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UNIVERSIDADE FEDERAL RURAL DE PERNAMBUCO
PROGRAMA DE PÓS-GRADUAÇÃO INTEGRADO EM ZOOTECNIA
DISCIPLINA: METABOLISMO ENERGÉTICO
PROF. DR. CARLOS BOA-VIAGEM
GRUPO 1: GLÁUCIA MORAES
MICHELLE SIQUEIRA
JONAS INÁCIO
FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA
INTRODUÇÃO
 Descoberta em 1948 por Eugene Kennedy e
Albert Lehninger
 Mitocôndrias são os locais da fosforilação
oxidativa em eucariotos
 Marcou o início da fase moderna dos estudos
de transduções biológicas de energia.
OBJETIVO
Demonstrar como o transporte de elétrons na membrana
mitocondrial gera força próton-motriz para a síntese de ATP
O QUE É FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA?
 A fosforilação oxidativa (FO) é o estágio final do metabolismo produtor de
energia nos organismos aeróbicos (redução do O2 em água)
 Degradação
 Carboidratos
 Gorduras
 aminoácidos
Convergem para esse estágio final da
respiração celular, onde a energia da
oxidação governa a síntese de ATP.
Ciclo de Krebs
Fosforilação Oxidativa
Glicólise
Produzir ATP e, a partir daí, pode ser usada para todas as atividades celulares que
requerem gasto energético.
β - oxidação dos
ácidos graxos Aminoácidos
RESPIRAÇÃO CELULAR
QUAL A IMPORTÂNCIA DO ATP?
 Relacionado:
 Trabalho mecânico: Contração muscular
 Trabalho de transporte: Gradiente de Na+ gerado pela Na+/K+ATPase
 Rotas metabólicas: Síntese de proteínas e glicogênio
QUAL A IMPORTÂNCIA DO ATP?
 Uso diário de ATP (g ATP/g tecido):
 16
 6
 24
CARREADORES DE ELÉTRONS
 Fosforilação do ADP em ATP, utilizando para isso a energia libertada nas
reações de oxidação-redução
NADH2
FADH2
Glicose + ciclo de krebs
Ciclo de krebs
(nicotinamida-adenina-dinucleotídeo)
(flavina-adenina-dinucleotídeo)
QUAL A DIFERENÇA ENTRE O NADH2 E O FADH2
NADH2
= 2,5 ATPs FADH2
= 1,5 ATPs
A diferença entre NAD e FAD está na quantidade de ATPs
que pode ser produzida a partir de cada um deles
INTRODUÇÃO
TRANSPORTADORES DE ELÉTRONS
Componentes protéicos da cadeia
mitocondrial transportadora de elétrons
Complexo enzimático
TRANSPORTADORES DE ELÉTRONS
Grupos prostéticos transportadores de elétrons
Ubiquinona (Coenzima Q)
Citocromo C
Proteína Fe + S
NADH2)
FADH2
TRANSPORTADORES DE ELÉTRONS
INTRODUÇÃO
INTRODUÇÃO
INTRODUÇÃO
REAÇÕES DE OXIDAÇÃO-REDUÇÃO
Potencial padrão de redução
PPR - Tendência com que a reação tem em ganhar ou perder elétrons
Aceptor final
de elétrons
TRANSPORTADORES DE
ELÉTRONS
A - Complexo I transfere elétrons do NADH para a ubiquinona
• Complexo I – ponto inicial da transferência de elétrons
• Composição: 42 cadeias de polipeptídeos
• Contendo flavoproteína  FMN (flavina
mononucleotídeo) + 6 centros de Fe e S
TRANSPORTADORES DE
ELÉTRONS
A - Complexo I transfere elétrons do NADH para a ubiquinona
• Complexo I – ponto inicial da transferência de elétrons
• Composição: 42 cadeias de polipeptídeos
• Contendo flavoproteína  FMN (flavina
mononucleotídeo) + 6 centros de Fe e S
Os elétrons são transferidos da FMNH2 para
uma série de proteínas ferro enxofre (FeS)
 Uma via independente do Complexo I 
 Os grupos redox incluem o FAD, proteínas Fe-S
e o citocromo b.
