O documento discute os principais componentes químicos das células, incluindo macromoléculas como carboidratos, proteínas e ácidos nucleicos. Ele explica que as células são constituídas por elementos químicos como carbono, hidrogênio e oxigênio, que formam moléculas através de ligações covalentes, iônicas e outras interações. Além disso, descreve as quatro principais classes de macromoléculas encontradas nas células.

1. 1.COMPONENTES QUÍMICOS DAS CÉLULAS
Todas as células apresentam muito em comum. A diversidade das células encontra-se nas
variações demonstradas quanto à natureza química e o arranjo de seus componentes moleculares.
Estas variações conferem propriedades especiais para cada tipo celular e permitem que as mais
diversas células realizem funções específicas.
Portanto, para entender o funcionamento de uma célula é necessário conhecer as moléculas que
fazem parte da estrutura, assim como os processos químicos que acontecem nas mesmas. As
moléculas, especialmente as macromoléculas, também denominadas de biomoléculas,
correspondem às estruturas básicas e fundamentais das células, sendo que as macromoléculas
são formadas por subunidades mais simples (figura 1).
Célula
Complexo
supramolecular
Macro-
moléculas
Unidades
monoméricas
Figura 1. Hierarquia estrutural da organização molecular das células (Nelson, 2011)
Ligações químicas
As macromoléculas são constituídas por unidades menores que são os elementos químicos.
Elementos químicos encontrados nos seres vivos incluem hidrogênio, carbono, oxigênio, nitrogênio,
enxofre e fósforo. Portanto, esses elementos unem-se, através de ligações químicas para formarem
as moléculas da vida. Uma molécula é constituída por dois ou mais átomos ligados quimicamente
entre si. Por exemplo, dois átomos de hidrogênio(H) e um de oxigênio(O2) formam a molécula da
água (H2O) que é o elemento inorgânico mais encontrado nos seres vivos. Da mesma forma,
átomos de carbono (C), hidrogênio (H) e Oxigênio, podem combinar-se, para formar uma molécula
orgânica de glicose (C6H12O6), um carboidrato.
As ligações químicas, responsáveis pela união estável entre os átomos, resultando na formação de
moléculas, sendo estas as bases constituintes de toda matéria que conhecemos. As interações
entre os átomos podem ocorrer por doação de elétrons, compartilhamento de elétrons ou ainda
deslocalização de elétrons.
Os Elementos químicos podem formar ligações fortes, nos quais os elétrons podem ser
compartilhados de forma equitativa entre os átomos. Estas ligações são denominadas de ligações
covalentes (figura 2). Em alguns elementos podem ocorrer ligações simples, duplas ou mesmo
triplas. A força de ligação aumenta significantemente de acordo com o seu número. Nas células,
as ligações covalentes simples e duplas são as mais comuns; substâncias apresentando ligações
triplas são raras.

2. Os elementos químicos podem fazer diferentes combinações para formar monômeros, moléculas
pequenas que, por sua vez, ligam-se entre si, formando moléculas maiores, denominadas de
polímeros. Nas células, polímeros ligados covalentemente, são conhecidas como macromoléculas.
As células presentam milhares de monômeros diferentes, sendo que apenas um pequeno número
desempenha papel importante nas quatro classes de macromoléculas. Em grande parte das
macromoléculas, as suas funções e estruturas distintas são determinadas pelas propriedades
químicas dos seus monômeros.
Figura 2. Ligação covalente em quatro moléculas (Campbell, ARTMED)
As pontes de hidrogênio, são ligações químicas fracas, que formam-se das interações
eletrostáticas fracas entre os átomos de hidrogênio e outros átomos mais eletronegativos (que
atraem elétrons), como o oxigênio, enxofre ou nitrogênio. Por exemplo, o fato do átomo de oxigênio
ser mais eletronegativo e um átomo de hidrogênio não, os elétrons compartilhados, na ligação
covalente entre oxigênio e hidrogênio, orbitam ligeiramente mais próximos do núcleo do oxigênio
do que o núcleo do hidrogênio. Como os elétrons possuem carga negativa, isso leva a uma
separação de cargas, com o oxigênio levemente negativo e o hidrogênio levemente positivo; essa
é a ponte de hidrogênio (figura 3). Uma única ponte de hidrogênio é muito fraca, no entanto, quando
várias pontes de hidrogênio são formadas entre moléculas, a estabilidade total da molécula pode
aumentar.
As forças de van der waals são atrações fracas que ocorrem entre átomos quando eles
encontram-se a uma distância menor do que, aproximadamente, 3-4 angstrons. As forças de van
der waals podem desempenhar papéissignificativos no processo de ligação entre enzima substrato
e entre interações proteína-ácido nucléico.

3. As ligações iônicas são interações eletrostáticas fracas que sustentam a ionização em solução
aquosa nos sistemas orgânicos. Muitas biomoléculas importantes como ácidos carboxílicos e
fosfatos são ionizados em pH que variam de 6 a 8 e, assim, podem ser dissolvidos até altas
concentrações no citoplasma das células. Um exemplo, de ligação iônica é que ocorre entre o Na+
e o Cl- no NaCl (figura 4)
Figura 4. Transferência de elétrons e ligação iônica. A atração entre átomos de cargas opostas, ou íons, é uma
ligação iônica. (Campbell, Artmed)
As interações hidrofóbicas são consideradas ligações fracas, pois ocorrem quando moléculas
apolares ou regiões apolares de moléculas ou biomoléculas associam-se em um ambiente polar.
Portanto as interações hidrofóbicas mantém as regiões apolares de moléculas diferente juntas
(figura 5). Resultam de uma maior estabilidade termodinâmica através da minimização de
interações com a água. Essas interações entre aminoácidos apolares são importante na
estabilização de proteínas, formando uma molécula biologicamente ativa, bem como auxiliam na
estabilização do RNA e das membranas celulares.
O Carbono é um dos principais componentes da macromoléculas ou biomoléculas. O carbono,
apresenta uma propriedade química importante, que é a capacidade de fazer ligações entre si e
com muitos outros elementos químicos, dando origem a estruturas de grande diversidade e
complexidade. Nas células, diferentes compostos orgânicos, contendo carbono, demonstram
diferentes padrões de ligação. Cada um destes padrões diferentes, são denominados de
grupamentos funcionais, apresentando propriedades químicas exclusivas, as quais são
importantes para o papel biológico desempenhado dentro da célula. Nas figura 5 e 6, encontram-
se vários grupos funcionais de importância bioquímica.
Figura3. A ponte de hidrogênioé representadaportrêslinhas azuisentre o
átomode oxigêniodamoléculade cimae hidrogênio damolécula de baixo.
(Nelson, 2011)

