O documento discute a estrutura e função de várias proteínas, incluindo quimotripsina, colágeno, mioglobina e miosina, enfatizando suas configurações tridimensionais e interações moleculares. Também aborda conceitos de ângulos de rotação em ligações peptídicas e estruturas secundárias, como alfa-hélices e folhas beta. Além disso, menciona a importância das chaperonas na dobras de proteínas e as consequências de mutações em hemoglobinas, como na anemia falciforme.

1. glicina
quimotripsina

2. Quimotripsina
-cataliza hidrólise de ligações
peptídicas

4. “lisina”
(lys)
(L)

14. Os átomos envolvidos na ligação peptídica se-encontram
no mesmo plano: ω=180o (trans) ou 0o (cis)
Os ângulos φ (phi) e ψ (psi) tem “livre” rotação

15. Algumas combinações dos ângulos
φ (phi) e ψ (psi) não são
permitidas.
Colisões estéricas
não-favoráveis

16. DIAGRAM DE RAMACHANDRAN

17. Alfa-Hélice

18. Alfa-hélice
-groupos R
situados por
fora da hélice

21. Folha Beta (beta sheet)

22. Folha Beta (beta sheet)

23. Notar ligação de hidrogênio entre os grupos peptídicos do 1o e 4o
Resíduo. É comum encontrar Pro e Gly nestas estruturas.

25. Valores de phi e psi para todos os aminoácidos (menos gly) para
piruvato quinase de coelho.

26. Probabilidades relativas para encontrar um tipo de aminoácido numa
determinada estrutura secundária

28. Estrutura de queratina de cabelo.

30. Quero um permanente tipo Vera Loyola!
calor

31. Colágeno: um triplo-hélice de cadeias com 3 aminoácidos por volta,
helicoidal com sentido de mão esquerda, e super-helicoidal com sentido
de mão direita. Composição: 35% gly, 11% ala, 21% pro ou hidroxi-pro.
Com repetições gly-X-pro ou gly-X-hidroxi-pro

32. Colágeno: componente de tecido conectivo (tendão, cartilagem,
matriz orgânica de osso)

33. Estrutura de fibroina de seda: estrutura folha beta antiparalela
rica em ala e gly.

34. Formação de seda nas “espineretes” da aranha.

35. Dimensões de albumina sérica humana (585 aminoácidos, 64500 kDa)

36. Estrutura de mioglobina de baleia, uma proteína globular típica
Topografia
de superfície
Fita (azul = Hφ) modelo “space-filling”

37. O grupo heme
(anel de protoporfirina
E um ion de Fe2+/3+)

39. Determinação de estruturas de proteínas de alta resolução:
Cristalografia por raios-X

41. Determinação de estruturas de proteínas de alta resolução:
R.M.N. = resonância magnética nuclear.

43. Proteínas tem flexibilidade conformacional

48. Domínios estruturais na proteína troponina C do músculo esquelético

62. Dessoxihemoglobina

63. Dessoxihemoglobina

64. Estrutura Quartenária de Próteínas

67. Capsídeo de poliovirus (simetria icosahedral), 30 nm diametro

68. Tobacco mosaic virus (300 nm x 18 nm), simetria helicoidal

69. Desnaturação de proteínas

70. Enovelamento
Espontâneo
de Proteínas

73. Chaperona molecular (GroEL)

79. O grupo heme mioglobina

80. O grupo heme
Modelo “space-filling”

81. Coordenação octahedral
do Fe2+
em mioglobina (Mb)
e hemoglobina (Hb)

82. Coordenação octahedral
do Fe2+
em mioglobina (Mb)
e hemoglobina (Hb)

83. mioglobina

85. histidina distal
histidina proximal

88. Estado T da hemoglobina

89. Pares iônicas que estabilizam o estado T da hemoglobina

90. Pares iônicas que estabilizam o estado T da hemoglobina

93. dessoxiHb + BPG = estado T

94. dessoxiHb = estado T

95. oxiHb = HbO2 = estado R

96. Eritrócitos normais

97. Eritrócitos humanos de forma foice (e outras) encontrados em
Anemia falciforme

98. Mutação Glu6  Val
na cadeia beta

101. O sarcômero
relaxado
Depois de contração “isotônica”
- sarcômero fica menor (mais curta)
- comprimento da banda A fica igual
- banda I fica menor
- aumenta a zona de superposição na banda A

102. Filamento fino
(actina)
Filamento grosso
(miosina)

103. MIOSINA
-uma proteína hexamérica
(HL1L2)2

104. Cadeia
pesada
Cadeias leves
Sitio para ligar Sitio para
ATP ligar
actina
Domínio motor da miosina
-liga e hidrolisa ATP
-liga a actina

105. Filamento grosso
-baseado em miosina
-bipolar

106. Filamento fino
-baseado em actina
-polar