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O FANTÁSTICO MUNDO DAS PROTEÍNAS
   As proteínas são macromoléculas complexas, compostas de amino ácidos, e necessárias para os
   processos químicos que ocorrem nos organismos vivos. São os constituintes básicos da vida:
   tanto que seu nome deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro lugar". Nos
   animais, as proteínas correspondem a cerca de 80% do peso dos músculos desidratados, cerca de
   70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as proteínas estão presentes.

A importância das proteínas, entretanto, está
relacionada com suas funções no organismo, e não com                              Cozinhando        proteínas
sua quantidade. Todas as enzimas conhecidas, por         A Reação de Maillard
exemplo, são proteínas; muitas vezes, as enzimas         Como saber quando uma pizza está
existem em porções muito pequenas. Mesmo assim,          pronta, o bolo está no ponto ou o
                                                         frango está assado? Basta, talvez,
estas substâncias catalisam todas as reações             olhar: aquele aspecto corado,
metabólicas e capacitam aos organismos a construção      dourado, é um forte indício de que a
de outras moléculas - proteínas, ácidos nucléicos,       comida está cozida. Sabe de onde
                                                         vem esta cor?! É da reação de
carbohidratos e lipídios - que são necessárias para a    Maillard.
vida.                                                    São várias as reações químicas que
                                                         deixam o alimento marrom, ou
                                                         escurecido. Pirólise, por exemplo, é um dos mais comuns:
As proteínas também são chamadas                         quando deixamos o pão por muito tempo na torradeira, ele
de polipeptídeos, porque os amino ácidos que as          volta preto, queimado; ocorre uma desitratação
                                                         termicamente induzida do amido, resultando carbono
compõe são unidos por ligações peptídicas (uma ligação   (carvão) e água. O açúcar, a 200oC, carameliza, através de
peptídica é a união do grupo amino (-NH2) de um amino    uma desitratação, uma condensação e uma polimerização.
ácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro amino       Entretanto, nem a pirólise ou caramelização inclui o que
                                                         acontece com o constituinte alimentar mais importante, as
ácido, através da formação de                            proteínas.
uma amida. A ligação C-N,                                Em altas temperaturas, os amino ácidos das proteínas
em um peptídeo, é especial: é                            interagem com açúcares redutores, produzindo as cores,
                                                         aromas e sabores característicos do alimento cozido. Esta
10% mais "curta" do que uma                              reação entre proteínas e carbohidratos foi primeiramente
ligação C-N normal, e o                                  descrita em 1912, por Louis-Camille Maillard - daí o nome da
ângulo de ligação também é                               reação.
                                                         Durante o cozimento, a reação de Maillard (que envolve uma
diferente do esperado para um carbono sp2. Isto porque   série de etapas) inicia com uma condensação entre amino
a ligação peptídica, na verdade, apresenta               ácidos e açúcares. Estes compostos, incolores, se rearranjam
uma estrutura de ressonância, tendo um forte caráter     e desidratam para formar intermediários amarelados que,
                                                         finalmente, são convertidos para polímeros vermelhos e
de dupla ligação - explicando, também, a rigidez desta   marrons. Um dos efeitos positivos da reação de Maillard é o
ligação e sua planaridade. Através destas ligações, os   aspecto visual de bolos, pizzas e lasanhas quando cozidas;
amino ácidos formam cadeias longas; a maioria das        um negativo é o escurecimento do leite, quando aquecido
                                                         por muito tempo (tal como no doce de leite).
proteínas tem mais de 200 amino ácidos. Todos os         A cor deriva das melanoidinas formadas pela reação de
amino ácidos tem, em comum, um carbono (chamado de       Maillard.
carbono alfa) ligado a um grupo amino e a um grupo       A reação de Maillard também é responsável pelo
                                                         envelhecimento de nosso organismo. Muitos químicos vêm
carboxila. Este carbono alfa é um centro estereogênico   pesquisando drogas que interrompam as reações de Maillard
e, com excessão da glicina (porque não é assimétrica),   numa tentativa de minimizar os efeitos do envelhecimento
todos os amino ácidos, em todos os organismos vivos      em nosso corpo.
terrestres, só aparecem sob a forma L (veja artigo
"Drogas Quirais").
Fórmulas         estruturais de amino ácidos




