A função das proteínas é altamente dependente da sua estruturação tridimensional no espaço. A ligação peptídica é planar; omega = 180°. A estrutura das proteínas se dá principalmente por variações nos ângulos phi e psi. Nem todos os ângulos phi e psi são permitidos, diagrama de ramachandran identifica as posições possíveis. A alfa-hélice é a estrutura secundária mais comum entre as proteínas. Na alfa-hélice temos 3,6 resíduos de aminoácidos por volta, onde a estrutura local é estabilizada por pontes de hidrogênio. As folhas beta são conformações secundárias bastante comuns nas proteínas. As folhas beta podem ser paralelas ou anti-paralelas. As voltas-beta são as pontes que ligam as folhas beta. As proteínas podem ser fibrosas ou globulares. A estrutura terciária das proteínas é formada pela interação global entre os elementos de estrutura secundária no espaço tridimensional (largura, altura, comprimento). As proteínas precisam se enovelar em uma forma nativa, de baixa de energia, para funcionarem bem. A forma mais comum e funcional da proteína enovelada é chamada de forma nativa. Algumas proteínas não são capazes de se enovelar sozinhas e para isso existem complexos multiméricos de proteínas chamadas chaperonas.

1. Estrutura tridimensional de proteínas Prof. Dr. Francisco Prosdocimi

2. Níveis de Estruturas Protéicas

8. Omega, phi e psi

10. Estrutura secundária de proteínas Prof. Dr. Francisco Prosdocimi

13. All-alpha proteins

22. Estruturas terciárias e quaternárias de proteínas Prof. Dr. Francisco Prosdocimi

28. Classificação estrutural das proteínas

29. Classificação estrutural das proteínas

30. SCOP – Famílias de proteínas