BIOMÉDICAS
BIOLOGIA
AULA 03
Bioquímica: Proteínas
PROTEÍNAS
POLIPEPTÍDIOS
são
são cadeias de
AMINOÁCIDOS
unem-se por
meio de
LIGAÇÕES
PEPTÍDICAS
Caracterizam-se pelos
agrupamentos
químicos
AMINA
(-NH2)
CARBOXILA
(-COOH)
Fórmula geral de um
aminoácido
Determina a
identidade do
aminoácido
Entre todos os possíveis
aminoácidos, somente 20
são encontrados em
proteínas.
Polar ou apolar
Ácido ou básico
é um
grupo
funcional
TRIPTOFANO
SEROTONINA
MELATONINA
FENILALANINA
NORADRENALINA
DOPA
DOPAMINA
TIROSINA
ADRENALINA
 Aminoácidos
Naturais
 Aminoácidos
Essenciais
 Glicina
 Alanina
 Serina
 Cisteína
 Tirosina
 Ác. Aspártico
 Ác. Glutâmico
 Arginina
 Histidina
 Asparagina
 Glutamina
 Prolina
 Fenilalanina
 Valina
 Triptofano
 Treonina
 Lisina
 Leucina
 Isoleucina
 Metionina
A ligação entre aminoácidos
 É chamada de ligação peptídica.
 Reação entre o grupo carboxila de um com a
grupo amino do outro – com a saída de uma
molécula de H2O.
 Dipeptídeos: 2 aminoácidos em ligação
peptídica.
 Polipeptídeos: vários aminoácidos em ligação
peptídica.
 Formados por um nº > 80 aminoácidos,
geralmente é chamado de proteína.
Nº ligações peptídicas = nº de aminoácidos - 1
Arquitetura das proteínas
 A sequência dos aminoácidos de uma
proteína é responsável por sua forma;
 A forma de uma proteína vai determinar sua
função na célula.
 É a alteração na configuração espacial (forma)
de uma proteína.
 Causas: calor, alteração no pH, oxidação,
detergentes e sal
 Ocorre ruptura das pontes de H ou das
pontes dissulfeto e de outras ligações não
covalentes.
 Não há ruptura das ligações covalentes –
estrutura primária fica preservada.
 Dependendo do grau de desnaturação, pode
ser reversível.
A desnaturação das proteínas
Os papéis das proteínas
 ESTRUTURAL: queratina, colágeno, elastina,
miosina, tubulina,...
 CATALISADOR: são as enzimas - amilase,
pepsina, lipase, catalase, hidrolases,
sintases, transferases,...
 DEFESA: os anticorpos, interferon e
interleucinas.
 REGULADOR: são pequenos peptídeos ou
moléculas derivadas de aminoácidos os hormônios
– insulina, glucagon, tiroxina, ocitocina,
melatonina, hormônio do crescimento,...
 OUTROS
 Transporte de substâncias através da
membrana plasmática (permeases) ou de
nutrientes, íons e gases (hemoglobina).
 Proteínas de reserva – sementes dos vegetais.
 São proteínas catalisadoras existentes em
todos os seres vivos.
 As enzimas aceleram as reações químicas e
reduzem a energia de ativação.
Enzimas
 Algumas enzimas dependem de um cofator
(substância inorgânica) ou de uma coenzima
(substância orgânica) para poderem trabalhar
corretamente.
O modo de atuação de uma
enzima
 A desnaturação enzimática modifica o sítio
ativo de uma enzima.
Enzimas e desnaturação
Fatores que influenciam a
velocidade das reações enzimáticas
As vias metabólicas e sua
regulação por enzimas
 Via metabólica: reações químicas sequenciais
 O(s) produto(s) de uma reação constitui(em)
o(s) substrato(s) para a reação seguinte.
 O inibidor e o substrato
“competem” e apenas um
pode ligar-se ao sítio
ativo.
 A função da enzima é
impedida enquanto o
inibidor permanecer
ligado.
 A presença do inibidor não
impede a atividade
enzimática.
 A enzima tem sempre seu
sítio ativo ocupado, pelo
substrato ou pelo inibidor.
Inibição competitiva
Inibição não competitiva
 O inibidor pode ligar-se a um local diferente do sítio
ativo (sítio alostérico).
 A enzima altera a sua forma impedindo o ajuste do
substrato.
Inibição por retroalimentação
(feedback)
 Pode ser reversível ou irreversível.
 A inibição irreversível envolve a formação ou
quebra de ligações covalentes na enzima.
 As inibições competitivas e não competitivas
podem ser reversíveis.
Enzimas e sua importância nos
processos biotecnológicos
 Processos industriais usam microrganismos
produtores de enzimas ou apenas enzimas
produzidas por estes seres.
 Pães e bolos, vinho e cerveja, queijos,...
 Detergentes e sabões.
 Indústria textil.