4. Figura 5. Versatilidade das ligações de carbono. (Nelson, 2011)
Figura 6. Alguns grupos funcionais encontrados nas biomoléculas (Nelson, 2011)

5. 2. MACROMOLÉCULAS OU BIOMOLÉCULAS
As células são formadas por compostos de carbono. Em comparação com todos os demais
elementos, o carbono é capaz de formar moléculas grandes. O átomo de carbono pode formar
quatro ligações covalentes com outros átomos, além de poder se ligar com outros átomos de
carbono por meio de ligações C-C (ligações estáveis) de modo a formar cadeiase anéis, originando
moléculas grandes e complexas. Os compostos de carbono formados pelas células são conhecidos
como moléculas orgânicas. Essas moléculas são encontradas, livres, sendo constituídas por
subunidades, os monômeros, na constituição de macromoléculas poliméricas.
Outras moléculas orgânicas menores podem ser utilizadas para produção de energia através das
vias metabólicas. Em uma célula, pode-se encontrar milhares de diferentes tipos de moléculas
orgânicas (Tabela 1).
Tabela. Composição química aproximada de uma procarionte.
Compostos Percentual da massa
celular total
Número de cada tipo de
molécula
Água 70 1
Íons inorgânicos 1 20
Carboidratos e precursores 1 250
Aminoácidos e precursores 0,4 100
Nucleotídeos e precursores 0,4 100
Ácidos graxos e precursores 1 50
Outras moléculas pequenas 0,2  300
Macromoléculas (proteínas, ácidos
nucléicos e polissacarídeos) 26  3000
(Nelson, 2011)
De um modo simples, pode-se considerar que as células apresentam quatro principais famílias de
moléculas orgânicas pequenas: os carboidratos, os lipídeos, as proteínas e os ácidos nucléicos.
Os Carboidratos são amplamente distribuídos nas plantas e nos animais, onde desempenham
funções estruturais e metabólicas. Recebem outras denominações como Hidratos de carbono,
Glicídeos, glícides, glucídios ou açúcares. Apresentam na sua Composição C (carbono), H
(hidrogênio) e O (oxigênio), a sua formula geral é representada por CnH2nOn, onde n é o número de
átomos de cada composto. Os carboidratos podem ser classificados quanto ao número de
monômeros em monossacarídeos, dissacarídeos, oligossacarídeos (trissacarídeos,
tetrassacarídeos,...) e polissacarídeos. Os Monossacarídeos são açúcares Fundamentais (não
necessitam de qualquer alteração para serem absorvidos), apresentando fórmula Geral: CnH2nOn,
onde n≥ 3. As propriedades que caracterizam os carboidratos são: solúveis em água e insolúveis
em solventes orgânicos, brancos e cristalinos, maioria com saber doce e estão ligados à produção
energética. O nome genérico do monossacarídeo é dado baseado no número de carbonos mais a
terminação “ose”, por exemplo, 03 carbonos – trioses; 04 carbonos – tetroses; 05 carbonos –
pentoses; 06 carbonos – hexoses; 07 carbonos – heptoses. Podem ainda, ser classificados ainda
como aldoses (grupamento químico funcional aldeído) ou cetoses (grupamento químico funcional
cetona) (figura 8).
As moléculas orgânicas que apresentam a mesma fórmula, mas formas estruturais diferentes, são
conhecidos como isômeros. E os conjuntos de moléculas que formam pares especulares são
denominados isômeros ópticos. Os isômeros são largamente distribuídos entre as moléculas
orgânicas em geral e têm um papel fundamental da geração da enorme variedade de

6. Gliceraldeído Aldotriose Diidroxiacetona Cetotriose
Glicose
Aldohexose
Frutose
cetohexose
Figura 8. Fórmulas estruturais de alguns carboidratos comuns. (Nelson, 2011)
carboidratos. Por exemplo, a glicose pode ser convertida em açucares diferentes como a manose
ou galactose, pela simples troca de orientação em relação ao carbono quiral, em relação ao resto
da molécula. Por definição, é o átomo de carbono que possui 4 ligantes diferentes e que também
pode receber o nome de carbono quiral. Os isômeros que diferem em apenas um carbono quiral
denominados de epímeros. Na forma de anel, o epímero é chamado de anômero (figura 9).
Os dissacarídeos são combinações de açúcares simples que, por hidrólise, formam duas
moléculas de monossacarídeos, iguais ou diferentes. São exemplos de dissacarídeos a lactose
(glicose + galactose), maltose (glicose + glicose) e sacarose (glicose + frutose). Os polissacarídeos
são carboidratos ou açúcares complexos que têm, aproximadamente, mais de 10 moléculas de
monossacarídeos.
A maneira pela qual os monômeros de carboidratos ligam-se entre si, são através de ligações
glicosídicas. Quando dois monossacarídeos então unidos entre si, temos então um dissacarídeo.
A adição de mais um monossacarídeos origina um trissacarídeo, enquanto que a adição de outros
monossacarídeos origina um oligossacarídeo. Uma cadeia extremamente longa, com centenas ou
milhares de monossacarídeos origina um polissacarídeo.
As ligações glicosídicas podem ser formadas por duas orientações geométricas distintas,
denominadas de alfa (α) e beta(β). Polissacarídeos que apresentam a glicose como monômero,
unidos por carbonos com orientação 1 e 4 alfa, são importantes reservatórios de carbono e de
energia nas células animais, vegetais e bactérias. Outro polissacarídeo muito comum, a celulose é
formado pela união de monossacarídeos com ligação glicosídica do tipo β-1,4 (figura 10).
Em polissacarídeos, a unidade de repetição do polímero é frequentemente limitada a um
(homopolissacarídeos) ou dois tipos de monômeros (heteropolissacarídeos). A Celulose e
quitina são polissacarídeos estruturais. Já, o amido e glicogênio são polissacarídeos de reserva.
Os Glicosaminoglicanos formam géis altamente hidratados.
A celulose (principal componente estrutural da parede celular das plantas) e a quitina
(principal componente estrutural do exoesqueleto de crustáceos, insetos e aranhas, maioria dos
fungos e de muitas algas) são polímeros baseados em dois únicos tipos de unidades de
monômeros - a glicose e a N-acetilglicosamina, respectivamente. Os dois polímeros atuam

