Metabolismo das proteínas: digestão, absorção e catabolismo

METABOLISMO DE PROTEÍNAS
PROF. MS. HENRIQUE STELZER NOGUEIRA
CREF 080569-G/SP
prof.henrique.stelzer.nogueira@gmail.com

CURRÍCULO RESUMIDO
• Licenciatura e Bacharelado – UNIBAN;
• Pós-graduação – Personal Training – Estácio de Sá;
• Mestre em Engenharia Mecânica (Biomateriais, Engenharia Biomédica, Bioengenharia e
Biotecnologia) – IFSP;
• Membro do ISEI – The International Society of Exercise Immunology;
• Revisor da Revista Brasileira de Fisiologia do Exercício;
• Professor de pós-graduação (UniFMU, UniEstácio, UNIFAE, USCS e FEFISO);
• CREF 4ª Região (São Paulo):
– Palestrante – Ciclo do Conhecimento – Câncer e Exercício Físico;
– Autor do capítulo “Câncer e Exercício Físico” de livro sobre “Exercício Físico e Saúde”;
– Autor de livro sobre Câncer e Exercício Físico (publicação futura);
– Homenageado – “moeda” comemorativa de 20 anos do CREF4/SP.
• Personal Trainer – Atendimento Especializado na Oncologia;
• Aluno de graduação em Engenharia Elétrica – UniJÁ / UniFAJ;
• Etc....

FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS
• Nutrientes essenciais mais importantes:
– Ações biológicas e fisiológicas:
• Transporte;
• Estrutura (tecidos);
• Enzimas;
• Hormônios;
• Anticorpos;
• Membranas (proteínas de canal e receptores proteicos);
• Equilíbrio ácido-base;
• Balanço hidroeletrolítico;
• Balanço de unidades estruturais (aminoácidos);
• Precursores do ciclo de Krebs.
LORENZETI et al., 2015

Adaptado de: LORENZETI et al., 2015

VALOR BIOLÓGICO DAS PROTEÍNAS
• Classificação:
– Alto (ex.: carnes, ovos e laticínios);
– Baixo (ex.: feijão, lentilha e ervilha).
• Combinação de aminoácidos essenciais;
• Capacidade do organismo de reter o nitrogênio presente nas
proteínas dos alimentos.

NECESSIDADES DE PROTEÍNAS POR IDADE

NECESSIDADES – PROTEÍNAS/AMINOÁCIDOS
• Seres humanos não precisam de proteínas em si, mas sim dos
aminoácidos contidos nelas.
• Recomendação: 10-15% de proteínas contenham AA´s essenciais:
BCAAs  leucina, isoleucina e valina

DIGESTÃO E ABSORÇÃO DAS PROTEÍNAS
GUYTON; HALL, 2011

• Estômago:
– Funções exócrinas e endócrinas (digestão de alimentos e secreção de
hormônios);
– Continuação de digestão de carboidratos iniciada pela boca;
– Produção de lipase gástrica  digestão de triglicérides (auxílio da
lipase lingual);
– Digestão inicial de proteínas  enzimas pepsinas.
JUNQUEIRA; CARNEIRO, 2004

• Estômago:
– Enzima pepsina;
– Ácido clorídrico (HCL-)  diminuição do pH estomacal:
• Ativação da pepsina;
• Neutralização de organismos patogênicos;
• Aumento da absorção de ferro e cálcio;
• Inativação de hormônios de origem animal e vegetal;
• Desnaturalização das proteínas ingeridas (facilitação de ações enzimáticas).

• Após a ação da pepsina:
– Peptídeos contidos no quimo* penetram o intestino delgado;
– Inativação da pepsina (alto pH do duodeno).
* = mistura do alimento no estômago com as secreções gástricas.

• Pâncreas:
– Enzimas digestivas de proteínas
• Tripsina (forma inativa  tripsinogênio);
• Quimotripsina (forma inativa  quimotripsinogênio);
• Carboxipolipeptidase (forma inativa  procarboxipolipeptidase).
• Ação quando chegam no intestino.
GUYTON; HALL, 2011

• Intestino:
– Digestão final dos peptídeos;
– Enzimas:
• Endopeptidases;
• Exopeptidases.
– Subdivisão:
• Carboxipeptidases (secreção pancreática  hidrólise de peptídeos nas
extremidades carboxiladas/COOH);
• Aminopeptidases (secreção pelos enterócitos  hidrólise de peptídeos nas
extremidades amínicas).

