1. BIOLOGIA A (Profª Lara)
Caderno 1
Livro Texto Capítulo 6 (Itens 8 ao 9.1)
Aulas 10 e 11 (Apostila caderno pág. 282 a 284)
2. ENZIMAS
Tipos especiais de proteínas que atuam como catalisadores
biológicos em todos os seres vivos.
Aceleram as reações químicas e diminuindo a energia de
ativação das reações que ocorrem no interior das células.
Interagem fisicamente com os reagentes, fornecendo um
caminho energeticamente mais favorável para a
transformação destes em produtos.
Algumas dependem de um cofator para atuarem
corretamente.
Algumas atuam no interior da célula, enquanto outras são
lançadas fora dela e atuam no meio extracelular.
5. IMPORTÂNCIA DAS ENZIMAS
Obtenção, armazenamento e transferência de energia no ambiente
intracelular.
Construção de novas moléculas a partir de precursores de menor
tamanho.
Digestão dos alimentos e degradação de moléculas de tamanho maior.
A deficiência (total ou parcial) na produção de algumas enzimas pode
acarretar o desenvolvimento de algumas doenças ou mesmo a morte do
organismo.
A vida depende fundamentalmente de reações químicas, que constituem
o metabolismo celular. Tais reações dependem da atuação de enzimas
específicas.
Sem estes catalisadores, a velocidade das reações seria muito baixa e a
energia e ativação necessária para uma reação acontecer seria muito
elevada.
6. Ex.: Fenilcetonúria
Doença genética, causada pela ausência ou pela diminuição da
atividade de uma enzima do fígado (fenilalanina hidroxilase), que
transforma a fenilalanina (aminoácido presente nas proteínas) em
outro aminoácido chamado tirosina.
8. ENZIMAS
1) São catalisadores específicos
Para cada tipo de substrato (molécula sobre a qual a enzima atua)
existe um tipo de enzima.
MODELO CHAVE-FECHADURA
A enzima possui uma conformação tridimensional que se
encaixa perfeitamente ao seu substrato, na maioria dos casos.
Essa região de encaixe é chamada de centro ativo (sítio ativo).
A ligação do substrato ao centro ativo da enzima, permite a
formação do complexo enzima-substrato.
Propriedades
9.
10.
11. 2) Não sofrem modificações e não são consumidas durante as
reações .
ENZIMAS
Propriedades
3) Catalisam reações reversíveis.
4) Dependem do ph e da temperatura para funcionarem de
forma ideal.
12. FATORES QUE INFLUENCIAM NAS REAÇÕES ENZIMÁTICAS
TEMPERATURA
Cada enzima possui uma temperatura ótima, na qual a
velocidade da reação é máxima.
Para cada tipo de organismo, existe uma temperatura ótima.
(Ex.: mamíferos 370
C; bactérias de fontes termais 500
C )
Em temperaturas elevadas, as enzimas sofrem desnaturação. A
alteração na sua forma espacial (estrutura terciária) pode
provocar deformações no sítio ativo da enzima, levando à perda
parcial ou total de sua atividade catalisadora.
13. FATORES QUE INFLUENCIAM NAS REAÇÕES ENZIMÁTICAS
Desnaturação
14. A queda na velocidade da reação após a temperatura ótima ocorre em
função da desnaturação da enzima. Quando aquecida em excesso, a
enzima (proteína) perde sua configuração tridimensional e se desnatura.
15.
16. FATORES QUE INFLUENCIAM NAS REAÇÕES ENZIMÁTICAS
pH
O grau de acidez ou de alcalinidade do meio interfere na
atividade enzimática.
Cada enzima possui um pH ótimo, no qual a velocidade da
reação é máxima.
Em nosso corpo, temos tecidos e órgãos com diferentes valores
de pH. As enzimas que atuam em cada um desses locais devem ter
como pH ideal o pH da região onde atuam.
17. A desnaturação das enzimas de uma célula (ou de um grupo de células
em um organismo) constitui um impedimento e grande importância
para a realização do metabolismo celular. Dessa forma, temperatura e
pH adequados são fatores limitantes para a vida no planeta.
18. • pH : nos líquidos corporais do corpo humano = em torno de 7.
– - Enzima Pepsina (estômago) = pH ótimo é 2
– - Enzima Tripsina (intestino delgado) = pH ótimo é 8
19. VIAS METABÓLICAS E SUA REGULAÇÃO POR ENZIMAS
Via metabólica: série de reações químicas sequenciais, nas
quais o produto de uma reação constitui o substrato para a reação
seguinte.
Cada etapa de uma via metabólica é catalisada por uma
enzima altamente específica, o que possibilita a regulação dessa
via por parte da célula, ao produzir diferentes quantidades, em
diferentes momentos, de cada uma das enzimas envolvidas.
20. REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
1) Regulação da ação de genes responsáveis pela síntese da
enzima.
2) Regulação da ação das enzimas já produzidas e existentes no
interior das células.
2.1) Inibição Competitiva
2.2) Inibição Não Competitiva
2.3) Inibição por Retroalimentação (Feedback)
I: Reação de degradação (A → B + C); em II, uma reação de síntese (A + B → C).
Em ambos os casos, é fundamental o reconhecimento entre o substrato e a enzima; isso ocorre por meio do “encaixe” do substrato com o sítio
ativo da enzima, num mecanismo do tipo “chave-fechadura”, o que garante alta especificidade.
Uma molécula com forma muito semelhante à do substrato, compete com este pelo sítio ativo da enzima.
Uma molécula liga-se a outro local da enzima, que não seja o seu sítio ativo. É chamado de sítio alostérico. Isso faz com que a enzima altere a sua forma, resultando numa distorção do sítio ativo que não mais permite seu adequado “encaixe” com o substrato.
O produto final de uma via metabólica (substância D) é capaz de se ligar a um sítio alostérico existente na primeira enzima da via (Enzima 1), alterando a configuração do sítio ativo dessa enzima. Isso tem o efeito de inativar temporariamente essa via, até que, com a resultante queda da concentração do produto final (D), deixe de se ocorrer a inibição e a via volte a funcionar normalmente.