Este documento discute os microfilamentos, incluindo sua estrutura, dinâmica de polimerização e papel em movimentos celulares. Ele descreve a actina e sua polimerização em filamentos, a dinâmica de adição e remoção de subunidades, e as proteínas associadas que regulam a polimerização como a timosina e a profilina. Também explica como a adição de actina à extremidade mais dos filamentos pode empurrar a membrana plasmática e gerar estruturas como lobópodios, lamelipódios e filópod
A fase A ocorre devido à nucleação lenta de filamentos. A fase B é marcada por alongamento rápido devido à maior velocidade de adição de monômeros na extremidade mais positiva. A fase C representa o equilíbrio, quando a adição e remoção de monômeros se igualam, cessando o crescimento.
As proteínas são polímeros de aminoácidos que assumem estruturas complexas que determinam suas funções. Elas podem ter estruturas primária, secundária, terciária e quaternária. Suas funções incluem atuar como enzimas, transportar oxigênio como a mioglobina e hemoglobina, e agir como anticorpos, entre muitas outras.
A função das proteínas é altamente dependente da sua estruturação tridimensional no espaço.
A ligação peptídica é planar; omega = 180°.
A estrutura das proteínas se dá principalmente por variações nos ângulos phi e psi.
Nem todos os ângulos phi e psi são permitidos, diagrama de ramachandran identifica as posições possíveis.
A alfa-hélice é a estrutura secundária mais comum entre as proteínas.
Na alfa-hélice temos 3,6 resíduos de aminoácidos por volta, onde a estrutura local é estabilizada por pontes de hidrogênio.
As folhas beta são conformações secundárias bastante comuns nas proteínas.
As folhas beta podem ser paralelas ou anti-paralelas.
As voltas-beta são as pontes que ligam as folhas beta.
As proteínas podem ser fibrosas ou globulares.
A estrutura terciária das proteínas é formada pela interação global entre os elementos de estrutura secundária no espaço tridimensional (largura, altura, comprimento).
As proteínas precisam se enovelar em uma forma nativa, de baixa de energia, para funcionarem bem.
A forma mais comum e funcional da proteína enovelada é chamada de forma nativa.
Algumas proteínas não são capazes de se enovelar sozinhas e para isso existem complexos multiméricos de proteínas chamadas chaperonas.
Este documento discute diversos tópicos da biologia celular, incluindo a estrutura e função de componentes celulares como membrana plasmática, DNA, RNA, núcleo, mitocôndrias, retículo endoplasmático, complexo de Golgi, lisossomos e citoplasma. O documento também aborda processos como transcrição, tradução e respiração celular.
O documento descreve as funções e estruturas das proteínas. Apresenta suas principais funções como estrutural, transporte de gases, defesa, enzimática e hormonal. Descreve a estrutura primária, secundária, terciária e quaternária das proteínas, formadas por ligações entre aminoácidos. Explica como variações na sequência de aminoácidos podem afetar a estrutura e função da proteína, como no caso da hemoglobina.
Este documento fornece um resumo sobre aminoácidos e proteínas. As proteínas são formadas pela ligação de aminoácidos, existindo 20 tipos principais de aminoácidos. As proteínas desempenham diversas funções vitais como estrutura, contração, transporte, defesa, entre outras. Sua estrutura é definida em níveis primário, secundário, terciário e quaternário.
O documento descreve a constituição molecular das células, incluindo moléculas inorgânicas como a água e sais minerais, e moléculas orgânicas como lipídios, carboidratos, proteínas e ácidos nucleicos. Detalha a estrutura e função dessas moléculas, como lipídios formam membranas, carboidratos armazenam energia, proteínas têm funções estruturais e catalíticas, e o DNA contém o código genético usado para síntese de proteínas.
O documento descreve um módulo de bioquímica aplicada à nanotoxicologia ministrado por professores da Universidade Federal do Rio Grande. O módulo aborda tópicos como estrutura e função de proteínas, enzimas, lipídios, ciclo de Krebs, fosforilação oxidativa e estrutura de ácidos nucléicos. O documento fornece detalhes sobre a estrutura e função de proteínas e enzimas.
A fase A ocorre devido à nucleação lenta de filamentos. A fase B é marcada por alongamento rápido devido à maior velocidade de adição de monômeros na extremidade mais positiva. A fase C representa o equilíbrio, quando a adição e remoção de monômeros se igualam, cessando o crescimento.
As proteínas são polímeros de aminoácidos que assumem estruturas complexas que determinam suas funções. Elas podem ter estruturas primária, secundária, terciária e quaternária. Suas funções incluem atuar como enzimas, transportar oxigênio como a mioglobina e hemoglobina, e agir como anticorpos, entre muitas outras.
A função das proteínas é altamente dependente da sua estruturação tridimensional no espaço.
A ligação peptídica é planar; omega = 180°.
A estrutura das proteínas se dá principalmente por variações nos ângulos phi e psi.
Nem todos os ângulos phi e psi são permitidos, diagrama de ramachandran identifica as posições possíveis.
A alfa-hélice é a estrutura secundária mais comum entre as proteínas.
Na alfa-hélice temos 3,6 resíduos de aminoácidos por volta, onde a estrutura local é estabilizada por pontes de hidrogênio.
As folhas beta são conformações secundárias bastante comuns nas proteínas.
As folhas beta podem ser paralelas ou anti-paralelas.
As voltas-beta são as pontes que ligam as folhas beta.
As proteínas podem ser fibrosas ou globulares.
A estrutura terciária das proteínas é formada pela interação global entre os elementos de estrutura secundária no espaço tridimensional (largura, altura, comprimento).
As proteínas precisam se enovelar em uma forma nativa, de baixa de energia, para funcionarem bem.
A forma mais comum e funcional da proteína enovelada é chamada de forma nativa.
Algumas proteínas não são capazes de se enovelar sozinhas e para isso existem complexos multiméricos de proteínas chamadas chaperonas.
