O documento descreve as propriedades e funções das enzimas. Enzimas são proteínas que atuam como catalisadores biológicos, acelerando as reações químicas no corpo sem serem consumidas no processo. Cada enzima tem especificidade para um substrato e tipo de reação, e sua atividade depende de fatores como pH, temperatura e concentração iônica.

1. http://www.sjs-health-shop.com/enzymes.htm Marilvia 2011/02

2. http://web.expasy.org/cgi-bin/pathways/show_thumbnails.pl

3. http://web.expasy.org/cgi-bin/pathways/show_thumbnails.pl

5. H 2 O 2  H 2 O + O 2

10. A + B CD

11. Sítio ativo ou sítio catalítico é uma região restrita de estrutura da enzima onde ocorre a ligação do substrato e onde a reação acontece.

12. ATIVIDADE CATALÍTICA ATIVIDADE CATALÍTICA enzima substrato substrato Enzima desnaturada Substrato não encaixa no sítio ativo Arquitetura tridimensional alterada enzima

13. Uma mudança na configuração ou conformação do sítio ativo da enzima (ligações fracas estão envolvidas), induzida pelo substrato Substrato glicose Enzima (Hexoquinase) Enzima (Hexoquinase) Complexo Enzima-subtrato (Hexoquinase - Glicose)

15. As reações catalisadas por enzimas ocorrem em média 10 milhões de vezes mais rapidamente que aquelas não catalisadas. (NH 2 ) 2 CO + H 2 O -> CO 2 + 2 NH 3

17. Energia cinética Energia cinética Energia potencial Entrada de energia Saída de energia

18. Catálise enzimática da reação 1 Reação não catalisada – ondas não são altas o suficiente para sobrepujar a barreira geográfica Reação catalisada – ondas frequentemente sobrepujam a barreira córrego Leito seco de rio Reações não catalisadas Catálise enzimática da reação 1 (A) as bolas verdes representam o substrato; (B) as quadro paredes da caixa representam barreiras de ativação para quatro reações distintas. Após diminuir a barreira de ativação a energia das “ondas” permite a saída da bola verde; um rio bifurcado com várias barreiras serve pra ilustrar como uma série de reações catalisadas por enzimas determinam o caminho exato seguido por cada molécula dentro da célula

20. Sítio ativo Conformação no estado de transição Glicose + 6 O 2  6CO 2 + 6 H 2 O Progresso da reação Energia livre, G Glicose + 6O 2  G, energia livre de ativação  G, energia de ativação com enzimas  G, energia livre liberada Sítio ativo Conformação no estado de transição

23. 1. Temperaturas extremas - altas temperaturas podem desnaturar (unfold) a enzima. 2. pH (a maior parte entre 6 - 8 pH próximo ao pH neutro) 3. Concentração iônica (ions)

24. pH ótimo pH ótimo Pepsina Glicose 6-fosfatase

25. Temperatura ótima Temperatura ºC Ativ. Enzimat.

28. Termófilos, produzem cores brilhantes em fontes termais no Yellowstone Park Sistema hidrotermal criado pela erupção do vulcão do monte Tarawera, N. Zelândia Lagos subglaciais Antárticos O primeiro extremofilo que teve seu genoma sequenciado foi Methanococcus jannaschii , um MO q vive em respiradouros hidrotérmicos a 2.600m abaixo do nível do mar, onde as tempetaturas podem atingir o ponto de ebulição da água e a pressão é suficiente para esmagar um submarino. A salmoura vermelho vivo (archeabacteria halofílica Dunaliella salina ) do lago Owens (California) contrasta fortemente com os depósitos de um branco resplandecente de carbonato de sódio.

32. A B + C k 1 k -1 Constante de velocidade (k) mede quão rapidamente uma reação ocorre Concentração da enzima Velocidade da reação

33. v= k 1 [A] Reação de 1 a ordem (velocidade dependente da concentração de 1 reagente) v= k -1 [B][C] Reação de 2 a ordem (velocidade dependente da concentração de 2 reagentes) Reação de ordem Zero (a velocidade é independente da concentração de reagentes) Constante de velocidade (k) mede quão rapidamente uma reação ocorre taxa (v, velocidade) = (constante de velocidade) (concentração de reagentes) A B + C k 1 k -1

35. Substrato 1 enzima Complexo Enzima-substrato Complexo Enzima-substrato Complexo enzima-produto Enzima + produto Substrato 2

36. Estado de transição Energia livre, G E + S ES EP E + P k 1 k 2 k- 1 k- 2

37. Concentração da enzima Velocidade da reação Concentração do substrato Velocidade da reação Ponto de saturação Aumento da concentração não afeta a velocidade da reação

39. Hiperbole retangular Velocidade máxima Metade da Velocidade máxima Concentração do substrato

43. A velocidade da reação depende da concentração do substrato A afinidade de uma enzima pelo substrato é dada pelo K m :

44. Quanto maior o K m , menor a afinidade da enzima pelo substrato.

46. K cat é o número de moléculas de substrato convertido a produto em uma dada unidade de tempo, por uma única molécula de enzima Enzima

