Aula de biologia - Proteínas

1. Ciências da Natureza e suas
Tecnologias - BIOLOGIA
Ensino Médio, 1ª Série
AS PROTEÍNAS: COMPOSIÇÃO, ESTRUTURA
E FUNÇÕES

2. BIOLOGIA , 1º ANO
As proteínas: composição, estrutura e funções
Um pouco de história...
Entre os objetos de estudo dos cientistas no início do século
XIX (...) Estava:
Albúmen – clara de ovo [albus = branco];
Tinha átomos de C, H, N, O e S;
Tinha estranha propriedade de coagular ao ser submetido
a aquecimento;
Verificaram que outras substâncias presentes no leite e no
sangue também coagulavam quando aquecidas;
Então decidiram chamar esses componentes de
substâncias albuminoides [semelhantes ao albúmen].

3. Estudos mais tarde acabaram
por concluir que essas
substâncias estão presentes em
todos os seres vivos.
Em 1838, Gerardus Mulder
chama essas substâncias de
PROTEÍNAS [do grego Proteios =
primeiro, primitivo].
Um pouco de história...
Imagem: Amamentando uma criança / Fotografia: Ken
Hammond / Source: USDA / Public Domain

4. Qual a importância das proteínas?
• São fundamentais para qualquer ser
vivo [e até vírus].
• Toda manifestação genética é dada
por meio de proteínas.
• Grande parte dos processos
orgânicos são mediados por
proteínas [enzimas].
• Sem proteínas, não existiríamos e
nenhum outro ser vivo existiria.
• *Coacervatos (primeiros compostos
proteicos).
Imagem:Autordesconhecido/
Virusinfluenza/UnitedStates
PublicDomain
Imagem:PDBDatabase/Modelomolecularda
enzimaHelicobacterPyloriUrease/
Disponibilizadopor:Jacobolus/PublicDomain

5. Aminoácidos: os monômeros proteicos
• O que são monômeros?
São as unidades fundamentais dos polímeros.
• Proteínas são polímeros. Seus monômeros são chamados
de AMINOÁCIDOS.

6. • Um aminoácido é uma molécula orgânica formada por
átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio.
• Alguns aminoácidos também podem conter enxofre.
• Os aminoácidos são divididos em quatro partes: o grupo
amina (NH2), grupo ácido carboxílico (COOH), hidrogênio,
carbono alfa (todos os diferentes grupos se ligam a ele) e
um substituinte característico de cada aminoácido (radical).
(1)
Aminoácidos: os monômeros proteicos

7. Aminoácidos: os monômeros proteicos
Esquema da estrutura química básica de um aminoácido
Imagem: YassineMrabet / Estrutura
geral de um aminoácido, em 12 de
agosto de 2007 / Public Domain

8. Nome Símbolo
Glicina Gly, Gli
Alanina Ala
Leucina Leu
Valina Val
Isoleucina Ile
Prolina Pro
Fenilalanina Phe ou Fen
Serina Ser
Treonina Thr, The
Cisteina Cys, Cis
Tirosina Tyr, Tir
Asparagina Asn
Glutamina Gln
Aspartato ou Ácido aspártico Asp
Glutamato ou Ácido glutâmico Glu
Arginina Arg
Lisina Lys, Lis
Histidina His
Triptofano Trp, Tri
Metionina Met
Existem 20 tipos de
aminoácidos. Observe
na tabela ao lado:

9. • Quanto à produção de aminoácidos no organismo, são
classificados em:
 Não essenciais ou naturais: são os aminoácidos produzidos
pelo organismo.
 Essenciais: são os aminoácidos que não são produzidos
pelo organismo. Eles são obtidos unicamente pela dieta
(alimentação).
Obs.: Precisamos de todos os aminoácidos para os processos de
produção de proteínas .
Aminoácidos: os monômeros proteicos

10. Glicina Gly, Gli
Alanina Ala
Leucina Leu
Valina Val
Isoleucina Ile
Prolina Pro
Fenilalanina Phe ou Fen
Serina Ser
Treonina Thr, The
Cisteina Cys, Cis
Tirosina Tyr, Tir
Asparagina Asn
Glutamina Gln
Aspartato ou Ácido aspártico Asp
Glutamato ou Ácido glutâmico Glu
Arginina Arg
Lisina Lys, Lis
Histidina His
Triptofano Trp, Tri
Metionina Met
Aminoácidos
essenciais
Aminoácidos não
essenciais ou
naturais

11. Ligação peptídica
Ligação feita entre aminoácidos (aa) para formar peptídeos
(2 a 5 aa), polipeptídeos (+5 aa) e proteínas (+50 aa).
Imagem:YassineMrabet/Formaçãodaligação
peptídica,em12deagostode2007/PublicDomain
Ligação Péptica
Aminoácido 2Aminoácido 1
Duplo Peptídeo
Água