 Fortemente ligada ao CK
 Os elétrons do FADH2 são transferidos para as
proteínas Fe-S e a seguir para a ubiquinona Q
para entrar na cadeia transportadora de
elétrons.
TRANSPORTADORES DE ELÉTRONS
B - Complexo II Succinato-coenzima Q oxirredutase
TRANSPORTADORES DE ELÉTRONS
C. Complexo III transfere elétrons da Ubiquinona (QH2) para o citocromo c-
oxidorredutase
 A Uni.funcional do complexo é um dímero de monômeros iguais constituídos por 11
subunidades diferentes
 •Monômero possui:
 •cit b cit c1
 •proteína Fe-S
 O complexo III catalisa a transferência de elétrons da QH2 para o citocromo c.
 Quatro prótons são translocados através da membranadois da matriz e dois do
QH2.
TRANSPORTADORES DE ELÉTRONS
(dois átomos de Cu complexados a
resíduos de cisteína)
com dois grupos heme ( ocorre a redução
do O2 com formação de H2O)
Possui dois centros de
transferência de e-
Complexo IV
TRANSPORTADORES DE ELÉTRONS
Complexo IV oxida o citocromo c e reduz o O2
 Cada elétron é transferido do citocromo c para o centro redox CuA, e então
para o grupo heme a.
 A seguir, o elétron viaja para um centro binuclear que consiste do átomo de
ferro do heme a3 (ligação do oxigênio)e um íon cobre (CuB).
A citocromo C oxidase também transloca dois prótons da matriz para o
espaço intermembrana.
A presença de íons de cobre é crítica para a transferência final dos elétrons
para o oxigênio.
TRANSPORTADORES DE ELÉTRONS
A passagem de e-
pela CTE
4 prótons da
matriz  espaço
intermembranoso
do complexo I,
4 prótons do
complexo III
2 prótons do
complexo IV.
TRANSPORTADORES DE ELÉTRONS
PRODUÇÃO DE ENERGIAA PARTIR DO NADH
H2O
ADP
Pi H+
Pi
3H+
3H+
ATP
CONTABILIDADE A PARTIR DO
GERAÇÃO DE ATP A PARTIR DO FADH2
CONTABILIDADE DA PRODUÇÃO DE ATP
BALANÇO GERAL DE ATP A PARTIR DE NADH E FADH2
SÍNTESE DE ATP
A transferência de e- libera e- a força próton-motriz conserva
energia livre suficiente (cercar de 200 kJ) por par de elétrons para
impulsionar a formação de um mol de ATP (requer cerca de 50
KJ/mol);
SÍNTESE DE ATP
Qual é o mecanismo químico que acopla o fluxo de prótons com a
fosforilação?
O modelo
quimiosmótico
Paradigma
SÍNTESE DE ATP
A energia
eletroquímica
inerente à diferença
de cargas através da
membrana
mitocondrial interna
(força próton-motriz),
impulsiona a síntese
de ATP à medida que
os prótons fluem
passivamente de
volta à matriz através
da ATP sintase.
SÍNTESE DE ATP
 Mitchell usou o termo “quimiosmótico” para descrever reações
enzimáticas que envolvem, simultaneamente, uma reação química
e um processo de transporte, e o processo global é muitas vezes
denominado de “acoplamento químiosmótico”. O acoplamento
refere-se à conexão obrigatória entre a síntese mitocondrial de
ATP e o fluxo de elétrons pela cadeia respiratória; nenhum dos
dois processos pode prosseguir sem o outro.
SÍNTESE DE ATP
ATP SINTASE
 Complexo enzimático da
membrana mitocondrial
interna que catalisa a
formação de ATP a partir de
ADP e Pi, acompanhada pelo
fluxo de prótons do lado P
para o lado N da membrana;
 Possui dois componentes
distintos: F1 ( proteína
periférica de membrana) e Fo
(proteína integral de
membrana).
