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1. Universidade Federal de Santa Maria
Bioquímica
Prof Maribel A. Rubin
Aminoácidos e proteínas
Proteínas macromoléculas mais abundantes nos seres vivos:
Enzimas, Hormônios, prot. Contráteis, colágeno (ossos),
hemoglobina
Vários aminoácidos
formam as proteínas

2. • Aminoácidos
• Função química mixta: amina e ácido carboxílico
• Carbono α assimétrico

3. • AA não ionizado e ionizado
• AA caráter anfótero: ácido e base

4. Todos os AA
encontrados nas
proteínas estão
na forma L
D AA são
encontrados em
parede de
bactérias e
alguns
antibióticos
4
Isômeros ópticos
A substância possui o mesmo número e espécies de átomos, entretanto
apresentam arranjos geométricos distintos.

6. AA polares na superfície
AA apolares no interior

7. AMINOÁCIDOS
Essenciais Não essenciais
Condicionalmente
essencial
Não são sintetizados pelo
organismo. São essenciais apenas em
determinadas situações
patológicas ou organismos em
desenvolvimento.
O próprio organismo produz em
quantidades suficientes.
7

8. AA ou derivados de aminoácidos de
importância biológica
(não fazem parte das proteínas)

10. Defeito na síntese ou controle das enzimas das vias metabólicas de aminoácidos
podem levar a doenças - conhecidas como erros inatos do metabolismo.
As setas pontilhadas indicam a existência de mais de um passo metabólico.
As enzimas deficientes são: 1) fenilalanina-hidroxilase (ou co-fatores como a 5,6,7,8-
tetraidropterina); 2) via de síntese do hormônio tiroidiano tiroxina; 3) tirosinase; 4)
homogentisato-dioxigenase; 5) via de síntese da melanina nos melanócitos.

11. Proteínas
-Moléculas orgânicas mais abundantes nos seres
vivos: 50% do peso seco das células.
-20 aminoácidos formam as proteínas.
-A sequência de AA determina a função biológica
das proteínas.
- A sequência de AA é determinada geneticamente.

12. 12

14. Classificação das proteínas quanto à função:
Classe Exemplo
Enzimas Tripsina, glicoquinase, lipase
Proteínas transportadoras Hemoglobina, albumina
Proteínas de reserva energética Ovoalbumina (do ovo), caseína
(do leite)
Proteínas contráteis Actina e miosina
Proteínas estruturais Colágeno (tec. conjuntivo),
queratina (unhas),
Elastina (tendões)
Fibroína (teia de aranha)
Proteínas de defesa orgânica Anticorpos (imunoglobulinas)
Proteínas reguladoras
(hormônios)
Insulina, glucagon

15. Classificação das proteínas quanto ao tipo:
1- Proteínas simples: contém só AA na sua estrutura

16. 2- Proteínas conjugadas: Além de AA possuem grupamentos
que não são AA -Grupos PROSTÉTICOS
Exemplo: hemoglobina , mioglobina

17. • Níveis estruturais das proteínas
primária, secundária, terciária e quaternária

20. 1- Estrutura primária – Sequência de AA na
cadeia polipeptídica

22. Ribonuclease
124 resíduos
de AA

23. Compreensão da estrutura
primária : Doenças genéticas
Anemia falciforme
 Variação na estrutura da hemoglobina
tipo Hb S.
23
Substitui
Glutamato (aa polar) por Valina (aa apolar)

24. • 2- Estrutura secundária – é o arranjo espacial
da cadeia polipeptídica ao longo de uma direção
• Alfa hélice
• Beta estrutura
• Colágeno
• Casual

25. 2- Estrutura secundária –
2.1- Alfa hélice –
cadeia polipeptídica forma uma
espiral ao redor de um eixo imaginário
Força que mantêm alfa hélice:
ponte de hidrogênio na mesma cadeia polipeptídica

26. Ponte de hidrogênio

27. Proteínas que contêm alfa hélice:
Alfa queratina do
fio de cabelo
Subunidade da hemoglobina

28. 2- Estrutura secundária
2.2 Beta estrutura
Força que mantém
beta estrutura:
ponte de hidrogênio
Estrutura em zigue-zague – 2 ou mais cadeias polipeptídicas

