Bioquimica

INTRODUÇÃO Os sistemas vivos são formados por uma enorme variedade de reações bioquímicas, e quase todas elas são mediadas por uma série de extraordinários catalisadores biológicos ENZIMAS

HISTÓRICO A atividade catalítica de enzimas tem sido utilizada pelo homem há milhares de anos Fermentação do suco de uva para obtenção do vinho; Fabricação de queijo; Fabricação de pão. No entanto, estas eram apenas aplicações práticas, uma vez que o conhecimento do modo de ação dos catalisadores biológicos só recentemente foi elucidado.

HISTÓRICO 1833 - A primeira hidrólise enzimática do amido Os franceses Payen e Persoz isolaram um complexo enzimático do malte que catalisava a transformação do amido em glicose , denominando-o "diastase" (do grego " separar "). O sufixo ase de diastase passou a ser usado. 1835 - o químico sueco Berzelius descreveu a hidrólise enzimática do amido. Demonstrou que o amido pode ser mais eficientemente decomposto usando-se extrato de malte preferencialmente ao ác. sulfúrico e cunhou o termo catálise.

HISTÓRICO 1836 - Schwann descobre a enzima digestiva Pepsina 1860 - Debate: Qual é o papel da levedura no processo de fermentação? Pauster X Lienberg Pasteur, defendia que a fermentação alcoólica só ocorria em presença de células vivas de levedura. Lienberg defendia que os processos fermentativos eram reações químicas. 1897 - A polêmica foi resolvida. Os irmãos Buchner demonstraram que um extrato de levedura livre de células era capaz de fermentar o açúcar. O extrato continha catalisadores da fermentação alcoólica.

HISTÓRICO 1878 - William Kuhne propôs que o nome enzima (na levedura) 1894 - Primeira produção comercial de alimentos com enzimas O japonês Dr. Jokichi Takamine começou a produção comercial de koji a partir do fungo Aspergillus oryzae. 1894 - Cientistas definem a teoria Fechadura e Chave 1913 - Michaelis e Lyn descreveu cinética enzimática matematicamente. 1914 - É lançado o primeiro detergente compacto

HISTÓRICO 1926 - Cientistas descobrem que as enzimas são proteínas - James Summer’s isolou e cristalizou a primeira enzima, a uréase. A partir 1960 - A evolução no estudo das enzimas, acompanhado por avanços tecnológicos, possibilitou o isolamento e a identificação de propriedades das enzimas. Caracterização e o estudo cinético de milhares de enzimas de diferentes fontes: animais, vegetais e de microrganismos. 1986 - A primeira enzima a partir de organismo geneticamente modificado (OGM)

PROPRIEDADES GERAIS Enzimas Proteínas RNA

PROPRIEDADES GERAIS RNA 1989 - Canadense Sidney Altman e o norte-americano Thomas Cech: RNA Prêmio Nobel de Química Atividade Catalítica Como seria possível o início da vida, uma vez que as moléculas de DNA só podem ser reproduzidas e decifradas com a ajuda de proteínas? “ A vida começou com uma molécula de RNA”

PROPRIEDADES GERAIS RNA Esquema Geral da Síntese de Proteínas DNA (Núcleo) Transcrito em RNA Enviado p/ o citoplasma RNA traduzido em uma sequência de polipeptídeos (proteínas)

PROTEÍNAS A vida está intimamente ligada às proteínas. Estas moléculas realizam as mais variadas funções no nosso organismo: Reserva alimentar: albumina Transporte: hemoglobina (transporte O 2 ) Contrácteis: miosina Protetoras: anticorpos Toxinas: venenos de cobras ou insetos Estruturais: glicoproteínas (parede celular), queratina (pele, unha) Função hormonal: insulina Enzimas: catalase, hidrolases, isomerases, etc.