12. Estruturas das proteínas
Estrutura Primária
Dada pela sequência de aminoácidos e ligações peptídicas
da molécula. Forma um arranjo linear, semelhante a um
“colar de contas”.
Imagem: National Human Genome Research Institute / A estrutura primária da proteína é uma cadeia de aminoácidos / Source:
http://www.genome.gov/Pages/Hyperion//DIR/VIP/Glossary/Illustration/amino_acid.shtml / Public Domain(2)

13. Estrutura Secundária
É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos
entre si na sequência primária da proteína. Ocorre graças à
possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos
alfa dos aminoácidos e os seus grupos amina e carboxila.
Estruturas das proteínas
Imagem:NationalInstitutesofHealth/
ProteínaAlfa-hélice/Disponibilizadopor:
G3pro/PublicDomain
Imagem:Vossman/TriplaHélicedoColágeno/GNU
FreeDocumentationLicense
(2)

14. Estrutura Terciária
Resulta do enrolamento da hélice, sendo estabilizada por
pontes de hidrogênio e pontes dissulfeto. É literalmente um
dobramento da proteína, adquirindo uma estrutura
tridimensional.
Estruturas das proteínas
Imagem:Rockpocket/Estruturaterciáriadeuma
proteína,em26desetembrode2009/Public
Domain

15. Estruturas das proteínas
Estrutura Quartenária
Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias
polipeptídicas em estrutura tridimensional. (3)
Imagem:Parutakupiu/Desenhandorepresentandoa
estruturaquaternáriadeumaproteína,em3defevereiro
de2007/CreativeCommonsAttribution-ShareAlike2.5
Generic

16. Desnaturação proteica
• A forma espacial das proteínas
pode ser afetada pela
temperatura, pH, polaridade,
salinidade, solventes, radiações,
etc.
• As proteínas perdem o arranjo
[desenrolam-se, perdem as
ligações].
 Ovo;
 Leite, coalhada, queijos;
 Sangue.
Imagem: Ovo frito, em 22 de julho de 2009 /
Fotografia: cyclonebill / Source Vagtel-spejlæg /
Creative Commons Attribution-Share Alike 2.0 Generic

17. Funções das proteínas
• Sem as proteínas, a vida na Terra não brotaria. Elas
desempenham diversas funções nos mais variados
ambientes vivos.
– Catalítica: acelera as reações.
Ex.: amilase (hidrolisa o amido).
– Transportadora: transporta diversos componentes.
Ex.: Lipoproteínas (transportam colesterol) e
hemoglobina (transporta O2) pelo sangue.

18. Funções das proteínas
– Reserva: guardam e contêm aminoácidos essenciais
para o desenvolvimento dos animais.
Ex.: caseína (leite de vaca) e albumina (ovos de aves).
– Contração: promovem os movimentos de estruturas
celulares, músculos.
Ex.: actina e miosina.
– Reguladora/ hormonal: atuam como mensageiras
químicas.
Ex.: insulina (“guarda a glicose”), adrenalina.

19. Funções das proteínas
– Estrutural: participam na composição de várias
estruturas do organismo, sustentando e promovendo
rigidez.
Ex.: colágeno, elastina.
– Defesa e proteção: promovem a defesa do organismo
contra microrganismos e substâncias estranhas.
Ex.: imunoglobulinas (anticorpos).
– Genética: atuam se envolvendo com os ácidos nucleicos
para dar conformação.
Ex.: nucleoproteínas.

20. • São proteínas catalisadoras, ou seja, proteínas que
aumentam a velocidade das reações, sem sofrerem
alterações no processo global.
• Função:
Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas
ou juntando-as para formar novos compostos. (4)
Obs.: Nem todas as enzimas têm natureza proteica. Existe um
grupo de enzimas formado por RNA, chamadas de ribozimas.
Enzimas

21. Componentes da reação enzimática
E + S  [ES]  E + P
Enzima: proteína catalisadora;
Substrato: objeto que irá ser modificado;
Produto
Imagem:SEE-PE,redesenhadoapartirde
ilustraçãodeautorDesconhecido.

22. Enzimas
As enzimas possuem um sítio ativo que corresponde,
geralmente, a uma cavidade na molécula de enzima, com
um ambiente químico muito próprio. O substrato entra no
sítio ativo e liga-se à enzima.
Imagem:[Haynathart/Umsítioativoemumaenzima
dependentedeNAPD+/PublicDomain

23. • Co-fatores e co-enzimas são moléculas não proteicas,
respectivamente, inorgânicas [íons metálicos] e orgânicas
[vitaminas], que são indispensáveis para o funcionamento
de várias enzimas.
Ex.: hemoglobina (Fe)
Enzimas
Imagem:Benjah-bmm27/Hemoglobina/PublicDomain

24. Enzimas
Para operar, as enzimas necessitam de um ambiente
favorável [pH, temperatura, quantidade de substrato],
considerado ótimo. Caso contrário, ela é inibida.
Inibidor é qualquer fator que possa reduzir ou cessar (pela
desnaturação) a reação enzimática.
A inibição pode ser:
Reversível (presença de substâncias);
Irreversível (aquecimento excessivo).