ATP SINTASE
 A F1 tem 9 subunidades de cinco diferentes
tipos, com a composição α3 β3 γ δ ε
 Cada uma das três subunidades β tem um
sítio catalítico para a síntese de ATP;
 As subnidades β, podem assumir
conformações diferentes (β -ATP, - β ADP, β
-Vazio).
 Subunidade β -Vazio ocorre com a interação
da subunidade γ.
ATP SINTASE
 O complexo Fo que compõe o poro de prótons é composto de três
subunidades (a, b e c)
CATÁLISE ROTACIONAL
 Uma dada subunidade β, começa na conformação β-
ADP, que liga o ADP e Pi do meio circundante;
 A subunidade agora muda de conformação,
assumindo a forma β- ATP, que se liga firmemente e
estabiliza o ATP;
 Finalmente, a subunidade muda para a conformação
β-vazia, que tem baixa afinidade por ATP;
 O ATP recém-sintetizado deixa a superfície da
enzima.
ATP SINTASE
 Uma dada subunidade β,
começa na conformação β-ADP,
que liga o ADP e Pi do meio
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 A subunidade agora muda de
conformação, assumindo a
forma β- ATP, que se liga
firmemente e estabiliza o ATP;
 Finalmente, a subunidade muda
para a conformação β-vazia, que
tem baixa afinidade por ATP;
 O ATP recém-sintetizado deixa a
superfície da enzima.
CATÁLISE ROTACIONAL
 As mudanças conformacionais centrais a este mecanismo são
desencadeadas pela passagem de prótons através da porção Fo da
ATP-sintase;
 A corrente de prótons através do “póro” Fo, faz com que o cilindro
de subunidade c e a subunidade γ a ele encaixada rodem ao longo
do eixo γ;
CATÁLISE ROTACIONAL
 A subunidade γ passa através do centro
esferoide α3 β3 , e a cada rotação de 120°,
γ entra em contato com uma diferente
subunidade β, e o contato força a
subunidade β a tomar a conformação β-
vazio;
 As três subunidade β interagem de modo
que, quando uma assume a conformação
β-ADP suas vizinhas assumem β-ATP e β-
vazio.
CATÁLISE ROTACIONAL
 Quantos prótons são bombeados para fora pela transferência de
elétrons do NADH ao O2 e quantos prótons precisam fluir para dentro
através do complexo Fo F1 para proporcionar a síntese de ATP?
Os valores consensuais para o número de prótons bombeados
para fora por par de e- são 10 para NADH e 6 para succinato.
CATÁLISE ROTACIONAL
 O valor experimental mais aceito para o número de prótons
requeridos para possibilitar a síntese de uma molécula de APT é 4;
 A razão para NADH é 2,5 e para succinato é 1,5;
REGULAÇÃO DA FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA
 ATP sintase:
 Gradiente de prótons
 Concentração de ADP, Pi
 Cadeia de transporte de elétrons:
 NADH, FADH, O2
 Gradiente de prótons
 Gradiente de prótons:
 ATPsitase
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Rotenona(inseticida): ►Inibe o fluxo de elétrons do complexo I para a
ubiquinona
Antimicina A (antibiótico): ►Inibe o fluxo de elétrons no complexo III.
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complexo IV.
Inibidores da Cadeia Respiratória
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  • 1. UNIVERSIDADE FEDERAL RURAL DE PERNAMBUCO PROGRAMA DE PÓS-GRADUAÇÃO INTEGRADO EM ZOOTECNIA DISCIPLINA: METABOLISMO ENERGÉTICO PROF. DR. CARLOS BOA-VIAGEM GRUPO 1: GLÁUCIA MORAES MICHELLE SIQUEIRA JONAS INÁCIO FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA
  • 2. INTRODUÇÃO  Descoberta em 1948 por Eugene Kennedy e Albert Lehninger  Mitocôndrias são os locais da fosforilação oxidativa em eucariotos  Marcou o início da fase moderna dos estudos de transduções biológicas de energia.