29. Beta estrutura

30. Proteínas que contêm beta estrutura:
Fibroína da seda
Proteína amilóide Doença de Alzheimer: deposição dessas proteínas amilóides
no cérebro
Algumas enzimas

31. Proteína amilóide
Fibrilas com beta-dobraduras
(semelhante as fibrilas da ceda)
As beta-dobraduras
frequentemente formam a
parte central das proteínas
globulares
Fibroína da seda
31

32. 2- Estrutura secundária –
2.3- Colágeno
Proteína mais abundante do corpo humano

33. 2- Estrutura secundária –
2.4- Casual
Cadeia polipeptídica ao acaso

35. 3- Estrutura Terciária:
enovelamento da cadeia polipeptídica
Regiões em alfa hélice e
regiões beta estrutura

36. Forças que mantêm a estrutura terciária:
-Ponte dissulfeto
-Interações hidrofóbicas: AA com cadeias laterais apolares se
localizam no interior da proteína e interagem entre si
-pontes de hidrogênio
-interações iônicas

37. 4- Estrutura Quaternária
Associação de 2 ou mais cadeias polipeptídicas
Cada cadeia – subunidade
2 subunidades- dímero
3 subunidades- trímero
4 subunidades - tetrâmero
Ex: hemoglobina

38. • Níveis estruturais das proteínas
primária, secundária, terciária e quaternária

39. Proteínas Globulares
Estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas;
Enzimas
Hemoglobina
Imunoglobulinas
Classificação das proteínas quanto a forma
-Globulares
- Fibrosas

40. Hemoglobina
Tetrâmero: Quatro cadeias polipeptídicas (duas cadeias α e
duas β);
Quatro grupos prostéticos heme (Fe+2); (sendo que cada heme
possui um grupo ferroso no centro da molécula)
Essencial para a atividade biológica dessas proteínas.

41. Hb: encontrada nos eritrócitos
Função: transporte de oxigênio dos pulmões aos tecidos;
HbA: principal Hb encontrada nos adultos, compostas de 4
cadeias polipeptídicas unidas por ligações não covalentes;
Transporta O2 dos pulmões aos tecidos e
CO2 dos tecidos aos pulmões.
Estrutura da Hemoglobina

42. Doenças:
Se na estrutura da
hemoglobina ocorrer a
substituição do glutamato
por uma valina, na posição
6 da cadeia β, haverá uma
polimerização desta
hemoglobina em feixes
lineares de fibras,
distorcendo a forma do
eritrócito, resultando no
aparecimento da Anemias
Falciforme.

43. Proteínas Fibrosas
São formadas geralmente por longas moléculas mais ou
menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra;
Desempenham funções estruturais;
Colágeno (do tecido conjuntivo);
Queratinas (dos cabelos e unhas);
Fibrina (do soro sanguíneo);
Miosina (dos músculos).

44. Atua na contração de células e produção de movimento;
Actina e da miosina do músculo esquelético;
Miosina

45. Contração muscular

46. • Desnaturação protéica É a alteração da forma da proteína com
perda da função biológica.
Agentes desnaturantes:
-Altas temperaturas;
- Extremos de pH;
- Solventes orgânicos;
-Exposição da proteína a detergentes;
- Agitação vigorosa da solução protéica.

47. Relação dos AA e o exercício
físico
47

48. Construção
dos
músculos
Melhora do
condicionamento/
recuperação da
fadiga
Melhora da
resistência
física
Suplementos nutricionais são alimentos que servem
para
complementar com calorias e ou nutrientes a dieta
diária de uma pessoa saudável, nos casos em que
sua ingestão, a partir da alimentação, seja
insuficiente, ou quando a dieta requer
suplementação (Resolução CFN n° 380/2005). 48

49. 1- Consultar na Biblioteca UFSM – E-books
Livro Bioquímica Ilustrada, Denise R Ferrier, Editora artmed
Ler páginas 26 até 32 (hemoglobina) fazer um resumo
(aproximadamente meia página letra 12, espaço 2) e fazer 3 questões
com respostas sobre o tema.
Trabalho para enviar pelo moodle até a próxima aula
2- Qual é a classificação dos aminoácidos quanto a composição da cadeia R.
3- Conceitue os vários níveis de organização estrutural das proteínas

51. Obrigada