Este documento discute diversos tópicos da biologia celular, incluindo a estrutura e função de componentes celulares como membrana plasmática, DNA, RNA, núcleo, mitocôndrias, retículo endoplasmático, complexo de Golgi, lisossomos e citoplasma. O documento também aborda processos como transcrição, tradução e respiração celular.
O documento descreve as funções e estruturas das proteínas. Apresenta suas principais funções como estrutural, transporte de gases, defesa, enzimática e hormonal. Descreve a estrutura primária, secundária, terciária e quaternária das proteínas, formadas por ligações entre aminoácidos. Explica como variações na sequência de aminoácidos podem afetar a estrutura e função da proteína, como no caso da hemoglobina.
Este documento fornece um resumo sobre aminoácidos e proteínas. As proteínas são formadas pela ligação de aminoácidos, existindo 20 tipos principais de aminoácidos. As proteínas desempenham diversas funções vitais como estrutura, contração, transporte, defesa, entre outras. Sua estrutura é definida em níveis primário, secundário, terciário e quaternário.
O documento descreve a constituição molecular das células, incluindo moléculas inorgânicas como a água e sais minerais, e moléculas orgânicas como lipídios, carboidratos, proteínas e ácidos nucleicos. Detalha a estrutura e função dessas moléculas, como lipídios formam membranas, carboidratos armazenam energia, proteínas têm funções estruturais e catalíticas, e o DNA contém o código genético usado para síntese de proteínas.
O documento descreve um módulo de bioquímica aplicada à nanotoxicologia ministrado por professores da Universidade Federal do Rio Grande. O módulo aborda tópicos como estrutura e função de proteínas, enzimas, lipídios, ciclo de Krebs, fosforilação oxidativa e estrutura de ácidos nucléicos. O documento fornece detalhes sobre a estrutura e função de proteínas e enzimas.
Aula teorica minicurso modelagem de proteinas por homologiaFabiano Reis
Este documento introduz conceitos básicos sobre modelagem de proteínas por homologia em três pontos: (1) Apresenta noções sobre estrutura primária, secundária e terciária de proteínas, (2) Explica que a modelagem por homologia constrói modelos 3D de proteínas com base na similaridade de sequência com proteínas de estrutura conhecida, (3) Descreve as etapas típicas de modelagem por homologia: identificação de moldes homólogos, alinhamento de sequências, construção do modelo 3D
O documento define proteínas e aminoácidos, descreve a ligação peptídica entre aminoácidos e a classificação de aminoácidos. Também discute a estrutura primária, secundária, terciária e quaternária de proteínas, suas funções, a fenilcetonúria e a desnaturação de proteínas.
Os aminoácidos são anfóteros com grupos amina e carboxílica. As proteínas são polipeptídeos formados pela ligação de aminoácidos. A estrutura primária é a sequência de aminoácidos, enquanto as estruturas secundária, terciária e quaternária descrevem o arranjo espacial das cadeias laterais que determina a conformação e função da proteína.
O documento descreve as proteínas, incluindo sua estrutura e funções. As proteínas são macromoléculas formadas pela condensação de aminoácidos através de ligações peptídicas. Sua estrutura inclui níveis primário, secundário, terciário e quaternário. As proteínas têm funções como enzimas, hormônios, transporte de oxigênio e estruturais.
O documento discute a estrutura e função da mioglobina dimérica encontrada em cavalos. A mioglobina armazena oxigênio nas células musculares e facilita sua difusão através dos tecidos. Ela contém um átomo de ferro que se liga fortemente ao oxigênio. A estrutura da mioglobina dimérica do cavalo foi analisada por cristalografia de raios-X, revelando uma estrutura com duas longas hélices alfa. Mutantes da mioglobina foram criados para entender como sua estrut
1) Proteínas são macromoléculas essenciais construídas a partir de aminoácidos que exercem diversas funções vitais.
2) Proteínas possuem estruturas primária, secundária, terciária e quaternária que determinam sua forma tridimensional e função.
3) A estrutura terciária de uma proteína é determinada unicamente por sua sequência de aminoácidos, conforme demonstrado no experimento clássico de Anfinsen.
1 estrutura e funcao das proteinas contrateismanetoufrj
O documento discute a bioquímica do músculo cardíaco, especificamente a estrutura das proteínas contráteis. Aborda a estrutura e função da miosina, tropomiosina, troponina, actina e titina, e como elas interagem para permitir a contração muscular cardíaca. Também discute diferenças entre a contração do músculo cardíaco e esquelético.
O documento discute as estruturas e funções das proteínas. Ele explica que as proteínas são macromoléculas constituídas de aminoácidos que desempenham funções estruturais e metabólicas importantes no corpo, como a formação de tecidos, enzimas, hormônios, defesa e transporte. O documento também descreve a composição dos aminoácidos, as ligações peptídicas que os unem, e classificações de proteínas.
O documento discute as estruturas e classificações de proteínas. Proteínas são compostas por aminoácidos unidos por ligações peptídicas e possuem estruturas primária, secundária, terciária e quaternária. Sua solubilidade depende de fatores como pH, concentração de sais e constante dielétrica. Proteínas podem ser desnaturadas por alterações em sua estrutura espacial causadas por fatores como temperatura, ácidos e solventes orgânicos.
As proteínas são unidades poliméricas feitas por aminoácidos.
Existem 20 aminoácidos diferentes cujas propriedades químicas de suas cadeias laterais são responsáveis por esta diferença e modificam as interações fisico-químicas das proteínas.
Os aminoácidos podem ser representados por sequências de uma ou três letras.
A estrutura primária de uma proteína é dada pela sequência de aminoácidos que a compõem.
A função bioquímica das proteínas pode ser estudada com detalhe.
O estudo das proteínas passa primeiro pela purificação delas através de técnicas de cromatografia.
O documento discute as proteínas, descrevendo-as como macromoléculas complexas resultantes da condensação de aminoácidos. As proteínas podem ter diferentes estruturas e funções, incluindo enzimas, hormônios, proteínas estruturais e de transporte. Sua estrutura primária, secundária, terciária e quaternária conferem estabilidade e permitem que desempenhem suas funções vitais.
