O documento discute as proteínas, seus componentes estruturais e funções. As proteínas são formadas por aminoácidos unidos por ligações peptídicas. Existem 20 tipos de aminoácidos, alguns essenciais e outros não essenciais. As proteínas podem ter funções estruturais, enzimáticas ou de transporte, dependendo de sua estrutura tridimensional que pode ser alterada por fatores como temperatura e pH.

1. Magabiológica

3. * Componentes estruturais das células:
* membrana celular
* citoesqueleto ( movimentação)
* cílios e flagelos
* fibras dos tecidos
* compõe unhas, pelos e cascos
* Aceleram reações químicas - Enzimas
* Participam da defesa - Anticorpos
* Constituem os hormônios – Insulina e Glucagom
* Proteínas contráteis
* Neurotransmissores

4. Os aminoácidos são formados por um grupo AMINA e
GRUPO CARBOXÍLICO.
. Formadas por C – H – O – N (S)
. São macromoléculas formadas por
AMINOÁCIDOS

5. RADICAL - Determina o tipo de AMINOÁCIDO.
AMINOÁCIDO

6. ALGUNS AMINOÁCIDOS

7. . A ligação peptídica ocorre entre o C da GRUPO
CARBOXÍLICO de um AA, com o N da AMINA do outro AA.
. Uma ligação peptídica : uma molécula de água.
. Dois AA: uma molécula de água.
. A ligação química entre os AA chama-se:
LIGAÇÃO PEPTÍDICA.

8. . Ligação entre 2 AA : DIPEPTÍDIO.
. AS PROTEÍNAS SÃO POLIPEPTÍDIOS.
. Ligação entre 3 AA : TRIPEPTÍDIO.
. Acima de 4 AA : POLIPEPTÍDIO.
Existem 20 tipos diferentes de AA que formam as proteínas.
Um mesmo AA pode estar presente várias vezes na mesma
molécula.

9. Aminoácidos
essenciais
Aminoácidos
não essenciais
Histidina (His) Alanina (Ala)
Isoleucina (Iso) Arginina (Arg)
Leucina (Leu) Asparagina (Asn)
Lisina (Lis) Ácido aspártico (Asp)
Metionina (Met) Cisteína (Cis)
Fenilalanina (Fen) Ácido glutâmico (Glu)
Treonina (Tre) Glicina (Gli)
Triptofano (Tri) Glutamina (Gln)
Valina (Val) Prolina (Pro)
Serina (Ser)
Tirosina (Tir)
. AA essenciais:
Obtidos na
alimentação.
. AA naturais:
Sintetizados pelo
organismo.

10. . AS PROTEÍNAS DIFEREM ENTRE SI:
. QUANTIDADE de AA na molécula;
. TIPOS de AA;
. SEQÜÊNCIA dos AA na molécula.
Duas proteínas podem ter os mesmos AA
nas mesmas quantidades, porém se a
sequência for diferente, as proteínas
serão diferentes.

11. ESTRTURA DAS PROTEÍNAS

12. Os agentes responsáveis:
- O CALOR. Cada proteína tem uma temperatura específica de desnaturação.
Nossas enzimas se desnaturam por volta dos 42ºC ou mais. Algumas bactérias
que vivem em geiseres tem enzimas que só desnaturam após os 300ºC.
- O PH. O pH(potencial de hidrogenato) também pode desnaturar uma proteína,
uma vez que esta tem seu pH, qualquer coisa em contraposição irá alterar sua
estrutura tridimensional.
- AGENTES QUÍMICOS, como o veneno. Esses agentes podem agir sobre a
proteína desfazendo ligações, principalmente em pontes de hidrogênio.
DESNATURAÇÃO PROTEICA é a perda da estrutura tridimensional da proteína, ou
seja, ela perde a sua forma original.
Há desnaturações reversíveis, e irreversíveis.
Temos como irreversível o exemplo da albumina do ovo, que uma vez que foi
cozida, o resfriamento não faz com que a proteína se renature.
A DESNATURAÇÃO FAZ COM QUE A PROTEÍNA PERCA A SUA FUNÇÃO.

15. PROTEÍNAS ESTRUTURAIS
PROTEÍNA PAPEL BIOLÓGICO
Colágeno
Proteína presente nos ossos, cartilagens e tendões, e também na pele.
Aumenta a resistência desses tecidos à tração.
Queratina
Recobre a superfície da pele dos vertebrados terrestres. É o mais
abundante componente de unhas, garras, corpos, bicos e pêlos dos
vertebrados. Impermeabilizando as superfícies corpóreas, diminuindo a
desidratação.
Actina e
miosina
Principais constituintes do músculo. Responsáveis pela contratilidade do
músculo.
Albumina Proteína mais abundante do plasma sangüíneo, conferindo-lhe
viscosidade, pressão osmótica e função tampão.
Hemoglobina Proteína presente nas hemácias. Relacionada ao transporte de gases pelas
células vermelhas do sangue.