O documento discute proteínas, incluindo que são compostas por aminoácidos unidos por ligações peptídicas, que existem 20 aminoácidos naturais, e que proteínas têm papéis estruturais, catalíticos e regulatórios em organismos vivos.
Fórmula geral deum
aminoácido
Determina a
identidade do
aminoácido
Entre todos os possíveis
aminoácidos, somente 20
são encontrados em
proteínas.
Polar ou apolar
Ácido ou básico
é um
grupo
funcional
A ligação entreaminoácidos
É chamada de ligação peptídica.
Reação entre o grupo carboxila de um com a
grupo amino do outro – com a saída de uma
molécula de H2O.
10.
Dipeptídeos: 2aminoácidos em ligação
peptídica.
Polipeptídeos: vários aminoácidos em ligação
peptídica.
Formados por um nº > 80 aminoácidos,
geralmente é chamado de proteína.
Nº ligações peptídicas = nº de aminoácidos - 1
A sequênciados aminoácidos de uma
proteína é responsável por sua forma;
A forma de uma proteína vai determinar sua
função na célula.
17.
É aalteração na configuração espacial (forma)
de uma proteína.
Causas: calor, alteração no pH, oxidação,
detergentes e sal
Ocorre ruptura das pontes de H ou das
pontes dissulfeto e de outras ligações não
covalentes.
Não há ruptura das ligações covalentes –
estrutura primária fica preservada.
Dependendo do grau de desnaturação, pode
ser reversível.
A desnaturação das proteínas
20.
Os papéis dasproteínas
ESTRUTURAL: queratina, colágeno, elastina,
miosina, tubulina,...
CATALISADOR: são as enzimas - amilase,
pepsina, lipase, catalase, hidrolases,
sintases, transferases,...
DEFESA: os anticorpos, interferon e
interleucinas.
21.
REGULADOR: sãopequenos peptídeos ou
moléculas derivadas de aminoácidos os hormônios
– insulina, glucagon, tiroxina, ocitocina,
melatonina, hormônio do crescimento,...
OUTROS
Transporte de substâncias através da
membrana plasmática (permeases) ou de
nutrientes, íons e gases (hemoglobina).
Proteínas de reserva – sementes dos vegetais.
22.
São proteínascatalisadoras existentes em
todos os seres vivos.
As enzimas aceleram as reações químicas e
reduzem a energia de ativação.
Enzimas
24.
Algumas enzimasdependem de um cofator
(substância inorgânica) ou de uma coenzima
(substância orgânica) para poderem trabalhar
corretamente.
As vias metabólicase sua
regulação por enzimas
Via metabólica: reações químicas sequenciais
O(s) produto(s) de uma reação constitui(em)
o(s) substrato(s) para a reação seguinte.
33.
O inibidore o substrato
“competem” e apenas um
pode ligar-se ao sítio
ativo.
A função da enzima é
impedida enquanto o
inibidor permanecer
ligado.
A presença do inibidor não
impede a atividade
enzimática.
A enzima tem sempre seu
sítio ativo ocupado, pelo
substrato ou pelo inibidor.
Inibição competitiva
34.
Inibição não competitiva
O inibidor pode ligar-se a um local diferente do sítio
ativo (sítio alostérico).
A enzima altera a sua forma impedindo o ajuste do
substrato.
Pode serreversível ou irreversível.
A inibição irreversível envolve a formação ou
quebra de ligações covalentes na enzima.
As inibições competitivas e não competitivas
podem ser reversíveis.
38.
Enzimas e suaimportância nos
processos biotecnológicos
Processos industriais usam microrganismos
produtores de enzimas ou apenas enzimas
produzidas por estes seres.
Pães e bolos, vinho e cerveja, queijos,...
Detergentes e sabões.
Indústria textil.
Fabricação de papéis.
Produção de etanol, biodiesel
Processos laboratoriais.
Indústria farmacêutica.