• Absorção intestinal:
– Transcitose:
• Absorção de pequenos peptídeos  liberação pro sangue feita por
visículas;
– Simporter de H+:
• Transportador  absorção de di e tripeptídeos  liberação pro sangue feita
por antiporter de H+.
– Simporter de Na+:
• Ttransportador  absorção de aminoácidos  liberação pro sangue feita
por antiporter de Na+.

METABOLISMO DAS PROTEÍNAS
• Metabolismo energético (classificação dos aminoácidos):
– Glicogênicos
• Após o catabolismo  piruvato ou um dos intermediários do ciclo de Krebs;
• Gliconeogênese (preferencialmente hepática)  glicose.
– Cetogênicos
• Após o catabolismo  acetoacetatos (ex.: o acetil-CoA ou o acetoacetil-
CoA);
• Corpos cetônicos (ex.: 3-hidroxibutirato e acetona)  participação na
síntese de ácidos graxos.

METABOLISMO DAS PROTEÍNAS

PROTEÓLISE
• A degradação de aminoácidos só é possível com a remoção do
grupo amino.
• Grupo amino  ureia;
• Cadeira carbônicas  piruvato, acetil-CoA e intermediários do ciclo
de Krebs.
PIÇARRO, s.d. Apostila de bioenergética, UNIESA (Universidade Estácio de Sá).

• Grupo amino:
– Retirado por transferência para o alfa-cetoglutarato;
– Formação de glutamato  reservatório temporário de grupos amino.
• Cadeira carbônica:
– Conversão em alfa-cetoácido.
• Enzimas transaminases:
– Realizam as reações catalizadoras;
– Citosol e mitocôndria.
TRANSAMINAÇÃO

GLUTAMATO
• Vai ser consumido por 2 reações:
– Transaminação (nova);
– Desaminação.

GLUTAMATO
• Transaminação:
– Ação da aspartato aminotransferase;
– Grupo amino é transferido para o oxaloacetato;
– Formação de aspartato;

GLUTAMATO
• Desaminação:
– Ação da glutamato desidrogenase;
– Grupo amino liberado;
– Amônia (NH3);
– Amônio (NH4+).
Adaptado de PIÇARRO, s.d. Apostila de bioenergética, UNIESA (Universidade Estácio de Sá).
NH3 + H2O  NH4
+ + OH- OH- = hidroxila

CATABOLSIMO DE AAs
• Átomos de nitrogênio:
– Os aminoácidos perdem estes átomos;
– Incorporação na ureia  eliminação pela urina.

CICLO ALANINA-GLICOSE
• Transporte de amônio para o fígado  ciclo da ureia;
• Ressíntese de ATP (gliconeogenese);
• Músculo:
– Degradação do grupo amino dos Aas;
– Glutamato.

CICLO ALANINA-GLICOSE
Glutamato
Glutamina
AlaninaPiruvato
SangueMúsculo Esquelético Fígado
Alanina
aminotransferase
Glutamina
Alanina
Glutamina
Alanina
Piruvato
Glutamato
NH2
Alfa-cetoglutarato
NH2
NH4
+ Aspartato
Transaminação
comoxaloacetato
Glicose
Acetil-CoA
GlicoseGlicose

CICLO DA URÉIA
• Rota metabólica de transformação de amônio em ureia  menos
tóxico;
• NH4
+ + aspartato + carbono (CO2);
• Início na mitocôndria:
– Reação entre NH4
+ e HCO3
-  carbamoil-fosfato;
– Gasto de 2 ATPs;
– Reação do carbamoil-fosfato com a ornitina  citrulina;
– Citrulina vai pro citosol.

CICLO DA URÉIA
• Citosol:
– Citrulina se condensa com o aspartato;
– Gasto de + 1ATP;
– Arginino-succinato se decompõe em fumarato + arginina;
– Arginina  uréia e recuperação da ornitina.
– Gasto de + 1 ATP  hidrólise do pirofosfato formado na condensação
da citrulina com o aspartato.

CICLO DA URÉIA
• O fumarato que sai do ciclio pode ser canalizado pro ciclo de Krebs;
• Origem de 3 ATPs;
• 90% da excreção de nitrogênio  ureia;
• 10%  creatinina (degradação da creatina), urato (degradação das
purinas) e amônio.
• Amônio produzido por outros tecidos  fígado:
– Metabolização
– Transporte feito com ligação a certos aminoácidos (especialmente
glutamina e alanina).