                                    glutamina
   alanina




                               ácido amino butírico



    serina




                                    arginina



  asparagina




                                   fenilalanina


ácido aspártico




                                 ácido glutâmico


   cisteína




    glicina                          leucina




   histidina
                                      lisina




homocisteína                          serina




    valina
                                    tirosina
Embora sejam quase
                                                                  inúmeras, todas as proteínas
                                                                  são formadas exclusivamente
                                                                  por apenas 20 amino ácidos,
                                                                  que se repetem numa sequência
           metionina
                                        triptofano                característica para cada proteína.
                                                                  Esta sequência, conhecida
                                                                  como estrutura primária, é
                                                                  que, de fato, determina a forma e
                                                                  a função da proteína. A estrutura
                                                                  primária é somente a sequência
           norvalina
                                                                  dos amino ácidos, sem se
                                                                  preocupar com a orientação
espacial da molécula. As interações intermoleculares (veja artigo: "Forças Intermoleculares") entre os
amino ácidos das proteínas fazem com que a cadeia protéica assuma uma estrutura secundária e,
algumas vezes, uma estrutura terciária.

A estrutura secundária é uma função dos ângulos formados pelas
ligações peptídicas que ligam os amino ácidos. Segundo a IUPAC, "The
secondary structure of a segment of polypeptide chain is the local spatial arrangement of its main-
chain atoms without regard to the conformation of its side chains or to its relationship with other
segments".
         A conformação espacial é mantida graças as interações
intermoleculares (ligação hidrogênio) entre os hidrogênios dos grupos
amino e os átomos de oxigênio dos outros amino ácidos.

                               Em geral, estas ligações forçam a proteína a
                            assumir uma forma helicoidal, como uma corda
                            enrolada em torno de um tubo imaginário. Esta
                         forma, a mais comum, é chamado de alfa hélice.
                           Outras duas formas na estrutura secundária são
 as beta-sheets e turns.Nas beta-sheets, um segmento da cadeia interage
                                               com outro, paralelamente.

                        "Turns" são o terceiro tipo das estruturas secundárias
                     clássicas, e são responsáveis pela reversão da direção da
                         cadeiapolipeptídica. Eles são localizados na superfície
                        polar da proteína, e contém resíduos com carga. Os sítios de reconhecimento dos
                                anticorpos, da fosforilação, glicosilação e da hidroxilação são encontrados,
                                                                frequentemente, nos ou próximos dos turns.




A estrutura terciária relaciona-se com os loopings e dobraduras da cadeia
protéica sobre ela mesma. É a conformação espacial da proteína, como um todo, e
não de determinados segmentos particulares da cadeia protéica. A forma das
proteínas está relacionada com sua estrutura terciária. Existem, por
exemplo, proteínas globulares (que tem forma esférica). O que determina a
estrutura terciária são as cadeias laterais dos amino ácidos; algumas cadeias são
tão longas e hidrofóbicas que perturbam a estrutura secundária helicoidal,
provocando a dobra ou looping da proteína. Muitas vezes, as partes hidrofóbicas da proteína
agrupam-se no interior da proteína dobrada, longe da água e dos íons do ambiente onde a proteína
se encontra, deixando as partes hidrofílicas expostas na superfície da estrutura da proteína. Regiões
como "sítio ativos", "sítios regulatórios" e módulos são propriedades da estrutura terciária.
Existe, finalmente, a estrutura quaternária: certas proteínas,
                                   tal como a hemoglobina, são compostas por mais de uma unidade
                              polipeptídica (cadeia protéica). A conformação espacial destas cadeias,
                                    juntas, é que determina a estrutura quaternária. Esta estrutura é
                         mantida pelas mesmas forças que determinam as estruturas secundárias e
                         terciárias. A figura ao lado mostra uma imumoglobulina que é, na verdade,
        um                      tetrâmero, isto é, constituída por 4 cadeias protéicas (polipeptídeos).

