O documento descreve as proteínas, suas estruturas e funções. As proteínas são polímeros formados pela ligação de aminoácidos através de ligações peptídicas. Possuem estrutura primária, secundária, terciária e quaternária. Algumas proteínas especiais chamadas enzimas atuam como catalisadores de reações químicas no organismo.

1. PROTEÍNAS

2. DEFINIÇÃO
 São macromoléculas;
 Composto orgânico mais abundante da
célula;
 constituídas pela união de vários
aminoácidos, associados entre si através de
ligações peptídicas.
 Portanto, as proteínas são polímeros, onde os
monômeros ( unidades constituintes ) são os
aminoácidos.

3. Aminoácidos
Estrutura química :
 Apresentam um grupo Amina ( NH2 ) e um
grupo carboxila ( grupo ácido ).
 R representa um radical, sendo o fator que
diferencia um aminoácido de outro.

4. LIGAÇÃO PEPTÍDICA
 Ocorre entre o Grupo amina de um aminoácido +
grupo carboxila do aminoácido seguinte
 Reação de desidratação (liberação de molécula de
água)

5. Classificação dos
Aminoácidos
 Naturais – o organismo é capaz de sintetizar
Ex: glicina, glutamina, etc.
 Essenciais – o organismo não é capaz de
sintetizar, mas obtido na alimentação.
Ex: lisina e isoleucina (feijão)
Leucina e valina (arroz)

7. Proteínas
 As proteínas diferem uma das outras pela:
 Ordem dos aminoácidos
 Tipo dos aminoácidos
 Número do aminoácidos

8. FUNÇÕES DAS
PROTEÍNAS
 Estrutural
 Formar anticorpos
 Contração muscular –actina e miosina
 Transporte de oxigênico (hemoglobina =
proteína + ferro);
 Enzimática (acelerar reações químicas)

9. Estrutura primária
 É a seqüência de aminoácidos em uma
proteína.

10. Estrutura secundária
 Surgem as pontes de hidrogênio que
conferem a forma helicoidal para a “fita de
aminoácidos”.

11. Estrutura Terciária
 A hélice dobra-se nas três direções do espaço devido
a atração entre as cargas elétricas dos aminoácidos
que podem forma pontes de hidrogênio ficando
com forma enovelada.

12. Estrutura Quaternária
 Em algumas proteínas os ‘novelos’ se
associam formando o que chamamos de
estrutura quaternária.

13. REVISANDO: FORMA ESTRUTURAL DAS PROTEÍNASREVISANDO: FORMA ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
ESTRUTURA
PRIMÁRIA
ESTRUTURA
SECUNDÁRIA
ESTRUTURA TERCIÁRIA

14. Desnaturação de proteínas
 Como você viu, a forma da proteína é importante para a sua função.
Mas alguns fatores como calor, acidez, radiação, substâncias
químicas, etc. podem romper as ligações que mantém a forma da
proteína, alterando a sua estrutura secundária e terciária.
 Quando a estrutura da proteína desmancha, dizemos que ocorreu a
desnaturação.
 Uma leve desnaturação é reversível, mas uma desnaturação
acentuada é irreversível. Neste caso a proteína perde sua forma e
função.

15. Proteínas que aceleram reações químicas.

16. ENZIMASENZIMAS
- biocatalisadoras - diminuem a energia de ativação para que ocorra a reação
- alta especificidade- reagem com uma substância específica chamada substrato
- sítios ativos – local da enzima onde ocorre a reação com o substrato
- modelo chave-fechadura – cada enzima um substrato, sem desgaste da enzima

17. Então...
 Enzimas são proteínas especiais que
funcionam como biocatalisadores (aceleração
reações químicas já que diminuem a energia
de ativação).

18. Nomes de algumas enzimas
 Geralmente se dá pelo nome do substrato
com o sufixo ase.
 Ex. amilase (substrato: amido)
 Lactase (substrato: lactose)
 Maltase (substrato: maltose)
 Pepsina e tripsina (substrato: proteína).

19. Fatores que influenciam na velocidade
da reação enzimática
 pH
 Temperatura
 Concentração do substrato

20. pH

21. Temperatura
A seta indica a temperatura ótima da enzima.

22. Concentração de substrato.

23. FATORES QUE INFLUENCIAM AS ATIVIDADES DAS ENZIMASFATORES QUE INFLUENCIAM AS ATIVIDADES DAS ENZIMAS