O documento discute aminoácidos, peptídeos e proteínas. Ele explica a constituição dos aminoácidos, formação de peptídeos através de ligações peptídicas, e as quatro estruturas de proteínas - primária, secundária, terciária e quaternária. Ele também descreve ferramentas como cromatografia e eletroforese usadas para estudar proteínas.
As proteínas são unidades poliméricas feitas por aminoácidos.
Existem 20 aminoácidos diferentes cujas propriedades químicas de suas cadeias laterais são responsáveis por esta diferença e modificam as interações fisico-químicas das proteínas.
Os aminoácidos podem ser representados por sequências de uma ou três letras.
A estrutura primária de uma proteína é dada pela sequência de aminoácidos que a compõem.
A função bioquímica das proteínas pode ser estudada com detalhe.
O estudo das proteínas passa primeiro pela purificação delas através de técnicas de cromatografia.
As proteínas são unidades poliméricas feitas por aminoácidos.
Existem 20 aminoácidos diferentes cujas propriedades químicas de suas cadeias laterais são responsáveis por esta diferença e modificam as interações fisico-químicas das proteínas.
Os aminoácidos podem ser representados por sequências de uma ou três letras.
A estrutura primária de uma proteína é dada pela sequência de aminoácidos que a compõem.
A função bioquímica das proteínas pode ser estudada com detalhe.
O estudo das proteínas passa primeiro pela purificação delas através de técnicas de cromatografia.
1. +
Bioquímica - Universidade Católica de Brasília
Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas
Prof. Dr. Gabriel da Rocha Fernandes
Universidade Católica de Brasília
gabrielf@ucb.br - fernandes.gabriel@gmail.com
2. + 2
O que devo saber ao fim desta
aula?
n Constituição dos aminoácidos.
n Influencia dos grupos R.
n Aminoácidos como ácidos e bases.
n Formação dos peptídeos.
n Estruturas das proteínas.
n Principais ferramentas para estudos das proteínas.
3. + 3
Aminoácidos
n 20 principais aminoácidos.
n Grupos
carboxil e amino ligados ao
mesmo carbono alfa.
n Diferemum dos outros quanto a
cadeia lateral.
n Estrutura, tamanho, carga
-
influenciam na solubilidade em água.
n Carbonoalfa ligado a 4 diferentes
grupos (exceto glicina)
4. + 4
Aminoácidos
n Outros menos comuns são resíduos modificados nas proteínas.
n Aminoácidos raros não incorporados a proteínas.
n Existe mesma quandidade de L e D-aminoácidos.
n Somente L-aminoácidos compõe as proteínas.
n Classificados em 5 grupos quanto as propriedades da cadeia
lateral.
6. + 6
Grupos R alifáticos, apolares
n Altamente hidrofóbicos
n A, V, L
e I tendem-se a
agrupar dentro da
proteína, estabilizando a
estrutura.
n Ptem estrutura rígida,
que diminui a
flexibilidade da
proteína.
7. + 7
Grupos R Aromáticos
n Relativamente hidrofóbicos.
n Grupo hidroxil da Y forma ligações de hidrogênio.
n W tem nitrogênio no anel indol.
8. + 8
Polar, grupo R não carregado
n Hidrofílicos - formam ligações de
hidrogênio.
n S e T grupo hidroxil.
n C - grupo sulfidril - ácido fraco.
n N e Q grupo amida.
9. + 9
Positivamente carregado (básico)
n Mais hidrofílicos.
n K tem outro grupo amino primário.
n R possui um grupo guanidina.
n H, grupo aromático imidazol.
10. + 10
Negativamente carregados (ácidos)
n D e E - segundo carboxil.
11. + 11
Aminoácidos incomuns
n Aminoácidos
comuns que sofrem modificações após serem
incorporados a proteína.
n Alfacarboxiglutamato compõe a protrombina e liga-se ao
cálcio.
n Modificações nos resíduos para alterar a função.
n Fosforil, metil, acetil, adenilil...
12. + 12
Aminoácidos como ácidos e bases
n Grupos amino, carboxil e R ionizáveis - agem como ácidos e bases
fracas.
n Aminoácidosem R ionozável dissolvido em água apresenta-se como
um ion dipolar.
n Zwitterion (ion híbrido)
n Curva de titulação característica.
n Duas regiões de tamponamento.
14. + 14
Ponto isoelétrico
n Ponto de inflexão da curva de titulação.
n Há predominancia da forma zwitterion.
n pH em que a carga elétrica é nula.
15. + 15
Diferenças nas propriedades ácido-
base
n pKa semelhantes
n -COOH varia de 1,8 a 2,4
n NH3+ varia de 8,8 a 11.
n Diferenças associadas aos grupos
R.
n Aminoácidos com grupo R
ionizável possuem curvas de
titulação mais complexas.
n Somente a histidina tem poder
tamponante biologicamente
significativo.
16. + 16
Pepdídeos e proteínas
n Peptídeos
são cadeias de
aminoácidos.
n Aminoácidos unem-se por ligações
peptídicas (reação de condensação).
n Poucos aminoácidos = oligopeptídeo
n Muitos aminoácidos = polipeptídeo
n Qual
o limiar entre um polipeptídeo
e uma proteína?
17. + 17
Peptídeos = massa < 10kDa
n Hormônios e feromônios:
n insulina
n ocitocina
n feromônio de moscas da fruta
n Neuropeptídeos
n substância P (mediador de dor)
n Antibióticos
n Toxinas
18. + 18
Pepdídeos e proteínas
n Aminoácido em uma cadeia peptídica é chamado de resíduo.
n Perde um átomo de H do grupo amino e uma função hidroxil.
n Resíduo
na extremidade com um grupo alfa-amino livre é
chamado de aminoterminal.
n Resíduo
na outra extremidade, com carboxil livre, é o resíduo
carboxiterminal.
19. + 19
Ionização nos peptídeos
n Grupos amino e carboxi livres.
n Cadeias laterais dos resíduos.
21. + 21
Proteínas conjugadas
n Possuem grupos químicos além dos aminoácidos.
n Grupos prostéticos.
n Lipoproteínas.
n Glicoproteínas.
n Metaloproteínas.
22. + 22
Estrutura de proteínas
n Estrutura
primária - Descrição de todas a ligações covalentes
que conectam os resíduos.
n Secundária- Arranjos de aminoácidos estáveis formando
padrões (alfa hélice, folhas beta)
n Terciária - Aspectos de dobramento tridimensional.
n Quaternária
- organização espacial de todas as cadeias que
formam o polipetídeo.
24. + 24
Função e sequencia de
aminoácidos
n Função depende da sequência de aminoácidos.
n Tendem a ser conservadas em proteínas de mesma função.
n Domínios conservados.
n Sequênciade aminoácidos associada ao aparecimento de
estrutura secundária.
25. + 25
Alfa hélice
n Cada volta formada por 3,6 resíduos.
26. + 26
Alfa hélice
n Sequencia de aminácidos afeta estrutura.
n Alanina tem melhor tendência a formar hélices.
n Glutamatos adjacentes repelem-se.
n Grande
volume das moléculas de Asn, Ser, Thr e Cys também
desestabilizam.
27. + 27
Folhas beta
n Cadeias polipeptídicas em zigue-zague.