                       As proteínas podem ser simples (constituidas somente por amino ácidos)
                       ou conjugadas (que contém grupos prostéticos, isto é,            grupos
                      não amino ácidos, tais como carbohidratos, íons,
pigmentos, etc., como na figura ao lado). A hemoglobina é um exemplo de
proteína conjugada: contém 4 grupos prostéticos, cada um consistindo de um
íon de ferro e a porfirina. São justamente estes grupos que habilitam a
hemoglobina a carregar o oxigênio através da corrente sanguínea.
As liproproteínas, tal como LDL e HDL, são também exemplos de proteínas
conjugadas - neste caso, com lipídeos.




Uma outra forma de classificar as proteínas é baseado na sua função. Sobre este prisma,
elas podem ser divididas em dois grupos: proteínas estruturais e proteínas biologicamente ativas.
Algumas proteínas, entretanto, podem pertencer aos dois grupos. A maioria das proteínas
estruturais são fibrosas - compostas por cadeias alongadas. Dois bons exemplos, nos animais,
são o colágeno (ossos, tendões, pele e ligamentos) e a queratina (unhas,
cabelos, penas e bicos).



A grande maioria das proteínas biologicamente ativas são globulares,
e sua atividade funcional é intrínsica a sua organização espacial. Exemplos
são asenzimas, hormônios protéicos (que atuam como mensageiros
químicos), proteínas de transporte (como as lipo-proteínas, que podem
carregar o colesterol) e imunoglobulinas (ou anticorpos), que protegem o
corpo de microorganimos invasores. Muitas proteínas biologicamente ativas
ficam na região da membrana celular, e atuam de diversas maneiras. A
figura ao lado mostra uma porina, uma proteínatrans-membrana, que
atua como um canal iônico em bactérias. Existe um "buraco" na estrutura
protéica, de cerca de 11 angstrons de diâmetro, onde os íons passam, seletivamente.



                                              As enzimas são uma classe muito importante de
                                          proteínas biologicamente ativas. Elas são responsáveis
                                               pela catálise de diversas reações em nosso organismo.
                                      Reações que, sem o auxílio das enzimas, jamais aconteceriam
                                       ou, ainda, gerariam indesejados produtos colaterais. Em uma
                                           proteína enzimática, existe um certo domínio chamado de
                                     "sítio ativo", que liga-se ao substrato - a molécula reagente - e
                                       diminui a energia do estado de transição que leva ao produto
                                           desejado. A ligação entre o sítio ativo e o substrato é
                                           extremamente específica: a molécula precisa ter certas
                                           características eletrônicas e espaciais que permitam o seu
                                             "encaixe" com a proteína. Por isso esta relação tem sido
                                                  chamada de lock'n'key, ou seja, chave-fechadura.
                                           No exemplo da figura ao lado, uma determinada região da
                                       proteína - o módulo SH2 - liga-se à tirosina fosfatada, que se
                                      adapta ao sítio ativo da enzima tal como uma chave faz a sua
                                                                                            fechadura.
A atividade de uma enzima pode ser bloqueada pela ação de outra molécula, um inibidor.
Quando um inibidor interage com uma determinada região da enzima, chamado de sítio regulatório,
provoca uma alteração na sua conformação e uma desativação do sítio catalítico. A atividade
enzimática, portanto, pode ser controlada, pelo organismo, através da liberação ou captação de
inibidores.