7. estruturalmente nos organismos. O amido (reserva energética de plantas) é constituído por
dois tipos de polímeros de -D-glicose, a amilose e amilopectina. A amilose é linear e
Figura 9. Glicose e seus isômeros. Na figura acima, estão
representados epímeros da glicose que diferem no centro
quiral marcado de rosa. Ao lado vem dois estereoisômeros
da glicose que são anômeros α e β. Os anômeros se
interconvertem livremente em soluções aquosas, por
exemplo, em equilíbrio uma solução contendo glicose
apresenta 63,6% de anômeros  e 35,4% de anômeros.
(Nelson, 2011)
Figura 10. Representação esquemática das ligações
glicosídicas do tipo α-1,4 (entre o carbono 1 e carbono
4); α-1,6 (entre carbono 1 e carbono 6); β-1,4 (entre o
carbono 1 e carbono 4). (Nelson, 2011)
apresenta ligações glicosídicas (14). A amilopectina é ramificada e apresenta ligações
glicosídicas (14) e (16) a cada 24 a 30 resíduos. O amido é encontrado em plantas. O
glicogênio (polissacarídeo de reserva dos animais), que ocorre em animais, são polímeros de
glicose para armazenamento de energia. Eles se diferem no grau de ramificação na
estrutura do polímero, e diferem-se da celulose na estereoquímica da ligação glicosídica
entre os monômeros. Em glicoproteínas, os resíduos de carboidratos são ligados
covalentemente à cadeia polipeptídica; as glicoproteínas atuam como sítios de
reconhecimento de antígenos e na adesão à superfície celular (figura 11). O ácido
hialurônico ou hialuronato é um glicosaminoglicano encontrado na composição do tecido
conectivo, do líquido sinovial (fluido lubrificante das juntas) e do humor vítreo dos olhos. As

8. moléculas de hialuronato são compostas de 250 a 25.000 unidades dissacarídicas unidas por
ligações β(1 → 4) que consistem em ácido D-glicurônico e N-acetil-D-glicosamina (GlcNAc) unidos
por uma ligação β(1 → 3).
As paredes celulares de bactérias são constituídas por peptideoglicano que é um
heteropolissacarídeo, sendo responsável por dar as formas características das células bacterianas
(ex: cocos ou bacilos) e proteger estas contra a lise osmótica, visto que as células bacterianas
apresentam um pressão osmótica, normalmente maior, do que a do meio onde vivem. A unidade
repetida de peptideoglicano é um dissacarídeo N-acetilglicosamina ligado ao ácido N-
acetilmurâmico (unidas por ligações β:1 → 4) cuja cadeia lateral láctil forma uma ligação amida
com um tetrapeptídeo (4 aminoácidos laterais). (Figura 12). A parede celular bacteriana consiste
em cadeias polissacarídicas e polipeptídicas ligadas de modo covalente, que formam uma
macromolécula como um saco que envolve completamente a célula.
Os lipídeos (do grego lipos, gordura) constituem um grupo de moléculas encontradas em todas as
células. Diferentemente dos ácidos nucleicos, das proteínas e dos polissacarídeos, os lipídeos não
são poliméricos. Contudo, eles se agregam e, nesse estado, desempenham sua função central
como matriz estrutural das membranas biológicas. Os lipídeos exibem variedade estrutural maior
que as outras classes de moléculas biológicas. Até certo ponto, eles constituem uma ampla
categoria de substâncias semelhantes pelo fato de serem principalmente hidrofóbicas e levemente
solúveis em água. Devido à sua hidrofobicidade, a análise dos lipídeos requer mais esforço do que
os estudos de moléculas mais solúveis (e, portanto, mais fáceis de serem manuseadas). Os lipídeos
são substâncias solúveis em solventes orgânicos de origem biológica, como clorofórmio e metanol.
Os lipídeos podem ser classificados em óleos e gorduras (triglicerídeos ou triacilgliceróis),
esteroides, fosfolipídeos, cerídios e carotenoides.
Figura 11.
( Nelson, 2011)