As proteínas são substâncias essenciais para todos os seres vivos, compondo entre 10 a 25% do peso total dos organismos. Possuem diversas funções vitais como estrutura, enzimas, transporte, contração muscular e defesa imunológica. São polímeros complexos formados por cadeias de aminoácidos que adquirem conformações tridimensionais específicas responsáveis por suas atividades biológicas.
O documento descreve a constituição molecular das células, incluindo as principais moléculas orgânicas (lipídios, carboidratos, proteínas, ácidos nucléicos) e inorgânicas. Detalha a estrutura e função dessas moléculas, como formam polímeros essenciais para a vida e reações bioquímicas. Explica também os processos de transcrição, tradução e síntese de proteínas, nos quais o DNA é copiado para o RNA mensageiro que direciona a produção de
O documento discute as proteínas, incluindo sua definição como macromoléculas formadas por aminoácidos unidos por ligações peptídicas. Explica que as proteínas se diferenciam pela ordem e tipo de aminoácidos e podem ser classificadas como simples ou conjugadas dependendo de estarem ligadas a outras substâncias. Também descreve a estrutura primária, secundária, terciária e quartenária das proteínas e como fatores como pH e temperatura podem levar à desnaturação e perda de função.
O documento descreve as principais características dos ácidos nucleicos DNA e RNA. O DNA é composto por duas fitas entrelaçadas e armazena o código genético da célula. O RNA é formado por uma única fita e atua como intermediário entre o DNA e a síntese de proteínas. Ambos são compostos por nucleotídeos formados por um açúcar, base nitrogenada e grupo fosfato.
1) O documento descreve um estudo sobre o envolvimento do óxido nítrico em parâmetros de fertilidade masculina, analisando a contractilidade do canal deferente de ratos e a motilidade de espermatozóides humanos após inibição da óxido nítrico sintase.
2) O óxido nítrico é produzido por três isoformas da óxido nítrico sintase e desempenha um papel importante no sistema reprodutor masculino, modulando a contração do canal deferente e a vasodilatação durante a
O documento discute as proteínas, incluindo sua estrutura e funções. Ele explica que as proteínas são compostas de aminoácidos e podem ter estruturas primária, secundária, terciária e quaternária. Além disso, discute as funções das proteínas como reserva nutritiva, transporte, defesa, hormonal e estrutural, e o papel das enzimas como catalisadores biológicos que aceleram as reações bioquímicas.
As proteínas são moléculas orgânicas essenciais formadas por aminoácidos. Elas desempenham funções estruturais e catalíticas importantes em todas as células e são constituídas a partir de 20 tipos de aminoácidos. As proteínas possuem estruturas complexas em quatro níveis: primária, secundária, terciária e quaternária.
O documento discute as proteínas, macromoléculas formadas por cadeias de aminoácidos. As proteínas possuem estruturas primária, secundária, terciária e quaternária e realizam funções estruturais, reguladoras e de defesa no organismo. Exemplos de proteínas incluem a insulina, hemoglobina, caseína e queratina.
O documento resume as principais características do citoesqueleto celular, incluindo os três tipos de filamentos - filamentos intermediários, filamentos de actina e microtúbulos. Detalha também as proteínas motoras associadas a cada um destes filamentos, como a cinesina, dineína e miosina, e suas funções no transporte intracelular.
Biologia celular aula 5- Prof. Amilcar Sousa Amilcar Sousa
O documento descreve os principais componentes do citoesqueleto - microtúbulos, microfilamentos e filamentos intermediários - incluindo sua estrutura, função e dinâmica. Explica como motores moleculares usam a energia da hidrólise de nucleotídeos para mover organelos ao longo dos microtúbulos e microfilamentos. Também detalha as proteínas que constituem cada tipo de filamento e suas características estruturais.
Aula teorica minicurso modelagem de proteinas por homologiaFabiano Reis
Este documento introduz conceitos básicos sobre modelagem de proteínas por homologia em três pontos: (1) Apresenta noções sobre estrutura primária, secundária e terciária de proteínas, (2) Explica que a modelagem por homologia constrói modelos 3D de proteínas com base na similaridade de sequência com proteínas de estrutura conhecida, (3) Descreve as etapas típicas de modelagem por homologia: identificação de moldes homólogos, alinhamento de sequências, construção do modelo 3D
O documento define proteínas e aminoácidos, descreve a ligação peptídica entre aminoácidos e a classificação de aminoácidos. Também discute a estrutura primária, secundária, terciária e quaternária de proteínas, suas funções, a fenilcetonúria e a desnaturação de proteínas.
Os aminoácidos são anfóteros com grupos amina e carboxílica. As proteínas são polipeptídeos formados pela ligação de aminoácidos. A estrutura primária é a sequência de aminoácidos, enquanto as estruturas secundária, terciária e quaternária descrevem o arranjo espacial das cadeias laterais que determina a conformação e função da proteína.
O documento descreve as proteínas, incluindo sua estrutura e funções. As proteínas são macromoléculas formadas pela condensação de aminoácidos através de ligações peptídicas. Sua estrutura inclui níveis primário, secundário, terciário e quaternário. As proteínas têm funções como enzimas, hormônios, transporte de oxigênio e estruturais.
O documento discute a estrutura e função da mioglobina dimérica encontrada em cavalos. A mioglobina armazena oxigênio nas células musculares e facilita sua difusão através dos tecidos. Ela contém um átomo de ferro que se liga fortemente ao oxigênio. A estrutura da mioglobina dimérica do cavalo foi analisada por cristalografia de raios-X, revelando uma estrutura com duas longas hélices alfa. Mutantes da mioglobina foram criados para entender como sua estrut
1) Proteínas são macromoléculas essenciais construídas a partir de aminoácidos que exercem diversas funções vitais.
