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BIOQUÍMICA II
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1
 PROTEÍNAS
- São macromoléculas (polímeros) formadas por
moléculas menores (monômeros) denominadas
aminoácidos.
- Desempenham funções diversas no organismo, tais
como:
▪ Estrutural
▪ Enzimática
▪ Defesa – formam os anticorpos
▪ Hormonal
▪ Energética – em casos extremos
▪ Transporte de gases e outras substâncias
- São formadas essencialmente por carbono (C),
hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N), podendo
também conter enxofre (S).
 AMINOÁCIDOS
- São moléculas orgânicas composta por:
▪ Grupamento amina (NH2)
▪ Grupamento carboxila
▪ Átomo de carbono – denominado de carbono alfa
▪ Um átomo de hidrogênio
▪ Radical R
Fórmula geral de um aminoácido
- Existem 20 tipos de aminoácidos diferentes na
natureza, e podem ser divididos em dois tipos:
▪ Essenciais – são aqueles que não são sintetizados pelo
organismo ou são produzidos em quantidades
insuficientes.
▪ Naturais – são aqueles que são sintetizados pelo
organismo em quantidade suficiente.
Bio√est → No caso da espécie humana, os aminoácidos
considerados essenciais são: fenilalanina, isoleucina, lisina,
metionina, treonina, triptofano e valina. Além desses, a
arginina e a histidina são considerados essenciais por
alguns pesquisadores.
Bio√est → O radical R é o fator que varia de um
aminoácido para o outro, sendo, portanto em função dele é
que se diferenciam os aminoácidos.
- A ligação que ocorre entre os aminoácidos é
denominada de ligação peptídica.
Bio√est → A ligação peptídica ocorre sempre entre o
grupamento carboxílico de um aminoácido e o grupamento
amina do outro aminoácido e libera uma molécula de água.
Esquema da ligação peptídica
BIOQUÍMICA II
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2
- Moléculas resultantes da condensação dos
aminoácidos são denominadas de peptídios. Dois
aminoácidos formam um dipeptídio. , três formam um
tripeptídio e vários um polipeptídio. As proteínas são
polipeptídios.
Bio√est → Sempre em um peptídio existe um grupo amina
(amina terminal) e um grupo carboxila (ácido terminal)
livres.
 ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
- Uma proteína pode apresentar quatro tipos de
estrutura.
▪ Primária – corresponde a sequência linear de
aminoácidos de uma cadeia polipeptídica, e tem
fundamental importância para a função que a proteína
irá desempenhar.
▪ Secundária – corresponde a estrutura primária que se
torce e adquire a forma de uma hélice, semelhante a um
fio de telefone.
▪ Terciária – corresponde a uma estrutura secundária
dobrada várias vezes sobre si mesma, adquirindo a
forma tridimensional.
▪ Quaternária – corresponde à proteína formada pela
associação de mais de uma cadeia polipeptídica.
Bio√est → A função de uma proteína é determinada pela
sua forma.
Estrutura primária
Estrutura secundária Estrutura terciária
Estrutura quaternária
Bio√est → Os dobramentos e os enrolamentos descritos pelas
proteínas é resultado das várias atrações químicas entre os
aminoácidos de diferentes pontos da cadeia, proporcionadas
pelas pontes de hidrogênio, pontes de bissulfeto e pelas
atrações elétricas entre aminoácidos de cargas diferentes.
 FATORES QUE DIFERENCIAM AS PROTEÍNAS
- As proteínas podem diferir umas das outras nos
seguintes aspectos:
▪ Pela quantidade de aminoácidos da cadeia.
▪ Pelos tipos de aminoácidos presentes na cadeia.
▪ Pela sequência em que os aminoácidos estão unidos
na cadeia.
Bio√est → Para que duas proteínas sejam consideradas
iguais elas devem apresentar o mesmo número, os mesmos
tipos e a mesma sequência de aminoácidos.
 DESNATURAÇÃO PROTEICA
- Processo que consiste em alterar a configuração –
estrutura – espacial de uma proteína.
- Pode ser provocada pela temperatura, pelo grau de
acidez, pela concentração de sais do meio e por
substâncias químicas.
- A proteína desnaturada deixa de realizar a sua
função.
Bio√est → A desnaturação pode ser revertida em alguns
casos, desde que o meio retorne as condições ideais para a
proteína e o processo tenha sido de grau leve.
 TIPOS DE PROTEÍNAS
- As proteínas podem ser classificadas em:
▪ Simples – são formadas apenas por aminoácidos.
▪ Conjugadas – são aquelas que além de aminoácidos
(grupo protéico) apresentam outras substâncias (grupo
prostético) associadas, como glicídios, lipídios, ácidos
nucléicos, ferro.