ESTRUTURA PROTEICA Apesar da complexidade de suas funções, as proteínas são relativamente simples: Repetições de 20 unidades básicas, os aminoácidos (aminoácidos-padrão) α -aa: pois possuem um grupo amino 1 ário e um grupo carboxílico como substituintes no mesmo átomo de carbono (exceção: prolina grupo amino 2 ário ). Estrutura geral de um α -aminoácidos.

AMINOÁCIDOS Os aa podem ser polimerizados para formar cadeias Reação de condensação grupo carboxil de uma molécula reage com o grupo amina de outra, liberando uma molécula de H 2 O. Ligação peptídica.

ESTRUTURA PROTEICA Outro tipo de ligação importante: Ligações Dissulfeto entre Cisteínas

AMINOÁCIDOS Comportamento químico anfótero ácidos bases (doadores de prótons) (receptores de prótons) adquirindo carga elétrica efetiva dependendo da [H+] (pH). PI: pH cujo determinado aa encontra-se eletricamente neutro.

AMINOÁCIDOS pH > pI pH do meio esta alcalino; concentração reduzida de íons H+ no meio; os aa liberam H+, ficando eletricamente negativo. pH < pI pH do meio esta ácido; excesso de íons H+ no meio; os aa recebem H+, ficando eletricamente positivo.

AMINOÁCIDOS Polímeros compostos de - 2 aa= dipeptideo - 3 aa = triptideo - 3-10 aa = oligopeptideo - Muitos aa = polipeptideo Classificação: polaridade de suas cadeias laterais. apolares, polares não carregados e polares carregados. Peptídeos

AMINOÁCIDOS Cadeias laterais apolares Glisina Alanina Valina Leucina Isoleucina Fenilalanina Triptofano Metionina Prolina

AMINOÁCIDOS Cadeias laterais apolares Glisina Alanina Valina Leucina Isoleucina Fenilalanina Triptofano Metionina Prolina Menor

AMINOÁCIDOS Cadeias laterais apolares Glisina Alanina Valina Leucina Isoleucina Fenilalanina Triptofano Metionina Prolina Alifáticos

AMINOÁCIDOS Cadeias laterais apolares Glisina Alanina Valina Leucina Isoleucina Fenilalanina Triptofano Metionina Prolina Aromáticos

AMINOÁCIDOS Cadeias laterais apolares Glisina Alanina Valina Leucina Isoleucina Fenilalanina Triptofano Metionina Prolina tiol éter

AMINOÁCIDOS Cadeias laterais apolares Glisina Alanina Valina Leucina Isoleucina Fenilalanina Triptofano Metionina Prolina Grupo pirrolidina cíclico

AMINOÁCIDOS Cadeias laterais polares não carregadas Serina Treonina Asparagina Glutamina Tirosina Cisteína

AMINOÁCIDOS Cadeias laterais polares não carregadas Serina Treonina Asparagina Glutamina Tirosina Cisteína Grupos carboxílicos

AMINOÁCIDOS Cadeias laterais polares não carregadas Serina Treonina Asparagina Glutamina Tirosina Cisteína Grupos amino

AMINOÁCIDOS Cadeias laterais polares não carregadas Serina Treonina Asparagina Glutamina Tirosina Cisteína Grupos fenólico

AMINOÁCIDOS Cadeias laterais polares não carregadas Serina Treonina Asparagina Glutamina Tirosina Cisteína Grupo tiol q pode formar ponte dissulfeto com outra cisteina

AMINOÁCIDOS Cadeias laterais carregadas Histidina Lisina Arginina Ac. aspártico Ac. glutâmico

AMINOÁCIDOS Cadeias laterais carregadas Histidina Lisina Arginina Ac. aspártico Ac. glutâmico BÁSICOS: carregadas + em valores de pH fisiologicos

AMINOÁCIDOS Cadeias laterais carregadas Histidina Lisina Arginina Ac. aspártico Ac. glutâmico ÁCIDOS: Carregado - acima de pH 3

ESTRUTURA PROTEICA As proteínas podem ter 4 tipos de estrutura dependendo do tipo de aa que possui, do tamanho da cadeia e da configuração espacial da cadeia polipeptídica. Estruturas Primária Terciária Secundária Quaternária

ESTRUTURA PROTEICA Estrutura Primária Sequência dos aa, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula. Determina a forma e a função da proteína.