                                         A sequência dos amino ácidos em todas as proteínas -
                                        fator que é responsável por sua estrutura e função - é
                                        determinado geneticamente a partir da sequência dos
                                        nucleotídeos no DNA celular. Quando uma proteína
                                        em particular é necessária, o código do DNA para esta
                                        proteína é transcrito em uma sequência complementar de
                                        nucleotídeos ao longo de um segmento de RNA -
                                        chamado de RNA mensageiro. Este segmento de RNA
                                        serve como uma forma para a síntese da proteína
                                        subsequente: cada grupo de 3 nuclueotídeos especifica
                                        um determinado amino ácido; estes amino ácidos são
                                        ligados na sequência codificada pelo RNA. No final do
                                        processo, obtém-se a proteína completa, cuja sequência
                                        de amino ácidos foi ditada pelo RNA mensageiro. Desta
                                        maneira, o organismo é capaz de sintetizar as várias
                                        proteínas com as funções mais diversas de que precisa.

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O fantástico mundo das proteínas

  • 1. O FANTÁSTICO MUNDO DAS PROTEÍNAS As proteínas são macromoléculas complexas, compostas de amino ácidos, e necessárias para os processos químicos que ocorrem nos organismos vivos. São os constituintes básicos da vida: tanto que seu nome deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro lugar". Nos animais, as proteínas correspondem a cerca de 80% do peso dos músculos desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as proteínas estão presentes. A importância das proteínas, entretanto, está relacionada com suas funções no organismo, e não com Cozinhando proteínas sua quantidade. Todas as enzimas conhecidas, por A Reação de Maillard exemplo, são proteínas; muitas vezes, as enzimas Como saber quando uma pizza está existem em porções muito pequenas. Mesmo assim, pronta, o bolo está no ponto ou o frango está assado? Basta, talvez, estas substâncias catalisam todas as reações olhar: aquele aspecto corado, metabólicas e capacitam aos organismos a construção dourado, é um forte indício de que a de outras moléculas - proteínas, ácidos nucléicos, comida está cozida. Sabe de onde vem esta cor?! É da reação de carbohidratos e lipídios - que são necessárias para a Maillard. vida. São várias as reações químicas que deixam o alimento marrom, ou escurecido. Pirólise, por exemplo, é um dos mais comuns: As proteínas também são chamadas quando deixamos o pão por muito tempo na torradeira, ele de polipeptídeos, porque os amino ácidos que as volta preto, queimado; ocorre uma desitratação termicamente induzida do amido, resultando carbono compõe são unidos por ligações peptídicas (uma ligação (carvão) e água. O açúcar, a 200oC, carameliza, através de peptídica é a união do grupo amino (-NH2) de um amino uma desitratação, uma condensação e uma polimerização. ácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro amino Entretanto, nem a pirólise ou caramelização inclui o que acontece com o constituinte alimentar mais importante, as ácido, através da formação de proteínas. uma amida. A ligação C-N, Em altas temperaturas, os amino ácidos das proteínas em um peptídeo, é especial: é interagem com açúcares redutores, produzindo as cores, aromas e sabores característicos do alimento cozido. Esta 10% mais "curta" do que uma reação entre proteínas e carbohidratos foi primeiramente ligação C-N normal, e o descrita em 1912, por Louis-Camille Maillard - daí o nome da ângulo de ligação também é reação. Durante o cozimento, a reação de Maillard (que envolve uma diferente do esperado para um carbono sp2. Isto porque série de etapas) inicia com uma condensação entre amino a ligação peptídica, na verdade, apresenta ácidos e açúcares. Estes compostos, incolores, se rearranjam uma estrutura de ressonância, tendo