O documento discute o transporte de oxigênio e dióxido de carbono na corrente sanguínea pela hemoglobina. A hemoglobina é uma metaloproteína que contém um grupo heme ligado a um íon ferro, permitindo a ligação e liberação reversível de oxigênio. O transporte de dióxido de carbono também é discutido.

1. Universidade Federal do Rio Grande do Sul
Departamento de Química Inorgânica
Disciplina Química Inorgânica III
Alessandra Quadros da Costa
Kamila Passos
Inorgânica e Hemoglobina

2. Introdução
O transporte de gás oxigênio, O2(g), e do gás dióxido de carbono, CO2(g),
na corrente sanguínea é um processo bioinorgânico e bioquímico. Este
transporte é realizado pela hemoglobina - uma metaloproteína que ligada a
um grupo prostético coordenado ao ferro na sua forma catiônica bivalente
(Fe+2
), permite a captura do oxigênio nos pulmões e sua liberação nos
músculos, assim como o processo inverso para o dióxido de carbono.

3. Objetivos
 Estudo sobre a hemoglobina;
 Relação entre a hemoglobina e a química inorgânica;
 Transporte de gás oxigênio e do gás dióxido de carbono no
organismo;
 Causa do envenenamento por gás monóxido de carbono.

4. Hemoglobina (Hb)
 Metaloproteína; C2952H4664O812S8Fe4
 Hemoproteína com função transportadora de O2(g);
 Quase esférica e com arranjo compacto;
Fig. 1: Eritrócitos normais (glóbulos vermelhos
do sangue).
Fig. 2: Eritrócitos humanos encontrados em
anemia falciforme.

5.  Possui aproximadamente 55Å de diâmetro;
 Liga-se cooperativamente ao oxigênio;
 Sítios de coordenação: 4 N – porfirina, 1 histidina (His).

6.  Proteína com 4 cadeias
polipeptídicas, cada uma
apresentando um grupo
heme;
Fig. 3: Hemoglobina

7. A porfirina
 Macrociclo; molécula orgânica cíclica;
 Ligante tetradentado com os seguintes sítios
de coordenação: 4 N – porfirina, 1 histidina
(His) e 1 para a amolécula de oxigênio (O2).
 Estrutura plana/quase planar e rígida;
disposição planar ou em uma conformação
não-planar ondulada (conformação
distorcida) Fonte: conformações.
 Parte proteica fundamental.
 Grupo de ponto: D4h; Com a presença do
metal, em se tratando de sistemas
hexacoordenados, a simetria é aumentada
para D4h para o caso dos ligantes axiais
serem os mesmos, ou C4v quando os
ligantes axiais forem diferentes (fonte:
Scielo)
Fig. 4: Estrutura da
porfirina

8. O grupo heme
 O grupo heme é composto por um
anel porfirínico no qual se acomoda
em seu centro um átomo de ferro
ligado a quatro átomos de nitrogênio;
 Fe: NOX = +2 e NC = 6;
 Ligação lábil com o O2;
 Liga-se fortemente com o grupo CO.
Fig. 5: Grupo heme presente nas
hemoproteínas.

9. Transporte de O2
Na oxihemoglobina o Fe2+ encontra-se num estado de spin baixo e é
diamagnético.
Na desoxihemoglobina o Fe2+ está num estado de spin alto e é
paramagnético.
Ligação cooperativa.
Influência da pressão parcial e do pH.
Fig. 6: Representação da oxihemoglobina

10. Fig. 7 : Desoxihemoglobina: Estado T
(tenso).
Fig. 8 : Oxihemoglobina: Estado R(relaxado).

11. Transporte de CO2
Transporte de CO2.
Reação: CO2 + H2O HCO3
-
+ H+
Não é transportado pelo grupo heme.
liga-se como um grupo carbamato ao grupo α-
amino terminal de cada cadeia da globina, formando
a carbamino-hemoglobina.

12. Envenenamento por CO
 Ligação Fe – CO mais forte
 Retrodoação π
Fig. 9: representação dos orbitais moleculares do metal e grupo
carbonila e diagrama de obitais da carbonila

13. Conclusões
Destaca-se a importância da química de complexos nos
organismos vivos. O tipo de interação do Fe 2+
com o oxigênio torna
possível seu transporte assim como a eliminação do dióxido de carbono.

14. Referências Bibliográficas
Nelson, D. L. E Cox, M. M., Princípios de Química. 4ª edição. Editora Sarvier, 2006, São Paulo, pp. 156-173.
Vollhardt, K. P. C. e Schore, N. E., Química Orgânica – estrutura e função. 4ª edição. Editora Bookman, 2004,
Porto Alegre, p. 1011
LEE, John David. Química inorgânica não tão concisa. São Paulo: E. Blucher, 1996
Toma, Herique Eisi. Quimica bioinorganica. Washington : OEA, 1984. 108 p. : il.
Shriver e Atkins, Química inorgânica. 4. ed. Porto Alegre : Bookman, 2008. 847 p. : il.
Sites:
http://pt.wikipedia.org/wiki/Metaloprote%C3%ADna
http://www.hemoglobinopatias.com.br/hemoglobina/grupo-heme.htm
http://www.hemoglobinopatias.com.br/hemoglobina/molecula.htm
http://www.hemoglobinopatias.com.br/hemoglobina/fisio-oxi.htm