Enzimas são catalisadores biológicos que aumentam a velocidade de uma reacção diminuindo a energia de ativação

1. Universidade Católica De
Moçambique
Faculdade De Ciências e Saúde
Enzimas
9º Grupo Turma: D

2. Conceito de Enzimas
• As enzimas são Catalizadores biologicos responsaveis por aumentar a
velocidade de uma reaccao quimicas, que atuam fora e dentro da
celula.
• Todas as reaccoes que caraterizam o metabolismo celular sao
catalizadas por enzimas, sendo consideradas dessa forma como
unidades funcionais do metabolismo.

3. Características das Enzimas
• São proteínas (tirando as Ribozimas) terciarias e quarternárias;
• São orgânicas;
• Muito especificas;
• Produzidas pelo nosso corpo;
• Estão nas células e fluidos corporais;
• Existem Enzimas alostéricas, não alostéricas e holoenzimas.

4. Elementos da catalise enzimática
• Enzimas: são catalizadores biologicos;
• Substrato: é a substancia sobre qual a enzima age;
• Sitio ativo: é formado por residuos de aminoacidos e constitui uma
cavidade com forma definida que permite a enzima reconhecer o seu
substrato.
• Cofatores: são moleculas organicas ou inorganicas necessarias para a
função de uma enzima.

5. Modelos de ligação Enzima-substrato
• Modelo de complementaridade estrutural ou teoria da
chave-fechadura proposta por Emil Fisher (finais do séc.
XIX): As enzimas apresentam uma região específica (sítio
ativo) onde o substrato se encaixa. Esse encaixe ocorre em
razão das ligações formadas entre o substrato e as cadeias
laterais de aminoácidos no sítio ativo. Seria como se cada
substrato se encaixasse perfeitamente em uma única enzima,
assim como uma chave é usada para abrir uma determinada
fechadura.

6. Modelo de chave-fechadura

7. Modelos de ligação Enzima-substrato
• Modelo de encaixe induzido proposta por Koshland (1959): o
substrato induz uma mudança conformacional na enzima com a qual
ele interage, essas mudanças garantem um melhor ajuste entre o sítio
ativo e o substrato. Afirmando também que não existe uma
complementaridade pré-formada entre o substrato e enzima.

8. Modelo de encaixe induzido

9. Estrutura geral de uma enzima
• Enzima alostérica: são enzimas
cuja atividade é regulada por um
centro alostérico, que é um local
onde um regulador se liga de
maneira reversível.

10. Estrutura geral de uma enzima
• Enzima não alostérica: contem
apenas o sitio ativo e são
específicos.

11. Estrutura geral de uma enzima
• Holoenzima: é a juncão da
coenzima (cofator) e apoenzima
(porção proteica).

12. Cofatores enzimáticos e coenzimas
• Cofator: um ou mais íons inorgânicos que podem ser necessários para
a função de uma enzima. Não estão ligados permanentemente à
molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa.
• Coenzimas: Quase sempre derivados de vitaminas, a fração proteica
de uma enzima, na ausência do seu cofator, é chamada de apoenzima.

13. Classificação das enzimas
As enzimas são divididas em seis grandes classes, cada uma com
subclasses, de acordo com o tipo de reação que catalisam:
• Oxido-redutases;
• Transferases;
• Hidrólases;
• Isomerases;
• Liases;
• Ligases.

15. Propriedade das enzimas
• São catalisadores extremamente eficientes;
• Possuem elevada especificidade;
• Muitas necessitam de cofatores para terem atividade;
• Atuam em condições suaves de temperatura e pH;
• Podem ter a sua atividade regulada.

16. Factores que afetam a velocidade enzimática
Temperatura PH

17. Factores que afetam a velocidade enzimática
Concentração

18. Factores que afectam a velocidade Enzimática
• Presença de inibidores (atrapalham a acção enzimática)
INIBIDOR
É moléculas que se acopla a uma enzima e bloqueia a sua actividade.
Inibidor reversível o inibidor se liga ao sítio activo ou a outra parte da
cadeia polipeptílica da enzima.

19. Inibidores Enzimáticos
Reversível
Competitivos: o inibidor se acopla a enzima impedindo que o substrato
se ligue a enzima.

20. Inibidores Enzimáticos
Reversível
Não Competitivos: o inibidor se acopla
ao complexo enzima-substrato,
originando um complexo
enzima-substrato-inibidor.

21. Reversível
Mista: o inibidor se acopla a uma região da enzima, diferente do sitio
activo sem interferir na ligação do substrato ao sítio catalíco.

22. Inibidor Irreversível
Forma-se uma ligação covalente entre a enzima e o inibidor destruindo
a enzima.

23. Ribozimas
Uma ribozima é uma molécula de RNA que possui
atividade catalítica. A molécula de RNA ilustrada
catalisa a clivagem de uma segunda molécula de RNA
em um sítio específico. Ribozimas similares são
encontradas incorporadas em grandes genomas de RNA
− chamados de viroides − que infectam plantas, nos
quais a reação de clivagem é uma das etapas para a
replicação do viroide.

24. Propriedades das Ribozimas