 ENZIMAS
- São catalisadores biológicos que aceleram a
velocidade das reações.
BIOQUÍMICA II
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3
- Diminuem a energia de ativação – energia necessária
para iniciar uma reação química.
- Podem ser moléculas protéicas ou em alguns
casos moléculas de RNA (ribozimas).
- Participam dos processos biológicos, aumentando
sua velocidade, porém sem se alterar durante o
processo; pois ao final dele permanecem inalteradas,
prontas para iniciar uma nova reação.
- São específicas sobre os substratos em que agem –
a especificidade de uma enzima é explicada pelo fato de
seus centros ou sítios ativos se encaixarem perfeitamente
apenas a seus substratos específicos, como uma chave se
encaixa apenas à sua fechadura. Esse modelo é chamado
de complexo chave-fechadura.
Modelo chave-fechadura
- As enzimas apresentam reversibilidade de substrato,
ou seja, a enzima catalisa a reação química nos dois
sentidos.
 FATORES QUE AFETAM A ATIVAIDADE ENZIMÁTICA
- A atividade das enzimas pode ser afetada por
diversos fatores, entre eles:
▪ Temperatura
- A velocidade das reações químicas catalisadas por
enzimas aumenta até certo ponto (ponto ótimo) com a
elevação da temperatura e a partir de certa
temperatura ótima de ação enzimática ocorre à
desnaturação protéica, o que torna a enzima inativa.
Bio√est → O ponto ótimo é aquele que indica a velocidade
máxima da reação.
▪ pH
- Cada enzima tem seu ótimo de atividade em
determinado pH. Qualquer alteração no pH do meio
pode provocar desnaturação e conseqüente
inativação da enzima.
▪ Concentração do substrato
- Com o aumento da concentração do substrato ocorre
um aumento da velocidade da reação até o momento
em que todas as moléculas de enzimas estiverem
atuando. Nesse ponto a velocidade da reação é
máxima e torna-se constante.
 NOMENCLATURA DAS ENZIMAS
- O nome da maioria das enzimas é dado
acrescentando-se ao nome do substrato em que ela
age o sufixo ase.
Lipídio + ase = lipase Peptídio + ase = peptidase
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4
 TIPO DE ENZIMAS
▪ Simples – são aquelas constituídas apenas por cadeias
polipeptídicas.
▪ Conjugadas – são aquelas constituídas por uma parte
protéica, chamada de apoenzima, combinada a uma
parte não protéica, denominada de cofator.
Bio√est → Quando o cofator enzimático é uma molécula
orgânica, ele é denominado de coenzima. A apoenzima e a
coenzima atuam em conjunto, formando a holoenzima.
 INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
- A atividade enzimática pode ser inibida por certos
tipos de substâncias químicas. Em alguns casos, a
inibição é irreversível, levando à inativação definitiva
da molécula enzimática e em outros, a inibição é
reversível e a enzima volta a funcionar.
- Os inibidores mais conhecidos são:
▪ íon cianeto (CN-) – ele se combina à enzima citocromo
oxidase e impede a realização da cadeia respiratória na
respiração celular.
▪ Penicilina – inibe a enzima transpeptidase, impedindo
a bactéria de produzir a parede celular e com isso ela
não pode se reproduzir.
▪ Sulfa ou sulfanilamida – inibe as bactérias de
fabricarem ácido fólico.
 ANTICORPOS
- São moléculas de proteínas produzidas por um
organismo e que se destinam a combater os
antígenos que o invadiram.
Bio√est → Os antígenos são qualquer corpo ou substância
reconhecida como estranha ao organismo, podendo ser uma
molécula de proteína, de polissacarídeo e até mesmo um
ácido nucléico. Nas bactérias, fungos e protozoários, os
antígenos são moléculas que existem nos envoltórios das
células invasoras, ou nas toxinas por elas produzidas e nos
vírus, os antígenos estão localizados nas capas que os
revestem.
- As células produzidas pelos órgãos do sistema
imunológico atuam na produção de antígenos. Uma
vez passada a infecção, permanece apenas um
pequeno número de células de memória, que poderão,
caso ocorra outra infecção provocada pelo mesmo
agente infeccioso, efetuar o combate rápido e
eficiente.
 VACINA
- Possui antígenos atenuados (modificados), que
estimulam a produção de anticorpos.
- Proporciona uma resposta lenta, ativa e duradoura.
 SORO
- Possui anticorpos para o pronto e rápido combate aos
antígenos.
- Proporciona uma resposta rápida, passiva e curta.
- A produção dos anticorpos presentes no soro ocorre
com a introdução de pequenas quantidades de
antígenos em animais para que eles possam ser
estimulados a produzi-los.