POOL DE AMINOÁCIDOS
• Taxa de renovação proteica (balanço nitrogenado):
– Aminoácidos ingeridos na dieta;
– Aminoácidos resultantes da oxidação de proteínas estruturais.

POOL DE AMINOÁCIDOS

BALANÇO NITROGENADO
• Quantidade de nitrogênio ingerido;
• Quantidade excretada:
– Urina;
– Fezes;
– Suor.

BALANÇO NITROGENADO
• Determinação:
– Positivo
• Ingesta supri a demanda de aminoácidos no organismo;
• Ingesta maior que a excreção;
• Síntese proteica.
– Negativo
• Ingesta não supri a demanda;
• Ingesta menor que a excreção;
• Degradação proteica.
– Neutro
• Ingesta supri a demanda;
• Ingesta igual à excreção;
• Nada aumenta.

CONTEXTOS
• Exercícios de endurance e jejum prolongado:
– Utilização de AAs como fonte de energia;
– Casos extremos  hipotrofia muscular.
• Treinamento de força muscular:
– Hipertrofia depende de aporte de aminoácidos.

DEGRADAÇÃO PROTEICA DURANTE O EXERCÍCIO
• Em geral:
– Hepáticas;
– Musculares não contráteis.

DEGRADAÇÃO PROTEICA DURANTE O EXERCÍCIO
• Dificuldades de mensurar a quantidade de degradação hepática e,
humanos.
• Solução?
• Modelo animal:
– 10-30% de aumento na degradação total de proteínas;
– Maioria hepática.

TIROSINA
• Plasma, urina, músculo e suor;
• Marcador de degradação proteica;
• Não é oxidado;
• Serve apenas para formação de diversas proteínas.

SÍNTESE PROTEICA
• Proteína  junção de, no máximo 20 diferentes aminoácidos;
• Fator de diferenciação desses aminoácidos  cadeia lateral.
Estrutura básica dos
aminoácidos:
1) Carbono central;
2) Hidrogênio;
3) Grupo ácido (COOH);
4) Grupo amino (NH2).

CÉLULA
• Unidade viva básica do organismo;
• Bactérias  procariontes;
• Não-bactérias (ex.: humanos)  eucariontes;
• Diversificação (diferenciação)  especialização de células, tecidos
e órgãos;
– Expressão e supressão de genes.
• Características em comum;
• Renovação celular.
JUNQUEIRA; CARNEIRO, 2004; GUYTON; HALL, 2011

CÉLULA
• 2 partes fundamentais das células:
– Núcleo;
– Citoplasma.
• Líquido Intracelular
– Maior parte do líquido do corpo humano está dentro das células;
– Íons potássio, magnésio e fosfato.
• Líquido Extracelular.
– 1/3 do líquido está fora das células;
– Meio interno (as células vivem em um mesmo ambiente);
– Sódio, Cloreto, íons bicarbonato, nutrientes (oxigênio, glicose, ácidos
graxos e aminoácidos) e CO2.

NÚCLEO
• Centro de controle celular;
• Contém grande quantidade de
DNA nos cromossomos;
• Síntese e processamento de
RNA (rRNA, mRNA, tRNA).

SÍNTESE PROTEICA
https://www.sobiologia.com.br/conteudos/Citologia2/AcNucleico4.php

SÍNTESE PROTEICA
https://www.sobiologia.com.br/conteudos/Citologia2/AcNucleico7.php

CITOPLASMA
• Membrana plasmática;
• Citoesqueleto;
• Organelas;
• Depósitos (inclusões) de carboidratos, proteínas, lipídos e
pigmentos;
• Citosol – espaço entre as organelas e os depósitos – contém
principalmente proteínas dissolvidas, eletrólitos e glicose.

RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO
• Rede intercomunicante de vesículas achatadas, tubulares e
redondas;
• Formada por uma membrana contínua e que delimita um espaço
muito irregular (cisterna do retículo endoplasmático).

