Enzimas

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Enzimas

  1. 1. Instituto Superior de Ciências de Educação Bioquímica Enzimas Trabalho realizado por: Ricardo Pinto Nº 24810 Turma N2
  2. 2. Enzimas 1ÍndiceEnzimas – Definição ...................................................................................................................... 2 Modelo Chave-Fechadura ......................................................................................................... 2 Modelo de Encaixe Induzido ..................................................................................................... 3 Nomenclatura............................................................................................................................ 3Actividade Enzimática ................................................................................................................... 4 Parâmetros que influenciam a actividade enzimática .............................................................. 4 Temperatura.......................................................................................................................... 4 pH .......................................................................................................................................... 4 Inibidores............................................................................................................................... 5 Concentração de substrato ................................................................................................... 6Bibliografia .................................................................................................................................... 7 1
  3. 3. 2 Enzimas – Definição Enzimas – Definição As enzimas são moléculas de natureza proteica, que funcionam como catalisadores das reacções químicas que ocorrem nos sistemas biológicos. Por esta razão são por vezes designadas de biocatalisadores. Como todos os catalisadores, têm as propriedades seguintes: Baixam a energia de activação das reacções, conduzindo a velocidades de reacção mais elevadas; Não alteram o equilíbrio das reacções, apenas levam a que o equilíbrio seja atingido mais rapidamente, uma vez que aceleram a velocidade de reacção; Não são consumidas no decorrer da reacção. No entanto, a catálise enzimática difere dos restantes tipos de catálise no que respeita à sua especificidade. As enzimas são altamente específicas quanto às reacções que catalisam e aos substratos envolvidos. Outra característica das reacções enzimáticas é o facto de ocorrerem num local específico da molécula de enzima, o centro activo. A molécula que se liga ao centro activo e sobre a qual a enzima actua é designado substrato. Algumas enzimas requerem moléculas adicionais – cofactores - para exibirem actividade. Os cofactores podem ser iões inorgânicos (Cu2+, Fe2+, Mg2+, Zn2+, etc.) ou moléculas orgânicas (NADH, NADPH, niacina, vitaminas, etc.), caso em que passam a ser designadas de coenzimas. Quando a coenzima está ligada covalentemente à enzima é designada de grupo prostético. O conjunto enzima-cofactor é chamado de holoenzima; a parte proteica deste conjunto é a apoenzima. O mecanismo de acção enzimática pode ser descrito da seguinte maneira: em que E representa a enzima, S o substrato, ES o complexo enzima-substrato e P o produto. Foram propostos alguns modelos de acção enzimática, sendo os mais relevantes o modelo chave-fechadura e o modelo de encaixe induzido. Modelo Chave-Fechadura Proposto por Emil Fischer em 1894, este modelo explica a especificidade das enzimas como resultado da existência na enzima de um local de ligação, complementar ao substrato e no qual este encaixa, tal como uma chave numa fechadura.
