O documento descreve a estrutura e classificação de aminoácidos. Apresenta sua estrutura geral, isomeria, classificação de acordo com a polaridade e natureza do grupo R, aminoácidos essenciais e exemplos de estruturas. Também aborda as reações químicas características dos grupos funcionais dos aminoácidos e suas aplicações.

1. Profª Eleonora – Slide de aula
AminoAminoáácidos e Peptcidos e Peptíídeosdeos

2. Profª Eleonora – Slide de aula
Aminoácidos
Estrutura Geral
Ácido carboxílico com amina primária (-NH2) no carbono α.
Isomeria
Ao carbono α estão ligados 4 grupos substituintes diferentes: grupo carboxila, grupo
amino, grupo R (ou cadeia lateral) e um átomo de hidrogênio.
O carbono α é um carbono assimétrico
Com exceção da glicina (R=H) todos os demais aminoácidos são oticamente ativos.
Os estereoisômeros são designados por D e L.
Na natureza os aminoácidos são encontrados na forma L.
Classificação dos aminoácidos
Polaridade do grupo R
Grupamento funcional do grupo R
Essencial
α
R
COO
-
H3
+
N C H
Exceção:
Prolina: amina secundária (-NH-)

3. Profª Eleonora – Slide de aula
Quanto à polaridade do grupo R
Grupo R não polar: aqueles onde R é um hidrocarboneto alifático ou aromático.
glicina (Gly ou G) metionina (Met ou M)
alanina (Ala ou A) fenilalanina (Phe ou F)
valina (Val ou V) prolina (Pro ou P)
leucina (Leu ou L) triptofano (Trp ou W)
isoleucina (Ile ou I)
Grupo R polar não carregado: aqueles onde R apresenta grupamento polar não dissociado
em pH fisiológico (pH = 7,0).
serina (Ser ou S) asparagina (Asn ou N)
treonina (Thr ou T) glutamina (Gln ou Q)
cisteína (Cys ou C) tirosina (Tyr ou Y)
Grupo R carregado positivamente: aqueles onde R apresenta carga positiva em pH
fisiológico (pH = 7,0).
histidina (His ou H)
lisina (Lys ou K)
arginina (Arg ou R)
Grupo R carregado negativamente: aqueles onde R apresenta carga negativa em pH
fisiológico (pH = 7,0).
ácido aspártico (Asp ou D)
ácido glutâmico (Glu ou E)

4. Profª Eleonora – Slide de aula
Quanto à natureza do grupamento R
Alifático: Gly, Ala, Val, Leu, Ile
Aromático: Phe, Trp, Tyr
Sulfonado: Cys, Met
Básico: Lys, Arg, His
Hidroxilado: Ser, Thr
Dicarboxílico: Asp, Glu
Amida de ácido dicarboxílico: Asn, Glu
Amina secundária: Pro
Essenciais
São aqueles que não podem ser sintetizados pelo organismo, devendo ser administrados
pré-formados na dieta.
Cada espécie tem seus aminoácidos essenciais.
Espécie humana: Arg, Phe, His, Ile, Leu, Lys, Met, Trp, Val

5. Profª Eleonora – Slide de aula
Estrutura dos Aminoácidos
Grupo R não polar, alifático ou aromático
H
C
-
COO
H3 N
+
H
GlicinaGlicina
C
-
COO
H3 N
+
H
CH3
AlaninaAlanina
-
C
COO
H3 N
+
H
CH
CH3 CH3
CH2
LeucinaLeucina IsoleucinaIsoleucina
C
-
COO
H3 N
+
H
CH3C
H2
H
C
CH3
ValinaValina
3
-
C
COO
H3 N
+
H
CH
CH CH33
ProlinaProlina
CH2CH2
H
C
-
COO
CH2N
+
H2
C
-
COO
H3 N
+
H
CH2
FenilalaninaFenilalanina
CH2
CH2
CH3
S
C
-
COO
H3 N
+
H
MetioninaMetionina
-
C
COO
H3 N
+
H
NH
C
CH2
CH
TriptofanoTriptofano

