O documento discute a interação entre lipídeos e proteínas. Apresenta que lipídeos são estruturas anfipáticas que formam agregados como micelas e bicamadas na água, enquanto proteínas são macromoléculas formadas por cadeias de aminoácidos. Estudos com filmes de monocamadas mostram que lipídeos e proteínas interagem preferencialmente por forças eletrostáticas.

1. Interação entre Lipídeos e Proteínas
Débora Codognato
13 de novembro de 2018

2. Lipídeos
Estruturas anfipáticas;
Insolúveis em agua;
A agua forma uma “gaiola” em torno do íon causando baixa
entropia, as moléculas que superam essa barreira são hidrofílicas;
Hidrocarbonetos não são carregados nem polares portanto não
ultrapassam essa barreira e são hidrofóbicos.

3. Possuem densidade especifica baixa
Lipídeos

4. Agregados lipídicos anfipáticos formados na água. (a) Em micelas, as cadeias hidrofóbicas dos ácidos graxos
são sequestradas no núcleo da esfera. Praticamente não há água no interior hidrofóbico. (b) Na bicamada aberta,
todas as cadeias laterais acil, exceto aquelas das margens da lâmina, estão protegidas da interação com a água.
(c) Quando a bicamada bidimensional se dobra sobre ela mesma, ela forma uma bicamada fechada, uma
vesícula oca tridimensional (lipossomo) envolvendo uma cavidade aquosa.
Agregados lipídicos anfipáticos formados na água.
Não são macromoléculas mas podem associar covalentemente
formando estruturas grandes.

5. O grupo peptídico planar. (a) Cada ligação peptídica tem algum caráter de ligação dupla devido à ressonância, e não pode
girar. Embora o átomo de N em uma ligação peptídica seja sempre representado com uma carga positiva parcial, considerações
cuidadosas dos orbitais de ligação e dos mecanismos quânticos indicam que o N tem uma carga líquida neutra ou levemente
negativa. (b) Três ligações separam os carbonos a consecutivos em uma cadeia polipeptídica. As ligações N¬Ca e Ca¬C podem
girar, sendo descritas pelos ângulos diedros designados f e c, respectivamente. A ligação peptídica C¬N não está livre para
rotação. Outras ligações simples do esqueleto também podem estar rotacionalmente obstruídas, dependendo do tamanho e da
carga dos grupos R
Proteínas
a)
b)
Macromolécula de característica anfótera, formada por cadeias de aminoácidos

6. Níveis de estrutura nas proteínas. A estrutura primária consiste em uma sequência de aminoácidos unidos por
ligações peptídicas e inclui quaisquer pontes dissulfeto. O polipeptídeo resultante pode ser disposto em unidades
de estrutura secundária, como em uma hélice a. A hélice é uma parte da estrutura terciária do polipeptídeo
dobrado, que é ele mesmo uma das subunidades que compõem a estrutura quaternária da proteína
multissubunidade, nesse caso a hemoglobina.
Níveis de estrutura nas proteínas

7. Relações que estabilizam a conformação 3D
• Ligação covalente
• Ligação não covalente:
o Ponte de hidrogênio;
o Interações hidrofóbicas
o Interações eletrostáticas
o Forças de van der Waals

8. • Três tipos de proteínas:
- integrais de membrana
são firmemente
associadas a bicamada
(detergentes);
- periféricas de
membrana possui
interações eletrostáticas e
ligações de hidrogênio
(tratamento brando)
- anfitrópicas
encontradas no citosol e
na membrana(reversível).

9. Cuba de Langmuir
Recipiente de material hidrofóbico;
Barreiras pra diminuir a área e reorganizar as moléculas na interface;
Concentração, volume da solução surfactante espalhada sobre uma
área conhecida calcula a área por molécula.