ESTRUTURA PROTEICA Estrutura Primária Sequência dos aa, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula. Determina a forma e a função da proteína. As interações intermoleculares fazem com que a cadeia protéica assuma uma estrutura 2 ária e, algumas vezes, uma 3 ária

ESTRUTURA PROTEICA Estrutura Secundária Dada pelo arranjo espacial de aa próximos entre si na seqüência primária da proteína. É o último nível de organização das proteínas fibrosas mais simples estruturalmente. Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.

ESTRUTURA PROTEICA Estrutura Secundária Alfa-hélice: Forma mais comum de estrutura 2 ária ; Caracteriza-se por uma hélice em espiral; as cadeias laterais dos aa se distribuem para fora da hélice; Principal força de estabilização é a ponte H.

ESTRUTURA PROTEICA Estrutura Secundária Folha - beta: ou folha pregueada. Ao contrário da alfa-hélice, a folha - beta envolve 2 ou mais segmentos polipeptídicos da mesma molécula ou de moléculas diferentes, arranjados em paralelo ou no sentido anti-paralelo. As pontes H são a principal força de estabilização.

ESTRUTURA PROTEICA Estrutura Terciária Conformação tridimensional, Resulta do enovelamento (proteína globosa) ou dobramento (proteína filamentosa) da estrutura 2 ária .

ESTRUTURA PROTEICA Estrutura Terciária Esta estrutura confere a atividade biológica às proteínas. Enquanto a estrutura 2 ária é determinada pelo relacionamento estrutural de curta distância, a 3 ária é caracterizada pelas interações de longa distância entre aa.

ESTRUTURA PROTEICA Estrutura Terciária Estas dobras são mantidas em posição por ligações entre os diversos radicais -R dos aa. Forças fracas, podem ser facilmente quebradas desnaturação

ESTRUTURA PROTEICA Estrutura Quaternária Associação de várias subunidades, iguais ou diferentes, através de ligações não covalentes. Nível superior de complexidade que se pode encontrar na estrutura proteica tanto em proteínas globulares (hemoglobina) com em fibrosas (colágeno). São guiadas e estabilizadas pela mesmas interações da 3 ária O tamanho da proteína reflete sua função. A função da enzima requer uma estrutura muito grande.

ESTRUTURA PROTEICA Estrutura Quaternária Um dos principais exemplos de estrutura quaternária é a hemoglobina.

PROTEÍNAS Se uma enzima é quebrada em seus aa constituintes, a sua atividade catalítica é sempre destruída. Assim, a estrutura protéica primária, secundária, terciária e quaternária das enzimas são essenciais para sua atividade catalítica.

PROTEÍNAS Simples Constituida somente por aa

PROTEÍNAS Simples Constituida somente por aa Conjugadas C ontém grupos prostéticos, (grupos não aa, tais como carbohidratos, íons, pigmentos) Hemoglobina Grupo Heme: átomo de Fe e porfirina

PROTEÍNAS Fibrosas: Forma alongada Insolúveis Função estrutural: queratinas, colágeno Globulares: Formadas por cadeias polipeptídicas que se dobram adqüirindo a forma esférica ou globular Funções: enzimática, transporte, defesa e hormonal

Nomenclatura e classificação das enzimas Século XIX - poucas enzimas identificadas Adição do sufixo “ASE” ao nome do substrato: * gorduras (lipo - grego) – LIPASE * amido (amylon - grego) – AMILASE Nomes arbitrários: * Tripsina e pepsina – proteases