um forte caráter e desidratam para formar intermediários amarelados que, finalmente, são convertidos para polímeros vermelhos e de dupla ligação - explicando, também, a rigidez desta marrons. Um dos efeitos positivos da reação de Maillard é o ligação e sua planaridade. Através destas ligações, os aspecto visual de bolos, pizzas e lasanhas quando cozidas; amino ácidos formam cadeias longas; a maioria das um negativo é o escurecimento do leite, quando aquecido por muito tempo (tal como no doce de leite). proteínas tem mais de 200 amino ácidos. Todos os A cor deriva das melanoidinas formadas pela reação de amino ácidos tem, em comum, um carbono (chamado de Maillard. carbono alfa) ligado a um grupo amino e a um grupo A reação de Maillard também é responsável pelo envelhecimento de nosso organismo. Muitos químicos vêm carboxila. Este carbono alfa é um centro estereogênico pesquisando drogas que interrompam as reações de Maillard e, com excessão da glicina (porque não é assimétrica), numa tentativa de minimizar os efeitos do envelhecimento todos os amino ácidos, em todos os organismos vivos em nosso corpo. terrestres, só aparecem sob a forma L (veja artigo "Drogas Quirais").
  • 2. Fórmulas estruturais de amino ácidos glutamina alanina ácido amino butírico serina arginina asparagina fenilalanina ácido aspártico ácido glutâmico cisteína glicina leucina histidina lisina homocisteína serina valina tirosina
  • 3. Embora sejam quase inúmeras, todas as proteínas são formadas exclusivamente por apenas 20 amino ácidos, que se repetem numa sequência metionina triptofano característica para cada proteína. Esta sequência, conhecida como estrutura primária, é que, de fato, determina a forma e a função da proteína. A estrutura primária é somente a sequência norvalina dos amino ácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula. As interações intermoleculares (veja artigo: "Forças Intermoleculares") entre os amino ácidos das proteínas fazem com que a cadeia protéica assuma uma estrutura secundária e, algumas vezes, uma estrutura terciária. A estrutura secundária é uma função dos ângulos formados pelas ligações peptídicas que ligam os amino ácidos. Segundo a IUPAC, "The secondary structure of a segment of polypeptide chain is the local spatial arrangement of its main- chain atoms without regard to the conformation of its side chains or to its relationship with other segments". A conformação espacial é mantida graças as interações intermoleculares (ligação hidrogênio) entre os hidrogênios dos grupos amino e os átomos de oxigênio dos outros amino ácidos. Em geral, estas ligações forçam a proteína a assumir uma forma helicoidal, como uma corda enrolada em torno de um tubo imaginário. Esta forma, a mais comum, é chamado de alfa hélice. Outras duas formas na estrutura secundária são as beta-sheets e turns.Nas beta-sheets, um segmento da cadeia interage com outro, paralelamente. "Turns" são o terceiro tipo das estruturas secundárias clássicas, e são responsáveis pela reversão da direção da cadeiapolipeptídica. Eles são localizados na superfície polar da proteína, e contém resíduos com carga. Os sítios de reconhecimento dos anticorpos, da fosforilação, glicosilação e da hidroxilação são encontrados, frequentemente, nos ou próximos dos turns. A estrutura terciária relaciona-se com os loopings e dobraduras da cadeia protéica sobre ela mesma. É a conformação espacial da proteína, como um todo, e não de determinados segmentos particulares da cadeia protéica. A forma das proteínas está relacionada com sua estrutura terciária. Existem, por exemplo, proteínas globulares (que tem forma esférica). O que determina a estrutura terciária são as cadeias laterais dos amino ácidos; algumas cadeias são tão longas e hidrofóbicas que perturbam a estrutura secundária helicoidal, provocando a dobra ou looping da proteína. Muitas vezes, as partes hidrofóbicas da proteína agrupam-se no interior da proteína dobrada, longe da água e dos íons do ambiente onde a proteína se encontra, deixando as partes hidrofílicas expostas na superfície da estrutura da proteína. Regiões como "sítio ativos", "sítios regulatórios" e módulos são propriedades da estrutura terciária.
