Os aminoácidos são moléculas orgânicas que possuem grupos carboxila, amino e cadeia lateral ligados ao mesmo átomo de carbono. São os blocos construtivos das proteínas e precursores de várias biomoléculas importantes. O documento descreve a estrutura e propriedades dos 20 aminoácidos primários encontrados em proteínas, além de métodos como eletroforese e cromatografia para separá-los.

2. São moléculas que possuem um grupo
carboxila, um grupo amino, um hidrogênio e
uma cadeia lateral ligados ao mesmo átomo de
carbono (α-aminoácidos).

3. •São blocos
construtivos das
proteínas;
•São precursores de
várias biomoléculas;
•São produtores de
energia.

4. Estrutura geral dos aminoácidos encontrados em
proteínas.
Estrutura geral dos aminoácidos encontrados em
proteínas.

5. Os 20 aminoácidos primários das proteínas.

6. Propriedades dos aminoácidos padrões.

7. Absorbância da luz ultravioleta pelos aminoácidos
aromáticos.

8. São aminoácidos modificados encontrados em
algumas proteínas.

9. São aacs encontrados em forma livre ou combinados,
porém nunca em proteínas.

10. Estereoisomeria nos aminoácidos.

11. Diagrama de um Polarímetro.

12. O Sistema RS
R-Cys

13. Formas não-iônicas e
iônicas dos aminoácidos.

14. Revisão de pH, soluções tampão e
preparo de soluções.

15. Grupo R não ionizável: Glicina como exemplo.

16. Grupo R ionizável: Glutamato e Histidina

17. Curvas de titulação do Aspartato e da Lisina.
Aspartato Lisina

18. A eletroforese em papel separa
os aminoácidos conforme a
carga elétrica.
V = EZ/fV = EZ/f

19. Lisina
+1
Serina
0
Glutamato
-1
Catodo
(-)
Anodo
(+)Carga LCarga LCarga LCarga Lííííquidaquidaquidaquida
pH = 6pH = 6
Separação dos aminoácidos lisina, serina e
glutamato através de eletroforese em papel.
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Origem

20. A cromatografia de troca
iônica separa os aacs através de
uma resina carregada
positivamente ou negativamente,
explorando as diferenças de carga
entre os aacs em um determinado
pH e as diferenças de polaridade
entre as cadeias laterais.

21. Grupos -COOH
Grupos –NH3

22. Reações
específicas
de cadeias
laterais dos
aminoácidos.

23. Reações específicas de cadeias laterais dos
aminoácidos.

24. A amamentação estimula
a liberação de oxitocina
(um nonapeptídeo),
induzindo a produção de
mais leite.

25. Peptídeos são
polímeros de
aminoácidos, ou seja,
são formados pela
união de aminoácidos
através de ligações
amídicas denominadas
ligações peptídicas.

27. Exemplos de peptídeos biologicamente ativos.
•Glutation;
•Vasopressina;
•Oxicitocina;
•Bradicinina;
•Glucagon;
•ACTH;
•Metionina
Encefalina;
•Aspartame
(Sintético).

28. Como os aminoácidos livres, os peptídeos
apresentam curvas de titulação características e um pH
isoelétrico que poderá ser determinado de maneira
semelhante ao dos aminoácidos.
Exemplo:
Peptídeo A: +NH3-Val-Thr-Glu-Phe-
Leu-COOH - pHI = 3,5
Peptídeo B: +NH3-Gly- Ser-Trp-Ala-
Leu-COOH - pHI = 6,0
Peptídeo C: +NH3-Asn-Lys-Pro-
Arg-Gln-COOH - pHI = 10,0

29. Especificidade de alguns reagentes que clivam polipeptídeos.
Os peptídeos sofrem reações químicas
características de seus grupos funcionais, por exemplo, os
grupos amino e carboxila livres, mas também dos grupos
R.

30. Insulina

31. Etapas do seqüenciamento de um polipeptídeo.

32. Rompimento das ligações dissulfeto nas proteínas.

33. Clivagem de proteínas e seqüenciamento e
ordenamento dos fragmentos peptídicos.

34. Correspondência entre as seqüência de DNA e de aminoácidos.
Ordenação dos fragmentos peptídicos.