2) Proteínas possuem estruturas primária, secundária, terciária e quaternária que determinam sua forma tridimensional e função.
3) A estrutura terciária de uma proteína é determinada unicamente por sua sequência de aminoácidos, conforme demonstrado no experimento clássico de Anfinsen.
1 estrutura e funcao das proteinas contrateismanetoufrj
O documento discute a bioquímica do músculo cardíaco, especificamente a estrutura das proteínas contráteis. Aborda a estrutura e função da miosina, tropomiosina, troponina, actina e titina, e como elas interagem para permitir a contração muscular cardíaca. Também discute diferenças entre a contração do músculo cardíaco e esquelético.
O documento discute as estruturas e funções das proteínas. Ele explica que as proteínas são macromoléculas constituídas de aminoácidos que desempenham funções estruturais e metabólicas importantes no corpo, como a formação de tecidos, enzimas, hormônios, defesa e transporte. O documento também descreve a composição dos aminoácidos, as ligações peptídicas que os unem, e classificações de proteínas.
O documento discute as estruturas e classificações de proteínas. Proteínas são compostas por aminoácidos unidos por ligações peptídicas e possuem estruturas primária, secundária, terciária e quaternária. Sua solubilidade depende de fatores como pH, concentração de sais e constante dielétrica. Proteínas podem ser desnaturadas por alterações em sua estrutura espacial causadas por fatores como temperatura, ácidos e solventes orgânicos.
As proteínas são unidades poliméricas feitas por aminoácidos.
Existem 20 aminoácidos diferentes cujas propriedades químicas de suas cadeias laterais são responsáveis por esta diferença e modificam as interações fisico-químicas das proteínas.
Os aminoácidos podem ser representados por sequências de uma ou três letras.
A estrutura primária de uma proteína é dada pela sequência de aminoácidos que a compõem.
A função bioquímica das proteínas pode ser estudada com detalhe.
O estudo das proteínas passa primeiro pela purificação delas através de técnicas de cromatografia.
O documento discute as proteínas, descrevendo-as como macromoléculas complexas resultantes da condensação de aminoácidos. As proteínas podem ter diferentes estruturas e funções, incluindo enzimas, hormônios, proteínas estruturais e de transporte. Sua estrutura primária, secundária, terciária e quaternária conferem estabilidade e permitem que desempenhem suas funções vitais.
As proteínas são substâncias essenciais para todos os seres vivos, compondo entre 10 a 25% do peso total dos organismos. Possuem diversas funções vitais como estrutura, enzimas, transporte, contração muscular e defesa imunológica. São polímeros complexos formados por cadeias de aminoácidos que adquirem conformações tridimensionais específicas responsáveis por suas atividades biológicas.
O documento descreve a constituição molecular das células, incluindo as principais moléculas orgânicas (lipídios, carboidratos, proteínas, ácidos nucléicos) e inorgânicas. Detalha a estrutura e função dessas moléculas, como formam polímeros essenciais para a vida e reações bioquímicas. Explica também os processos de transcrição, tradução e síntese de proteínas, nos quais o DNA é copiado para o RNA mensageiro que direciona a produção de
O documento discute as proteínas, incluindo sua definição como macromoléculas formadas por aminoácidos unidos por ligações peptídicas. Explica que as proteínas se diferenciam pela ordem e tipo de aminoácidos e podem ser classificadas como simples ou conjugadas dependendo de estarem ligadas a outras substâncias. Também descreve a estrutura primária, secundária, terciária e quartenária das proteínas e como fatores como pH e temperatura podem levar à desnaturação e perda de função.
O documento descreve as principais características dos ácidos nucleicos DNA e RNA. O DNA é composto por duas fitas entrelaçadas e armazena o código genético da célula. O RNA é formado por uma única fita e atua como intermediário entre o DNA e a síntese de proteínas. Ambos são compostos por nucleotídeos formados por um açúcar, base nitrogenada e grupo fosfato.
1) O documento descreve um estudo sobre o envolvimento do óxido nítrico em parâmetros de fertilidade masculina, analisando a contractilidade do canal deferente de ratos e a motilidade de espermatozóides humanos após inibição da óxido nítrico sintase.
2) O óxido nítrico é produzido por três isoformas da óxido nítrico sintase e desempenha um papel importante no sistema reprodutor masculino, modulando a contração do canal deferente e a vasodilatação durante a
O documento discute as proteínas, incluindo sua estrutura e funções. Ele explica que as proteínas são compostas de aminoácidos e podem ter estruturas primária, secundária, terciária e quaternária. Além disso, discute as funções das proteínas como reserva nutritiva, transporte, defesa, hormonal e estrutural, e o papel das enzimas como catalisadores biológicos que aceleram as reações bioquímicas.
As proteínas são moléculas orgânicas essenciais formadas por aminoácidos. Elas desempenham funções estruturais e catalíticas importantes em todas as células e são constituídas a partir de 20 tipos de aminoácidos. As proteínas possuem estruturas complexas em quatro níveis: primária, secundária, terciária e quaternária.
O documento discute as proteínas, macromoléculas formadas por cadeias de aminoácidos. As proteínas possuem estruturas primária, secundária, terciária e quaternária e realizam funções estruturais, reguladoras e de defesa no organismo. Exemplos de proteínas incluem a insulina, hemoglobina, caseína e queratina.
O documento resume as principais características do citoesqueleto celular, incluindo os três tipos de filamentos - filamentos intermediários, filamentos de actina e microtúbulos. Detalha também as proteínas motoras associadas a cada um destes filamentos, como a cinesina, dineína e miosina, e suas funções no transporte intracelular.
Biologia celular aula 5- Prof. Amilcar Sousa Amilcar Sousa
O documento descreve os principais componentes do citoesqueleto - microtúbulos, microfilamentos e filamentos intermediários - incluindo sua estrutura, função e dinâmica. Explica como motores moleculares usam a energia da hidrólise de nucleotídeos para mover organelos ao longo dos microtúbulos e microfilamentos. Também detalha as proteínas que constituem cada tipo de filamento e suas características estruturais.