Nomenclatura e classificação das enzimas Século XX -  quantidade de enzimas descritas Nomenclatura existente se tornou ineficaz 1955 - IUB - União Internacional de Bioquímica adotou um novo sistema de nomenclatura e classificação mais complexo sem ambigüidades baseado no mecanismo de reação

Nomenclatura e classificação das enzimas Cada enzima  código com 4 dígitos que caracteriza o tipo de reação catalisada: (E.C.- Enzime Comission) 1° dígito – classe 2° dígito – subclasse 3° dígito - sub-subclasse 4° dígito - indica o substrato

Classificação das Enzimas 1. Oxido-redutases ( Reações de oxidação/Redução) 1.1.atuando em CH-OH 1.2.atuando em C=O 1.3.atuando em C=O- 1.4.atuando em CH-NH 2 1.5.atuando em CH-NH- 1.6.atuando em NADH, NADPH 2. Transferases ( Transferência de grupos) 2.1.grupos com um carbono 2.2.grupos alde í do ou cetona 2.3.grupos acil 2.4.grupos glicosil 2.7.grupos fosfatos 2.8.grupos contendo enxofre

Classificação das Enzimas 3. Hidrolases ( Reações de Hidrólise) 3.1.ésteres 3.2.ligações glicosídicas 3.4.ligações peptídicas 3.5.outras ligações C-N 3.6.anidridos ácidos 4. Liases ( Adição ou remoção de grupos) 4.1. =C=C= 4.2. =C=O 4.3. =C=N-

Classificação das Enzimas 5. Isomerases ( Transferência de grupos dentro da mesma molécula, formação de isômeros) 5.1.racemases 5.2. Cis-Trans isomerases 5.3. Oxirredutases Intramoleculares 5.4. Transferases Intramoleculares (Mutases) 5.5. Liases Intramoleculares 6. Ligases ( catalisam a ligação de duas moléculas com hidrólise da ligação pirofosfato na molécula de ATP (ou uma semelhante, igualmente trifosfatada) 6.1. C-O 6.2. C-S 6.3. C-N 6.4. C-C

Classificação das Enzimas . Oxirredutases – Reações de oxidação/Redução Exemplo: Lactato desidrogenase Redução Ác. Pirúvico à Ác. lático

Classificação das Enzimas Exemplo Hexoquinase 2. Transferases - Transferência de grupos Tranferência do P do ATP para glicose

Classificação das Enzimas 3. Hidrolases - Reações de Hidrólise Exemplo: Lactase Catalisa a hidrólise da lactose em glicose e galactose

Classificação das Enzimas 4. Liases – Adição ou remoção de grupos (H 2 O, NH 4 +, CO 2 ). Ex: Fumarase hidratação de fumarato em L- malato

Classificação das Enzimas 5. Isomerases – Transferência de grupos dentro da mesma molécula, formação de isômeros Interconversão reversível de dihidroxiacetona fosfato e D- gliceraldeido-3-fosfato Exemplo: Triose Fosfato Isomerase

Classificação das Enzimas 6. Ligases – catalisam a ligação de duas moléculas com hidrólise da ligação pirofosfato na molécula de ATP (ou uma semelhante, igualmente trifosfatada) Formadora de ligação C-C Exemplo: Piruvato carboxilase

Classificação das Enzimas AT P + D-Glicose ADP + D-Glicose-6- fosfato Glicose fosfotransferase 2 - Classe - Transferase Nome trivial: Hexoquinase Exemplo: E.C.

Classificação das Enzimas AT P + D-Glicose ADP + D-Glicose-6- fosfato Glicose fosfotransferase 2 - Classe - Transferase 7 - Subclasse - Fosfotransferases Nome trivial: Hexoquinase Exemplo: E.C.