  4. 4. Enzimas 3Modelo de Encaixe InduzidoEm 1959, D.E. Koshland sugeriu algumas modificações no modelo chave-fechadura. Asmoléculas de enzima apresentam uma estrutura flexível, e como tal, o centro activo da enzimanão pode ser considerado uma estrutura rígida. Assim, a aproximação do substrato ao centroactivo induz modificações na sua conformação, levando a que este se ajuste ao substrato.Figura 1. A) Modelo chave-fechadura; B) Modelo de encaixe induzido. Fonte: [1]NomenclaturaA International Union of Biochemistry and Molecular Biology desenvolveu um sistema denomenclatura – o sistema EC (Enzyme Classification) [2]. De acordo com este sistema, cadaenzima é identificada por EC seguido de 4 algarismos (por exemplo, a hexocinase é EC 2.7.1.1)Este sistema divide as enzimas em seis classes, de acordo com o tipo de reacção que catalisam.As classes são as seguintes: EC1 – Oxidoredutases: transferem electrões ou átomos de hidrogénio entre moléculas; EC2. – Transferases: transferem grupos funcionais entre moléculas; EC3 – Hidrolases: catalisam reacções de hidrólise; EC 4 – Liases: catalisam a formação de ligações duplas, por remoção de grupos funcionais,ou a sua quebra por adição de grupos funcionais; EC 5 – Isomerases: transferem grupos funcionais dentro da própria molécula; EC 6 – Ligases: catalisam a formação de ligações C-C, C-O, C-N ou C-S, à custa da hidrólisede ATP. 3
  5. 5. 4 Actividade Enzimática Actividade Enzimática A actividade enzimática depende em grande parte da integridade da sua estrutura tridimensional. Se uma enzima sofre desnaturação, isto é, perde a sua conformação, a sua actividade enzimática é perdida ou diminuída. Consoante a enzima, a desnaturação pode ser reversível ou irreversível. Parâmetros que influenciam a actividade enzimática A actividade enzimática depende de vários parâmetros: a temperatura, o pH, a presença de inibidores e a concentração de substrato e de enzima. O modo como estes factores influenciam a actividade enzimática é explicado em seguida. Temperatura A actividade enzimática aumenta com a temperatura, até atingir um valor máximo, após o qual volta a decrescer (Figura 2). O aumento da temperatura implica um aumento na velocidade de reacção, o que explica o aumento na actividade enzimática. No entanto, a temperaturas muito elevadas, as ligações fracas existentes na estrutura da enzima são quebradas, conduzindo à sua desnaturação. A temperatura à qual a enzima apresenta o pico de actividade é a temperatura óptima; para a maioria das enzimas, a temperatura óptima é cerca dos 37°C. Figura 2. Variação da actividade enzimática com a temperatura. Fonte: [3] pH O pH influencia a actividade enzimática de um modo idêntico à temperatura (Figura 3). A actividade enzimática aumenta até um determinado valor de pH, o pH óptimo, após o qual decresce. A um determinado pH, alguns dos aminoácidos da enzima podem encontrar-se ionizados, o que pode alterar as ligações iónicas que determinam a estrutura tridimensional da enzima, conduzindo a uma diminuição da sua actividade.
  6. 6. Enzimas 5 Figura 3. Variação da actividade enzimática com o pH. Fonte: [3]InibidoresOs inibidores são moléculas que interferem com a actividade enzimática, diminuindo ouinterrompendo a catálise (inibidores reversíveis e irreversíveis, respectivamente).Consoante o seu modo de acção, uma inibição reversível pode ser classificada comocompetitiva, incompetitiva e não competitiva (Figura 4). A inibição competitiva é caracterizadapela ligação do inibidor ao centro activo da enzima, desta forma impedindo a ligação dosubstrato. Por outro lado, a inibição incompetitiva caracteriza-se pelo inibidor se ligar apenasao complexo enzima-substrato, num local que não o centro activo. Na inibição nãocompetitiva, o inibidor liga-se tanto à enzima como ao complexo enzima-substrato, num localdistinto do centro activo.(A) (B)(C)Figura 4. Diferentes tipos de inibição reversível. (A) Inibição competitiva; (B) Inibiçãoincompetitiva; (C) Inibição não competitiva. Fonte: [4] 5
  7. 7. 6 Actividade Enzimática Concentração de substrato A concentração de substrato também tem influência na actividade enzimática. A velocidade reacção aumenta com a concentração de substrato, até se atingir um patamar, correspondente à velocidade máxima. Isto ocorre devido à concentração de substrato ser de tal forma elevada que provoca saturação da enzima. vMAX Velocidade de reacção Concentração de substrato Figura 5. Influência da concentração de substrato na actividade enzimática. Fonte: [5] (adaptado)
  8. 8. Enzimas 7Bibliografia1. The Cell: A Molecular Approach, 2nd edition, GM Cooper,. Sinauer Associates, 2000;2. http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/. Consultado em 10/01/2011;3. http://www.bbc.co.uk/schools/gcsebitesize/science/add_aqa/enzymes/enzymes1.shtml.Consultado em 10/01/2011;4. Lehninger Principles of Biochemistry, 4th Edition, David L. Nelson, Michael M. Cox, 2005;5. Fundamentals of Protein Structure and Function, E. Buxbaum, Springer, 2007. 7

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