1. O documento descreve as estruturas do citoplasma e cromossomos, incluindo o citoesqueleto, plastídeos e o processo de respiração celular.
2. A respiração celular aeróbia ocorre em três etapas: glicólise, ciclo de Krebs e cadeia respiratória. No ciclo de Krebs ocorre a degradação do ácido produzindo moléculas de CO2 e hidrogênio.
3. A formação de um cílio envolve o centríolo que
O citoesqueleto é constituído por três tipos principais de filamentos: microfilamentos de actina, filamentos intermediários e microtúbulos. Estes elementos conferem forma e integridade estrutural às células, bem como suportam diversos processos dinâmicos como locomoção, divisão e transporte intracelular através da interação com proteínas acessórias.
O documento descreve a estrutura e funções da membrana plasmática celular. A membrana é formada por uma bicamada lipídica com proteínas inseridas que controla a passagem de substâncias e permite a comunicação celular. Sua estrutura dinâmica de lipídios e proteínas confere propriedades de semipermeabilidade seletiva e movimento de moléculas através da membrana.
Forças mecânicas e feedbacks na motilidade celularEllen Jacob
1) Movimento celular é conduzido por auto-organização de polímeros de actina e proteínas acessórias rodeados por uma membrana flexível.
2) Forças mecânicas e feedbacks influenciam a montagem e desmontagem da rede de actina de forma dependente da força.
3) A tensão na membrana celular influencia a dinâmica da célula e coordena o comportamento celular em larga escala.
O documento discute os componentes e organização do citoesqueleto, incluindo filamentos de actina, microtúbulos e filamentos intermediários. Também aborda os movimentos celulares e intracelulares mediados pelo citoesqueleto, como migração celular e contração muscular.
[1] A contração muscular ocorre com os filamentos finos deslizando além dos filamentos grossos durante a contração, encurtando o sarcômero. [2] O músculo esquelético é composto por fascículos de células musculares separadas por tecidos conjuntivos. [3] A contração muscular envolve a interação dos filamentos de actina e miosina, mediada pelos íons cálcio.
O documento descreve o citoesqueleto, que é uma estrutura celular composta por três tipos de filamentos proteicos: microtúbulos, filamentos intermediários e microfilamentos. Cada tipo de filamento tem características únicas de resistência, flexibilidade e estabilidade. O citoesqueleto é responsável pela forma e movimento celular, transporte de substâncias dentro da célula, e manutenção da estrutura celular.
O documento descreve o citoesqueleto, composto por três tipos de filamentos: microtúbulos, filamentos intermediários e microfilamentos. Cada tipo tem características únicas de resistência, flexibilidade e estabilidade, e são formados por polimerização de proteínas como actina e tubulina. O citoesqueleto é responsável pela forma, movimentação e organização celular.
O documento descreve os três tipos de tecido muscular: músculo liso, estriado esquelético e estriado cardíaco. Detalha a estrutura e função das fibras musculares, miofibrilas, proteínas e mecanismo da contração muscular. Explica também as diferenças entre os tipos de tecido muscular.
O documento discute a respiração celular na mitocôndria. Ele explica que a glicólise anaeróbica produz ATP sem oxigênio, enquanto a fosforilação oxidativa usa o oxigênio para produzir muito mais ATP de forma eficiente através do ciclo do ácido cítrico e da cadeia de transporte de elétrons na membrana interna da mitocôndria. A estrutura da mitocôndria é descrita como tendo duas membranas e cristas para aumentar sua superfície.
Este documento apresenta os principais objetivos de estudo da fisiologia humana, incluindo a compreensão do funcionamento das células e dos sistemas corporais através da integração celular. Aborda tópicos como a composição e função da membrana celular, a comunicação entre células excitáveis através de potenciais de ação e sinapses, e os mecanismos que levam à contração dos músculos esqueléticos, cardíacos e lisos.
O documento descreve as características dos três tipos de músculos: esquelético, cardíaco e liso. O músculo esquelético é formado por fibras longas e multinucleadas. O cardíaco é formado por células alongadas e ramificadas unidas por discos. O liso é formado por células fusiformes sem estrias e não é controlado voluntariamente.
O documento descreve a proteína tubulina, que forma os microtúbulos do citoesqueleto essenciais para o transporte celular e divisão celular. A tubulina é um heterodímero formado pelas subunidades alfa e beta que se polimerizam para formar os microtúbulos dinâmicos. A estrutura da tubulina permite que seja alvo de drogas anticancerígenas como o paclitaxel.
1) O documento descreve as características das células eucariontes, incluindo sua membrana, organelas e estruturas citoplasmáticas. 2) As células eucariontes possuem um núcleo delimitado, numerosos compartimentos formados por membranas, e organelas como mitocôndrias, retículo endoplasmático, complexo de Golgi e lisossomos. 3) O citoplasma das células eucariontes é mais complexo do que o das células procariotas, contendo estrut
O documento descreve as principais características e funções das proteínas. São moléculas complexas constituídas por cadeias de aminoácidos que desempenham diversas funções vitais, como enzimas, transporte de moléculas, armazenamento, estrutura e defesa. As proteínas possuem diferentes níveis de estrutura que determinam sua forma e função.
Este documento descreve as organelas citoplasmáticas e seus componentes. O citoplasma contém o hialoplasma, citoesqueleto, organelas como o retículo endoplasmático liso e rugoso, vacúolos e inclusões. O citoesqueleto é formado por microfilamentos de actina, microtúbulos de tubulina e filamentos intermediários proteicos. O retículo endoplasmático é dividido nas seções lisa e rugosa.
O documento descreve a estrutura microscópica do músculo esquelético, incluindo suas fibras musculares, bandas A e I, linha Z, zona H e mitocôndrias. Também discute os principais elementos musculares como placa motora, actina, miosina, cálcio, ATP, fosfocreatina, mitocôndrias, mioglobina e glicogênio, e suas funções na contração muscular.