Classificação das Enzimas AT P + D-Glicose ADP + D-Glicose-6- fosfato Glicose fosfotransferase 2 - Classe - Transferase 7 - Subclasse - Fosfotransferases 1 - Sub-subclasse - Fosfotransferase que utiliza grupo hidroxila como receptor Nome trivial: Hexoquinase Exemplo: E.C.

Classificação das Enzimas AT P + D-Glicose ADP + D-Glicose-6- fosfato Glicose fosfotransferase 2 - Classe - Transferase 7 - Subclasse - Fosfotransferases 1 - Sub-subclasse - Fosfotransferase que utiliza grupo hidroxila como receptor 1 - Indica ser a D-glicose o receptor do grupo fosfato Nome trivial: Hexoquinase Exemplo: E.C.

Outras formas de classificar Enzimas intracelulares atuam no interior da célula sintetizam o material celular realizam reações catabólicas que suprem as necessidades energéticas da célula. Enzimas extracelulares atuam fora da célula executando as alterações necessárias à penetração dos nutrientes para o interior das células.

Outras formas de classificar Endoenzimas Exoenzimas Agem dentro das moléculas Ex: endoamilases, que hidrolisam ligações glicosídicas ao acaso ao longo das cadeias de amilose Agem nas extermidades das moléculas Ex: exoamilases, que hidrolisam,sucessivamente, ligações glicosídicas a partir da extremidade não redutora das mesmas.

Outras formas de classificar Enzimas habituais ou constitutivas Enzimas indutivas As células sempre as sintetizam As células só as sintetizam quando estão na presença do substrato da enzima Isoenzimas Enzimas que têm a mesma função, ou seja, catalisam uma mesma reação, porém apresentam estruturas diferentes

Propriedades Gerais Diferenças entre enzimas e catalisadores químicos Velocidade de reação mais rápida : 10 6 a 10 12 x > que as não catalisadas, e são varias ordens de magnitude > do que as reações catalisadas quimicamente.

Propriedades Gerais Diferenças entre enzimas e catalisadores químicos Maior especificidade da reação Grau de especificidade imensamente > em relação a identidade dos seus S e dos seus P Reações enzimáticas raramente produzem subprodutos. Estereoespecificidade: A gem em grupos funcionais específicos catalisando reações de forma estereoepecífica, formando somente um dos enantiômeros possíveis

Propriedades Gerais Condições reacionais mais brandas pH Temperatura Desnaturação

Mecanismo de Ação A reação enzimática ocorre em duas etapas: E + S E S P + E 2 modelos: Modelo chave-fechadura Modelo do ajuste induzido

Mecanismo de Ação Modelo Chave-fechadura Emil Fischer em 1894 Relação estérica entre enzima e substrato

Mecanismo de Ação Modelo do ajuste induzido Koshland em 1958 Prevê um sítio de ligação não totalmente pré-formado, E e o S sofrem conformação para o encaixe.

Mecanismo de Ação Estudos por raio X indicam que os sítios de ligação aos substratos da maioria das enzimas são, em grande parte, pré-formados, mas sofrem mudanças conformacionais no momento da ligação do substrato (um fenômeno denominado ajuste induzido).

Mecanismo de Ação Conceitos Teoria da Colisão : As reações químicas acontecem quando ligações são quebradas ou formadas. Para isto átomos, íons e moléculas devem colidir. Todos os átomos, íons e moléculas estão em constante movimento e portanto colidindo constantemente. A energia transferida pelas partículas na colisão pode desorganizar suas estruturas eletrônicas o suficiente para que as ligações químicas sejam quebradas ou novas ligações se formem.

Mecanismo de Ação Energia de ativação : Quantidade de en. requerida para romper a configuração eletrônica estável de qualquer molécula específica para que os elétrons possam ser reorganizados. Energia de Ativação ∆ G reação

Mecanismo de Ação ∆ G : A diferença de energia entre produtos e reagentes Não depende da E.A. Energia de Ativação ∆ G reação

Mecanismo de Ação Taxa de reação : A freqüência de colisões contendo energia suficiente para que a reação aconteça. taxa de reação : de T = o calor a freqüência das colisões e o n° de moléculas que atingem a E.A. Reagentes estão + concentrados = Dist. entre as moléculas menor.