9. Figura 12. Peptidoglicano. (a) A unidade repetida de peptidoglicano é um dissacarídeo N-acetilglicosamina–ácido
N-acetilmurâmico; cadeia lateral com um tetrapeptídeo. (b) O peptidoglicano da parede celular da bactéria S.
aureus, mostrando suas pontes de conexão de pentaglicina (em roxo). (VOET, 2014).
Em geral, os lipídeos desempenham funções biológicas (embora certos lipídeos aparentemente
exerçam mais de uma função em algumas células) importantes como: reserva de energia e
combustível celular (triacilgliceróis); estrutura e composição das membranas celulares
(fosfolipídeos e glicolipídeos); isolamento e proteção de órgãos (Impermeabilizante-ceras; isolante
térmico); hormonal-comunicação celular (esteróides); anti-oxidante (vitaminas A e E) e digestiva
(sais biliares).
Ácidos graxos são ácidos carboxílicos de cadeia longa, saturados ou insaturados que possuem
número par de carbonos uma vez que são sintetizados a partir da acetil-CoA. Os ácidos graxos
são as biomoléculas mais calóricas, apesar de os carboidratos serem bem mais eficazes na
produção de energia. O metabolismo energético dos lipídeos acontece, portanto, secundariamente
ao dos carboidratos, o que torna os lipídeos que contém ácidos graxos, notadamente os tri-acil-
gliceróis (triglicerídeos) as principais biomoléculas de reserva energética. De fato, a própria
absorção dos lipídeos se dá de forma a favorecer esta função. Nas plantas e nos animais
superiores, os resíduos de ácidos graxos predominantes são os de C16 e C18: ácidos palmítico,
oleico, linoleico e esteárico. Ácidos graxos com número de átomos de carbono , 14 ou 20 são
incomuns. A maioria dos ácidos graxos tem número par de átomos de carbono, pois são
biossintetizados pela associação de unidades C2. Mais da metade dos resíduos de ácidos graxos
dos lipídeos dos vegetais e dos animais são insaturados (contêm ligações duplas) e, muitas vezes,
são poli-insaturados (contêm duas ou mais ligações duplas). Os ácidos graxos bacterianos
raramente são poli-insaturados, mas em geral são ramificados, hidroxilados ou contêm anéis de
ciclopropano (Figura 13).
As gorduras e os óleos existentes em plantas e em animais consistem, na sua maioria, em
misturas de triacilgliceróis. Gorduras e óleos (que se diferem somente pelo fato de gorduras serem

10. sólidas e óleos serem líquidos em temperatura ambiente) são misturas complexas de triacilgliceróis,
cujas composições de ácidos graxos variam com o organismo que os produz. Os óleos vegetais
são geralmente mais ricos em resíduos de ácidos graxos insaturados que as gorduras animais,
como o menor ponto de fusão dos óleos indica.
Figura 13. Ácidos
graxos e
triacilgliceróis
(VOET,2014)
Ácidos graxos biológicos mais comuns
As gorduras, fornecem em torno de seis vezes mais energia metabólica do que o mesmo peso de
glicogênio hidratado. Nos animais, os adipócitos são células de gordura especializadas na síntese
e no armazenamento de triacilgliceróis. O tecido adiposo é mais abundante na camada subcutânea
e na cavidade abdominal. O conteúdo gorduroso de seres humanos normais (21% nos homens e
26% nas mulheres) permite que eles sobrevivam a um jejum de dois ou três meses. O panículo
adiposo é importante no isolamento térmico de muitos animais, por exemplo, em animais aquáticos
de sangue quente, como baleias, focas, gansos e pinguins, que rotineiramente são expostos a
baixas temperaturas.
Os lipídeos com ácidos graxos em sua composição são saponificáveis, pois reagem com bases
formando sabões. São as biomoléculas mais energéticas, fornecendo acetil-coA para o Ciclo de
Krebs (ex: glicerídeos, ceras, fosfolipídeos, esfingolipídeos, glicolípideos). Os lipídeos que não
contêm ácidos graxos não são saponificáveis. As vitaminas lipossolúveis e o colesterol são os
principais representantes destes lipídeos que não energéticos porém desempenham funções
fundamentais no metabolismo (ex: terpenos–vitamina E e K; esteróides-colesterol e vitamina D;
isoprenoides-carotenoides-vitamina A; prostaglandinas, tromboxanas e leucotrienos -
eicosanoides).
Os glicerofosfolipídeos ou fosfoglicerídeos ou fosfolipídeos são o principal componente lipídico
das membranas biológicas. Eles consistem em glicerol-3-fosfato ligados a duas cadeias de ácidos

11. graxos. Os glicerofosfolipídeos são, portanto, moléculas anfifílicas com “caudas” apolares alifáticas
(hidrofóbicas) e “cabeças” polares contendo o grupo fosfato (hidrofílicas). A formação das
bicamadas lipídicas das membranas celulares é guiada pelo efeito hidrofóbico. Em soluções
aquosas, moléculas anfifílicas, como os sabões e os detergentes, formam micelas (agregados
globulares cujos grupos hidrocarbonados não estão em contato com a água). Esse arranjo
molecular elimina contatos desfavoráveis entre a água e a cauda hidrofóbica das moléculas
anfifílicas, ao mesmo tempo em que permite a solvatação das cabeças polares(Figura 14). Estudos
tem demonstrado que os lipídeos das membranas biológicas estão distribuídos de forma
assimétrica (figura 15). As fosfolipases são enzimas capazes de degradar os glicerofosfolipídeos
agindo em diferentes sítios destes (figura 16).
Figura 14. Glicerofosfolipídeos mais comuns (Voet, 2014)
Os esteroides, a maioria de origem eucariótica, são derivados do ciclopentanoperidrofenantreno,
composto que consiste em quatro anéis não planares fusionados. O colesterol, esteroide mais
abundante nos animais, é também classificado como esterol. Nas membranas celulares este esterol
representa cerca de 30% a 40% de todos os lipídeos. As plantas possuem pouco colesterol. Já, os
fungos leveduriformes ou filamentosos sintetizam um outro esterol, o ergosterol.
Nos mamíferos, o colesterol é o precursor metabólico dos hormônios esteroides (cortisol,
aldosterona, testosterona, estradiol), substâncias que regulam grande variedade de funções
fisiológicas (figura 17). Os glicocorticoides, como o cortisol, afetam o metabolismo de carboidratos,
proteínas e lipídeos e influenciam em uma variedade de outras funções vitais, incluindo reações
inflamatórias e a capacidade de lidar com estresse. O aldosterona e outros mineralocorticoides
regulam a excreção de sal e água pelos rins. Os androgênios e os estrogênios afetam o