As proteínas são moléculas orgânicas essenciais formadas por aminoácidos ligados. Elas desempenham funções estruturais e catalíticas vitais em todas as células. As proteínas possuem estruturas primária, secundária, terciária e quaternária complexas que determinam sua forma e função. Os 20 aminoácidos básicos são os blocos de construção das proteínas.
Semelhante a 23423946 cederj biologia_celular_i_aula_24 (20)
O documento descreve os tipos de anticorpos policlonais e monoclonais, seu processo de obtenção e aplicações. Anticorpos policlonais são produzidos por diferentes linfócitos B e reconhecem múltiplos epítopos, enquanto anticorpos monoclonais são produzidos por um único hibridoma e reconhecem um único epítopo. A técnica de produção de anticorpos monoclonais envolve a fusão de linfócitos B com células tumorais para formação de hibridomas, os quais são
Os anticorpos, também chamados de imunoglobulinas (Ig), são glicoproteínas sintetizadas por células do sistema imune que se ligam a antígenos estranhos ao corpo para defender o organismo. As imunoglobulinas são divididas em classes e subclasses que diferem em propriedades biológicas e habilidade de lidar com diferentes antígenos, reconhecendo estruturas como açúcares presentes em fungos, bactérias e outros agentes invasores.
O documento discute os conceitos de equilíbrio ácido-base, definindo ácidos, bases e suas propriedades. Explica os cálculos de pH e pOH em diferentes soluções, como ácido acético, acetato de sódio e cloreto de amônio. Fornece exemplos do cálculo de pH em soluções tampão.
1) Os nemertinos são vermes marinhos predadores que usam sua probóscide extensível para capturar presas. Sua estrutura alongada varia de poucos milímetros a mais de 1 metro de comprimento.
2) A maioria usa cílios na epiderme ou ondas musculares para se locomover, enquanto alguns escavam no sedimento através do peristaltismo. Sua probóscide contém um estilete venenoso em alguns grupos.
3) São carnívoros e usam sua probóscide para enrolar
O documento discute a ordem Acaria, especificamente a espécie Amblyomma cajennense. Ele descreve a morfologia, distribuição geográfica, ciclo de vida, hospedeiros e papel como vetor da febre maculosa de A. cajennense. O documento também discute a ordem Araneae, especificamente a espécie Ctenus medius, descrevendo sua morfologia, distribuição, hábitos alimentares e de reprodução.
1) As feofíceas são algas marinhas multicelulares que incluem as grandes florestas de kelps, com pigmentos fotossintéticos clorofila a e c e fucoxantina, e amido como substância de reserva.
2) As crisofíceas são algas douradas planctônicas com estruturas de sílica, como o Dinobryon, que se reproduzem assexuadamente.
3) As dinofíceas são unicelulares ou coloniais com dois flagelos, metade são heterotrófic
O documento discute o diatomito, uma rocha sedimentar formada por restos de diatomáceas. Descreve suas propriedades físicas e químicas, ocorrências globais e no Brasil, e usos importantes como filtro e em agricultura. Também aborda o uso de diatomáceas como indicadores biológicos da qualidade da água.
O documento apresenta resumos de várias algas, fungos, líquens e musgos, descrevendo suas características morfológicas e estruturas reprodutivas, como heterocistos em cianobactérias, aerotopos em Sargassum, anterídeos e oôgonios em Fucus, e esporângios em Laminaria. Apresenta também estruturas como zigotos em Mucor, ascósporos e basidiósporos em vários gêneros de fungos, e conceitos como associação de fung
A empresa de tecnologia anunciou um novo produto revolucionário que usa inteligência artificial para automatizar tarefas domésticas. O dispositivo pode limpar, lavar louça e preparar refeições simples sozinho, poupando tempo dos usuários. No entanto, alguns especialistas levantaram preocupações sobre a segurança e o impacto no mercado de trabalho.
O documento discute a AIDS e o HIV, definindo-os e descrevendo seu ciclo de vida, patogênese, tipos, tratamento e desafios. Explica como o HIV infecta células do sistema imunológico, causando sua destruição progressiva e levando à AIDS, e como a resposta imune, embora exista, é ineficaz em controlar a disseminação do vírus.
1) Os biólogos estão decifrando os registros de DNA de diferentes espécies para entender como elas se tornaram tão diferentes, apesar de terem conjuntos de genes muito semelhantes.
2) Foi descoberto que as diferenças anatômicas entre espécies são causadas principalmente por alterações em dispositivos no DNA que controlam quando e onde os genes são expressos, e não nas próprias sequências genéticas.
3) Esses dispositivos, chamados de acentuadores ou reguladores, ligam e desligam a expressão dos genes
1. Microfilamentos
Ao final desta aula, você deverá se capaz de:
• caracterizar os microfilamentos e sua proteína
formadora, a actina;
• descrever a dinâmica de polimerização dos
microfilamentos;
• listar e definir os principais tipos de movimentos
celulares;
• caracterizar as principais estruturas celulares
formadas por microfilamentos;
• relacionar as principais proteínas acessórias da actina
a suas funções específicas;
• relacionar as principais drogas que interagem com a
actina e seus efeitos.
aula
OBJETIVOS
24
aula_24.indd 45 16/7/2004, 11:43:24
2. Biologia Celular I | Microfilamentos
CEDERJ46
Como vimos na aula 21, todos os microfilamentos são formados pela proteína
actina. Os microfilamentos estão associados a vários fenômenos celulares. O
mais conhecido talvez seja a contração muscular, mas também dependem
destes filamentos a adesão das células à matriz extracelular ou a substratos,
a separação das células-filhas ao final da divisão celular, a preservação da
estrutura das microvilosidades intestinais, os movimentos amebóides e muitos
outros processos celulares (Figura 24.1).
Figura 24.1: Filamentos
de actina participam na
separação de (a) células em
divisão, (b) no preenchi-
mento de microvilosidades
intestinais e (c) na adesão
de células.