  • 3. OBJETIVO Demonstrar como o transporte de elétrons na membrana mitocondrial gera força próton-motriz para a síntese de ATP
  • 4. O QUE É FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA?  A fosforilação oxidativa (FO) é o estágio final do metabolismo produtor de energia nos organismos aeróbicos (redução do O2 em água)  Degradação  Carboidratos  Gorduras  aminoácidos Convergem para esse estágio final da respiração celular, onde a energia da oxidação governa a síntese de ATP.
  • 5. Ciclo de Krebs Fosforilação Oxidativa Glicólise Produzir ATP e, a partir daí, pode ser usada para todas as atividades celulares que requerem gasto energético. β - oxidação dos ácidos graxos Aminoácidos RESPIRAÇÃO CELULAR
  • 6. QUAL A IMPORTÂNCIA DO ATP?  Relacionado:  Trabalho mecânico: Contração muscular  Trabalho de transporte: Gradiente de Na+ gerado pela Na+/K+ATPase  Rotas metabólicas: Síntese de proteínas e glicogênio
  • 7. QUAL A IMPORTÂNCIA DO ATP?  Uso diário de ATP (g ATP/g tecido):  16  6  24
  • 8. CARREADORES DE ELÉTRONS  Fosforilação do ADP em ATP, utilizando para isso a energia libertada nas reações de oxidação-redução NADH2 FADH2 Glicose + ciclo de krebs Ciclo de krebs (nicotinamida-adenina-dinucleotídeo) (flavina-adenina-dinucleotídeo)
  • 9. QUAL A DIFERENÇA ENTRE O NADH2 E O FADH2 NADH2 = 2,5 ATPs FADH2 = 1,5 ATPs A diferença entre NAD e FAD está na quantidade de ATPs que pode ser produzida a partir de cada um deles
  • 11. TRANSPORTADORES DE ELÉTRONS Componentes protéicos da cadeia mitocondrial transportadora de elétrons Complexo enzimático
  • 12. TRANSPORTADORES DE ELÉTRONS Grupos prostéticos transportadores de elétrons Ubiquinona (Coenzima Q) Citocromo C Proteína Fe + S NADH2) FADH2
  • 17. REAÇÕES DE OXIDAÇÃO-REDUÇÃO Potencial padrão de redução PPR - Tendência com que a reação tem em ganhar ou perder elétrons Aceptor final de elétrons
  • 18. TRANSPORTADORES DE ELÉTRONS A - Complexo I transfere elétrons do NADH para a ubiquinona • Complexo I – ponto inicial da transferência de elétrons • Composição: 42 cadeias de polipeptídeos • Contendo flavoproteína  FMN (flavina mononucleotídeo) + 6 centros de Fe e S
  • 19. TRANSPORTADORES DE ELÉTRONS A - Complexo I transfere elétrons do NADH para a ubiquinona • Complexo I – ponto inicial da transferência de elétrons • Composição: 42 cadeias de polipeptídeos • Contendo flavoproteína  FMN (flavina mononucleotídeo) + 6 centros de Fe e S Os elétrons são transferidos da FMNH2 para uma série de proteínas ferro enxofre (FeS)
  • 20.  Uma via independente do Complexo I   Os grupos redox incluem o FAD, proteínas Fe-S e o citocromo b.  Fortemente ligada ao CK  Os elétrons do FADH2 são transferidos para as proteínas Fe-S e a seguir para a ubiquinona Q para entrar na cadeia transportadora de elétrons. TRANSPORTADORES DE ELÉTRONS B - Complexo II Succinato-coenzima Q oxirredutase
  • 21. TRANSPORTADORES DE ELÉTRONS C. Complexo III transfere elétrons da Ubiquinona (QH2) para o citocromo c- oxidorredutase  A Uni.funcional do complexo é um dímero de monômeros iguais constituídos por 11 subunidades diferentes  •Monômero possui:  •cit b cit c1  •proteína Fe-S
