o
composto orgânico mais
abundante de matéria
viva.

2. • Pertencem à classe dos peptídeos, pois são
formadas por aminoácidos ligados entre si por
ligações peptídicas. Uma ligação peptídica é a união
do grupo amino (-NH 2 ) de um aminoácido com o
grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido,
através da formação de uma amida.

3. Aminoácidos
CARACTERÍSTICAS GERAIS:
• São as unidades fundamentais das proteínas.
• Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em seqüência de
apenas 20 aminoácidos.
• Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos
especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas.
Os aminoácidos que intervêm na composição das proteínas (existem
outros) são número de 20 e obedecem à estrutura geral representada
na figura abaixo:

4. Os vegetais têm a capacidade de fabricar os vinte aminoácidos
necessários para a produção de suas proteínas, já as células
animais não sintetizam todos eles, sendo que alguns devem ser
ingeridos com o alimento.
Assim, os aminoácidos podem ser classificados em dois tipos:
• Essenciais - são aqueles que não podem ser sintetizados pelos
animais.
Ex: Fenilalanina; Valina; Triptofano; Treonina; Lisina; Leucina;
Isolucina; Metionina.
• Não essenciais (Naturais) - são aqueles que podem ser
sintetizados pelos animais.
Ex: Glicina; Alanina; Serina; Cisteína; Tirosina; Arginina; Ácido
aspártico; Ácido glutâmico; Histidina; Asparagina; Glutamina;
Prolina.
É importante ressaltar que, para os vegetais, todos os
aminoácidos são não essenciais. Fica claro que classificar um
aminoácido em não essencial ou essencial depende da espécie
estudada; assim um certo aminoácido pode ser essencial para um
animal e não essencial para outro.
HOMEM: produz 8 (isoleucina, leucina, valina, fenilalanina, metionina,
treonina, triptofano e lisina)
RECÉM-NASCIDOS: além desses não produz também a histidina

5. O QUE DIFERE AS PROTEÍNAS:
• Quantidade de AA do polipeptídio
• Tipos de AA
• Seqüência dos AA

6. Classificação
• Proteínas simples
– Somente aminoácidos
• Proteínas conjugadas
(proteínas ligadas a
outras substâncias)
– Nucleoproteínas
– Glicoproteínas
– Metaloproteínas
– Lipoproteínas

7. Níveis de Organização:
Estrutura Primária (seqüência linear de
AA)
• Dada pela seqüência de aminoácidos e
ligações peptídicas da molécula.
• É o nível estrutural mais simples e mais
importante, pois dele deriva todo o
arranjo espacial da molécula.
• A estrutura primária da proteína resulta
em uma longa cadeia de aminoácidos
semelhante a um "colar de contas",
com uma extremidade "amino terminal"
e uma extremidade "carboxi terminal".
• A estrutura primária de uma proteína é
destruída por hidrólise química ou
enzimática das ligações peptídicas,
com liberação de peptídeos menores e
aminoácidos livres.
• Sua estrutura é somente a seqüência
dos aminoácidos, sem se preocupar
com a orientação espacial da molécula.

8. Estrutura Secundária (enrolamento
helicoidal )
• É dada pelo arranjo espacial de
aminoácidos próximos entre si na
seqüência primária da proteína.
• É o último nível de organização
das proteínas fibrosas, mais
simples estruturalmente.
• Ocorre graças à possibilidade de
rotação das ligações entre os
carbonos a dos aminoácidos e
seus grupamentos amina e
carboxila.
• O arranjo secundário de um
polipeptídeo pode ocorrer de
forma regular; isso acontece
quando os ângulos das ligações
entre carbonos a e seus ligantes
são iguais e se repetem ao longo
de um segmento da molécula.

9. Estrutura Terciária (dobramento sobre si mesma)
• Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na
seqüência polipeptídica.
• É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".
• Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e
funcionalmente.
• Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em
domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes
ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica.
• Os domínios são considerados as unidades funcionais e de estrutura
tridimensional de uma proteína.

10. Estrutura Quaternária (união de cadeias polipeptídicas)
• Surge apenas nas proteínas oligoméricas.
• Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica
no espaço, as subunidades da molécula.
• Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como
pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de
hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.
• As subunidades podem atuar de forma independente ou
cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína.
• Proteínas GLOBULARES (Albumina) e FIBROSAS (Queratina)

12. DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS;
• TEMPERATURA / agitação das
moléculas  rompimento de
ligações / Ex: ovo cozido
• GRAU DE ACIDEZ / meios 
ácidos ou  básicos 
rompimento de atrações
elétricas que ajudam manter a
configuração espacial /
fabricação de queijos e
coalhadas

13. Funções: as proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de
acordo com a sua função.
• Função estrutural - participam da estrutura dos tecidos.
Exemplos:
- Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, nas
cartilagens, nos ossos e tendões.
- Actina o Miosina: proteínas contráteis, abundantes nos músculos, onde
participam do mecanismo da contração muscular.
- Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e
nas unhas. Evita a dessecação, a que contribui para a adaptação do animal
à vida terrestre.
- Albumina: proteína mais abundante do sangue, relacionada com a
regulação osmótica e com a viscosidade do plasma (porção líquida do
sangue).