12. desenvolvimento e a função sexual. A testosterona é o protótipo do androgênio (hormônio sexual
masculino), enquanto o β-estradiol é um estrogênio (hormônio sexual feminino). Outro hormônio
derivado de esterol é a vitamina D que regula o metabolismo de Ca++ na célula.
Figura 15. Distribuição dos glicerofosfolipídeos em ambos lados da
membrana celular (Voet, 2014)
Figura 16. Especificidade de clivagem
das fosfolipases.
O colesterol é transportado pelo sangue humano associado a lipoproteínas. O LDL ou liproteína
da baixa densidade transporta o colesterol aos tecidos, seu excesso ocasiona uma reação
inflamatório no endotélio vascular que leva a formação de depósitos calcificados na parede dos
vasos, podendo, obstruí-los. Já, o HDL ou lipoproteínas de alta densidade auxiliam na remoção
Figura 17. Colesterol e hormônios derivados do colesterol (Voet, 2014).
do excesso de colesterol do sangue, transportando-o para o fígado, onde a maior parte deste
colesterol é convertido em sais biliares e armazenado na vesícula biliar.
Os eicosanoides são moléculas sinalizadoras biológicas que agem em concentrações muito
baixas e estão envolvidos no surgimento de dor e febre e na regulação da pressão arterial, da
coagulação sanguínea e da reprodução. Diferente da maioria dos outros tipos de hormônios, os
eicosanoides não são transportados pela corrente sanguínea aos seus sítios de ação, tendendo a
agir localmente, próximo às células que os produzem. Na verdade, a maioria dos eicosanoides

13. decompõe-se em segundos ou em minutos, o que limita seus efeitos a tecidos vizinhos. Os
eicosanoides são sintetizados a partir de ácidos graxos poli-insaturados de 20 carbonos. Nos seres
humanos, o precursor mais importante do eicosanoide é o ácido araquidônico, um ácido graxo poli-
insaturado com quatro ligações duplas. São exemplos de eicosanoide, as prostaglandinas e
compostos relacionados – prostaciclinas, tromboxanas, leucotrienos e lipoxinas.
Lipideossimples constituídos por uma molécula de álcool ligada a uma ou mais moléculas de ácidos
graxos são denominados de ceras. A principal característica das ceras é a sua total insolubilidade
em água e isso faz com que elas sejam muito úteis a plantas e animais. As ceras estão presentes
na cutícula das plantas, onde protegem as células do dessecamento ao formarem uma barreira
impermeável à água. O corpo de certos animais também é revestido por ceras, como é o caso das
aves aquáticas, que têm suas penas recobertas de ceras produzidas pelas glândulas uropigianas
utilizadas, sobretudo, para facilitar a sua flutuação. No ouvido humano, as ceras (ou cerume) são
produzidas e expelidas pelas glândulas sebáceas e desempenham a função de proteger a estrutura
contra infecções por microrganismos.
O reino vegetal é rico em compostos isoprenoides, que servem como pigmentos, sinalizadores
moleculares (hormônios e feromônios) e agentes de defesa. De fato, já foram caracterizados mais
de 25.000 isoprenoides (também conhecidos como terpenoides), na sua maioria de origem
vegetal, fúngica e bacteriana. Durante o curso da evolução, o metabolismo dos vertebrados
incorporou vários desses compostos com outros propósitos. Alguns deles (p. ex., a vitamina D) são
conhecidos como vitaminas lipossolúveis (vitaminas são substâncias orgânicas que os ani- mais
necessitam em pequenas quantidades, mas não conseguem sintetizar e, por isso, as obtêm a partir
da dieta). A vitamina A, ou retinol, é derivada de produtos vegetais como β-caroteno. O
betacaroteno é um pigmento vermelho presente nos vegetais verdes assim como na cenoura (de
onde se originou o nome) e no tomate. O retinol é oxidado ao seu aldeído correspondente, retinal,
que atua como fotorreceptor dos olhos em baixa intensidade luminosa. A luz promove a dimerização
do retinal, desencadeando um impulso pelo nervo óptico, por meio de uma rota de sinalização
complexa. A deficiência grave de vitamina A pode levar à cegueira. O ácido retinoico também tem
propriedades hormonais, estimulando o reparo dos tecidos. É utilizado para tratar acne grave e
úlceras de pele e também como cosmético para eliminar rugas. Os carotenos são responsáveis
pelas colorações vistosas das penas das aves (figura 18).

14. As proteínas compõem tecidos, membranas, auxiliam reações químicas do organismo, entre
outras funções. São polímeros compostos por aminoácidos. Obtemos proteínas na alimentação,
elas digeridas no tubo digestório (estômago). As Ligações peptídicas unem os aminoácidos. A
ligação peptídica ocorre entre o grupo a-carboxila de um aminoácido e o grupo a-amino de outro
aminoácido. As análises de um grande número de proteínas de quase todas as fontes imaginaveis
mostrou que todas elas são compostas de 20 aminoácidos-padrão. Nem todas as proteínas contêm
todos os 20 tipos de aminoácidos, mas a maior parte das proteínas contém a maioria deles, se não
todos. Estes 20 aminoácidos são determinados por códons específicos (triplets de nucleotídeos;
códons) no material genético dos seres vivos. Além destes 20, existem outros mais 2 aminoácidos
protéicos que são determinados geneticamente: pirrol-lisina (somente em Archaea) e
selenocisteína (presente em animais, algumas bactérias, mas ausente em plantas e Archaea). Os
aminoácidos comuns são conhecidos como α-aminoácidos porque têm um grupo amino primário
(¬NH2) ligado ao carbono α, que é o carbono próximo ao grupo carboxílico (¬COOH). A única
exceção é a prolina, que tem um grupo amino secundário (¬NH¬); todavia, por questão de
uniformidade, ela será chamada de α-aminoácido. Em pH neutro, o grupo amino de um aminoácido
é protonado, e seu grupo carboxílico é ionizado. Os aminoácidos se diferenciam entre si quanto ao
tipo de cadeia lateral, ou grupo radical R, que apresentam (figura 19).
Figura 18.
(Nelson, 2011).