25. Gráfico da atividade enzimática. Neste caso, a inibição é
causada pelo aumento da temperatura.
Imagem:Galm/Gráficodeatividadeenzimáticarelativaa
temperatura,em16deoutubrode2007/GNUFreeDocumentation
License
atividade
%
temperatura
C°

26. Machado, Sídio. Biologia: de olho no mundo do trabalho. 1ª
edição. São Paulo: Scipione, 2003.
Uzunian, Armênio.; Birner, Ernesto. Biologia volume único. 3ª ed.
São Paulo: Harbra, 2008.
Machado, Sídio. Biologia: ciência e tecnologia. 1ª edição. São
Paulo: Scipione, 2009.
Lopes, Sônia.; Rosso, Sérgio. Biologia volume único. 1ª edição. São
Paulo: Saraiva, 2005.
Amabis, José Mariano. Martho, Gilberto Rodrigues. Biologia –
Biologia das células. 2ª edição. São Paulo: Moderna, 2004.
Amabis, José Mariano. Martho, Gilberto Rodrigues. Biologia –
Biologia das células. 3ª edição. São Paulo: Moderna, 2010.
Referências

27. Slide Autoria / Licença Link da Fonte Data do
Acesso
3 Amamentando uma criança / Fotografia: Ken
Hammond / Source: USDA / Public Domain
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Breastf
eeding_infant.jpg
23/03/2012
4 Autor desconhecido / Virus influenza / United
States Public Domain
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Influen
za_virus.jpg
23/03/2012
4 PDB Database / Modelo molecular da enzima
Helicobacter Pylori Urease / Disponibilizado por:
Jacobolus / Public Domain
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Helicob
acter_Pylori_Urease.png
23/03/2012
7 YassineMrabet / Estrutura geral de um
aminoácido, em 12 de agosto de 2007 / Public
Domain
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Amino
Acidball.svg
26/03/2012
11 YassineMrabet / Formação da ligação peptídica,
em 12 de agosto de 2007 / Public Domain
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Peptidf
ormationball.svg
26/03/2012
12 National Human Genome Research Institute / A
estrutura primária da proteína é uma cadeia de
aminoácidos / Source:
http://www.genome.gov/Pages/Hyperion//DIR/
VIP/Glossary/Illustration/amino_acid.shtml /
Public Domain
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Protein
_primary_structure.svg
26/03/2012
13a National Institutes of Health / Proteína Alfa-
hélice / Disponibilizado por: G3pro / Public
Domain
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:AlphaH
elixProtein.jpg
26/03/2012
13b Vossman / Tripla Hélice do Colágeno / GNU Free
Documentation License
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Collage
ntriplehelix.png
26/03/2012
Tabela de Imagens

28. Slide Autoria / Licença Link da Fonte Data do
Acesso
14 Rockpocket / Estrutura terciária de uma
proteína, em 26 de setembro de 2009 / Public
Domain
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Mupwi
thSBT.jpg
27/03/2012
15 Parutakupiu / Desenhando representando a
estrutura quaternária de uma proteína, em 3 de
fevereiro de 2007 / Creative Commons
Attribution-Share Alike 2.5 Generic
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Calcine
urin.png
27/03/2012
16 Ovo frito, em 22 de julho de 2009 / Fotografia:
cyclonebill / Source Vagtel-spejlæg / Creative
Commons Attribution-Share Alike 2.0 Generic
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Flickr_-
_cyclonebill_-_Vagtel-spejl%C3%A6g_(1).jpg
27/03/2012
21 SEE-PE, redesenhado a partir de ilustração de
Autor Desconhecido.
Acervo SEE-PE. 29/03/2012
22 [Haynathart / Um sítio ativo em uma enzima
dependente de NAPD+ / Public Domain
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Porcine
_Mitochondrial_IDH_surface_with_greenpocket.
jpg
27/03/2012
23 Benjah-bmm27 / Hemoglobina / Public Domain http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Haemo
globin-3D-ribbons.png
27/03/2012
25 Gal m / Gráfico de atividade enzimática relativa a
temperatura, em 16 de outubro de 2007 / GNU
Free Documentation License
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Enzym
e-temperature.png
27/03/2012
Tabela de Imagens