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Bioquímica 2

  • 1. BIOQUÍMICA II BIOVEST10.BLOGSPOT.COM – O BLOG DA BIOLOGIA 1  PROTEÍNAS - São macromoléculas (polímeros) formadas por moléculas menores (monômeros) denominadas aminoácidos. - Desempenham funções diversas no organismo, tais como: ▪ Estrutural ▪ Enzimática ▪ Defesa – formam os anticorpos ▪ Hormonal ▪ Energética – em casos extremos ▪ Transporte de gases e outras substâncias - São formadas essencialmente por carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N), podendo também conter enxofre (S).  AMINOÁCIDOS - São moléculas orgânicas composta por: ▪ Grupamento amina (NH2) ▪ Grupamento carboxila ▪ Átomo de carbono – denominado de carbono alfa ▪ Um átomo de hidrogênio ▪ Radical R Fórmula geral de um aminoácido - Existem 20 tipos de aminoácidos diferentes na natureza, e podem ser divididos em dois tipos: ▪ Essenciais – são aqueles que não são sintetizados pelo organismo ou são produzidos em quantidades insuficientes. ▪ Naturais – são aqueles que são sintetizados pelo organismo em quantidade suficiente. Bio√est → No caso da espécie humana, os aminoácidos considerados essenciais são: fenilalanina, isoleucina, lisina, metionina, treonina, triptofano e valina. Além desses, a arginina e a histidina são considerados essenciais por alguns pesquisadores. Bio√est → O radical R é o fator que varia de um aminoácido para o outro, sendo, portanto em função dele é que se diferenciam os aminoácidos. - A ligação que ocorre entre os aminoácidos é denominada de ligação peptídica. Bio√est → A ligação peptídica ocorre sempre entre o grupamento carboxílico de um aminoácido e o grupamento amina do outro aminoácido e libera uma molécula de água. Esquema da ligação peptídica
  • 2. BIOQUÍMICA II BIOVEST10.BLOGSPOT.COM – O BLOG DA BIOLOGIA 2 - Moléculas resultantes da condensação dos aminoácidos são denominadas de peptídios. Dois aminoácidos formam um dipeptídio. , três formam um tripeptídio e vários um polipeptídio. As proteínas são polipeptídios. Bio√est → Sempre em um peptídio existe um grupo amina (amina terminal) e um grupo carboxila (ácido terminal) livres.  ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS - Uma proteína pode apresentar quatro tipos de estrutura. ▪ Primária – corresponde a sequência linear de aminoácidos de uma cadeia polipeptídica, e tem fundamental importância para a função que a proteína irá desempenhar. ▪ Secundária – corresponde a estrutura primária que se torce e adquire a forma de uma hélice, semelhante a um fio de telefone. ▪ Terciária – corresponde a uma estrutura secundária dobrada várias vezes sobre si mesma, adquirindo a forma tridimensional. ▪ Quaternária – corresponde à proteína formada pela associação de mais de uma cadeia polipeptídica. Bio√est → A função de uma proteína é determinada pela sua forma. Estrutura primária Estrutura secundária Estrutura terciária Estrutura quaternária Bio√est → Os dobramentos e os enrolamentos descritos pelas proteínas é resultado das várias atrações químicas entre os aminoácidos de diferentes pontos da cadeia, proporcionadas pelas pontes de hidrogênio, pontes de bissulfeto e pelas atrações elétricas entre aminoácidos de cargas diferentes.  FATORES QUE DIFERENCIAM AS PROTEÍNAS - As proteínas podem diferir umas das outras nos seguintes aspectos: ▪ Pela quantidade de aminoácidos da cadeia. ▪ Pelos tipos de aminoácidos presentes na cadeia. ▪ Pela sequência em que os aminoácidos estão unidos na cadeia. Bio√est → Para que duas proteínas sejam consideradas iguais elas devem apresentar o mesmo número, os mesmos tipos e a mesma sequência de aminoácidos.  DESNATURAÇÃO PROTEICA - Processo que consiste em alterar a configuração – estrutura – espacial de uma proteína. - Pode ser provocada pela temperatura, pelo grau de acidez, pela concentração de sais do meio e por substâncias químicas. - A proteína desnaturada deixa de realizar a sua função. Bio√est → A desnaturação pode ser revertida em alguns casos, desde que o meio retorne as condições ideais para a proteína e o processo tenha sido de grau leve.  TIPOS DE PROTEÍNAS - As proteínas podem ser classificadas em: ▪ Simples – são formadas apenas por aminoácidos. ▪ Conjugadas – são aquelas que além de aminoácidos (grupo protéico) apresentam outras substâncias (grupo prostético) associadas, como glicídios, lipídios, ácidos nucléicos, ferro.  ENZIMAS - São catalisadores biológicos que aceleram a velocidade das reações.
