O documento discute as funções de proteínas, incluindo: 1) globinas como a mioglobina e hemoglobina que transportam oxigênio usando grupos heme; 2) hemoglobina transporta oxigênio dos pulmões para os tecidos de forma reversível e cooperativa; 3) imunoglobulinas usadas pelo sistema imunológico identificam e neutralizam corpos estranhos.

1. Funções das Proteínas

2. Catálise
Ligação ao O2
DefesaEstrutura
Função de Proteínas

3. TransporTe de subsTâncias

4. GlobinasProteínas de ligação ao O2
Os globinas são uma família de proteínas globulares, contendo um
grupo prostético (HEME)
Dois membros importantes desta família incluem a mioglobina e
hemoglobina

5. Globinas
Mioglobina Hemoglobina
Neuroglobina
sistema nervoso central e periférico
músculo
Hemácias

6. Porque precisamos de uma
proteína para transportar
oxigênio?
Como transportar
reversivelmente oxigênio
numa proteína?
Transporte de oxigênio

7. Metais de transição
Transporte de oxigênio
Formação de espécies
reativas de oxigênio
Ligados ao grupo
“heme”
(Fe menos reativo)
radical superóxido (O2•-)

8. O grupo “heme”
Transporte de oxigênio
Protoporfirina

9. 6 ligações de coordenação
4 no plano, 2 perpendiculares
O grupo “heme”
Transporte de oxigênio
Estado ferroso Fe2+

10. O grupo “heme”
Transporte de oxigênio
2 ligações de coordenação livre
Fe2+
Fe3+
O2
CO

11. Mioglobina
1 única cadeia polipeptídica
de 153 resíduos
8 α-hélices
1 único sítio de ligação ao O2

12. Hemoglobina
Tetramérica
2 cadeias α
2 cadeias β
Interação
hidrofóbica
4 grupos heme

13. Mioglobina e Hemoglobina

14. Hemoglobina
02
Pulmões Tecidos
H+
C02
Pulmões Tecidos
Reversivelmente

15. Curvas de saturação:
Mioglobina vs Hemoglobina
Transporte
(afinidade variável)
Armazenamento
(alta afinidade)
Mioglobina
Hemoglobina
PulmõesTecidos
Pressão parcial de oxigênio (concentração)
Saturação

17. As alterações conformacionais que ocorrem nas cadeias são transmitidas de uma
cadeia a outra, através de contatos nas interfaces das subunidades.
Cooperatividade: quando uma cadeia passa do estado oxigenado para o
desoxigenado, as alterações conformacionais que essa molécula sofre são “sentidas”
pelas cadeias vizinhas. Essas, por sua vez, respondem com uma diminuição de sua
afinidade pelo oxigênio, facilitando a desoxigenação da hemoglobina.
Curva sigmoidal Cooperatividade

18. Onde liberar O2 ??? Efeito Bohr
Efeito do H+
e CO2 sobre a ligação-liberação de
O2 pela hemoglobina
H+
C02
Resíduos como His
Resíduo amino-terminal
da cadeia
Moduladores

19. ImunoglobulInas
(antIcorpos)

20. Proteínas usadas pelo sistema imunológico
para identificar e neutralizar corpos estranhos.

21. Imunoglobulinas
Y
4 cadeias
polipeptídicas
2 cadeias “pesadas”
2 cadeias “leves”
Cadeias unidas por ligações
de H2 e covalentes

22. Imunoglobulinas
Sítio de ligação
ao antígeno
Sítio de ligação
ao antígeno
Fab Fab
Fc

23. Imunoglobulinas
Complementariedade química Ag-Ac

24. Imunoglobulinas
Complementariedade química Ag-Ac

25. Imunoglobulinas

26. Imunoglobulinas (Ig)
Soro antitetânico Soro antiofídico
Toxina de Clostridium tetani Toxina de serpentes
Tratamento

27. proteínas motoras

28. Proteínas Motoras
Bactéria
Flagelo
Animais
Músculo

29. Músculo
Músculo
Fibra muscular
Filamentos de
Actina
Filamentos de
Miosina
Sarcómero

30. Músculo em exercício

31. Proteínas do músculo Miosina
Sitio de ligação
do ATP

32. ActinaProteínas do músculo

33. Músculo em exercício