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METABOLISMO DE
  PROTEÍNAS


        Alunos da turma de
         Odontologia do 1º
         período noturno.
PROTEÍNAS   Caleb
FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS
               ANABÓLICA
blocos formados para todo material celular

                CATABÓLICA
combustível energético em certas condições
próprias para proteínas musculares e
hepáticas
DIGESTÃO E ABSORÇÃO
 inicia no estômago → PEPSINA em meio ácido

                Pepsina
   PROTEÍNA                    POLIPEPTÍDEOS

Ação mais importante digestão tripsina e quimotripsina

ABSORÇÃO → dipeptidases e aminotripeptidases

        jejuno e íleo → transporte passivo

 não existe depósito de aminoácidos → proteínas
DIGESTÃO E ABSORÇÃO

 Entrada de alimentos→ estimula mucosa gástrica
secreta gastrina → estimula produção de HCl e
pepsinogênio pelas glândulas gástricas;

 pH (1,0 a 2,5) age como anti-séptico e desenovela
proteínas para ação das enzimas hidrolíticas;

 Pepsinogênio é convertido em pepsina ativa;
DIGESTÃO E ABSORÇÃO

 Conteúdo gástrico no intestino delgado, ocorre
secreção de secretina            pâncreas produz HCO 3
neutraliza HCl, aumenta pH = 7,0;

 Aminoácidos no duodeno libera o hormônio
colecistoquinina, estimula secreção de tripsina,
quimotripsina e carboxipeptidases (pH 7,0 e 8,0);

Aminoácidos são absorvidos pela mucosa intestinal.
1º


     2º




3º



           4º
ABSORÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
 Aminoácidos livres e dipeptídeos são
absorvidos pelas células epiteliais intestinais;

 Dipeptídeos são hidrolisados antes de
entrar no sangue;

 Os aminoácidos são metabolizados no
fígado.
Degradação de proteínas endógenas                   Felipe




 Proteínas intracelulares marcadas para degradação
pela ligação com ubiquitina;

 Ubiquitina se liga proteínas para degradação;

 Complexo protéico           proteossomo reconhece
proteínas ligadas a ubiquitina e hidrolisam, liberando
ubiquitina Livre;

 Proteínas são degradadas até aminoácidos e
peptídeos.
Transaminação
 Transferência de grupo amino de um
aminoácido para outro;

 Aminoácidos desaminados por
transaminação;

 Enzimas que catalisam a transaminação
designadas aminotransferases ou
transaminases, necessitam da coenzima
piridoxal-fosfato (derivado vit B6).
Reações de transaminação
Metabolismo dos compostos              Maicon



          nitrogenados
 NH4 tóxica em altas concentrações;


 Deve ser incorporada em compostos
 biologicamente utilizáveis;

 A conversão de glutamato a glutamina é
 catalisada pela glutaminasintase na reação com
 gasto ATP;

NH4 + glutamato + ATP     glutamina + ADP + Pi
Mutações podem levar a deficiências

      em enzimas que catalisam

 Fenilcetonúria -
 Dieta: restrição a fenilalanina

 Albinismo - falta a enzima tirosinase, enzima
 responsável pela conversão de tirosina em
 melanina

 Porfirias - faltam enzimas que catalisam
 reações de síntese de porfirinas;

 Conseqüências neurológicas.
Função das proteínas
• Hormônios e receptores
• Enzimas
• Neurotransmissores
• Proteínas estruturais
• Proteínas contráteis
• Proteínas motoras
• Proteínas transmembranas
• Milhares de peptídeos reguladores,
sinalizadores, entre outros
Sergio


      Papel das Proteínas no
            Organismo
 - Função plástica e construtora:
     As proteínas são utilizadas na reparação e construção de
tecidos no organismo e estão presentes em todas as células.
Cabelos, unhas, pele, músculo, tendões e ligamentos são formas
de proteínas estruturais.

     - Função reguladora:
     As proteínas estão presentes nos hormônios e enzimas que
atuam na regulação dos processos metabólicos e fisiológicos
ligados ao exercício físico.

      - Função energética:
      As proteínas fornecem energia quando os carboidratos e os
lipídios são insuficientes para satisfazer as necessidades
energéticas. Em exercícios prolongados, com mais de uma hora de
duração, as proteínas contribuem com 5 a 10% do total de energia
necessária.
Estrutura da Proteína
Primária
Secundária
Terciária
Quaternária
Marcos


    METABOLISMO DOS
AMINOÁCIDOS DA PROTEINA
A proteína ingerida através da dieta é
hidrolisada pelo trato gastrointestinal
em aminoácidos
• Os aminoácidos ingeridos são
utilizados para síntese de proteínas
 Os aminoácidos restantes são
oxidados para fornecimento de energia
Absorção dos aminoácidos
Após absorção os aas caem na
corrente sanguínea
• Tecidos alvo e fígado
• Pool de aminoácidos (fígado)
• Turnover proteíco (20% TMB)
Destino dos aas na célula
• Síntese de peptídeos e proteínas
• Oxidação para formação de energia
(fígado e músculo)
• Músculo: alanina, aspartato,
glutamato, leucina, isoleucina e valina
Destino da cadeia carbônica
• Os 20 tipos de aminoácidos, após sofrer
transaminação, irão para vias
diferentes,formando metabólitos distintos.
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Bioquímica metabolismo de proteínas

