Este documento fornece um resumo sobre proteínas em 3 parágrafos. Introduz o conceito de proteínas e sua importância para todos os seres vivos. Explica que as proteínas são polímeros formados por aminoácidos unidos por ligações peptídicas. Descreve as quatro estruturas das proteínas (primária, secundária, terciária e quartenária) e suas funções, especialmente enzimas que catalisam reações celulares.

1. INTRODUÇÃO À CITOLOGIA
PROTEINAS
CONCEITO
Prof. Msc. Luiz Alessandro da Silva
ESCOLA DE EDUCAÇÃO BÁSICA
PROFESSOR JOÃO WIDEMANN

2. Um pouco de história...
Entre os objetos de estudo dos cientistas no início do
século XIX (...) Estava:
Albúmen – clara de ovo [albus = branco];
Tinha átomos de C, H, N, O e S;
Tinha estranha propriedade de coagular ao ser
submetido a aquecimento;
Verificaram que outras substâncias presentes no leite
e no sangue também coagulavam quando aquecidas;
Então decidiram chamar esses componentes de
substâncias albuminoides [semelhantes ao albúmen].

3. Estudos mais tarde
acabaram por concluir que
essas substâncias estão
presentes em todos os seres
vivos.
Em 1838, Gerardus Mulder
chama essas substâncias de
PROTEÍNAS [do grego
Proteios = primeiro, primitivo].
Um pouco de história...
Imagem: Amamentando uma criança / Fotografia: Ken
Hammond / Source: USDA / Public Domain

4. Qual a importância das proteínas?
• São fundamentais para qualquer
ser vivo [e até vírus].
• Toda manifestação genética é
dada por meio de proteínas.
• Grande parte dos processos
orgânicos são mediados por
proteínas [enzimas].
• Sem proteínas, não existiríamos e
nenhum outro ser vivo existiria.
• *Coacervatos (primeiros
compostos proteicos).
Imagem:Autordesconhecido/
Virusinfluenza/UnitedStates
PublicDomain
Imagem:PDBDatabase/Modelomolecularda
enzimaHelicobacterPyloriUrease/
Disponibilizadopor:Jacobolus/PublicDomain

5. Aminoácidos: os monômeros proteicos
• O que são monômeros?
São as unidades fundamentais dos polímeros.
• Proteínas são polímeros. Seus monômeros são
chamados de AMINOÁCIDOS.

6. • Um aminoácido é uma molécula orgânica formada por
átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio.
• Alguns aminoácidos também podem conter enxofre.
• Os aminoácidos são divididos em quatro partes: o grupo
amina (NH2), grupo ácido carboxílico (COOH), hidrogênio,
carbono alfa (todos os diferentes grupos se ligam a ele) e
um substituinte característico de cada aminoácido (radical).
(1)
Aminoácidos: os monômeros proteicos

7. Aminoácidos: os monômeros proteicos
Esquema da estrutura química básica de um aminoácido
Imagem: YassineMrabet / Estrutura
geral de um aminoácido, em 12 de
agosto de 2007 / Public Domain

8. Nome Símbolo
Glicina Gly, Gli
Alanina Ala
Leucina Leu
Valina Val
Isoleucina Ile
Prolina Pro
Fenilalanina Phe ou Fen
Serina Ser
Treonina Thr, The
Cisteina Cys, Cis
Tirosina Tyr, Tir
Asparagina Asn
Glutamina Gln
Aspartato ou Ácido aspártico Asp
Glutamato ou Ácido glutâmico Glu
Arginina Arg
Lisina Lys, Lis
Histidina His
Triptofano Trp, Tri
Metionina Met
Existem 20 tipos de
aminoácidos.
Observe na tabela ao
lado:

9. • Quanto à produção de aminoácidos no organismo, são
classificados em:
Não essenciais ou naturais: são os aminoácidos
produzidos pelo organismo.
Essenciais: são os aminoácidos que não são
produzidos pelo organismo. Eles são obtidos
unicamente pela dieta (alimentação).
Obs.: Precisamos de todos os aminoácidos para os processos
de produção de proteínas .
Aminoácidos: os monômeros proteicos

10. Glicina Gly, Gli
Alanina Ala
Leucina Leu
Valina Val
Isoleucina Ile
Prolina Pro
Fenilalanina Phe ou Fen
Serina Ser
Treonina Thr, The
Cisteina Cys, Cis
Tirosina Tyr, Tir
Asparagina Asn
Glutamina Gln
Aspartato ou Ácido aspártico Asp
Glutamato ou Ácido glutâmico Glu
Arginina Arg
Lisina Lys, Lis
Histidina His
Triptofano Trp, Tri
Metionina Met
Aminoácidos
essenciais
Aminoácidos não
essenciais ou
naturais

11. Ligação peptídica
Ligação feita entre aminoácidos (aa) para formar peptídeos (2
a 5 aa), polipeptídeos (+5 aa) e proteínas (+50 aa).
Imagem:YassineMrabet/Formaçãodaligação
peptídica,em12deagostode2007/PublicDomain
Ligação Péptica
Aminoácido 2Aminoácido 1
Duplo Peptídeo
Água