Reações Catalisadas por Enzimas Energia do sistema (G) Progresso da Reação Energia de Ativaçao na presença de enzima Energia de Ativação na ausência de enzima ∆ G reação Não catalisada Catalisada Reagentes Produtos

Reações Catalisadas por Enzimas Reagentes Produtos Catalisador atua diminuindo a Energia de Ativação Energia do sistema (G) Progresso da Reação Energia de Ativaçao na presença de enzima Energia de Ativação na ausência de enzima ∆ G reação Não catalisada Catalisada

Reações Catalisadas por Enzimas Não altera : equilíbrio nem o ∆G Reagentes Produtos Energia do sistema (G) Progresso da Reação Energia de Ativaçao na presença de enzima Energia de Ativação na ausência de enzima ∆ G reação Não catalisada Catalisada

Reações Catalisadas por Enzimas Energia do sistema (G) Progresso da Reação ΔG‡: Energia de Ativaçao na presença de enzima ΔG : Energia de Ativação na ausência de enzima ∆ G reação Não catalisada Catalisada Reagentes Produtos ΔΔG cat ‡ = Eficiência Catalisador -

Mecanismo de Ação Enzimas atuam de diversas formas: Baixando a E.A., através da criação de um ambiente no qual o estado de transição é estabilizado (ex., distorcendo a forma da molécula do S). Providenciando uma via alternativa (ex., reagindo com o S formando um complexo ES, de existência impossível sem a presença da E). Reduzindo a variação da entropia da reação ao orientar os S de forma correta para facilitar a reação. Na ausência de E, as moléculas colidem em todas as direções possíveis de forma aleatória.

Reações Catalisadas por Enzimas Ex: Decomposição do H 2 O 2 H 2 O 2 H 2 O O 2 + Catalase Condições da Reação Energia livre de Ativação KJ/mol Kcal/mol Velocidade Relativa Sem catalisador Platina Enzima Catalase 75,2 18,0 48,9 11,7 23,0 5,5 1 2,77 x 10 4 6,51 x 10 8

Reações Catalisadas por Enzimas Embora a enzima participe da seqüência da reação, ela não sofre nenhuma transformação. Poucas moléculas de E são capazes de catalisar a conversão de milhares de moléculas de S a P. Atuam em pequenas concentrações

Reações Catalisadas por Enzimas Número de renovação = n° de moléculas de substrato convertidas em produto por uma única molécula de enzima em uma dada unidade de tempo. 1 molécula de Catalase decompõe 5 000 000 de moléculas de H2O2 pH = 6,8 em 1 min

Fatores que Influenciam a Ação Enzimática pH Temperatura Concentração da Enzima Concentração do Substrato

Fatores que Influenciam a Ação Enzimática pH A ionização de aa pode provocar modificações na conformação da enzima. O substrato pode ver-se afetado. Pepsina pH ótimo 1,5 Tripsina pH ótimo 7,7

Fatores que Influenciam a Ação Enzimática Temperatura  temperatura dois efeitos ocorrem: A taxa de reação aumenta, como se observa na maioria das reações químicas; A estabilidade da proteína decresce devido a desativação térmica. Enzima  temperatura ótima para que atinja sua atividade máxima

Fatores que Influenciam a Ação Enzimática Concentração da Enzima A velocidade máxima da reação é uma função da quantidade de enzima disponível (existindo substrato em excesso). Figura: Efeito da [ ] da enzima sobre a velocidade inicial (V0) com de substrato em excesso.

Fatores que Influenciam a Ação Enzimática Concentração do Substrato Inicialmente a velocidade da reação é diretamente proporcional a [S].