CARACTERÍSTICAS DA ACTINA
A actina está presente em todas as células eucariontes, sendo
uma proteína muito conservada, isto é, sua seqüência de aminoácidos
é muito semelhante em organismos filogeneticamente bem distantes,
como fungos e animais. De acordo com o tipo celular, a actina pode
corresponder a até 20% do peso seco da célula, como é o caso das
células musculares. Eucariontes mais simples, como as LEVEDURAS,
possuem apenas um gene para actina. Já os mamíferos possuem
vários genes para actina e ainda produzem várias ISOFORMAS dessa
molécula. Pelo menos seis formas de actina já foram descritas. As mais
importantes são a actina α, presente em células musculares, e a actina
β, encontrada em células não musculares. Além dessas ainda existe a
actina γ, também em células não musculares.
microvilosidades
anel contrátil
fibras de
tensão
INTRODUÇÃO
LEVEDURA
Forma do ciclo
de vida de alguns
fungos. O fermento
de pão e a Candida
albicans, causadora
do “sapinho”, são
leveduras.
ISOFORMA
Pequenas variações
de uma molécula
que podem resultar
de modificações
sutis na cadeia
primária, como a
substituição de um
aminoácido, ou o
acréscimo de um
grupamento, como
um acetil ou um
metil.
aula_24.indd 46 16/7/2004, 11:43:33
3. CEDERJ 47
AULA
24MÓDULO4
ESTRUTURA DOS MICROFILAMENTOS
Seguindo a “estratégia” fundamental
para formação de filamentos, os
microfilamentos são formados pela ligação
de várias moléculas de actina, formando
longos filamentos de 8nm de espessura (Figura
24.2), ou seja os microfilamentos também são
polímeros. A actina no seu estado monomérico
é chamada de actina G (de globular) e, quando
incorporada ao microfilamento, de actina F
(de filamentosa). Dois monômeros de actina
só se encaixam em uma determinada posição.
O resultado disso é que o filamento de actina
se torna polarizado, isto é, as extremidades
são diferentes.
Figura 24.2: (A) Embora a
actina G seja uma proteína
globular, ela aprisiona a
molécula de ATP numa
região específica. (B) Con-
forme os monômeros de
actina G se ligam, forma-
se um filamento. Cada
monômero é adicionado
sempre na mesma posição,
conferindo uma polaridade
específica ao filamento.
A extremidade oposta à
molécula de ATP é a extremi-
dade positiva ou plus.
Novos monômeros podem ser
adicionados (ou removidos) de qualquer
uma das extremidades do filamento, desde
que na posição correta, mas existe maior
probabilidade de incorporação de novos
monômeros a uma das extremidades,
que é chamada de positiva, ou plus. Esta
extremidade de crescimento está, em geral,
voltada para a membrana plasmática.
Como você também pode observar na
Figura 24.3, cada molécula de actina G possui
em seu interior uma molécula de ATP. Ela é
importante para a manutenção da estrutura da
molécula. Sem o ATP em seu interior, a actina
se desnatura (perde a forma característica da
molécula) rapidamente. Quando a actina G
se incorpora ao filamento, hidrolisa o ATP,
formando ADP, que fica “aprisionado” no
filamento (Figura 24.2).
Filamento polarizado ⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒⇒
Filamento não polarizado ⇔⇔⇔⇔⇔⇔⇔⇔⇔⇔
Quando um filamento é polarizado, ele possui uma “direção”.
Figura 24.3: Estrutura da molécula de actina
baseada em análise de difração por raios X
(A). No centro da molécula (seta) está o sítio
de ligação do ATP.
lado minus
lado plus
aula_24.indd 47 16/7/2004, 11:43:34
4. Biologia Celular I | Microfilamentos
CEDERJ48
A POLIMERIZAÇÃO DINÂMICA
Comparada, em termos quantitativos, à maioria das proteínas
citoplasmáticas, a actina é uma das principais proteínas celulares. Parte
dessa actina se encontra na forma não polimerizada (actina G) e a outra
parte, na forma de microfilamentos (actina F).
É necessária uma concentração citoplasmática mínima de
moléculas de actina G, chamada concentração crítica, para que os
microfilamentos se formem. Um novo microfilamento tem início pela
formação de um núcleo. Para que esse núcleo se forme são necessárias
pelo menos duas outras proteínas relacionadas à actina, as ARPs (actin
related proteins) do tipo 2 e do tipo 3. Essas moléculas são relativamente
parecidas com a actina e se associam formando um complexo ARP 2-3
ao qual moléculas de actina G passam a se associar, formando um novo
filamento (Figura 24.4).
PARADINHA ESPER TA
Nesta altura, você deve estar achando que microfilamentos e
microtúbulos compartilham muitas características. De fato, ambos
resultam da polimerização de proteínas e formam filamentos
polarizados e dinâmicos. Embora a estratégia de formação de
ambos seja semelhante, tubulina e actina são proteínas comple-
tamente distintas e os filamentos por elas formados possuem
características de flexibilidade e resistência muito diferentes.
Complexo
Arp 2-3
Figura 24.4: O microfilamento se forma a
partir do complexo formado pela Arp 2 e
pela Arp 3. O filamento cresce na direção
da extremidade plus, pela incorporação de
novos monômeros de actina.
Complexo Arp 2 - 3
Monômeros incorporados
ao núcleo formado por
Arp2 e Arp3
aula_24.indd 48 16/7/2004, 11:43:35
5. CEDERJ 49
AULA
24MÓDULO4
Normalmente a concentração
citoplasmática de actina G é muitas vezes
superior à concentração crítica (necessária para
dar início a um novo microfilamento). Isto, em
tese, poderia acarretar a total polimerização da
actina da célula. Entretanto, isto não ocorre,
poque a actina citoplasmática fica protegida
por uma pequena proteína, a timosina que se
mantém ligada aos monômeros, impedindo
sua incorporação à extremidade positiva do
filamento (Figura 24.5).
