Aula4 endereçamento
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Endereçamento de proteínas
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- 1. Endereçamento de ProteínasEndereçamento de Proteínas
- 2. Funções das proteínasFunções das proteínas
- 7. Dogma central da BilogiaDogma central da Bilogia MolecularMolecular
- 9. Diferenças e semelhanças entre eucariotos e procariotos O esquema geral é o mesmo, e a síntese em si ocorre em estruturas similares: os ribossomos Mas, em eucariotos a transcrição está separada da síntese de proteínas (tradução) pela membrana nuclear
- 11. Síntese Protéica Endereçamento de proteínas Pós-traducional Co-traducional CitoplasmaNúcleo Mitocôndria Cloroplasto Peroxissomo Via Secretória
- 12. Vias de endereçamento Núcleo Retículo endoplasmático Lisossoma Endossoma Peroxissomo Cloroplasto Vesículas secretórias Complexo Golgiense Mitocôndria Citoplasma Membrana Plasmática
- 13. Síntese Protéica Síntese protéica no retículo endoplasmático rugoso daquelas proteínas que serão localizadas na membrana plasmática ou nos lisossomos, ou serão secretadas. Ribossomas livres Ribossomas aderidos ao RE Síntese protéica em ribossomas livres daquelas proteínas que serão localizadas nem cloroplastos, mitocôndrias, endossomas.
- 14. Síntese Protéica
- 15. Síntese Protéica Modificações co-traducionais São modificações que ocorrem a medida que a tradução ocorre, Ocorre em ribossomos aderidos, Em geral para proteínas que serão secretadas, ou seja, serão colocadas para fora da célula.
- 18. Síntese Protéica no Retículo Endoplasmático Rugoso Síntese protéica no retículo endoplasmático rugoso daquelas proteínas que serão localizadas na membrana plasmática ou nos lisossomos, ou serão secretadas.
- 27. Endereçamento de proteínas Modificações co-traducionais Posicionamento das proteínas nas membranas
- 28. Componentes dos peptídiosComponentes dos peptídios • Espinha dorsal - formada pela união dos aminoácidos - presença da ligação peptídica •Grupamento N-terminal (NH3 + livre) C- terminal (COO- livre) •Resíduos de aminoácidos •Radicais dos aminoácidos - ligados a espinha dorsal - radicais são responsáveis pelas propriedades dos peptídios O
- 29. Endereçamento de proteínas Modificações co-traducionais Posicionamento das proteínas nas membranas
- 30. Síntese Protéica Modificações pós-traducionais São modificações que ocorrem depois da tradução, A tradução ocorre em ribossomas livre, Em geral para proteínas que serão enviadas para organelas celulares e núcleo. Envolve Chaperonas
- 32. Síntese Protéica Modificações pós-traducionais Formação de ligações dissulfeto/dobramento Clivagem da cadeia Fosforilação Glicosilação Metilação/Acetilação Adição de âncoras lipídicas Regulação da função protéica
- 33. Síntese Protéica Chaperonas Complexo protéico que auxilia na montagem da estrutura 3D de uma proteína
- 34. Síntese Protéica Chaperonas Constituem uma família de muitas proteínas diferentes com função semelhante: elas usam energia da hidrólise de ATP para desnovelar proteínas, possibilitando novo enovelamento, dessa vez na forma correta ou no lugar correto. Encaminham as proteínas à destruição, caso não seja possível atingirem a configuração correta.
- 35. Síntese Protéica Chaperonas Complexo protéico que auxilia na montagem da estrutura 3D de uma proteína
- 36. Síntese Protéica Chaperonas Complexo protéico que auxilia na montagem da estrutura 3D de uma proteína
- 37. Síntese Protéica Chaperonas Complexo protéico que auxilia na montagem da estrutura 3D de uma proteína
- 38. Síntese Protéica Chaperonas Complexo protéico que auxilia na montagem da estrutura 3D de uma proteína
- 39. Síntese Protéica Destinos possíveis… Proteínas sintetizadas nos ribossomas livres são conduzidas por sinais
- 42. Controle da Síntese Protéica Proteassomas Complexo protéico que quebra proteínas defeituosas
- 43. Controle da Síntese Protéica Proteassomas Complexo protéico que quebra proteínas defeituosas
- 44. Controle da Síntese Protéica Proteassomas •Proteínas são ubiquitinadas – ligação com vários peptídeos de ubiquitina em lugares específicos; •Ligação com o proteassoma; •Liberação dos peptídeos (ubiquitinas); •Clevagem (quebra) da proteínas em aminoácidos
- 45. Controle da Síntese Protéica Ubiquitina A ubiquitina é uma proteína encontrada nas células eucariotas constituída por 76 aminoácidos que desempenha uma função importante na regulação de proteínas.
- 46. Controle da Síntese Protéica Ubiquitina Existe no citoplasma, núcleo e demais compartimentos Grande tolerância a variações de PH e temperatura
- 47. Controle da Síntese Protéica Ubiquitinação Marcação das proteínas indesejadas (por exemplo proteínas mal- dobradas) para que sejam degradadas por organelas chamadas proteassomas.
- 48. Controle da Síntese Protéica Chaperonas Proteassomas
- 49. Controle da Síntese Protéica Proteassomas Controle de qualidade pós tradução - ubiquitinação
- 50. Endereçamento de proteínas I - Co-traducional (vias de secreção): ER Golgi Membrana plasmática Meio extracelular II- pos-traducional: núcleo mitocôndria cloroplasto Lisossomos/peroxissomos Sinais de endereçamento na Proteína: 1- Seqüência sinal (16-30 aminoácidos no N-terminal) 2- Sinal de endereçamento nuclear ( 4-8 aminoácidos com carga positiva, ex.: PKKKRLV) 3- Sinal de retenção no RE (KDEL)
- 51. Inibidores da Síntese ProtéicaInibidores da Síntese Protéica
- 52. Vocabulário adquirido Topoisomerases – enzimas que podem quebrar DNA ou ligam o DNA quebrado Fitas antiparalelas – DNA com terminais fitas em direções opostas. Sentido da vida – 5'→3' Transdução de sinal – ligação de uma molécula em um receptor de membrana, que leva à síntese de proteínas. Processamento de RNA – mudanças no RNA, preparando-o para ser processado no citoplasma.
- 53. Vocabulário adquirido Chaperonas – enzimas responsáveis pelo controle de qualidade das proteínas. Cinesinas – enzimas que “andam”. Sequência sinal – sequência de aminoácidos que serve de sinal de para o destino das proteínas. Clivagem – separar em pedacinhos