  • 22.  O complexo III catalisa a transferência de elétrons da QH2 para o citocromo c.  Quatro prótons são translocados através da membranadois da matriz e dois do QH2. TRANSPORTADORES DE ELÉTRONS
  • 23. (dois átomos de Cu complexados a resíduos de cisteína) com dois grupos heme ( ocorre a redução do O2 com formação de H2O) Possui dois centros de transferência de e- Complexo IV TRANSPORTADORES DE ELÉTRONS
  • 24. Complexo IV oxida o citocromo c e reduz o O2  Cada elétron é transferido do citocromo c para o centro redox CuA, e então para o grupo heme a.  A seguir, o elétron viaja para um centro binuclear que consiste do átomo de ferro do heme a3 (ligação do oxigênio)e um íon cobre (CuB). A citocromo C oxidase também transloca dois prótons da matriz para o espaço intermembrana. A presença de íons de cobre é crítica para a transferência final dos elétrons para o oxigênio. TRANSPORTADORES DE ELÉTRONS
  • 25. A passagem de e- pela CTE 4 prótons da matriz  espaço intermembranoso do complexo I, 4 prótons do complexo III 2 prótons do complexo IV. TRANSPORTADORES DE ELÉTRONS
  • 26. PRODUÇÃO DE ENERGIAA PARTIR DO NADH
  • 27.
  • 31. GERAÇÃO DE ATP A PARTIR DO FADH2
  • 32.
  • 34. BALANÇO GERAL DE ATP A PARTIR DE NADH E FADH2
  • 35. SÍNTESE DE ATP A transferência de e- libera e- a força próton-motriz conserva energia livre suficiente (cercar de 200 kJ) por par de elétrons para impulsionar a formação de um mol de ATP (requer cerca de 50 KJ/mol);
  • 36. SÍNTESE DE ATP Qual é o mecanismo químico que acopla o fluxo de prótons com a fosforilação? O modelo quimiosmótico Paradigma
  • 37. SÍNTESE DE ATP A energia eletroquímica inerente à diferença de cargas através da membrana mitocondrial interna (força próton-motriz), impulsiona a síntese de ATP à medida que os prótons fluem passivamente de volta à matriz através da ATP sintase.
  • 38. SÍNTESE DE ATP  Mitchell usou o termo “quimiosmótico” para descrever reações enzimáticas que envolvem, simultaneamente, uma reação química e um processo de transporte, e o processo global é muitas vezes denominado de “acoplamento químiosmótico”. O acoplamento refere-se à conexão obrigatória entre a síntese mitocondrial de ATP e o fluxo de elétrons pela cadeia respiratória; nenhum dos dois processos pode prosseguir sem o outro.
  • 40. ATP SINTASE  Complexo enzimático da membrana mitocondrial interna que catalisa a formação de ATP a partir de ADP e Pi, acompanhada pelo fluxo de prótons do lado P para o lado N da membrana;  Possui dois componentes distintos: F1 ( proteína periférica de membrana) e Fo (proteína integral de membrana).
  • 41. ATP SINTASE  A F1 tem 9 subunidades de cinco diferentes tipos, com a composição α3 β3 γ δ ε  Cada uma das três subunidades β tem um sítio catalítico para a síntese de ATP;  As subnidades β, podem assumir conformações diferentes (β -ATP, - β ADP, β -Vazio).  Subunidade β -Vazio ocorre com a interação da subunidade γ.