12. Estruturas das proteínas
Estrutura Primária
Dada pela sequência de aminoácidos e ligações peptídicas
da molécula. Forma um arranjo linear, semelhante a um
“colar de contas”.
Imagem: National Human Genome Research Institute / A estrutura primária da proteína é uma cadeia de aminoácidos / Source:
http://www.genome.gov/Pages/Hyperion//DIR/VIP/Glossary/Illustration/amino_acid.shtml / Public Domain(2)

13. Estrutura Secundária
É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos
entre si na sequência primária da proteína. Ocorre graças à
possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos
alfa dos aminoácidos e os seus grupos amina e carboxila.
Estruturas das proteínas
Imagem:NationalInstitutesofHealth/
ProteínaAlfa-hélice/Disponibilizadopor:
G3pro/PublicDomain
Imagem:Vossman/TriplaHélicedoColágeno/GNU
FreeDocumentationLicense
(2)

14. Estrutura Terciária
Resulta do enrolamento da hélice, sendo estabilizada
por pontes de hidrogênio e pontes dissulfeto. É
literalmente um dobramento da proteína, adquirindo
uma estrutura tridimensional.
Estruturas das proteínas
Imagem:Rockpocket/Estruturaterciáriadeuma
proteína,em26desetembrode2009/Public
Domain

15. Estruturas das proteínas
Estrutura Quartenária
Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias
polipeptídicas em estrutura tridimensional. (3)
Imagem:Parutakupiu/Desenhandorepresentandoa
estruturaquaternáriadeumaproteína,em3defevereiro
de2007/CreativeCommonsAttribution-ShareAlike2.5
Generic

16. Desnaturação proteica
• A forma espacial das
proteínas pode ser afetada
pela temperatura, pH,
polaridade, salinidade,
solventes, radiações, etc.
• As proteínas perdem o arranjo
[desenrolam-se, perdem as
ligações].
 Ovo;
 Leite, coalhada, queijos;
 Sangue.
Imagem: Ovo frito, em 22 de julho de 2009 /
Fotografia: cyclonebill / Source Vagtel-spejlæg /
Creative Commons Attribution-Share Alike 2.0 Generic

17. Funções das proteínas
• Sem as proteínas, a vida na Terra não brotaria. Elas
desempenham diversas funções nos mais variados
ambientes vivos.
• Catalítica: acelera as reações.
Ex.: amilase (hidrolisa o amido).
• Transportadora: transporta diversos componentes.
Ex.: Lipoproteínas (transportam colesterol) e
hemoglobina (transporta O2) pelo sangue.

18. Funções das proteínas
• Reserva: guardam e contêm aminoácidos essenciais
para o desenvolvimento dos animais.
Ex.: caseína (leite de vaca) e albumina (ovos de
aves).
• Contração: promovem os movimentos de estruturas
celulares, músculos.
Ex.: actina e miosina.
• Reguladora/ hormonal: atuam como mensageiras
químicas.
Ex.: insulina (“guarda a glicose”), adrenalina.

19. Funções das proteínas
• Estrutural: participam na composição de várias
estruturas do organismo, sustentando e promovendo
rigidez.
Ex.: colágeno, elastina.
• Defesa e proteção: promovem a defesa do
organismo contra microrganismos e substâncias
estranhas.
Ex.: imunoglobulinas (anticorpos).
• Genética: atuam se envolvendo com os ácidos
nucleicos para dar conformação.
Ex.: nucleoproteínas.

20. • São proteínas catalisadoras, ou seja, proteínas que
aumentam a velocidade das reações, sem sofrerem
alterações no processo global.
• Função:
Viabilizar a atividade das células, quebrando
moléculas ou juntando-as para formar novos
compostos. (4)
Obs.: Nem todas as enzimas têm natureza proteica. Existe um
grupo de enzimas formado por RNA, chamadas de ribozimas.
Enzimas

21. Componentes da reação enzimática
E + S  [ES]  E + P
Enzima: proteína catalisadora;
Substrato: objeto que irá ser modificado;
Produto
Imagem:SEE-PE,redesenhadoapartirde
ilustraçãodeautorDesconhecido.

22. Enzimas
As enzimas possuem um sítio ativo que corresponde,
geralmente, a uma cavidade na molécula de enzima,
com um ambiente químico muito próprio. O
substrato entra no sítio ativo e liga-se à enzima.
Imagem:[Haynathart/Umsítioativoemumaenzima
dependentedeNAPD+/PublicDomain

23. • Co-fatores e co-enzimas são moléculas não
proteicas, respectivamente, inorgânicas [íons
metálicos] e orgânicas [vitaminas], que são
indispensáveis para o funcionamento de várias
enzimas.
Ex.: hemoglobina (Fe)
Enzimas
Imagem:Benjah-bmm27/Hemoglobina/PublicDomain

24. Enzimas
Para operar, as enzimas necessitam de um ambiente
favorável [pH, temperatura, quantidade de substrato],
considerado ótimo. Caso contrário, ela é inibida.
Inibidor é qualquer fator que possa reduzir ou cessar
(pela desnaturação) a reação enzimática.
A inibição pode ser:
Reversível (presença de substâncias);
Irreversível (aquecimento excessivo).

25. Gráfico da atividade enzimática. Neste caso, a inibição é
causada pelo aumento da temperatura.
Imagem:Galm/Gráficodeatividadeenzimáticarelativaa
temperatura,em16deoutubrode2007/GNUFreeDocumentation
License
atividade
%
temperatura
C°