• Retículo Endoplasmático Rugoso:
– Abundante em células especializadas na secreção de proteínas;
– Presença de ribossomos na superfície externa do retículo;
– Principal função: segregar do citosol proteínas destinadas à exportação,
ou para uso intracelular;
– Outras funções:
• Glicosilação inicial de glicoproteínas;
• Síntese de fosfolipídios;
• Síntese de proteínas integrais da membrana;
• Montagem de moléculas protéicas com múltiplas cadeias polipeptídicas;
• Hidrólise de glicogênio (enzima glicose-6-fosfatase)  glicose para o
metabolismo energético celular.

• Retículo Endoplasmático Rugoso:
– Toda síntese de proteínas começa em ribossomos livres no citosol;
– O mRNA das proteínas destinadas à segregação no retículo
endoplasmático contém uma sequência adicional de bases;
– Codificação de sequência de 20-15 aminoácidos (sequência sinal);
– A sequência sinal interage com a partícula reconhecedora de sinal (SRP);
– A SRP inibe a continuação do alongamento da cadeia protéica até que o
complexo SRP-ribossomo se ligue a um receptor de membrana no retículo
endoplasmático rugoso;
– Esta ligação libera o SRP do ribossomo  continuação da síntese protéica.

• Retículo Endoplasmático Liso:
– Não apresenta ribossomos;
– Síntese de substâncias lipídicas;
– Funções de acordo com o tipo de célula:
• Glândula adrenal  ocupa grande parte do citoplasma e contém enzimas
necessárias para a síntese de hormônios esteróides;
• Hepatócitos  responsável pelos processos de conjugação, oxidação e
metilação;
• Síntese de fosfolipídios para as membranas celulares;
• Hidrólise de glicogênio (enzima glicose-6-fosfatase)  glicose para o
metabolismo energético celular;
• No músculo estriado: retículo sarcoplasmático  acúmulo e liberação de íons
de cálcio  regulação da contração muscular.

COMPLEXO DE GOLGI
• Conjunto de vesículas fechadas, achatadas e empilhadas com
porções laterais dilatadas, dispostas em um dos lados do núcleo;
• Encontrado especialmente em células secretoras;
• Funciona em associação com o retículo endoplasmático rugoso;
• Proteínas sintetizadas pelo retículo endoplasmático rugoso são
transferidas para o complexo de Golgi por meio de vesículas que se
destacam de uma parte do retículo liso  fusão.

COMPLEXO DE GOLGI
• Cisternas do complexo de Golgi possuem enzimas:
– Glicosilação;
– Sulfatação;
– Fosforilação;
– Hidrólise parcial de proteínas sintetizadas no retículo endoplasmático
rugoso;
– Formação de lisossomos;
– Formação de outros componentes citoplasmáticos.

COMPLEXO DE GOLGI
GUYTON; HALL, 2011

PROTEASSOMOS
• Complexos de diversas proteases que digerem proteínas
assinaladas para destruição pela união com ubiquitina (proteólise);
• Degradação protéica é necessária para:
– Remover excessos de enzimas e outras proteínas, quando elas, após
exercerem suas funções normais, se tornam inúteis;
– Destruição de moléculas protéicas defeituosas;
– Destruição de proteínas codificadas por vírus.

PROTEASSOMOS
• Tem a forma de um barril construído por 4 anéis sobrepostos;
• Cada extremidade do barril tem uma partícula reguladora, como se fosse uma
tampa;
• Partícula reguladora possui ATPase e reconhece proteínas ligadas à ubiquitina;
• As ubiquitinas marcam as proteínas para a destruição;
• Uma ubiquitina se liga a um resíduo de lisina da proteína a ser degradada, e
outras ubiquitinas se prendem à 1ª, formando-se um complexo que é
reconhecido pela partícula reguladora;
• A proteína é desenrolada pela ATPase utilizando energia, e introduzida no
proteassomo  quebra em peptídios com aprox. 8 aminoácidos cada um;
• Os peptídios são devolvidos ao citoplasma;
• As ubiquitinas são liberadas para novo uso.

FORÇA
“Quantidade máxima de força que um músculo ou grupo muscular
pode gerar em um padrão específico de movimento em determinada
velocidade específica”.
• Força Absoluta;
• Força Máxima;
• Força Explosiva;
• Força de Resistência.
Hipertrofia é uma resposta ao treinamento de força.
FLECK; KRAEMER, 2006

• Hipertrofia
– Adição de sarcômeros e miofibrilas em paralelo (hipertrofia miofribrilar –
aumento da área seccional transversa);
– Adição de sarcômeros em série (hipertrofia sarcoplasmática – aumento
do prolongamento do músculo).