  • 3. BIOQUÍMICA II BIOVEST10.BLOGSPOT.COM – O BLOG DA BIOLOGIA 3 - Diminuem a energia de ativação – energia necessária para iniciar uma reação química. - Podem ser moléculas protéicas ou em alguns casos moléculas de RNA (ribozimas). - Participam dos processos biológicos, aumentando sua velocidade, porém sem se alterar durante o processo; pois ao final dele permanecem inalteradas, prontas para iniciar uma nova reação. - São específicas sobre os substratos em que agem – a especificidade de uma enzima é explicada pelo fato de seus centros ou sítios ativos se encaixarem perfeitamente apenas a seus substratos específicos, como uma chave se encaixa apenas à sua fechadura. Esse modelo é chamado de complexo chave-fechadura. Modelo chave-fechadura - As enzimas apresentam reversibilidade de substrato, ou seja, a enzima catalisa a reação química nos dois sentidos.  FATORES QUE AFETAM A ATIVAIDADE ENZIMÁTICA - A atividade das enzimas pode ser afetada por diversos fatores, entre eles: ▪ Temperatura - A velocidade das reações químicas catalisadas por enzimas aumenta até certo ponto (ponto ótimo) com a elevação da temperatura e a partir de certa temperatura ótima de ação enzimática ocorre à desnaturação protéica, o que torna a enzima inativa. Bio√est → O ponto ótimo é aquele que indica a velocidade máxima da reação. ▪ pH - Cada enzima tem seu ótimo de atividade em determinado pH. Qualquer alteração no pH do meio pode provocar desnaturação e conseqüente inativação da enzima. ▪ Concentração do substrato - Com o aumento da concentração do substrato ocorre um aumento da velocidade da reação até o momento em que todas as moléculas de enzimas estiverem atuando. Nesse ponto a velocidade da reação é máxima e torna-se constante.  NOMENCLATURA DAS ENZIMAS - O nome da maioria das enzimas é dado acrescentando-se ao nome do substrato em que ela age o sufixo ase. Lipídio + ase = lipase Peptídio + ase = peptidase
  • 4. BIOQUÍMICA II BIOVEST10.BLOGSPOT.COM – O BLOG DA BIOLOGIA 4  TIPO DE ENZIMAS ▪ Simples – são aquelas constituídas apenas por cadeias polipeptídicas. ▪ Conjugadas – são aquelas constituídas por uma parte protéica, chamada de apoenzima, combinada a uma parte não protéica, denominada de cofator. Bio√est → Quando o cofator enzimático é uma molécula orgânica, ele é denominado de coenzima. A apoenzima e a coenzima atuam em conjunto, formando a holoenzima.  INIBIÇÃO ENZIMÁTICA - A atividade enzimática pode ser inibida por certos tipos de substâncias químicas. Em alguns casos, a inibição é irreversível, levando à inativação definitiva da molécula enzimática e em outros, a inibição é reversível e a enzima volta a funcionar. - Os inibidores mais conhecidos são: ▪ íon cianeto (CN-) – ele se combina à enzima citocromo oxidase e impede a realização da cadeia respiratória na respiração celular. ▪ Penicilina – inibe a enzima transpeptidase, impedindo a bactéria de produzir a parede celular e com isso ela não pode se reproduzir. ▪ Sulfa ou sulfanilamida – inibe as bactérias de fabricarem ácido fólico.  ANTICORPOS - São moléculas de proteínas produzidas por um organismo e que se destinam a combater os antígenos que o invadiram. Bio√est → Os antígenos são qualquer corpo ou substância reconhecida como estranha ao organismo, podendo ser uma molécula de proteína, de polissacarídeo e até mesmo um ácido nucléico. Nas bactérias, fungos e protozoários, os antígenos são moléculas que existem nos envoltórios das células invasoras, ou nas toxinas por elas produzidas e nos vírus, os antígenos estão localizados nas capas que os revestem. - As células produzidas pelos órgãos do sistema imunológico atuam na produção de antígenos. Uma vez passada a infecção, permanece apenas um pequeno número de células de memória, que poderão, caso ocorra outra infecção provocada pelo mesmo agente infeccioso, efetuar o combate rápido e eficiente.  VACINA - Possui antígenos atenuados (modificados), que estimulam a produção de anticorpos. - Proporciona uma resposta lenta, ativa e duradoura.  SORO - Possui anticorpos para o pronto e rápido combate aos antígenos. - Proporciona uma resposta rápida, passiva e curta. - A produção dos anticorpos presentes no soro ocorre com a introdução de pequenas quantidades de antígenos em animais para que eles possam ser estimulados a produzi-los.