15. Para entender a complexidade estrutural de uma proteína é necessário primeiro compreender as
propriedades de seus aminoácidos constituintes. As variações no comprimento e na sequência de
aminoácidos de polipeptídeos são os maiores contribuintes para a diversidade nas formas e nas
funções biológicas das proteínas. Proteínas nas células eucariontes frequentemente são
compostas por L-aminoácidos. Vale lembrar, que os aminoácidos são moléculas quirais, ou seja,
os átomos centrais nessas moléculas são conhecidos como centros assimétricos ou centros quirais,
tendo a propriedade da quiralidade (do grego cheir, mão). Os átomos Cα dos aminoácidos (exceto
a glicina) são centros assimétricos. Os centros quirais geram enantiômeros. As moléculas não
sobreponíveis às suas imagens especulares são conhecidas como enantiômeros. A síntese
química de uma molécula quiral produzirá uma mistura racêmica (mistura que contém quantidades
iguais de cada enantiômero). Os processos biossintéticos quase sempre produzem
estereoisômeros puros. Visto que a maior parte das moléculas biológicas é quiral, determinada
molécula – presente em uma única forma enantiomérica – vai ligar-se a ou reagir apenas com um
único enantiômero de outro composto. Por exemplo, uma proteína composta de resíduos de L-
aminoácidos que reage com um resíduo específico de L-aminoácido não reage com a forma D
daquele aminoácido. Alguns peptídeos bacterianos contêm D-aminoácidos. A presença de D-
aminoácidos torna as paredes celulares menos suscetíveis ao ataque pelas peptidases (enzimas

16. que hidrolisam ligações peptídicas) produzidas por outros organismos para digerir bactérias. Da
mesma forma, os D-aminoácidos são componentes de muitos antibióticos
(valinomicina/actinomicina D) peptídicos bacterianos.
A importância da estereoquímica nos sistemas vivos é também uma preocupação para a indústria
farmacêutica. Muitos fármacos são sintetizados como misturas racêmicas, embora apenas um
enantiômero tenha atividade biológica. Na maioria dos casos, o enantiômero inativo é
biologicamente inerte e é embalado junto com o enantiômero ativo. Isso é verdade, por exemplo,
para o agente anti-inflamatório ibuprofeno, em que apenas um dos enantiômeros é fisiologicamente
ativo. Ocasionalmente, o enantiômero inativo de um fármaco útil produz efeitos prejudiciais,
devendo ser eliminado da mistura racêmica. O exemplo mais intrigante é o fármaco talidomida,
sedativo suave cujo enantiômero inativo provoca graves defeitos de nascimento (figura 20).
Figura 20. Importância do composto quiral na natureza.
O enantiômero S da talidomida é teratogênica enquanto
que a forma R é um potente sedativo. Já o aspartame
apresenta um enantiômero S de sabor doce e R de
saber amargo.
Alguns aminoácidos são biologicamente ativos, por exemplo, a glicina, o ácido gama-aminobutírico
(GABA; produto da descarboxilação da glutamina) e a dopamina (derivado da tirosina), por
exemplo, são neurotransmissores, substâncias liberadas pelas células nervosas para alterar o
comportamento de suas células vizinhas. A histamina (o produto da descarboxilação da histidina)
é um potente mediador local de reações alérgicas. A tiroxina (outro derivado da tirosina) é um
hormônio da tireoide que contém iodo e que geralmente estimula o metabolismo de vertebrados.
As propriedades das proteínas dependem, em grande parte, do seu tamanho e da sequência dos
seus polipeptídeos. Para a proteína ter uma função ela precisa ter uma forma. As proteínas evoluem
por meio de alterações de sua estrutura primária, assim, encontramos nas proteínas quatro níveis
de complexidade estrutural (estrutura primária, secundária, terciária e quaternária) que são
utilizados para descrever as formas tridimensionais das proteínas. É importante, lembrar que a
forma da molécula é determinante de sua função.
A estrutura primária está associada com a cadeia linear de aminoácidos que a compõe. A
estrutura secundária das proteínas inclui os padrões regulares de enovelamento de polipeptídeos,
como as hélices, as folhas pregueadas e as voltas. A α-hélice é uma estrutura secundária regular,
na qual ligações de hidrogênio são formadas entre grupos do esqueleto distantes a quatro resíduos.
Na folha β, as ligações de hidrogênio formam-se entre os esqueletos de segmentos polipeptídicos
separados. As proteínas fibrosas são caracterizadas por terem um único tipo de estrutura
secundária: a α-queratina é uma espiral voltada para a esquerda de duas α-hélices, e o colágeno
é um arranjo de três hélices voltadas para a esquerda, com três resíduos por volta. A estrutura
terciária é o construída a partir de uma combinação de elementos estruturais secundários. As

17. proporções de α-hélices e folhas β e a ordem em que elas estão proporcionam uma maneira
informativa de classificação e análise da estrutura da proteína. A estrutura das proteínas tem sido
determinada principalmente por cristalografia por raios X ou espectroscopia por ressonância
magnética. Na estrutura terciária, as cadeias laterais apolares de uma proteína globular tendem
a ocupar o interior da proteína; as cadeias laterais polares tendem a definir sua superfície. A
estrutura terciária é mantida por ligações e interações como: pontes de hidrogênio, interação
hidrofóbica, ligação iônica e pontes dissulfeto. Na estrutura quaternária as formam agregados de
2 ou mais subunidades (cadeias polipeptídicas terciárias) (figura 21).
Figura 21. Níveis organizacionais das proteínas
A estrutura terciária é mantida por ligações e interações como: pontes de hidrogênio, interação
hidrofóbica, ligação iônica e pontes dissulfeto, como representado na figura abaixo. O efeito
hidrofóbico tem grande influência na estabilidade da proteína. O efeito hidrofóbico, que minimiza o
contato das substâncias apolares com a água, é o principal determinante da estrutura de proteínas
nativas. Interações eletrostáticas contribuem para a estabilidade da proteína. As proteínas na sua
conformação funcional e enovelada estão em seu estado nativo.

18. Certas combinações da estrutura secundária formam motivos. Agrupamentos de elementos
estruturais secundários, chamados de estruturas supersecundárias ou motivos, ocorrem em
muitas proteínas globulares (estrutura terciária) não relacionadas (figura 22). As estruturas das
proteínas podem ser classificadas com base nos seus motivos, no seu conteúdo de estrutura
secundária, na sua topologia ou sua arquitetura dos domínios. Os domínios são cadeias
polipeptídicas contendo mais de 200 resíduos normalmente se dobram em dois ou mais
aglomerados globulares que conferem a essas proteínas uma aparência bi ou multilobular.
Figura 22. Representação de motivos ou estruturas super-secundárias (Voet, 2014).