Fatores que Influenciam a Ação Enzimática Concentração do Substrato A velocidade passa a ser constante porque não depende da [S]

Fatores que Influenciam a Ação Enzimática Concentração do Substrato A quantidade de reagente é o suficiente grande para saturar todos os sítios catalíticos enzimas.

Inibição enzimática Grande parte do arsenal farmacêutico (Por ex. tratamento da AIDS feito com drogas que inibem a atividade de certas enzimas virais. Inibidores Substâncias que reduzem a atividade de uma enzima de forma a influenciar a ligação do substrato.

Inibição enzimática Classificação: Irreversível Reversível Competitiva Não Competitiva

Inibição Irreversível O inibidor liga-se tão fortemente à enzima que a dissociação é muito lenta. Podem destruir grupos funcionais que são essenciais para a atividade enzimática. A enzima não retoma a sua atividade normal. Ex.: Inseticidas organofosforados na acetilcolinesterase (enzima importante na transmissão dos impulsos nervosos).

Inibição Irreversível Ex: Inibição da enzima ciclo-oxigenase pelo acetilsalicilato Ciclo-oxigenase SÍNTESE Prostaglandinas Processo biológicos, ex. sensação de dor

Inibição Reversível Competitiva Uma substância que compete diretamente com o substrato pelo sitio de ligação de uma enzima. Inibidor normalmente é semelhante ao substrato, de modo que se liga especificamente ao sitio ativo, mas difere do substrato por não poder reagir com ele. O inibidor liga-se á enzima formando o complexo EI cataliticamente inativo.

Inibição Reversível Não Competitiva O inibidor não competitivo pode ser uma molécula que não se assemelha com o substrato, mas apresenta uma grande afinidade com a enzima. Esta ligação pode distorcer a enzima tornando o processo catalítico ineficiente.

Co-fatores Quase 1/3 das enzimas requerem um componente não protéico para sua atividade, denominado cofator Porção protéica APOENZIMA Cofator Íons metálicos Moléculas orgânicas Coenzimas HOLOENZIMA

Co-fatores A natureza essencial de tais co-fatores explica por que razão os organismos necessitam de quantidades diminutas de certos elementos nas suas dietas. Isso também explica, os efeitos tóxicos de certos metais pesados (o Cd 2+ e o Hg 2+ ) que podem substituir o Zn 2+ nos sítios ativos de certas enzimas

Co-fatores Algumas enzimas que contêm ou necessitam de elementos inorgânicos como cofatores ENZIMA COFATOR PEROXIDASE Fe +2 ou Fe +3 CATALASE CITOCROMO OXIDASE Cu +2 Á LCOOL DESIDROGENASE Zn +2 HEXOQUINASE Mg +2 UREASE Ni +2

Co-fatores - Coenzimas Maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis Muitos organismos não conseguem sintetizar certas porções das coenzimas essenciais. Tais substâncias devem estar presentes na dieta desses organismos e são, portanto, chamadas de vitaminas. Classificam-se em: transportadoras de hidrogênio transportadoras de grupos químicos

Co-fatores - Coenzimas Transportadoras de hidrogênio

Co-fatores - Coenzimas Transportadoras de de grupos químicos

Regulação da Atividade Enzimática Um organismo deve poder regular as atividades catalíticas de suas enzimas para que ele possa coordernar seus processos metabólicos, responder às mudanças no meio, crescer e diferenciar-se, tudo de maneira ordenada. Há duas maneiras pelas quais isso pode ocorrer: Controle da disponibilidade da enzima. Controle da atividade da enzima.

Regulação da Atividade Enzimática Controle da disponibilidade da enzima. A quantidade de uma enzima em uma célula depende velocidade de síntese velocidade de degradação. Cada uma dessas velocidades é diretamente controlada pela célula e esta sujeita a mudanças drásticas em períodos que vão de minutos (em bactérias) até horas (em organismos superiores).