6. Profª Eleonora – Slide de aula
Aminoácidos com cadeias laterais apolares
Estes aminoácidos possuem cadeia lateral que não apresenta a capacidade de receber ou
doar elétrons, de participar de ligações iônicas ou de formar pontes de hidrogênio.
Entretanto, podem promover interações hidrofóbicas (*).
(*) Associação de grupos não polares, tais como cadeias de hidrocarbonetos, em meio aquoso.
Em sistemas vivos, estas interações contribuem para a estabilidade das moléculas de proteínas,
das membranas e de várias outras estruturas subcelulares.
Os valores de pK dos grupos α-carboxila (pK1 ≅ 2,3) e α-amino (pK2 ≅ 9,6) são semelhantes
para todos os aminoácidos deste grupo.
A cadeia lateral da prolina e o seu grupo α-amino formam um anel, de forma que, este
aminoácido difere dos demais pelo fato de conter um grupo imino ao invés de um grupo
amino.
A glicina (cadeia lateral = H) é o único aminoácido que não possui carbono assimétrico.

7. Profª Eleonora – Slide de aula
Grupo R polar, não carregado
C
-
COO
H3N
+
H
CH2
OH
SerinaSerina
C
-
COO
H3 N
+
H
H
CH 3
C OH
TreoninaTreonina
SH
CH2
C
-
COO
H3 N
+
H
CisteínaCisteína
C
-
COO
H3 N
+
H
CH2
C
H2 N O
AsparaginaAsparagina
C
-
COO
H3 N
+
H
CH2
C
H2 N O
CH2
GlutaminaGlutamina
C
-COO
H3 N
+
H
CH2
OH
TirosinaTirosina

8. Profª Eleonora – Slide de aula
Aminoácidos com cadeias laterais polares (desprovidos de carga elétrica)
Estes aminoácidos apresentam carga líquida igual à zero em pH neutro, embora as
cadeias laterais de cisteína e tirosina possam perder um próton em pH alcalino.
Os aminoácidos serina, treonina e tirosina contêm grupos hidroxila que podem participar
da formação de pontes de hidrogênio (*).
(*) Resultam da atração eletrostática entre um átomo eletronegativo (normalmente O ou N)
e um átomo de hidrogênio ligado covalentemente a um segundo átomo eletronegativo. O
átomo de hidrogênio, desta forma, é compartilhado entre dois átomos eletronegativo.
As cadeias laterais da asparagina e da glutamina contem, cada uma, um grupo carbonila e
um grupo amida que podem participar também de pontes de hidrogênio.
A cadeia lateral da cisteína contém um grupamento sulfidrila (-SH).
Nas proteínas os grupos sulfidrilas de duas cisteínas podem se tornar oxidados e formar
um dímero – cistina – que contém uma ligação denominada ponte dissulfeto (*).
(*) A ponte dissulfeto (-S-S-) é uma ligação covalente formada pelos grupos sulfidrila (-SH)
de dois resíduos de cisteína para produzir um resíduo de cistina.

9. Profª Eleonora – Slide de aula
Grupo R carregado
positivamente
C
-
COO
H3 N
+
H
CH2
CH2
CH2
CH2
NH3
+
LisinaLisina
C
-
COO
H3 N
+
H
C
+
NH2
NH 2
CH2
CH2
CH2
NH
ArgininaArginina
C
-COO
H3 N
+
H
NH+
NHC
CH2
C
C
H
HistidinaHistidina
C
-
COO
H3 N
+
H
COO
-
CH2
Ácido AspárticoÁcido Aspártico
C
-
COO
H3 N
+
H
CH2
CH2
COO
-
Ácido GlutâmicoÁcido Glutâmico
Grupo R carregado
negativamente

10. Profª Eleonora – Slide de aula
Aminoácidos com cadeias laterais básicas
As cadeias laterais dos aminoácidos básicos são aceptoras de prótons.
Em pH fisiológico, as cadeias laterais da lisina e da arginina se encontram completamente
ionizadas, com carga positiva.
Já a histidina é fracamente básica e o aminoácido livre, em geral, não apresenta carga
elétrica em pH fisiológico. Entretanto quando a histidina se encontra incorporada em
uma proteína, a sua cadeia lateral pode se apresentar com carga positiva ou neutra,
dependendo do ambiente iônico fornecido pela cadeia polipeptídica da proteína.
Aminoácidos com cadeias laterais ácidas
Os aminoácidos ácido aspártico e ácido glutâmico são doadores de prótons.
Em pH neutro, as cadeias laterais desses aminoácidos se encontram completamente
ionizadas, contendo um grupo carboxilato carregado negativamente (-COO-).
Esses aminoácidos são, portanto, denominados aspartato e glutamato, para enfatizar o
fato de estarem carregados negativamente em pH fisiológico.

