O documento descreve o metabolismo de proteínas no organismo, incluindo a digestão, absorção e utilização de aminoácidos. As proteínas são quebradas em aminoácidos na digestão e absorvidas no intestino delgado. Os aminoácidos podem ser usados para síntese de novas proteínas ou oxidados para produção de energia. Mutações em enzimas do metabolismo de aminoácidos podem levar a doenças como fenilcetonúria.
3. FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS
ANABÓLICA
blocos formados para todo material celular
CATABÓLICA
combustível energético em certas condições
próprias para proteínas musculares e
hepáticas
4. DIGESTÃO E ABSORÇÃO
inicia no estômago → PEPSINA em meio ácido
Pepsina
PROTEÍNA POLIPEPTÍDEOS
Ação mais importante digestão tripsina e quimotripsina
ABSORÇÃO → dipeptidases e aminotripeptidases
jejuno e íleo → transporte passivo
não existe depósito de aminoácidos → proteínas
5. DIGESTÃO E ABSORÇÃO
Entrada de alimentos→ estimula mucosa gástrica
secreta gastrina → estimula produção de HCl e
pepsinogênio pelas glândulas gástricas;
pH (1,0 a 2,5) age como anti-séptico e desenovela
proteínas para ação das enzimas hidrolíticas;
Pepsinogênio é convertido em pepsina ativa;
6. DIGESTÃO E ABSORÇÃO
Conteúdo gástrico no intestino delgado, ocorre
secreção de secretina pâncreas produz HCO 3
neutraliza HCl, aumenta pH = 7,0;
Aminoácidos no duodeno libera o hormônio
colecistoquinina, estimula secreção de tripsina,
quimotripsina e carboxipeptidases (pH 7,0 e 8,0);
Aminoácidos são absorvidos pela mucosa intestinal.
8. ABSORÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Aminoácidos livres e dipeptídeos são
absorvidos pelas células epiteliais intestinais;
Dipeptídeos são hidrolisados antes de
entrar no sangue;
Os aminoácidos são metabolizados no
fígado.
9. Degradação de proteínas endógenas Felipe
Proteínas intracelulares marcadas para degradação
pela ligação com ubiquitina;
Ubiquitina se liga proteínas para degradação;
Complexo protéico proteossomo reconhece
proteínas ligadas a ubiquitina e hidrolisam, liberando
ubiquitina Livre;
Proteínas são degradadas até aminoácidos e
peptídeos.
10. Transaminação
Transferência de grupo amino de um
aminoácido para outro;
Aminoácidos desaminados por
transaminação;
Enzimas que catalisam a transaminação
designadas aminotransferases ou
transaminases, necessitam da coenzima
piridoxal-fosfato (derivado vit B6).
12. Metabolismo dos compostos Maicon
nitrogenados
NH4 tóxica em altas concentrações;
Deve ser incorporada em compostos
biologicamente utilizáveis;
A conversão de glutamato a glutamina é
catalisada pela glutaminasintase na reação com
gasto ATP;
NH4 + glutamato + ATP glutamina + ADP + Pi
13.
14. Mutações podem levar a deficiências
em enzimas que catalisam
Fenilcetonúria -
Dieta: restrição a fenilalanina
Albinismo - falta a enzima tirosinase, enzima
responsável pela conversão de tirosina em
melanina
Porfirias - faltam enzimas que catalisam
reações de síntese de porfirinas;
Conseqüências neurológicas.
15. Função das proteínas
• Hormônios e receptores
• Enzimas
• Neurotransmissores
• Proteínas estruturais
• Proteínas contráteis
• Proteínas motoras
• Proteínas transmembranas
• Milhares de peptídeos reguladores,
sinalizadores, entre outros
16. Sergio
Papel das Proteínas no
Organismo
- Função plástica e construtora:
As proteínas são utilizadas na reparação e construção de
tecidos no organismo e estão presentes em todas as células.
Cabelos, unhas, pele, músculo, tendões e ligamentos são formas
de proteínas estruturais.
- Função reguladora:
As proteínas estão presentes nos hormônios e enzimas que
atuam na regulação dos processos metabólicos e fisiológicos
ligados ao exercício físico.
- Função energética:
As proteínas fornecem energia quando os carboidratos e os
lipídios são insuficientes para satisfazer as necessidades
energéticas. Em exercícios prolongados, com mais de uma hora de
duração, as proteínas contribuem com 5 a 10% do total de energia
necessária.
19. Marcos
METABOLISMO DOS
AMINOÁCIDOS DA PROTEINA
A proteína ingerida através da dieta é
hidrolisada pelo trato gastrointestinal
em aminoácidos
• Os aminoácidos ingeridos são
utilizados para síntese de proteínas
Os aminoácidos restantes são
oxidados para fornecimento de energia
20.
21.
22.
23. Absorção dos aminoácidos
Após absorção os aas caem na
corrente sanguínea
• Tecidos alvo e fígado
• Pool de aminoácidos (fígado)
• Turnover proteíco (20% TMB)
24. Destino dos aas na célula
• Síntese de peptídeos e proteínas
• Oxidação para formação de energia
(fígado e músculo)
• Músculo: alanina, aspartato,
glutamato, leucina, isoleucina e valina
25. Destino da cadeia carbônica
• Os 20 tipos de aminoácidos, após sofrer
transaminação, irão para vias
diferentes,formando metabólitos distintos.
METABÓLITOS FORMADOS:
• Piruvato
• Acetil-CoA
• α-cetoglutarato
• Succinil-CoA
• Fumarato
• Oxalacetato