[1] A creatina quinase (CK) é uma enzima fundamental que catalisa a fosforilação reversível da creatina para fornecer energia aos músculos. [2] A CK é encontrada principalmente nos músculos e coração, onde ajuda na geração de ATP durante a contração muscular. [3] Níveis elevados de CK no sangue podem indicar danos musculares ou cardíacos.

1. UNIVERSIDADE FEDERAL DO ABC
PROTEÍNAS EM EXIBIÇÃO
CREATINA QUINASE
Transformações Bioquímicas – Turma A1 – Diurno
Professor Rodrigo Cunha
Fábio Rodrigues Canal RA: 11037311
Pedro Victor C. Breviglieri RA: 11022611

2. CREATINA QUINASE
A creatina quinase (CK) é uma
enzima fundamental para o
funcionamento do corpo humano. Por
estar diretamente envolvida no
fornecimento de energia para o
músculo, essa enzima se torna
bastante interessante e através de
um entendimento maior sobre a sua
estrutura e sua distribuição no
organismo, abrem-se portas para
diversas aplicações.

3. Ela é encontrada naturalmente em nosso corpo em pequenas
quantidades em todos os tecidos musculares esqueléticos, no tecido
cardíaco e no cérebro ( e entre outros lugares como: rim, diafragma,
tireóide, placenta, bexiga, útero, pulmão, próstata, baço, reto, cólon,
estômago e pâncreas).

4. A sua função fisiológica principal é catalisar a fosforilação
reversível da creatina (adição de um grupo fosfato à creatina) pela
adenosina trifosfato (ATP) com a formação de fosfocreatina
(composto rico em energia), estando associada com a geração de
ATP nos sistemas contráteis ou de transporte. Cada ciclo de
contração muscular promove o consumo de ATP com formação
de ADP.

5. Quando o corpo está sobre grande
stress físico, pode ocorrer uma rápida
diminuição na concentração de ATP
nos músculos.
A fosfocreatina armazenada no
músculo previne essa diminuição
fornecendo um fosfato rico em energia,
que pode ser utilizado para regenerar
o ATP a partir do ADP( ocorrendo a
reação reversa onde forma-se creatina
e libera-se o ATP)
Dessa forma ocorre um grande
aumento de energia nos tecidos
musculares, tornando possível a
realização de um grande esforço físico.

6. Estrutura
Os citosólicos Cks (MMCK e BBCK) estão altamente conservados em
suas sequencias e compartilham uma estrutura terciária quase
sobreponível.
Eles existem como um dímero em
solução, com cada subunidade
composta por dois domínios: um
domínio terminal N menor,
contendo apenas alfa-hélices e um
domínio terminal C maior com
estruturas secundárias como alfa-
hélices e folhas-beta.
A região ativa da enzima está
localizada na abertura formada
pelos dois domínios, o que facilita
tanto a entrada de substratos
quanto de inibidores.

7. Sendo uma enzima, a CK depende diretamente de sua forma para
exercer sua função uma vez que sua estrutura tem que se encaixar
perfeitamente no substrato(creatina) para poder convertê-lo em um
produto (fosfocreatia).
Conhecendo a estrutura e o funcionamento da creatina quinase, é
possível realizar uma série de análises baseadas nas concentrações
dessa enzima em determinadas regiões, e dessa forma é possível
chegar a varias conclusões.

8. Quanto mais danificadas estiverem as
fibras musculares maior será a
concentração de CK na corrente
sanguínea. Dessa forma os médicos
avaliam esta concentração como
indicador de dano muscular ou fadiga.
Quando se encontra níveis elevados de
CK numa amostra de sangue, isso
geralmente indica uma distrofia muscular
ou uma inflamação.
Níveis elevados de CK podem
servir como um indicador de infarto
do miocárdio, representando um
grande esforço físico por parte do
tecido muscular do coração.

9. Referências Bibliográficas
●Shen, Y.Q., Tang, L., Zhou, H.M., Lin, Z.J. , National Laboratory of Biological
Macromolecules, Institute of Biophysics, Academica Sinica, Beijing ,People's
Republic of China.Structure of human muscle creatine kinase from (2001) Acta
Crystallogr.
●TEIXEIRA, A. M.; BORGES, G. F. Creatine kinase: structure and function.
Brazilian Journal of Biomotricity.v. 6, n. 2, p. 53-65, 2012.
● Wallimann T et al. 1998. Some new aspects of creatine kinase (CK):
compartmentation, structure, function and regulation for cellular and
mitochondrial bioenergetics and physiology. Biofactors 8, 229-234
●Lipskaya TY. 2000. The physiological role of the creatine kinase system:
evolution of views. Biochemistry (Moscow) 66, 115-129.
●T Wallimann, M Wyss, D Brdiczka, K Nicolay, H M Eppenberger. Biochem J.
1992 January 1; 281(Pt 1): 21–40.