1. Instituto Superior de Ciências de Educação
Bioquímica
Enzimas
Trabalho realizado por:
Ricardo Pinto
Nº 24810
Turma N2

2. Enzimas 1
Índice
Enzimas – Definição ...................................................................................................................... 2
Modelo Chave-Fechadura ......................................................................................................... 2
Modelo de Encaixe Induzido ..................................................................................................... 3
Nomenclatura............................................................................................................................ 3
Actividade Enzimática ................................................................................................................... 4
Parâmetros que influenciam a actividade enzimática .............................................................. 4
Temperatura.......................................................................................................................... 4
pH .......................................................................................................................................... 4
Inibidores............................................................................................................................... 5
Concentração de substrato ................................................................................................... 6
Bibliografia .................................................................................................................................... 7
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3. 2 Enzimas – Definição
Enzimas – Definição
As enzimas são moléculas de natureza proteica, que funcionam como catalisadores das
reacções químicas que ocorrem nos sistemas biológicos. Por esta razão são por vezes
designadas de biocatalisadores.
Como todos os catalisadores, têm as propriedades seguintes:
Baixam a energia de activação das reacções, conduzindo a velocidades de reacção mais
elevadas;
Não alteram o equilíbrio das reacções, apenas levam a que o equilíbrio seja atingido
mais rapidamente, uma vez que aceleram a velocidade de reacção;
Não são consumidas no decorrer da reacção.
No entanto, a catálise enzimática difere dos restantes tipos de catálise no que respeita à sua
especificidade. As enzimas são altamente específicas quanto às reacções que catalisam e aos
substratos envolvidos. Outra característica das reacções enzimáticas é o facto de ocorrerem
num local específico da molécula de enzima, o centro activo. A molécula que se liga ao centro
activo e sobre a qual a enzima actua é designado substrato.
Algumas enzimas requerem moléculas adicionais – cofactores - para exibirem actividade. Os
cofactores podem ser iões inorgânicos (Cu2+, Fe2+, Mg2+, Zn2+, etc.) ou moléculas orgânicas
(NADH, NADPH, niacina, vitaminas, etc.), caso em que passam a ser designadas de coenzimas.
Quando a coenzima está ligada covalentemente à enzima é designada de grupo prostético. O
conjunto enzima-cofactor é chamado de holoenzima; a parte proteica deste conjunto é a
apoenzima.
O mecanismo de acção enzimática pode ser descrito da seguinte maneira:
em que E representa a enzima, S o substrato, ES o complexo enzima-substrato e P o produto.
Foram propostos alguns modelos de acção enzimática, sendo os mais relevantes o modelo
chave-fechadura e o modelo de encaixe induzido.
Modelo Chave-Fechadura
Proposto por Emil Fischer em 1894, este modelo explica a especificidade das enzimas como
resultado da existência na enzima de um local de ligação, complementar ao substrato e no
qual este encaixa, tal como uma chave numa fechadura.