  • 42. ATP SINTASE  O complexo Fo que compõe o poro de prótons é composto de três subunidades (a, b e c)
  • 43. CATÁLISE ROTACIONAL  Uma dada subunidade β, começa na conformação β- ADP, que liga o ADP e Pi do meio circundante;  A subunidade agora muda de conformação, assumindo a forma β- ATP, que se liga firmemente e estabiliza o ATP;  Finalmente, a subunidade muda para a conformação β-vazia, que tem baixa afinidade por ATP;  O ATP recém-sintetizado deixa a superfície da enzima.
  • 44. ATP SINTASE  Uma dada subunidade β, começa na conformação β-ADP, que liga o ADP e Pi do meio circundante;  A subunidade agora muda de conformação, assumindo a forma β- ATP, que se liga firmemente e estabiliza o ATP;  Finalmente, a subunidade muda para a conformação β-vazia, que tem baixa afinidade por ATP;  O ATP recém-sintetizado deixa a superfície da enzima.
  • 45. CATÁLISE ROTACIONAL  As mudanças conformacionais centrais a este mecanismo são desencadeadas pela passagem de prótons através da porção Fo da ATP-sintase;  A corrente de prótons através do “póro” Fo, faz com que o cilindro de subunidade c e a subunidade γ a ele encaixada rodem ao longo do eixo γ;
  • 46. CATÁLISE ROTACIONAL  A subunidade γ passa através do centro esferoide α3 β3 , e a cada rotação de 120°, γ entra em contato com uma diferente subunidade β, e o contato força a subunidade β a tomar a conformação β- vazio;  As três subunidade β interagem de modo que, quando uma assume a conformação β-ADP suas vizinhas assumem β-ATP e β- vazio.
  • 47. CATÁLISE ROTACIONAL  Quantos prótons são bombeados para fora pela transferência de elétrons do NADH ao O2 e quantos prótons precisam fluir para dentro através do complexo Fo F1 para proporcionar a síntese de ATP? Os valores consensuais para o número de prótons bombeados para fora por par de e- são 10 para NADH e 6 para succinato.
  • 48. CATÁLISE ROTACIONAL  O valor experimental mais aceito para o número de prótons requeridos para possibilitar a síntese de uma molécula de APT é 4;  A razão para NADH é 2,5 e para succinato é 1,5;
  • 49. REGULAÇÃO DA FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA  ATP sintase:  Gradiente de prótons  Concentração de ADP, Pi  Cadeia de transporte de elétrons:  NADH, FADH, O2  Gradiente de prótons  Gradiente de prótons:  ATPsitase  Tranporte de elétrons
  • 50. Rotenona(inseticida): ►Inibe o fluxo de elétrons do complexo I para a ubiquinona Antimicina A (antibiótico): ►Inibe o fluxo de elétrons no complexo III. Cianeto e monóxido de carbono: ►Inibem a passagem de elétrons no complexo IV. Inibidores da Cadeia Respiratória

Notas do Editor

  1. Fim das rotas metabólicas de produção de energia em organismos aeróbios Representa o estágio 3 do processo da respiração celular
  2. A tendência com a qual um doador de elétrons perde seus elétrons para um aceptor eletrônico é expressa quantitativamente pelo potencial de redução do sistema. Quanto maior o potencial padrão de redução, maior a afinidade da forma oxidada do par redox em aceitar elétrons e, assim, tornar-se reduzida.
  3. O NADH é oxidado a NAD+ pela ação do Complexo I com a transferência de + 2H+ + 2e para a coenzima Q (CoQ ou ubiquinona) na cadeia mitocondrial transportadora de elétrons Os elétrons são transferidos inicialmente do NADH para a FMN A seguir os elétrons são transferidos da FMNH2 para uma série de proteínas ferro enxôfre (FeS)
  4. O NADH é oxidado a NAD+ pela ação do Complexo I com a transferência de + 2H+ + 2e para a coenzima Q (CoQ ou ubiquinona) na cadeia mitocondrial transportadora de elétrons Os elétrons são transferidos inicialmente do NADH para a FMN A seguir os elétrons são transferidos da FMNH2 para uma série de proteínas ferro enxôfre (FeS)