11. Profª Eleonora – Slide de aula
Estrutura e classificação dos aminoácidos

12. Profª Eleonora – Slide de aula
(a) em soluções muito ácidas os dois grupos se apresentam protonados
(b) em soluções muito alcalinas os dois grupos se apresentam desprotonados
(c) em soluções neutras os aminoácidos se apresentam como um íon dipolar
HCH3
+
N
R
COOH
HCH3
+
N
COO
-
R
HCH2N
COO
-
R
(a) (b)(c)
A conversão entre as formas a, b e c em função do pH do meio pode ser evidenciada
através da curva de titulação do aminoácido.
Carga elétrica dos aminoácidos varia com o pH
Grupos ionizáveis
forma protonada: -COOH e –NH3
+
forma desprotonada: -COO- e –NH2

13. Profª Eleonora – Slide de aula
Curva de titulação de aminoácido
Cálculo do
ponto isoelétrico
pI = pH =
pK1 pK2+
2
2
pI = pH =
2,34 + 9,69
= 6,02
Curva de Titulação da Alanina
Equivalentes de NaOH adicionados
pH
0,5 1,0 1,5 2,0
pI = 6,02
(forma dipolar isoelétrica)
Etapa 1:
titulação do
grupo -COOH
Etapa 2:
titulação do
grupo -NH3
+
pK1 = 2,34
pK2 = 9,69
b
c
d
(a) +
NH 3CHRCOOH
3
+ NH CHRCOOH
3
+
NH CHRCOO-
(b)
3
+ NH CHRCOO-(c)
3
+
NH CHRCOO-
NH2CHRCOO-
(d)
NH2CHRCOO-(e)
e
2
4
6
8
10
12
14
a
C
COOH
H3
+N H
CH3
Alanina
(em meio ácido)
No ponto isoelétrico não há migração, em meio elétrico, nem para o eletrodo positivo (ânodo), nem
para o eletrodo negativo (cátodo).
Ponto isoelétrico é o pH da solução para o qual a carga absoluta do aminoácido é nula.

14. Profª Eleonora – Slide de aula
Valores de pK’
dos grupos
ionizáveis de
aminoácidos
3,224,259,672,19GluÁcido glutâmico
2,773,659,601,88AspÁcido aspártico
Grupo R carregado negativamente
5,659,132,17GlnGlutamina
5,418,802,02AsnAsparagina
5,749,212,28MetMetionina
5,0710,288,181,96CysCisteína
5,8713,609,622,11ThrTreonina
5,6813,609,152,21SerSerina
Grupo R polar, não carregado
5,899,392,38TrpTriptofano
5,6610,079,112,20TyrTirosina
5,489,131,83PheFenilalanina
Grupo R aromático
6,4810,961,99ProProlina
6,029,682,36IleIsoleucina
5,989,602,36LeuLeucina
5,979,622,32ValValina
6,019,692,34AlaAlanina
5,979,602,34GlyGlicina
Grupo R não polar, alifático
Grupo R carregado positivamente
10,7612,489,042,17ArgArginina
9,7410,538,952,18LysLisina
7,596,09,171,82HisHistidina
pIpK’
3
(Grupo R)
pK’
2
(-NH3
+)
pK’
1
(-COOH)
AbreviaçãoAminoácido

15. Profª Eleonora – Slide de aula
Reações químicas dos aminoácidos
Reações comuns da química orgânica relativa aos grupos -COOH e -NH2
Grupamento carboxila
• Esterificação por álcoois
Utilizada no isolamento de aminoácidos
• Formação de amidas
Ligação peptídica
H
C
NH2
R COOH + OHR' + H2OCOOR'R
NH2
C
H
2
+ H2O+ NH2R'
H
C
NH
R COOH
H
C
NH2
R CONH R'

16. Profª Eleonora – Slide de aula
Grupamento amino
• Resistente à hidrólise
• Pode ser removido por oxidação. Agentes oxidantes: H2O2, KMnO4, etc.
Grupo R
Reações decorrentes da reatividade do grupo R.
Assim, a cisteína apresenta reações característica do grupamento sulfidrila (SH),
a tirosina as do grupamento fenólico, etc.
As reações químicas dos aminoácidos são utilizadas para:
Identificação e análise de aminoácidos
Identificação e sequenciamento de aminoácidos em proteínas
Identificação de resíduos específicos necessários para a atividade biológica de
proteínas nativas
Modificações químicas de resíduos de aminoácidos capazes de alterar a atividade
biológica da proteína
Síntese química de peptídeos