19. A maioria das proteínas, particularmente as com massas moleculares >100 kDa, é constituída por
mais de uma cadeia polipeptídica (estrutura quaternária). Por vários motivos, as proteínas com
multissubunidades são muito comuns. Em grandes arranjos de proteínas, como nas fibrilas do
colágeno, as vantagens da construção de subunidades durante a síntese de uma enorme cadeia
polipeptídica são análogas a que se utilizam componentes pré-fabricados para se construir um
“edifício”. É possível corrigir defeitos por meio da simples reposição de uma subunidade defeituosa,
pois o local de síntese das subunidades pode ser diferente do local de montagem do produto final,
e a única informação genética necessária para especificar o “prédio” inteiro é a informação que
especifica poucas subunidades automontáveis diferentes. No caso das enzimas, o aumento no
tamanho da proteína tende a melhorar o arranjo das posições tridimensionais dos seus grupos
reativos. O aumento do tamanho de uma enzima pela associação de subunidades idênticas é mais
eficiente do que o aumento da cadeia polipeptídica, pois cada subunidade tem um sítio ativo.
Os elementos estruturais têm mais probabilidade de serem evolutivamente conservados do que as
sequências de aminoácidos. As milhares de estruturas de proteínas conhecidas, englobando um
número ainda maior de domínios separados, podem ser agrupados em famílias por meio da análise
dos padrões gerais seguidos por suas cadeias polipeptídicas. Embora seja estimada a existência
de mais de 1.400 famílias diferentes de domínios de proteínas, 200 padrões de enovelamento
diferentes são responsáveis por aproximadamente metade de todas as estruturas de proteínas
conhecidas.
A complexidade estrutural e a variedade de proteínas permitam a realização de uma série enorme
de tarefas biológicas especializadas. Por exemplo, os catalisadores enzimáticos de praticamente
todas as reações metabólicas são proteínas, as enzimas. A informação genética permaneceria
confinada ao DNA se não fosse pelas proteínas que participam na decodificação e na transmissão
dessa informação. É admirável que os milhares de proteínas que participam na construção, na
sustentação, no reconhecimento, no transporte e na transformação de componentes celulares
atuem com velocidade e precisão incríveis, estando sujeitas, em muitos casos, a vários
mecanismos regulatórios. Por exemplo, a mioglobina e hemoglobina, são proteínas que ligam
oxigênio; actina e miosina, são proteínas responsáveis pela contração muscular; e os anticorpos
são imunoglobulinas sintetizadas pelo sistema imune para combater moléculas estranhas ou
antígenos.

20. As proteínas são biomoléculas que estão sujeitas à desnaturação e à renaturação. As baixas
estabilidades conformacionais das proteínas nativas tornam-nas muito suscetíveis à desnaturação
por alteração do balanço das forças fracas (que não de ligação) que mantêm a conformação nativa.
As proteínas podem ser desnaturadas por uma grande variedade de condições e de substâncias:
calor, ou seja, a aquecimento em variações pequenas de temperatura causa uma alteração abrupta
de propriedades conformacionais sensíveis, viscosidade e absorção de UV. Essa transição brusca
indica que o polipeptídeo se desdobra ou “se funde” cooperativamente, isto é, de modo quase
simultâneo. A maioria das proteínas apresenta pontos de fusão bem inferiores a 100°C. Entre as
exceções estão as proteínas de bactérias termofílicas; as variações de pH alteram o estado iônico
das cadeias laterais de aminoácidos, alterando, portanto, a distribuição de cargas e a exigência de
ligações de hidrogênio; os detergentes associam-se aos resíduos apolares de uma proteína,
interferindo nas interações hidrofóbicas responsáveis pela estrutura nativa dela; os agentes
caotrópicos, como o íon guanidina e a ureia em concentrações entre 5 e 10 M, são os desnaturantes
proteicos mais utilizados. Os agentes caotrópicos são íons ou moléculas orgânicas pequenas que
aumentam a solubilidade de substâncias apolares na água. Sua efetividade como desnaturantes é
devida à sua habilidade em romper interações hidrofóbicas, embora seu mecanismo de ação ainda
não esteja bem compreendido.
Os ácidos nucleicos, DNA e RNA , são polinucleotideos. Os nucleotídeos são constituídos por
uma base púrica ou pirimídica ligada a uma ribose, a qual, por sua vez, tem pelo menos um grupo
fosfato ligado. O RNA é composto de ribonucleotídeos; o DNA é composto de
desoxirribonucleotídeos. Os nucleotídeos estão envolvidos em todas as facetas da vida celular.
Eles participam de reações de oxidação-redução, transferência de energia, sinalização intracelular
e reações biossintéticas. Seus polímeros, os ácidos nucleicos DNA e RNA, são os participantes
básicos no armazenamento e na decodificação da informação genética. Os nucleotídeos e os
ácidos nucleicos também desempenham funções estruturais e catalíticas nas células.
Um nucleotídeo e composto de açúcar (pentose) que pode ser uma ribose (-D-ribofuranose-RNA)
ou desoxirribose (-D-2´-desoxirribofuranose - DNA); uma Base nitrogenada que pode ser uma
purina (adenina e guanina) e pirimidina (citosina, timina e uracila) (figura 23); e um grupo fosfato.
Um nucleosídeo contêm apenas uma pentose e uma base nitrogenada (figura 24).
Figura 23. Bases nitrogenadas: purinas e pirimidinas (Nelson, 2011)
Figura 24. Representação dos nucleotídeos e nucleosídeos (Nelson, 2011)

