O documento discute proteínas, seus componentes (aminoácidos), classificação, estrutura e funções. Aborda a ligação peptídica que une os aminoácidos formando as proteínas, e os papéis destas como enzimas, anticorpos, transporte de substâncias e estrutura celular.

1. PROTEÍNAS

2. ATENÇÃO: Proteínas são produtos da expressão gênica

3. 1) Conceito:
São heteropolímeros constituídos por monômeros denominados
aminoácidos.
GRUPO AMINA
GRUPO CARBOXILA
CADEIA LATERAL CARBONO 
NH2 C C
R
H
OH
O

4. Classificação dos Aminoácidos
AMINOÁCIDOS
Naturais Essenciais
Produzidos
pelo
organismo
Não são
produzidos
pelo
organismo
2) Estudo dos aminoácidos

5. - ARGININA: PODE ATUAR NA DIVISÃO CELULAR,
CICATRIZAÇÃO TECIDUAL;
- HISTIDINA: ENCONTRADO NA HEMOGLOBINA.
AMINOÁCIDOS NATURAIS

6. - LISINA: COMPONENTE DE OSSOS, CARTILAGENS,
ETC;
- LEUCINA: ATUA COMO FONTE DE ENERGIA
(AUMENTANDO A RESISTÊNCIA E REDUZINDO A
FADIGA);
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS

7. “Kwashiorkor, uma palavra africana que significa ‘primeira criança-segunda
criança’, vem da observação de que a primeira desenvolve kwashiorkor quando a
segunda criança nasce e substitui a primeira no peito da mãe. A primeira criança,
desmamada, passa a ser alimentada com uma dieta exclusiva de carboidratos, que
tem baixa qualidade nutricional comparada com o leite materno, assim a criança
não se desenvolve. A deficiência acaba resultando em retenção fluida (edema),
pois o sangue fica menos concentrado em relação aos tecidos e aparecem outros
sintomas, como: doença de pele, descoloração do cabelo e unhas enfraquecidas”.
O kwashiorkor, também chamado de desnutrição úmida, está relacionado à falta
de
a) condições sanitárias, propiciando o
aparecimento de verminoses que debilita o organismo.
b) aminoácidos naturais ausentes na dieta rica em carboidratos.
c) controle de natalidade e planejamento familiar, levando famílias a ter uma
dieta pobre em calorias.
d) aminoácidos essenciais necessários à síntese de proteínas, principalmente as
do sangue.

8. LIGAÇÃO PEPTÍDICA- Promove a união dos aminoácidos
LIGAÇÃO FORMADA ENTRE O CARBONO DO GRUPO CARBOXILA
DE UM AMINOÁCIDO E O NITROGÊNIO DO GRUPO AMINA DO
OUTRO.
NH2 C C
R
H
OH
O
R
H
OH
OH
H
N C C

9. NH2 C C
R
H O
R
H
OH
OH
H2O
N C C
NH2 C C
R
H
OH
O
R
H
OH
OH
H
N C C

10. 3) Estruturas das proteínas

11. Estrutura Primária ( Linear )
Estrutura Secundária ( Helicoidal )
Estrutura Terciária ( Globosa )
Estrutura Quaternária ( Associação
das terciárias)

12. .Ação catalítica ( Enzimas)
• Transporte ( hemoglobina, proteínas de
membrana)
• Contráteis (actina e miosina)
• Estruturais (citoesqueleto colágeno e
queratina)
• Defesa (anticorpos)
• Reguladoras ou sinalizadoras (hormônios)
4) Papeis biológicos das proteínas

13. Enzimas

14. Enzimas
*São catalisadores biológicos
*Aceleram as reações químicas
As reações biológicas são
lentas e pouco espontâneas
Sem elevação de temperatura

15. Reagentes
Energia de
ativação
sem enzima
Reação
enzimática
Tempo
Energia
Produtos
*Diminuem a energia de ativação

16. Características
das enzimas
Não alteram o equilíbrio da reação
São específicas para um substrato
Atua em reações reversíveis
Não são consumidas na reação
E + S ES EP E + P

17. SUBSTRATO
Centro ativo
ENZIMA
São específicas para um substrato
MODELO “CHAVE - FECHADURA”: O substrato se encaixaria
perfeitamente ao sítio ativo que seria um “molde rígido”, como uma
chave encaixando-se em uma fechadura.

18. MODELO “CHAVE – FECHADURA CONTESTADO”:
Segundo os pesquisadores, um sitio ativo perfeitamente complementar ao
substrato e rígido, impediria a formação do estado de transição (complexo
ativado), pois assim não haveria “espaços” para a mudança conformacional do
substrato em complexo ativado.
E + S ES EP E + P

19. MODELO “ENCAIXE INDUZIDO”:
O sítio ativo é flexível, formando o estado de transição, e depois, o produto. O
sítio é estruturalmente complementar ao estado de transição; isso garante a
especificidade da enzima.
.

20. Desnaturação de enzimas
44°C
A desnaturação geralmente é irreversível

21. Ação enzimática
Modelo chave-fechadura
Enzima
Substrato
Complexo
Enzima-substrato
Enzima
Produtos
Atua em reações reversíveis

22. Fatores que
influenciam a ação
das enzimas
Concentração do substrato
Temperatura
Variação de pH

23. Ponto de
saturação
Velocidadedareação
Concentração de substrato
Concentração do substrato

24. 36 42
Ótimo de temperatura
°C
Velocidadedareação
Temperatura

25. 0 1 2 3 4 5 6 7 8,5 9
10 Ótimo de pH Ótimo de pH
Pepsina
Tripsina
pH
Velocidadedareação

26. Enzimas
Simples
Holoenzimas
Apenas aminoácidos
Possui um cofator

27. Apoenzima
Cofator
Centro ativo
Sendo uma molécula orgânica, o cofator é
denominado coenzima
Estrutura da Holoenzima

28. ANTICORPOS (Imunoglobulinas)
Glicoproteínas de defesa que agem contra um
antígenos de forma específica.
Ig A, Ig E, Ig G, IgM
IgA - Encontrada nas secreções
exócrinas como saliva, lágrima e mucos
dos tratos respiratório, urogenital e
digestivo. Confere a imunidade passiva
da mãe para o filho, através da
amamentação.
IgE - Imunoglobulina de resposta imune
secundária normalmente relacionada à
defesa contra verminoses e protozooses,
e também, fenômenos alérgicos e
reações anafiláticas.

29. Anticorpo
Tempo
1º
contato
2º
contato
Resposta
primária
Resposta
secundária
Ig M
Ig G
IgM - É a principal imunoglobulina da resposta primária aos antígenos, sendo a
primeira classe a elevar-se na fase aguda dos processos imunológicos.
IgG- É a imunoglobulina mais abundante no sangue e nos espaços
extravasculares. É o anticorpo mais importante da resposta imune secundária.
Possui alta afinidade para ligação antígeno-específico.

30. Imunização
a) Ativa artificial – Uso da vacina
• Antígenos mortos ou atenuados
• Produção ativa de anticorpos
• Profilática
• Longa duração

31. b) Passiva artificial – Uso do Soro
imune
• Anticorpos prontos
• Sem memória imunológica
• Curativa
• Curta duração
Imunização

32. Vírus- 2009

33. ENEM 2010

35. 2011

36. 2011