17. Profª Eleonora – Slide de aula
Reações químicas características de aminoácidos
Duas reações são amplamente utilizadas para a detecção, medida e identificação de
aminoácidos
• Reação da ninidrina
Resulta na desaminação oxidativa de α-aminoácidos produzindo CO2 ; NH3; um aldeído
com um carbono a menos e a ninidrina reduzida.
A ninidrina reduzida ou hidridantina reage com o NH3 e com outra molécula de ninidrina
formando um complexo arroxeado (λ = 570 nm)
Observação
Nos aminoácidos com grupo
amina secundária, como é o caso
da prolina, o produto da reação
é diferente e origina uma cor
amarela (λ = 440 nm).
Neste caso não há a liberação
de NH3, porém, há a produção
de teores quantitativos de CO2.
ninidrina
O
||
H
C
C
OH
C
||
C
O
||
C
O
||
O
C
C
_
O
N=
C
C
||
COOHR
H
C
NH2
aminoácido
O
CO2 R C+
H
C
O
||
C
OH
OH
C
||
O
+
O
NH3
O
C
OH
OH
C
||
C
O
||
hidridantina
ninidrina
complexo arroxeado
+ 3 H2O + H+

18. Profª Eleonora – Slide de aula
• Reação com 1-flúor-2,4-dinitrobenzeno (FDNB)
Em solução levemente alcalina, o FDNB reage com os α-aminoácidos para produzir
derivado do 2,4-dinitrofenil de cor amarela.
HF
+
NO2
NO2
F
COOHR
NH2
C
H
NO2
NO2
H C
NH
R
COOH
FDNB α- aminoácido
2,4-dinitrofenil-aminoácido

19. Profª Eleonora – Slide de aula
Ligação peptídica (ou ligação amida)
O polímero formado pelo encadeamento de aminoácidos é constituído por unidades
planares - unidades peptídicas - unidas entre si por uma articulação flexível – o carbono α.
Os oligômeros de aminoácidos são denominados peptídeos
2 resíduos de aminoácidos: dipeptídeo
3 resíduos de aminoácidos: tripeptídeo
4 resíduos de aminoácidos: tetrapeptídeo, etc.
Os carbonos α de dois aminoácidos adjacentes e os átomos dos
grupamentos que participam da ligação peptídica - a unidade
peptídica - estão todos em um mesmo plano.O
αC C
||
CN
H
α
ligação peptídica
H2
O
α
COOH
H
N C
R2
O
||
C
R1
CNH2
H H
α
HH
COOH
H
H N C
R2
+OH
O
||
C
R1
CNH2 αα
Cadeia polipeptídica ou cadeia peptídica é uma seqüência de mais de dois resíduos de
aminoácidos.
A seqüência dos aminoácidos na cadeia peptídica é denominada de estrutura primária.

20. Profª Eleonora – Slide de aula
a) Os quatro átomos dos
grupamentos envolvidos na
ligação peptídica (em vermelho)
se dispõem em um plano. A
unidade peptídica está
representada por um retângulo.
b) As unidades peptídicas podem se
movimentar umas em relação às
outras. É possível uma rotação
(indicada pelas setas) em torno
das ligações com o carbono α.
c) A cadeia polipeptídica consiste
em um arranjo flexível de
unidades planas, as unidades
peptídicas, conectadas por uma
articulação, o carbono α. As
cadeias laterais dos aminoácidos
estão representadas.
Peptídeo

