1) Enzimas são proteínas catalisadoras que aceleram reações químicas nos seres vivos e dependem de cofatores ou coenzimas para funcionar corretamente. 2) Existem diferentes tipos de regulação de enzimas, incluindo inibição competitiva e não competitiva que alteram a ligação do substrato ao sítio ativo. 3) Deficiências enzimáticas podem causar doenças, enquanto processos industriais as utilizam em diversas aplicações como alimentos, detergentes e medicamentos.

1. Quitéria Paravidino
Aulas 17 e 18

2.  Enzimas são catalisadores orgânicos.
 São proteínas que facilitam as reações
químicas.
 Produção de enzimas – controle sobre as
reações de seu próprio metabolismo.
 Biotecnologia – enzimas produzidas por
microrganismos.

3.  São proteínas catalisadoras existentes em
todos os seres vivos.
 As enzimas aceleram as reações químicas e
reduzem a energia de ativação.

5.  Algumas enzimas dependem de um cofator
(substância inorgânica) ou de uma coenzima
(substância orgânica) para poderem trabalhar
corretamente.

6.  Algumas enzimas atuam no interior da célula,
e outras são lançadas fora dela e atuam no
meio extracelular.
 Os processos naturais dependem da atuação
de diversas enzimas.
 A deficiência (total ou parcial) na produção de
algumas enzimas pode acarretar doenças ou
a morte do organismo.

8.  Uma enzima reconhece seu substrato pela
forma – ela é altamente específica.
 A enzima pode ser reutilizada ao fim da
reação, catalisando novamente uma reação
idêntica à que acabou de promover.

9.  A desnaturação enzimática modifica o sítio
ativo de uma enzima.

14.  Via metabólica: reações químicas sequenciais
 O(s) produto(s) de uma reação constitui(em)
o(s) substrato(s) para a reação seguinte.

15.  Modulação da ação dos genes responsáveis
pela síntese de uma enzima.
 Regulação das enzimas já produzidas:
inibição competitiva, inibição não competitiva
e inibição por retroalimentação (feedback)

16.  O inibidor e o substrato
“competem” e apenas um
pode ligar-se ao sítio
ativo.
 A função da enzima é
impedida enquanto o
inibidor permanecer
ligado.
 A presença do inibidor não
impede a atividade
enzimática.
 A enzima tem sempre seu
sítio ativo ocupado, pelo
substrato ou pelo inibidor.

18.  O inibidor pode ligar-se a um local diferente do sítio
ativo (sítio alostérico).
 A enzima altera a sua forma impedindo o ajuste do
substrato.

21.  O produto final de uma via metabólica é
capaz de ligar-se ao sítio alostérico existente
na 1ª enzima da via, alterando a configuração
do sítio ativo.
 Efeito: inativar temporariamante essa via.
 Com a queda da concentração do produto
final, deixa de ocorrer a inibição e a via volta
a funcionar normalmente.

23.  Processos industriais usam microrganismos
produtores de enzimas ou apenas enzimas
produzidas por estes seres.
 Pães e bolos, vinho e cerveja, queijos,...
 Detergentes e sabões.
 Indústria textil.
 Fabricação de papéis.
 Produção de etanol, biodiesel
 Processos laboratoriais.
 Indústria farmacêutica.

27.  (UERJ- 13) Existem dois tipos
principais de inibidores da
atividade de uma enzima: os
competitivos e os não
competitivos. Os primeiros são
aqueles que concorrem com o
substrato pelo centro ativo da
enzima.
Considere um experimento em
que se mediu a velocidade de
reação de uma enzima em
função da concentração de seu
substrato em três condições:
• ausência de inibidores;
• presença de concentrações
constantes de um inibidor
competitivo;
• presença de concentrações
constantes de um inibidor não
competitivo.
Os resultados estão
representados no gráfico
abaixo:
A curva I corresponde aos
resultados obtidos na
ausência de inibidores.
As curvas que representam a
resposta obtida na presença
de um inibidor competitivo e
na presença de um não
competitivo estão indicadas,
respectivamente, pelos
seguintes números:
(A) II e IV
(B) II e III
(C) III e II
(D) IV e III