14. • Função enzimática - toda enzima é uma proteína. As enzimas são
fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas. Dentre
as proteínas com função enzimática podemos citar, como exemplo, as
lipases - enzimas que transformam os lipídios em sua unidades
constituintes, como os ácidos graxos e glicerol.
• Função hormonal - muitos hormônios de nosso organismo são de
natureza protéica. Resumidamente, podemos caracterizar os hormônios
como substancias elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez
lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos. É
o caso do insulina, hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona
com e manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue).
• Função de defesa - existem células no organismo capazes de
"reconhecer" proteínas "estranhas" que são chamadas de antígenos. Na
presença dos antígenos o organismo produz proteínas de defesa,
denominados anticorpos. 0 anticorpo combina-se, quimicamente, com o
antígeno, do maneira a neutralizar seu efeito. A reação antígeno-anticorpo
é altamente específica, o que significa que um determinado anticorpo
neutraliza apenas o antígeno responsável pela sua formação.
Os anticorpos são produzidos por certas células de corpo (como os
linfócitos, um dos tipos de glóbulo branco do sangue). São proteínas
denominadas gamaglobulinas.

15. • Função nutritiva - as proteínas servem como fontes de aminoácidos,
incluindo os essenciais requeridos pelo homem e outros animais. Esses
aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como fonte de energia no
mecanismo respiratório. Nos ovos de muitos animais (como os das aves) o
vitelo, material que se presta à nutrição do embrião, é particularmente rico
em proteínas.
• Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação que
possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-
hemofílica, etc...
• Transporte - pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína
responsável pelo transporte de oxigênio no sangue.

16. Enzimas – Proteínas Especiais
• As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações
biológicas. Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a
sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito
superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem.
Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo
celular são catalisadas por enzimas.
• Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas
aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar dela
como reagente ou produto.
• As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo
de reações.
• As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do
metabolismo celular.

17. As enzimas são classificadas segundo os
compostos nos quais elas agem:
• lipases atuam nas gorduras decompondo-as em glicerol e ácidos
graxos;
• catalases decompõem a água oxigenada;
• amilases decompõem os amidos em açúcares mais simples;
• proteases decompõem as proteínas;
• celulases decompõem a celulose;
• pectinases decompõem a pectina;
• xilanases decompõem a xilana;
• isomerases catalizam a conversão da glicose em frutose;
• beta-glucanases decompõem a beta-glucana;
• outras.

19. Modelo de Chave-Fechadura

20. FATORES QUE AFETAM A ATIVIDADE DAS ENZIMAS:
• TEMPERATURA:
•  temperatura  atividade enzimática / até certo limite.
•  agitação moléculas  possibilidades de choques , mas
rompimento de ligações / perda da conformação, isto é, ocorre
desnaturação e inativação da enzima.
• Temperatura Ótima / HOMEM ~ 35 E 40 ºC

21. Concentração do Substrato
• Quanto maior a concentração do substrato, maior a velocidade da
reação, até o momento em que todas as enzimas estejam
ocupadas. Não adianta aumentar a concentração do substrato
porque a velocidade da reação aumentará.

22. pH
• Cada enzima tem uma ação ótima de acordo com um determinado
pH. Ex: a pepsina (protease do suco digestório do estômago) tem
um pH ótimo ao redor de 2,0 (ácido).

23. Inibidores enzimáticos
São compostos que podem diminuir a atividade de uma enzima.
A inibição enzimática pode ser reversível ou irreversível.
Existem 2 tipos de inibição enzimática reversível:
 Inibição Enzimática Reversível Competitiva:
• Quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo sítio de ligação
do substrato;
• O efeito é revertido aumentando-se a concentração de substrato
• Este tipo de inibição depende das concentrações de substrato e de
inibidor.
 Inibição Enzimática Reversível Não-Competitiva:
• Quando o inibidor liga-se reversivelmente à enzima em um sítio
próprio de ligação, podendo estar ligado à mesma ao mesmo tempo
que o substrato;
• Este tipo de inibição depende apenas da concentração do inibidor.
Na inibição enzimática irreversível, há modificação covalente e
definitiva no sítio de ligação ou no sítio catalítico da enzima.