21. Profª Eleonora – Slide de aula
4 resíduos de aminoácidos: tetrapeptídeo
Ligação peptídica (ou ligação amida)

22. Profª Eleonora – Slide de aula
Nomenclatura de peptídeos
As cadeias peptídicas são nomeadas da extremidade amino terminal (ou N-terminal) para
a extremidade carboxila terminal (ou C-terminal).
O que diferencia um peptídeo de uma proteína?
Muitos autores se baseiam na dimensão da estrutura, em termos do número de resíduos
de aminoácidos. Por exemplo:
n < 80 a 100 aminoácidos ⇒ cadeia peptídica
n > 80 a 100 aminoácidos ⇒ cadeia protéica
Entretanto a distinção entre peptídeo e proteína deve se basear nas respectivas funções
biológicas.
• Não há possibilidade de
ionização do grupamento que
faz parte da ligação peptídica
• Os grupos amina e carboxila
terminais e os grupos
ionizáveis das cadeias laterais
(grupos R) são os responsáveis
pelas propriedades ácido-
básicas dos peptídeos.
C-terminalN-terminal
CH2
||||||
COO
-
H
N
O
||
C
OOO
H
NCC N
HH
NC
CH2
CH2
COO
-
CH2
CH2
CH2
NH3
C C C CC
HHH HH
H CH2
OH
H-C OH
CH3
+
NH3
+
(Glutamil lisil glicil seril treonina)
GLU GLI-SER-THR-L S-Y

23. Profª Eleonora – Slide de aula
Hidrólise das ligações peptídicas
Enzimas proteolíticas
• Tripsina - hidrolisa apenas as ligações peptídicas cujo grupo carboxila pertence a um
resíduo de lisina ou arginina.
• Quimotripsina - hidrolisa apenas ligações peptídicas cujo grupo carboxila pertence
a um resíduo de fenilalanina, triptofano ou tirosina.
• Pepsina - hidrolisa apenas as ligações peptídicas cujo grupo amino pertence a um
resíduo de fenilalanina, triptofano, tirosina.
• Termolisina - hidrolisa apenas as ligações peptídicas cujo grupo amino pertence a um
resíduo de leucina, isoleucina ou valina.
Hidrólise total: por fervura
com ácido ou base forte ocorre
a hidrólise de todas as ligações
peptídicas.
Hidrólise seletiva: por certas
enzimas proteolíticas.
A hidrólise ocorre nas ligações
peptídicas de aminoácidos
específicos.

24. Profª Eleonora – Slide de aula
Exemplo de peptídeo hidrolisado por diferentes proteases
Tyr - Lys - Glu - Met - Leu - Gly - Arg - Ala - Gly
Tripsina (3 fragmentos) Tyr – Lys // Glu - Met - Leu - Gly – Arg // Ala – Gly
Quimotripsina (2 fragmentos) Tyr // Lys - Glu - Met - Leu - Gly - Arg - Ala – Gly
Termolisina (2 fragmentos) Tyr - Lys - Glu – Met // Leu - Gly - Arg - Ala - Gly
Método químico seletivo
• Brometo de cianogênio - hidrolisa apenas ligações peptídicas cujo grupo carboxila
pertence a um resíduo de metionina.

25. Profª Eleonora – Slide de aula
Determinação da seqüência de aminoácidos nos fragmentos de peptídeos
Método de degradação de
Edman, conduzido em meio
levemente alcalino, marca e
remova o resíduo N-terminal
de peptídeos, deixando
intactas as outras ligações
peptídicas.
Após a remoção e
identificação, por
cromatografia, do resíduo
N-terminal, o novo resíduo
N-terminal exposto pode ser
marcado e removido pela
repetição da mesma reação.
Reação com fenilisotiocianato (Reagente de Edman)

26. Profª Eleonora – Slide de aula
Arranjo tridimensional das cadeias polipeptídicas
C = C
H
COOHHOOC
H
Ácido maléico (cis)Ácido fumárico (trans)
HOOC
C = C
H
H COOH
Centro quiral: ao redor do qual os grupos substituídos estão arranjados em uma
seqüência determinada (configuração L ou D)
COOH
|
C
|
H - - NH2
CH3
D - alaninaL - alanina
COOH
|
CH3
C
|
- HH2N -
Para passar de uma configuração para a outra é
necessário que ocorra um rompimento de ligação.
Configuração
Arranjo espacial de uma molécula orgânica que é conferido pela presença de:
Dupla ligação: ao redor das quais não há liberdade de rotação, o que determina as
configurações cis-trans.

27. Profª Eleonora – Slide de aula
Conformação
Arranjo espacial de grupos substituídos em moléculas orgânicas que podem assumir
várias posições espaciais, sem o rompimento de ligações devido à liberdade de rotação ao
redor de ligações simples carbono-carbono.
Exemplo: etano
Forma eclipsadaForma escalonada
C
H
HH
H
H
H
C
C
H
H
H
H
H
H
C
HH
H
C
C
H
H H
H
HH