52. http://www.wiley.com/legacy/college/boyer/0470003790/animations/enzyme_binding/enzyme_binding.htm Enzima Especificidade substrato Ligação a resíduos de aa no sítio catalítico Tripsina Lisina e arginina Aspartato (interação iônica com lys e arg) Quimiotripsina Fenilalanina, tirosina e triptofano Ser, 2 Gly (permite grandes grupos hidrofóbicos) Elastase Aminoácidos pequenos e hidrofóbicos, ex. alanina Val e Thr (permite somente pequenas cadeias laterais)

55. Algumas enzimas requerem um componente químico adicional chamado cofator para sua atividade

56. Algumas enzimas requerem uma molécula orgânica ou metalorgânica complexa chamada coenzima

59. O nome de uma enzima é baseado em: a) com o que ela reage; b) como ela reage; c) adiciona-se a terminação ase no final

60. Enzimas são classificadas de acordo com o grupo de reações químicas que catalisam !

61. http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/ Classificação Internacional das Enzimas No Classe Tipo de reação catalisada 1 Oxido-redutases Transferência de elétrons (íons hidreto ou átomos de H 2 Transferases Reações de transferência de grupos 3 Hidrolases Reações de hidrólise (transferência de grupos funcionais para a água) 4 Liases Adição de grupos em duplas ligações ou formação de duplas ligações por remoção de grupos 5 Isomerases Transferência de grupos em moléculas para formar formas isoméricas 6 Ligases Formação de ligações C-C, C-S, C-O e C-N por reações de condensação acopladas a quebra de ATP

73. 1,3 BPG + ADP 3, fosfoglicerato + ATP Bisfosfoglicerato e ADP ligam na fenda Fosfoglicerato Quinase – possui 2 domínios separados por uma fenda Os dois domínios se aproximam e a reação de transferência de fosfato ocorre

74. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB) http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/

76. A quimiotripsina

82. Regulação de enzimas já produzidas Inibição competitiva Inibição não-competitiva Inibição por feed-back Modificação covalente Regulação genética

85. Alguns hormônios podem atuar induzindo uma alteração na expressão gênica

86. Modificação covalente Inibição competitiva Inibição não-competitiva Inibição por feed-back Regulação de enzimas já produzidas Regulação genética

93. Degradação de glicogênio Enzima inativa Enzima ativa epinefrina glucagon Proteína Kinase A AMPc + + AMPc Glicogênio fosforilase a Glicogênio fosforilase ATP ADP P

100. Forma ativa da enzima Forma inativa da enzima Subunidade reguladora Sítio ativo Sítio alostérico Subunidade catalítica subtrato Modulador positivo Modulador negativo

103. Enzima alostérica é aquela que tem um sítio regulador além do sítio catalítico Regulação alostérica, então é aquela que ocorre quando um regulador se liga ao sítio alostérico da enzima, ativando-a ou inibindo-a

107. Tipo de inibidor Sítio de ligação na enzima Efeito cinético Inibidor competitivo Especificamente no sítio catalítico, onde ele compete com o substrato pela ligação em um processo de equilíbrio dinâmico. Inibição pode ser revertida pelo substrato V max inalterado; K m , definido como a [S] requerida para chegar à 1/2 da atividade máxima, está aumentado Inibidor não competitivo Liga na E ou no complexo ES em outro sítio que não o sítio catalítico. Ligação do substrato inalterado, mas o complexo ESI não pode formar o produto. A inibição não pode ser revertida pelo substrato K m parece inalterado; V max está diminuindo proporcionalmente a concentração do inibidor. Inibidor incompetitivo ou misto Liga-se somente ao complexo ES em um sítio diferente do sítio catalítico. Ligação do substrato modifica a estrutura da enzima, fazendo o sítio de ligação do inibidor disponível. A inibição não pode ser revertida pelo substrato. V max aparente diminui; K m , como definido pela [S] requerida para chegar a 1/2 da atividade máxima, está diminuído.

111. Inibição competitiva Inibição não competitiva Inibição mista

115. Proteínas ajudaram na replicação do RNA e sintetizaram proteínas mais eficientemente. Elas também ajudaram formando a versão dupla fita do RNA a partir da qual provavelmente evoluiu o DNA DNA tomou conta. Ele usa o RNA para fazer proteínas, que ajudam ao DNA a fazer copias de si mesmo e transferir seus genes e a informação para o RNA Moléculas de RNA começaram a sintetizar proteínas que podiam servir como catalisadores Moléculas de RNA evoluíram aprendendo a copiar a si mesmas RNA é formado de ribose e outros compostos orgânicos

116. (1) O intron do gruo I Tetrahymena , (2) the hammerhead ribozyme , (4) the hairpin ribozyme, and (5) the hepatitis delta virus ribozyme Thomas Cech, 1983

118. Walter & Engelke, 2002. Biologist

121. Tetrahymena thermophila Potencial eletrostático da molécula