21. Os ácidos nucleicos são cadeias de nucleotídeos, ligados por pontes de grupos fosfato as unidades
de ribose vizinhas. Os fosfatos desses polinucleotídeos são ácidos; por isso, os ácidos nucleicos
formam poliânions em pH fisiológico. O modelo de Watson e Crick (1953) mostra o DNA como uma
fita retorcida (Dupla Hélice). No DNA, duas cadeias antiparalelas de nucleotídeos unidos por
ligações fosfodiéster formam a dupla-hélice. As bases em fitas opostas formam os pares: A com T
e G com C (figura 25). O DNA é o material genético das células, é grande, complexo e possui
grande quantidade de informações. Esta biomolécula pode se duplicar, gerando cópias perfeitas
de si mesmo. Além disto, comanda a síntese de proteínas, controla o metabolismo e a arquitetura
da célula.
O genoma de um organismo, seu conteúdo específico de DNA, pode estar distribuído em diversos
cromossomos (do grego, chromos, cor soma, corpo), cada um contendo uma molécula de DNA
separada. Observe que vários organismos são diploides; isto é, possuem dois conjuntos
equivalentes de cromossomos, cada um é derivado de um dos genitores. O conteúdo de DNA de
um único conjunto (haploide) é a metade do DNA total. Por exemplo, os seres humanos são
organismos diploides que contêm 46 cromossomos por célula; por- tanto, o seu número haploide é
23. Devido ao seu comprimento muito longo, as moléculas de DNA são descritas em termos do
número de pares de bases (pb) ou milhares de pares de bases (pares de quilobases ou kb). Os
DNA que ocorrem naturalmente variam, em comprimento, desde 5 kb em pequenos vírus de DNA
até mais de 250.000 kb nos maiores cromossomos de mamíferos. Apesar de cada molécula de
DNA ser longa e relativamente firme, ela não é completamente rígida.
A forma mais comum do DNA é a DNA-B, que consiste em uma dupla-hélice orientada à direita,
com pares de bases A - T e G - C de geometria similar. A hélice de DNA-A, que também ocorre no
RNA de fita dupla, é mais larga e achatada do que a hélice de DNA-B. A hélice de DNA-Z, orientada
à esquerda, pode ocorrer em sequências que alternam purinas e pirimidinas (figura 26).

22. Figura 25. Diferentes esquemas representativos da molécula de DNA. a)ligação fosfodiester no esqueleto
covalente do DNA e RNA; b) pontes de hidrogênio e antiparalelismo da molécula de DNA; c) padrão de difração de
Raio X do DNA; d) Modelo de Watson e Crick para estrutura da molécula de DNA. (Nelson, 2011)
Figura 26. Características estruturais de DNA-A, DNA-B e DNA-Z ideais (Voet, 2014).
O RNA ocorre principalmente como fita simples, em geral formando estruturas compactas em vez
de cadeias frouxas estendidas (o RNA de fita dupla é o material genético de certos vírus). Uma fita
de RNA – idêntica à fita de DNA, exceto pela substituição da timina por uracila – pode parear com
uma fita complementar de RNA ou DNA. Como esperado, A pareia com U (ou T no DNA), e G
pareia com C. O pareamento das bases com frequência é intramolecular, formando estruturas de
grampo (Figura 27) ou estruturas ainda mais complexas, quando esses grampos interagem entre
si. As estruturas complexas potencialmente adotadas pelas moléculas de RNA de fita simples
fornecem uma evidência adicional de que o RNA pode estar envolvido em mais processos do que
no simples armazenamento e na transmissão da informação genética. Várias investigações
demonstraram que certas moléculas de RNA podem ligar-se especificamente a pequenas
moléculas orgânicas e catalisar reações envolvendo essas moléculas, apresentando assim
a. b. c.
d.

23. atividade enzimática. Os RNAs com atividade catalíticas são conhecidos como ribozimas. A
molécula de RNA também desempenha papel fundamental na síntese de proteínas.
Figura 27. Formação de uma estrutura em grampo. O pareamento de bases
entre sequências complementares em uma mesma fita de RNA permite que
o polinucleo- tídeo dobre sobre si mesmo.(Voet, 2014)
Vale ressaltar que o RNA pode apresentar funções como: informacional - mRNA (pouco estável),
RNA de vírus; transferência de informação – tRNA; estrutural - rRNA (ribossomo); catalítica - rRNA
(tradução); regulatória - RNA líder (atenuação). O rRNA é a maior molécula de RNA, sendo o mais
abundante (80% do RNA celular) e constitui os ribossomos junto com as proteinas. O tRNA é a
menor molécula de RNA. O tRNA liga-se a um aminoácido para conduzi-lo até o local onde está
ocorrendo a síntese protéica. Existe no mínimo um RNAt para cada tipo de aminoácido (15% do
RNA celular). O número de nucleotídeos do mRNA é diretamente proporcional ao tamanho da
proteína que codifica. Este RNA carrega as informações do núcleo até o citoplasma (5% do RNA
celular).
Os ácidos nucleicos podem ser desnaturados pelo aumento da temperatura acima da sua
temperatura de fusão e renaturados pela diminuição da temperatura a 25°C abaixo da sua
temperatura de fusão. Quando uma solução de DNA fita dupla é aquecida acima de uma
temperatura característica, sua estrutura original entra em colapso e suas duas fitas
complementares se separam e assumem conformações aleatórias. O processo de desnaturação é
acompanhado por uma mudança qualitativa das propriedades físicas do DNA. Por exemplo, a
grande viscosidade característica de soluções de DNA nativo, decorrente da resistência à
deformação das moléculas rígidas e em forma de bastão, diminui drasticamente quando o DNA
decompõe-se em cadeias simples, as quais são conformacionalmente flexíveis.
REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS
CAMPBEL, N.A.; REECE, J.B.; URRY, L.A.; CAIN, M.L.; WASSERMAN, S.A.; MINORSKY,
P.V.JACKSON, R.B. Biologia. 8ª ed. Porto Alegre: ARTMED, 2010.
NELSON, D.L.; COX, M.M. Lehninger: Princípios de Bioquímica. 5. ed..Porto Alegre: Artmed.
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VOET, D.; VOET, G.; PRATT, W. Fundamentos de Bioquímica: A Vida em Nível Molecular, 4ª
ed.. Porto Alegre: ARTMED, 2014.