  • 1. METABOLISMO DE PROTEÍNAS Alunos da turma de Odontologia do 1º período noturno.
  • 2. PROTEÍNAS Caleb
  • 3. FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS ANABÓLICA blocos formados para todo material celular CATABÓLICA combustível energético em certas condições próprias para proteínas musculares e hepáticas
  • 4. DIGESTÃO E ABSORÇÃO  inicia no estômago → PEPSINA em meio ácido Pepsina PROTEÍNA POLIPEPTÍDEOS Ação mais importante digestão tripsina e quimotripsina ABSORÇÃO → dipeptidases e aminotripeptidases jejuno e íleo → transporte passivo não existe depósito de aminoácidos → proteínas
  • 5. DIGESTÃO E ABSORÇÃO  Entrada de alimentos→ estimula mucosa gástrica secreta gastrina → estimula produção de HCl e pepsinogênio pelas glândulas gástricas;  pH (1,0 a 2,5) age como anti-séptico e desenovela proteínas para ação das enzimas hidrolíticas;  Pepsinogênio é convertido em pepsina ativa;
  • 6. DIGESTÃO E ABSORÇÃO  Conteúdo gástrico no intestino delgado, ocorre secreção de secretina pâncreas produz HCO 3 neutraliza HCl, aumenta pH = 7,0;  Aminoácidos no duodeno libera o hormônio colecistoquinina, estimula secreção de tripsina, quimotripsina e carboxipeptidases (pH 7,0 e 8,0); Aminoácidos são absorvidos pela mucosa intestinal.
  • 7. 2º 3º 4º
  • 8. ABSORÇÃO DOS AMINOÁCIDOS  Aminoácidos livres e dipeptídeos são absorvidos pelas células epiteliais intestinais;  Dipeptídeos são hidrolisados antes de entrar no sangue;  Os aminoácidos são metabolizados no fígado.
  • 9. Degradação de proteínas endógenas Felipe  Proteínas intracelulares marcadas para degradação pela ligação com ubiquitina;  Ubiquitina se liga proteínas para degradação;  Complexo protéico proteossomo reconhece proteínas ligadas a ubiquitina e hidrolisam, liberando ubiquitina Livre;  Proteínas são degradadas até aminoácidos e peptídeos.
  • 10. Transaminação  Transferência de grupo amino de um aminoácido para outro;  Aminoácidos desaminados por transaminação;  Enzimas que catalisam a transaminação designadas aminotransferases ou transaminases, necessitam da coenzima piridoxal-fosfato (derivado vit B6).
  • 12. Metabolismo dos compostos Maicon nitrogenados NH4 tóxica em altas concentrações; Deve ser incorporada em compostos biologicamente utilizáveis; A conversão de glutamato a glutamina é catalisada pela glutaminasintase na reação com gasto ATP; NH4 + glutamato + ATP glutamina + ADP + Pi
  • 13.
  • 14. Mutações podem levar a deficiências em enzimas que catalisam Fenilcetonúria - Dieta: restrição a fenilalanina Albinismo - falta a enzima tirosinase, enzima responsável pela conversão de tirosina em melanina Porfirias - faltam enzimas que catalisam reações de síntese de porfirinas; Conseqüências neurológicas.
  • 15. Função das proteínas • Hormônios e receptores • Enzimas • Neurotransmissores • Proteínas estruturais • Proteínas contráteis • Proteínas motoras • Proteínas transmembranas • Milhares de peptídeos reguladores, sinalizadores, entre outros
  • 16. Sergio Papel das Proteínas no Organismo - Função plástica e construtora: As proteínas são utilizadas na reparação e construção de tecidos no organismo e estão presentes em todas as células. Cabelos, unhas, pele, músculo, tendões e ligamentos são formas de proteínas estruturais. - Função reguladora: As proteínas estão presentes nos hormônios e enzimas que atuam na regulação dos processos metabólicos e fisiológicos ligados ao exercício físico. - Função energética: As proteínas fornecem energia quando os carboidratos e os lipídios são insuficientes para satisfazer as necessidades energéticas. Em exercícios prolongados, com mais de uma hora de duração, as proteínas contribuem com 5 a 10% do total de energia necessária.
  • 18.
  • 19. Marcos METABOLISMO DOS AMINOÁCIDOS DA PROTEINA A proteína ingerida através da dieta é hidrolisada pelo trato gastrointestinal em aminoácidos • Os aminoácidos ingeridos são utilizados para síntese de proteínas Os aminoácidos restantes são oxidados para fornecimento de energia
  • 20.
  • 21.
  • 22.
  • 23. Absorção dos aminoácidos Após absorção os aas caem na corrente sanguínea • Tecidos alvo e fígado • Pool de aminoácidos (fígado) • Turnover proteíco (20% TMB)
  • 24. Destino dos aas na célula • Síntese de peptídeos e proteínas • Oxidação para formação de energia (fígado e músculo) • Músculo: alanina, aspartato, glutamato, leucina, isoleucina e valina
  • 25. Destino da cadeia carbônica • Os 20 tipos de aminoácidos, após sofrer transaminação, irão para vias diferentes,formando metabólitos distintos. METABÓLITOS FORMADOS: • Piruvato • Acetil-CoA • α-cetoglutarato • Succinil-CoA • Fumarato • Oxalacetato
  • 26.
  • 27.
  • 28. Metabolismo de proteínas na atividade física

Notas do Editor

  1. Caleb