4. Enzimas 3
Modelo de Encaixe Induzido
Em 1959, D.E. Koshland sugeriu algumas modificações no modelo chave-fechadura. As
moléculas de enzima apresentam uma estrutura flexível, e como tal, o centro activo da enzima
não pode ser considerado uma estrutura rígida. Assim, a aproximação do substrato ao centro
activo induz modificações na sua conformação, levando a que este se ajuste ao substrato.
Figura 1. A) Modelo chave-fechadura; B) Modelo de encaixe induzido. Fonte: [1]
Nomenclatura
A International Union of Biochemistry and Molecular Biology desenvolveu um sistema de
nomenclatura – o sistema EC (Enzyme Classification) [2]. De acordo com este sistema, cada
enzima é identificada por EC seguido de 4 algarismos (por exemplo, a hexocinase é EC 2.7.1.1)
Este sistema divide as enzimas em seis classes, de acordo com o tipo de reacção que catalisam.
As classes são as seguintes:
EC1 – Oxidoredutases: transferem electrões ou átomos de hidrogénio entre moléculas;
EC2. – Transferases: transferem grupos funcionais entre moléculas;
EC3 – Hidrolases: catalisam reacções de hidrólise;
EC 4 – Liases: catalisam a formação de ligações duplas, por remoção de grupos funcionais,
ou a sua quebra por adição de grupos funcionais;
EC 5 – Isomerases: transferem grupos funcionais dentro da própria molécula;
EC 6 – Ligases: catalisam a formação de ligações C-C, C-O, C-N ou C-S, à custa da hidrólise
de ATP.
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5. 4 Actividade Enzimática
Actividade Enzimática
A actividade enzimática depende em grande parte da integridade da sua estrutura
tridimensional. Se uma enzima sofre desnaturação, isto é, perde a sua conformação, a sua
actividade enzimática é perdida ou diminuída. Consoante a enzima, a desnaturação pode ser
reversível ou irreversível.
Parâmetros que influenciam a actividade enzimática
A actividade enzimática depende de vários parâmetros: a temperatura, o pH, a presença de
inibidores e a concentração de substrato e de enzima. O modo como estes factores
influenciam a actividade enzimática é explicado em seguida.
Temperatura
A actividade enzimática aumenta com a temperatura, até atingir um valor máximo, após o
qual volta a decrescer (Figura 2). O aumento da temperatura implica um aumento na
velocidade de reacção, o que explica o aumento na actividade enzimática. No entanto, a
temperaturas muito elevadas, as ligações fracas existentes na estrutura da enzima são
quebradas, conduzindo à sua desnaturação. A temperatura à qual a enzima apresenta o pico
de actividade é a temperatura óptima; para a maioria das enzimas, a temperatura óptima é
cerca dos 37°C.
Figura 2. Variação da actividade enzimática com a temperatura. Fonte: [3]
pH
O pH influencia a actividade enzimática de um modo idêntico à temperatura (Figura 3). A
actividade enzimática aumenta até um determinado valor de pH, o pH óptimo, após o qual
decresce. A um determinado pH, alguns dos aminoácidos da enzima podem encontrar-se
ionizados, o que pode alterar as ligações iónicas que determinam a estrutura tridimensional da
enzima, conduzindo a uma diminuição da sua actividade.

6. Enzimas 5
Figura 3. Variação da actividade enzimática com o pH. Fonte: [3]
Inibidores
Os inibidores são moléculas que interferem com a actividade enzimática, diminuindo ou
interrompendo a catálise (inibidores reversíveis e irreversíveis, respectivamente).
Consoante o seu modo de acção, uma inibição reversível pode ser classificada como
competitiva, incompetitiva e não competitiva (Figura 4). A inibição competitiva é caracterizada
pela ligação do inibidor ao centro activo da enzima, desta forma impedindo a ligação do
substrato. Por outro lado, a inibição incompetitiva caracteriza-se pelo inibidor se ligar apenas
ao complexo enzima-substrato, num local que não o centro activo. Na inibição não
competitiva, o inibidor liga-se tanto à enzima como ao complexo enzima-substrato, num local
distinto do centro activo.
(A) (B)
(C)
Figura 4. Diferentes tipos de inibição reversível. (A) Inibição competitiva; (B) Inibição
incompetitiva; (C) Inibição não competitiva. Fonte: [4]
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7. 6 Actividade Enzimática
Concentração de substrato
A concentração de substrato também tem influência na actividade enzimática. A velocidade
reacção aumenta com a concentração de substrato, até se atingir um patamar,
correspondente à velocidade máxima. Isto ocorre devido à concentração de substrato ser de
tal forma elevada que provoca saturação da enzima.
vMAX
Velocidade de reacção
Concentração de substrato
Figura 5. Influência da concentração de substrato na actividade enzimática. Fonte: [5]
(adaptado)

8. Enzimas 7
Bibliografia
1. The Cell: A Molecular Approach, 2nd edition, GM Cooper,. Sinauer Associates, 2000;
2. http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/. Consultado em 10/01/2011;
3. http://www.bbc.co.uk/schools/gcsebitesize/science/add_aqa/enzymes/enzymes1.shtml.
Consultado em 10/01/2011;
4. Lehninger Principles of Biochemistry, 4th Edition, David L. Nelson, Michael M. Cox, 2005;
5. Fundamentals of Protein Structure and Function, E. Buxbaum, Springer, 2007.
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