• Hipotrofia:
– Inflamação crônica;
– MURF/FOXO/Ubiquitinas.
• Hipertrofia:
– O treinamento físico gera oposição ao processo de hipotrofia;
– Efeito antiinflamatório;
– Balanço protéico;
– PI3K/Akt/mTOR e calcineurina.

• Ativação das células-satélite (“células-tronco miogênicas”), que
co-expressam outros fatores reguladores miogênicos (Myf5, MyoD,
miogenina e MRF4) envolvidos nos processos de reparo e
crescimento muscular;
• Sinalização miogênica:
– Akt/mTOR;
– MAPK (mitogen-activated protein kinase);
– Sinalização dependente de cálcio.

• Hormônios (e citocinas):
– IGF-1 (IGF-1Ec – conhecida como mechano grow factor (MGF) devido sua
alta sensibilidade ao estímulo mecânico);
– Testosterona;
– GH;
– Hidratação celular;
– Hipóxia tecidual.
• Estímulos:
– Tensão mecânica;
– Danos musculares;
– Estresse metabólico.

American Journal of Physiology - Endocrinalogy and Metabolism, 2005.

• Lactato:
– É um marcador de hipóxia tecidual;
– Está correlacionado com aumento de hormônios anabólicos (GH), IL-6
miogênico e proliferação de células-satélite.

Lactato
IGF-1
Fígado
Sangue Músculo Esquelético
Lactato
GH
IGF-1 IGF-1R
PI3K AKT mTOR
p70S6K
Síntese Protéica
Células Satélite
Testosterona
IL-6
MGF
Hipertrofia
Adaptado de LIMA, 2017; SCHOENFELD, 2010; WEST et al., 2010
GH
Eixo Hipotalâmico-
Hipofisário
Calcineurina

• Diversos métodos de treino de força (hierarquização).

MÉTODOS DE TREINO
PARA FINS HIPERTRÓFICOS
2-4 séries para cada grupo muscular;
60-80% 1RM;
8-12 repetições por série;
1-2 minutos de descanso entre séries.
Medicine & Science in Sports & Exercise, 2011.

Pirâmide;
Super-set;
Bi-set;
Tri-set;
Drop-set;
Etc.....

MÉTODOS AVANÇADOS
• GVT;
• FST-7;
• Rest-Pause;
• SST;
• Oclusão Vascular Adaptada (Kaatsu-Training).
PRESTES et al., 2016

Existem diferenças nas respostas entre os
métodos de treino para hipertrofia?
Diversos métodos de treino apresentam resultados similares
(FLECK; KRAEMER, 2006).

Revista Brasileira de Medicina do Esporte, 2008.

1 série 80% 1 RM;
3 séries 80% 1 RM;
3 séries 30% 1 RM.
Exercícios unilaterais (cada participante era submetido a 2 das 3 possibilidades).

• Amostra:
– 41 sujeitos (13 homens e 28 mulheres);
– Pelo menos 6 meses de experiência com musculação;
– Sem problemas clínicos.
• Programa de treinamento:
– Musculação;
– 2 x semana;
– 12 semanas.

• Grupo “Breakdown” n=11:
– 8-12 RM´s  < 30% até a falha.
• Grupo “Heavy-Load Breakdown” n=14:
– Aprox. 4 RM´s  < 20% até a falha  < 20% até a falha.
• Grupo Controle n=11:
– 8-12 RM´s, sem realizar “BD”.

Pletismografia:
SEM DIFERENÇAS SIGNIFICANTES ENTRE OS MÉTODOS!!!!!

Quando realizado até a fadiga, um treino convencional sem o
uso de oclusão vascular adaptada apresenta resultados similares
ao kaatsu training (com oclusão vascular adaptada).

• Estudos demonstram similaridade entre os métodos comparados:
– Lactato (GENTIL et al., 2006);
– mTOR (MITCHELL et al., 2012);
– Hipertrofia muscular esquelética (FISHER; CARLSON; STEELE,
2016; OGASAWARA et al., 2013; FLECK; KRAEMER; 2006), mesmo
aplicando a técnica de oclusão vascular adaptada (CAMARGO et al.,
2017).

Não tem segredo, é só
treinar certo, se
alimentar certo, dormir
certo e suplementar
certo.

O uso de drogas anabólicas é apenas um detalhe?

Journal of Applied Physiology, 2008.

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