ICSA17 - Antígenos e anticorpos

4.012 visualizações

Publicada em

Aula Antígenos e Anticorpos

0 comentários
7 gostaram
Estatísticas
Notas
  • Seja o primeiro a comentar

Sem downloads
Visualizações
Visualizações totais
4.012
No SlideShare
0
A partir de incorporações
0
Número de incorporações
4
Ações
Compartilhamentos
0
Downloads
161
Comentários
0
Gostaram
7
Incorporações 0
Nenhuma incorporação

Nenhuma nota no slide

ICSA17 - Antígenos e anticorpos

  1. 1. Estrutura e Funções de Anticorpos
  2. 2. Imunoglobulinas – Proteínas de conformação globular que participam da Resposta Imune Podem ser encontradas secretadas ou ancoradas na membrana das células do sistema imunológico
  3. 3. Anticorpos – Glicoproteínas de formato globular secretadas por Linfócitos B que conferem a característica de especificidade da Resposta Imune Adquirida Humoral Todo anticorpo é uma imunoglobulina, mas nem toda imunoglobulina é um Anticorpo!!!
  4. 4. Imunoglobulinas e Anticorpos
  5. 5. Estrutura básica de uma molécula de Anticorpo
  6. 6. Formados por 4 cadeias polipetídicas: 2 cadeias idênticas entre si denominadas Cadeias Pesadas (H) E duas cadeias idênticas entre si Denominadas Cadeias Leves (L)
  7. 7. As cadeias leves se ligam às cadeias aesadas através de ligações dissulfeto. As cadeias pesadas se ligam entre si Também por ligações dissulfeto 2 tipos principais de cadeias leves: Kappa (k) e Lambda (l) 5 tipos principais de cadeias pesadas: Gamma (γ), mu (µ ), epsilon (ε), delta (δ ) e alpha (α)
  8. 8. A cadeia pesada possui uma região rica em determinados Aminoácidos, a qual confere maleabilidade à estrutura do Anticorpo, denominada Região da Dobradiça
  9. 9. Além disso, podemos encontrar distribuídos pelas Cadeias Leves e Pesadas, estruturas denominadas domínios, que são seqüências repetitivas de Aminoácidos que assumem conformação particular
  10. 10. Os anticorpos são classificados de acordo com o tipo de cadeia pesada que apresentam (Isotipos): γ – IgG (subclasses IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4) δ – IgD ε – IgE α – IgA (Subclasses IgA1 e IgA2) µ - IgM
  11. 11. Frações Fab e Fc
  12. 12. Frações Fab e Fc
  13. 13. As cadeias leves e pesadas possuem duas regiões distintas, classificadas de acordo com sua seqüência de aminoácidos: A Região Constante e a Região Variável
  14. 14. Nas regiões variáveis, podemos identificar partes denominadas Regiões Hipervariáveis, ou mesmo CDRs (Regiões Determinantes De Complementariedade), que são estruturas que entram em contato Íntimo com o antígeno para o qual o anticorpo é específico
  15. 15. Esquema das Regiões CDRs
  16. 16. Ligação do Antígeno ao Anticorpo As regiões variáveis das cadeias pesadas e leves são mostradas em azul e amarelo. As cadeias em vermelho compõem o sítio de ligação, evidenciando os resíduos de aminoácidos, nas regiões determinantes de complementariedade (CDR), que fazem contato com o antígeno.
  17. 17. o Fc tem funções importantes. Veja então as funções do Fab e algumas do Fc:
  18. 18. o Fc tem funções importantes. Veja então as funções do Fab e algumas do Fc: MICRÓBIO 1 - SE LIGA AO ANTICORPO MICRÓBIO 2 - NÃO SE LIGA AO ANTICORPO Ligação com o antígeno específico Fab LIGAÇÃO DO Fc AO FAGÓCITO Outras atividades funcionais Fc RECEPTOR DE Fc LIGAÇÃO DO Fc AO COMPLEMENTO
  19. 19. Neutralização, Opsonização e Ativação do Complemento
  20. 20. Neutralização de Vírus
  21. 21. Neutralização de Vírus e de Bactérias
  22. 22. Neutralização de Toxinas
  23. 23. Indução de Fagocitose
  24. 24. Fixação do Complemento
  25. 25. Funções do Anticorpo
  26. 26. Isotipos, Alotipos e Idiotipos
  27. 27. Características dos Isotipos de Anticorpos:
  28. 28. Características dos Isotipos de Anticorpos:
  29. 29. Características dos Isotipos de Anticorpos:
  30. 30. Estrutura dos Isotipos de Anticorpos: Os diferentes isotipos de Acs apresentam estruturas variadas
  31. 31. IgM - Neutralizam toxinas - Fixam o complemento -Receptor de antígenos na superfície dos Linf. B -Marcador de fase aguda de doenças infecciosas
  32. 32. IgG - Quatro subclasses: IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4 - neutralizam toxinas (todos) - fazem opsonização (IgG1 e IgG3) - fixam complemento (IgG1, IgG2 e IgG3) - são os únicos que podem atravessar a placenta (IgG2)
  33. 33. IgA - neutralizam toxinas - bloqueiam a ligação de antígenos nas mucosas -Apresentam-se na forma dimérica ou trimérica
  34. 34. IgE -Levam a degranulação de mastócitos e basófilos. -Participam da imunidade contra helmintos
  35. 35. IgD -Receptor de antígenos na superfície dos linf. B
  36. 36. Antígeno -Toda molécula reconhecida como estranha pelo organismo – interage com Ac e TCR - Imunoglobulina de Membrana e TCR se ligam a moléculas que não fazem parte das células do organismo em questão – reconhecimento do antígeno
  37. 37. Antígeno -Antigenicidade: capacidade de um antígeno de ser reconhecido pelo sistema imunológico. Depende do repertório de TCRs e de Imunoglobulinas de membranas do indivíduo -Imunogenicidade: capacidade do antígeno de ativar uma resposta imunológica – progressão do estágio de reconhecimento para o estágio de ativação dos linfócitos
  38. 38. Antígeno -Moléculas pequenas não são capazes de induzir uma resposta imunológica, mas são reconhecidas por imunoglobulinas de membrana. -Recebem o nome de HAPTENO. -Somente são capazes de induzir uma resposta imunológica quando associadas quimicamente a outra molécula, chamada de CARREADOR.
  39. 39. Antígeno Qualquer molécula biológica é potencialmente um antígeno! Self e Non-Self! Anticorpos podem se ligar a virtualmente toda e qualquer espécie de molécula biológica! TCRs se ligam somente a peptídeos processados e apresentados por APCs!
  40. 40. Antígeno Imunoglobulinas de membrana e TCRs não reconhecem uma molécula como um todo, e sim pequenas frações de uma molécula. A menor fração da molécula reconhecida pelos receptores específicos da imunidade adquirida são chamados de epitopos ou determinantes antigênicos.
  41. 41. Antígeno Uma determinada molécula pode ter somente um epitopo (ou ser ela toda um epitopo), nesse caso sendo chamada de MONOVALENTE, ou possuir mais de um epitopo, sendo então chamada de POLIVALENTE Depende de seu tamanho, natureza química, grau de glicosilação, conformação espacial...
  42. 42. Determinantes Antigênicos A estrutura íntegra do antígeno é primordial para seu reconhecimento ideal
  43. 43. FORÇAS DE INTERAÇÃO AG-AC A ligação entre o antígeno e o anticorpo é o resultado de ligações químicas entre as moléculas do anticorpo e do antígeno Podem ocorrer diferentes tipos de interação e diferentes Números de ligações em ligações Antígeno-Anticorpo diferentes São forças químicas não covalentes reversíveis que regem essa Interação
  44. 44. FORÇAS DE INTERAÇÃO AG-AC Diversos tipos de ligações químicas podem estar envolvidas Ao mesmo tempo na ligação Ag-Ac
  45. 45. Ligação do Antígeno ao Anticorpo A ligação entre Ag e Ac é resultado da conformação do Ag e do Fab do Ac e das interações químicas entre eles
  46. 46. INTERAÇÃO AG-AC Ag + Ac Ag-Ac Kd (Constante de Dissociação) A interação Antígeno-Anticorpo segue a lei das massas A afinidade é a expressão do somatório das forças dessas Ligações químicas. Quanto maior a constante de dissociação, Menor a afinidade da ligação.
  47. 47. Complexo Ag-AC A quantidade de um antígeno e de um anticorpo em uma Solução é fundamental para a formação de complexos Ag-Ac
  48. 48. Valência, Avidez e Afinidade Afinidade – representa a força da ligação entre o Ag e o Ac Avidez – representa o somatório de todas essas forças

×