Regulação da Atividade Enzimática Controle da atividade da enzima. A atividade pode ser regulada por meio de alterações estruturais que influenciem a afinidade da ligação do substrato à enzima. A afinidade de ligação do S a uma E pode, variar também com a ligação de pequenas moléculas, chamadas efetores alostéricos que podem tanto aumentar como dimunuir a atividade. Um modelo muito comum de regulação alostérica é a inibição por "feed-back”.

Regulação enzimática Algumas enzimas podem ter suas atividades reguladas, atuando assim como moduladoras do metabolismo celular. Esta modulação é essencial na coordenação dos inúmeros processos metabólicos pela célula. Mecanismos de controle Indução: A presença do substrato A induz a síntese da enzima a B C D E A Enzima a 1 Enzima d Produto final Substrato inicial Enzima b Enzima c

Regulação enzimática Algumas enzimas podem ter suas atividades reguladas, atuando assim como moduladoras do metabolismo celular. Esta modulação é essencial na coordenação dos inúmeros processos metabólicos pela célula. Mecanismos de controle Retroinibição: O produto final E, inibe a ação das enzimas a B C D E A Enzima a 1 Enzima d Produto final Substrato inicial Enzima b Enzima c

Regulação enzimática Algumas enzimas podem ter suas atividades reguladas, atuando assim como moduladoras do metabolismo celular. Esta modulação é essencial na coordenação dos inúmeros processos metabólicos pela célula. Mecanismos de controle Repressão catabólica: Caso haja um caminho mais conveniente, a síntese de todas as enzimas é reprimida B C D E A Enzima a 1 Enzima d Produto final Substrato inicial Enzima b Enzima c

Regulação enzimática Algumas enzimas podem ter suas atividades reguladas, atuando assim como moduladoras do metabolismo celular. Esta modulação é essencial na coordenação dos inúmeros processos metabólicos pela célula. Substrato inicial Mecanismos de controle Cada isoenzimas pode ser regulada independentemente Controle fino do metabolismo B C D E A Enzima a 1 Enzima a 2 Enzima a 3 Enzima d Produto final Enzima b Enzima c

Compara ç ão das enzimas com catalisadores qu í micos Caracter í stica Enzimas Catalisadores Qu í micos Especificidade ao substrato alta baixa Natureza da estrutura complexa Simples Sensibilidade à T e pH alta Baixa Condi ç ões de rea ç ão (T, P e pH) suaves dr á stica (geralmente) Custo de obten ç ão (isolamento e purifica ç ão) alto Moderado Natureza do processo batelada Cont í nuo Consumo de energia baixo Alto Forma ç ão de subprodutos baixa Alta Separa ç ão catalisador/ produtos dif í cil/cara simples Atividade Catal í tica (temperatura ambiente) alta baixa Presen ç a de cofatores sim não Estabilidade do preparado baixa alta Energia de Ativa ç ão baixa alta Velocidade de rea ç ão alta baixa

Referencias Bibliográficas AQUARONE, Eugênio; BORZANI, Walter; ALMEIDA LIMA, Urgel de; SCMIDELL, Willibaldo. Biotecnologia industrial. Volumes 1, 2, 3 e 4. CHAMPE, Pamela C. & HARVEY, Richard A. - Bioquímica Ilustrada. Artes Médicas. Porto Alegre, 1997. pp 126-131. LEHNINGER, Albert L; NELSON, David L.; COX, Michael M. Principios de bioquimica. 4. ed. São Paulo: Sarvier, 2006. STRYER, Lubert. Bioquímica. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan,1996. Capítulo 7 VOET, Donald; VOET, Judith G. Bioquímica. 3. ed. Porto Alegre: ARTMED, 2006. 1596p.

Bioquimica

Mais conteúdo relacionado

Mais procurados

Destaque

Semelhante a Bioquimica

Bioquimica