  • 4. Existe, finalmente, a estrutura quaternária: certas proteínas, tal como a hemoglobina, são compostas por mais de uma unidade polipeptídica (cadeia protéica). A conformação espacial destas cadeias, juntas, é que determina a estrutura quaternária. Esta estrutura é mantida pelas mesmas forças que determinam as estruturas secundárias e terciárias. A figura ao lado mostra uma imumoglobulina que é, na verdade, um tetrâmero, isto é, constituída por 4 cadeias protéicas (polipeptídeos). As proteínas podem ser simples (constituidas somente por amino ácidos) ou conjugadas (que contém grupos prostéticos, isto é, grupos não amino ácidos, tais como carbohidratos, íons, pigmentos, etc., como na figura ao lado). A hemoglobina é um exemplo de proteína conjugada: contém 4 grupos prostéticos, cada um consistindo de um íon de ferro e a porfirina. São justamente estes grupos que habilitam a hemoglobina a carregar o oxigênio através da corrente sanguínea. As liproproteínas, tal como LDL e HDL, são também exemplos de proteínas conjugadas - neste caso, com lipídeos. Uma outra forma de classificar as proteínas é baseado na sua função. Sobre este prisma, elas podem ser divididas em dois grupos: proteínas estruturais e proteínas biologicamente ativas. Algumas proteínas, entretanto, podem pertencer aos dois grupos. A maioria das proteínas estruturais são fibrosas - compostas por cadeias alongadas. Dois bons exemplos, nos animais, são o colágeno (ossos, tendões, pele e ligamentos) e a queratina (unhas, cabelos, penas e bicos). A grande maioria das proteínas biologicamente ativas são globulares, e sua atividade funcional é intrínsica a sua organização espacial. Exemplos são asenzimas, hormônios protéicos (que atuam como mensageiros químicos), proteínas de transporte (como as lipo-proteínas, que podem carregar o colesterol) e imunoglobulinas (ou anticorpos), que protegem o corpo de microorganimos invasores. Muitas proteínas biologicamente ativas ficam na região da membrana celular, e atuam de diversas maneiras. A figura ao lado mostra uma porina, uma proteínatrans-membrana, que atua como um canal iônico em bactérias. Existe um "buraco" na estrutura protéica, de cerca de 11 angstrons de diâmetro, onde os íons passam, seletivamente. As enzimas são uma classe muito importante de proteínas biologicamente ativas. Elas são responsáveis pela catálise de diversas reações em nosso organismo. Reações que, sem o auxílio das enzimas, jamais aconteceriam ou, ainda, gerariam indesejados produtos colaterais. Em uma proteína enzimática, existe um certo domínio chamado de "sítio ativo", que liga-se ao substrato - a molécula reagente - e diminui a energia do estado de transição que leva ao produto desejado. A ligação entre o sítio ativo e o substrato é extremamente específica: a molécula precisa ter certas características eletrônicas e espaciais que permitam o seu "encaixe" com a proteína. Por isso esta relação tem sido chamada de lock'n'key, ou seja, chave-fechadura. No exemplo da figura ao lado, uma determinada região da proteína - o módulo SH2 - liga-se à tirosina fosfatada, que se adapta ao sítio ativo da enzima tal como uma chave faz a sua fechadura.
  • 5. A atividade de uma enzima pode ser bloqueada pela ação de outra molécula, um inibidor. Quando um inibidor interage com uma determinada região da enzima, chamado de sítio regulatório, provoca uma alteração na sua conformação e uma desativação do sítio catalítico. A atividade enzimática, portanto, pode ser controlada, pelo organismo, através da liberação ou captação de inibidores. A sequência dos amino ácidos em todas as proteínas - fator que é responsável por sua estrutura e função - é determinado geneticamente a partir da sequência dos nucleotídeos no DNA celular. Quando uma proteína em particular é necessária, o código do DNA para esta proteína é transcrito em uma sequência complementar de nucleotídeos ao longo de um segmento de RNA - chamado de RNA mensageiro. Este segmento de RNA serve como uma forma para a síntese da proteína subsequente: cada grupo de 3 nuclueotídeos especifica um determinado amino ácido; estes amino ácidos são ligados na sequência codificada pelo RNA. No final do processo, obtém-se a proteína completa, cuja sequência de amino ácidos foi ditada pelo RNA mensageiro. Desta maneira, o organismo é capaz de sintetizar as várias proteínas com as funções mais diversas de que precisa.