 Fabricação de papéis.
 Produção de etanol, biodiesel
 Processos laboratoriais.
 Indústria farmacêutica.

Biologia aula o3 proteínas

  • 1.
  • 2.
  • 3.
    PROTEÍNAS POLIPEPTÍDIOS são são cadeias de AMINOÁCIDOS unem-sepor meio de LIGAÇÕES PEPTÍDICAS Caracterizam-se pelos agrupamentos químicos AMINA (-NH2) CARBOXILA (-COOH)
  • 4.
    Fórmula geral deum aminoácido Determina a identidade do aminoácido Entre todos os possíveis aminoácidos, somente 20 são encontrados em proteínas. Polar ou apolar Ácido ou básico é um grupo funcional
  • 5.
  • 6.
  • 8.
     Aminoácidos Naturais  Aminoácidos Essenciais Glicina  Alanina  Serina  Cisteína  Tirosina  Ác. Aspártico  Ác. Glutâmico  Arginina  Histidina  Asparagina  Glutamina  Prolina  Fenilalanina  Valina  Triptofano  Treonina  Lisina  Leucina  Isoleucina  Metionina
  • 9.
    A ligação entreaminoácidos  É chamada de ligação peptídica.  Reação entre o grupo carboxila de um com a grupo amino do outro – com a saída de uma molécula de H2O.
  • 10.
     Dipeptídeos: 2aminoácidos em ligação peptídica.  Polipeptídeos: vários aminoácidos em ligação peptídica.  Formados por um nº > 80 aminoácidos, geralmente é chamado de proteína. Nº ligações peptídicas = nº de aminoácidos - 1
  • 11.
  • 15.
     A sequênciados aminoácidos de uma proteína é responsável por sua forma;  A forma de uma proteína vai determinar sua função na célula.
  • 17.
     É aalteração na configuração espacial (forma) de uma proteína.  Causas: calor, alteração no pH, oxidação, detergentes e sal  Ocorre ruptura das pontes de H ou das pontes dissulfeto e de outras ligações não covalentes.  Não há ruptura das ligações covalentes – estrutura primária fica preservada.  Dependendo do grau de desnaturação, pode ser reversível. A desnaturação das proteínas
  • 20.
    Os papéis dasproteínas  ESTRUTURAL: queratina, colágeno, elastina, miosina, tubulina,...  CATALISADOR: são as enzimas - amilase, pepsina, lipase, catalase, hidrolases, sintases, transferases,...  DEFESA: os anticorpos, interferon e interleucinas.
  • 21.
     REGULADOR: sãopequenos peptídeos ou moléculas derivadas de aminoácidos os hormônios – insulina, glucagon, tiroxina, ocitocina, melatonina, hormônio do crescimento,...  OUTROS  Transporte de substâncias através da membrana plasmática (permeases) ou de nutrientes, íons e gases (hemoglobina).  Proteínas de reserva – sementes dos vegetais.
  • 22.
     São proteínascatalisadoras existentes em todos os seres vivos.  As enzimas aceleram as reações químicas e reduzem a energia de ativação. Enzimas
  • 24.
     Algumas enzimasdependem de um cofator (substância inorgânica) ou de uma coenzima (substância orgânica) para poderem trabalhar corretamente.
  • 25.
    O modo deatuação de uma enzima
  • 26.
     A desnaturaçãoenzimática modifica o sítio ativo de uma enzima. Enzimas e desnaturação
  • 27.
    Fatores que influenciama velocidade das reações enzimáticas
  • 31.
    As vias metabólicase sua regulação por enzimas  Via metabólica: reações químicas sequenciais  O(s) produto(s) de uma reação constitui(em) o(s) substrato(s) para a reação seguinte.
  • 33.
     O inibidore o substrato “competem” e apenas um pode ligar-se ao sítio ativo.  A função da enzima é impedida enquanto o inibidor permanecer ligado.  A presença do inibidor não impede a atividade enzimática.  A enzima tem sempre seu sítio ativo ocupado, pelo substrato ou pelo inibidor. Inibição competitiva
  • 34.
    Inibição não competitiva O inibidor pode ligar-se a um local diferente do sítio ativo (sítio alostérico).  A enzima altera a sua forma impedindo o ajuste do substrato.
  • 36.
  • 37.
     Pode serreversível ou irreversível.  A inibição irreversível envolve a formação ou quebra de ligações covalentes na enzima.  As inibições competitivas e não competitivas podem ser reversíveis.
  • 38.
    Enzimas e suaimportância nos processos biotecnológicos  Processos industriais usam microrganismos produtores de enzimas ou apenas enzimas produzidas por estes seres.  Pães e bolos, vinho e cerveja, queijos,...  Detergentes e sabões.  Indústria textil.  Fabricação de papéis.  Produção de etanol, biodiesel  Processos laboratoriais.  Indústria farmacêutica.