10. Isotermas
Quando a compressão não
varia mais a pressão o
sistema colapsou.

12. Monocamada lipídeos;
Monocamada proteínas;
Monocamada lipídeo e proteína
Materiais:
• Β-lactoglobina (β-lg)
• Acido fosfolipídio de gema de ovo (EYPA)
• Fosfatidilcolinas de gema de ovo (EYPC)

13. Equação para área estimada por valores do componentes puros:
AII,I,p = AII,I.NI+AI,p.Np [1]
onde:
I - relativo ao lipídeo
II – relativo à pressão
p – proteína
N – fração de resíduos dos componentes

14. (a) EYPA, (b) β-lg, (c) EYPA+ β-lg: ‘OBS’ curva experimental e ‘CALC’ calculada pela
equação[1]
Gráfico de pressão superficial X área por resíduos
Área ocupara por cada molécula menor no filme misto que em
puros pois cargas semelhantes se repelem.

15. Monocamada de lipídeo e β-
lg. Comparação da área
calculada pela eq [1] na
pressão 3 mN/m T = 20 ±
0.5°C.
EYPA- β-lg;
EYPC- β -lg.

16. • Interações podem ser atribuídas apenas a grupos ionizados de
lipídeos e proteínas? Caudas de hidrocarbonetos e grupos laterais e
outros fatores geométricos?
• EYPC são zwiteriônicas com ponto E.I. pH 5,5, pouca carga liquida
no intervalo grande de pH.
• Filmes EYPC-β-lg possuem comportamento ideal em pH acima e a
baixo de 5,3, ponto IE da β-lg (2a-c). Idealmente miscíveis ou
interações muito fracas.
• EYPA- β-lg em pH 4 e 1,3, interação forte suficiente pra superar as
forças atrativas das caudas.
• EYPA- β-lg interagem eletrostaticamente com a monocamada em
subfase de pH baixo com pouca contribuição do hidrocarboneto.
• EYPA- β-lg visto em pH acima e a baixo de 5,3 e EYPC- β-lg .

17. Conclusões
• Lipídeos e proteínas interagem preferencialmente
eletrostaticamente;
• A misturas são miscíveis ;
• As conformações geométricas não interferem.

19. Modelos de hélice a, mostrando os diferentes aspectos de sua estrutura. (a) Modelo de esfera e bastão
mostrando as ligações de hidrogênio internas da cadeia. A unidade que se repete forma uma volta da hélice: 3,6
resíduos. (b) Hélice a vista de uma de suas extremidades, ao longo do eixo central (obtida a partir do PDB ID
4TNC). Observe as posições dos grupos R, representados pelas esferas roxas. Observe modelo de esfera e bastão,
que ressalta o arranjo helicoidal, dá uma falsa impressão de que a hélice é oca, pois as esferas não mostram os raios
de van der Waals de cada um dos átomos. (c) Como este modelo de volume atômico mostra, os átomos no centro
da hélice a estão em contato estreito. (d) Projeção da rotação helicoidal de uma hélice a.
Níveis de estrutura nas proteínas

20. Modelo do mosaico fluido para a estrutura da membrana
plasmática. As cadeias acil no interior da membrana formam uma
região hidrofóbica
fluida. As proteínas integrais flutuam nesse mar de lipídeos, mantidas
por interações hidrofóbicas com as cadeias laterais de resíduos de seus
aminoácidos
apolares. Tanto as proteínas quanto os lipídeos são livres para se
moverem
lateralmente no plano da bicamada, mas o movimento de um lado ao
outro da
bicamada é restrito. As porções de carboidrato ligadas a algumas
proteínas e
lipídeos da membrana plasmática são expostas na superfície
extracelular.

21. Compostos anfipáticos em solução aquosa. (a) Ácidos graxos de cadeia longa têm
cadeias de grupos alquila muito hidrofóbicas, cada qual envolta por uma camada de
moléculas de água altamente ordenadas. (b) Pela aglomeração conjunta em micelas,
as moléculas de ácidos graxos expõem a menor área superficial possível na água, e
menos moléculas de água serão necessárias na camada de água ordenada. A energia
ganha pela liberação das moléculas de água até então imobilizadas estabiliza a
micela.