Figura 24.5: A timosina impede
que o monômero a ela ligado se
incorpore a um microfilamento.
Já a profilina é outra proteína que se liga ao monômero de actina,
competindo com a timosina, mas tem características diferentes dela: a
profilina se liga à região da molécula oposta ao ATP (Figura 24.6) e é
capaz de responder a estímulos de sinalização, como a picos de AMPc,
por exemplo. A actina ligada à profilina fica estimulada a se associar
à extremidade plus de um microfilamento. Assim, indiretamente, o
crescimento da extremidade plus (e, conseqüentemente, do filamento)
é estimulado. Assim que o complexo actina-profilina se incorpora ao
filamento, a actina muda de conformação e libera a profilina.
Figura 24.6: A profilina
liga-se à actina do lado
oposto ao ATP.
Geralmente, a profilina se localiza junto à membrana plasmática
e, em resposta a estímulos do meio ambiente, promove o crescimento
de filamentos de actina em direção à membrana, empurrando-a. Note
que um monômero de actina ou se liga à timosina, ou à profilina, nunca
às duas moléculas ao mesmo tempo. O balanço entre as moléculas de
actina G ligadas a uma ou outra proteína resulta na instabilidade
dinâmica dos microfilamentos. Da mesma forma que os microtúbulos,
os microfilamentos estão constantemente se alongando e encolhendo.
Mais que isso, mesmo que o comprimento de um microfilamento pareça
inalterado, constantemente algumas subunidades de actina se soltam
na extremidade menos enquanto novas subunidades se incorporam à
extremidade positiva.
Sítio de ligação ao
filamento de actina
Timosina ligada ao
monômero de actina
aula_24.indd 49 16/7/2004, 11:43:36
6. Biologia Celular I | Microfilamentos
CEDERJ50
A dinâmica de polimerização dos microfilamentos pode ser comparada à fila que
enfrentamos para assistir a um bom filme ou partida de futebol: os primeiros a
chegar (núcleo) vão fazendo com que a fila cresça. Quando a bilheteria é aberta,
os primeiros começam a comprar e a sair da fila, mas essa permanecerá longa se
mais gente for chegando; entretanto, aqueles que estavam atrás cada vez mais
se aproximarão da bilheteria. Se todas as pessoas da fila conseguirem comprar
seu ingresso, após algum tempo a fila terminará. Acompanhe o raciocínio no
esquema abaixo.
Fim da fila primeiro da fila
Se a fila anda, mas continua entrando gente na mesma:
Todos chegarão a ser o primeiro da fila, mas ela ficará do mesmo tamanho.
Se a fila anda e pára de entrar gente :
Você também chega a ser o primeiro da fila, mas a fila acaba!
MUITOS MOVIMENTOS CELULARES DEPENDEM DE ACTINA
Vimos na aula sobre microtúbulos que algumas células se
deslocam pela ação de cílios e flagelos. Os microtúbulos também são
responsáveis por guiar os cromossomas para as células filhas durante a
divisão celular e pela distribuição de organelas celulares, como retículo,
complexo de Golgi e mitocôndrias. Por outro lado, a contração
muscular (que estudaremos em Biologia Celular II), o movimento
amebóide e o estrangulamento final que separa as duas células filhas
após a divisão, dependem da participação de microfilamentos.
Ao se deslocar numa determinada direção, as células
emitem prolongamentos de seu citoplasma que podem ser lobulares
(lobopódios), lamelares (lamelipódios) ou filamentosos (filopódios)
(Figura 24.7). Todos resultam da incorporação de novos monômeros
de actina na extremidade voltada para a membrana plasmática de
microfilamentos já existentes (Figura 24.8).
aula_24.indd 50 16/7/2004, 11:43:36
7. CEDERJ 51
AULA
24MÓDULO4
Estarão disponíveis, na plataforma ou no pólo,
vídeos mostrando a relação entre a incorporação de
monômeros de actina ao filamento e os movimentos
celulares; em caso de dúvida, consulte o tutor.
Figura 24.7: Lamelipódios (L) e filopódios (F) são forma-
dos sob a membrana plasmática pela polimerização de
filamentos de actina. Foto de Márcia Attias.
Figura 24.8: Novos monômeros de actina (pontilhado) se
incorporam à extremidade plus dos microfilamentos preexis-
tentes, empurrando a membrana plasmática e sustentando
o deslocamento da célula naquela direção (seta).
aula_24.indd 51 16/7/2004, 11:43:37
8. Biologia Celular I | Microfilamentos
CEDERJ52
LOBOPÓDIOS, LAMELIPÓDIOS OU FILOPÓDIOS? AS
PROTEÍNAS ASSOCIADAS À ACTINA
Embora a morfologia de lamelipódios, fiopódios e lobopódios
seja bem distinta, todos são constituídos por microfilamentos. O que
faz com que um mesmo tipo de proteína possa formar estruturas tão
distintas, ainda que associadas a funções semelhantes? Assim, como
os microtúbulos, os microfilamentos se associam a proteínas que
lhes conferem diferentes propriedades. Estas proteínas permitem que
os microfilamentos formem redes ou feixes paralelos (Figura 24.9),
capazes de suportar grandes tensões e de rapidamente se desmontarem,
dando origem a novos feixes, em outro ponto da célula.
Figura 24.9: Os microfila-
mentos podem formar
arranjos em feixes para-
lelos (A e B) ou em redes
cruzadas (C). Nos feixes
os filamentos podem
ter todos a mesma ori-
entação (A) ou não (B),
como indicam as cabeças
de seta.
Cada um desses arranjos resulta da associação da actina com
diferentes proteínas, das quais as mais comuns são: α-actinina (Figura
24.9B), fimbrina (Figura 24.9A) e filamina (Figura 24.9C).
A α-actinina e a fimbrina formam pontes entre dois filamentos de
actina, dando origem a feixes paralelos (Figura 24.10). Essas proteínas
funcionam como espaçadores, mantendo eqüidistantes os filamentos do
feixe. Observando a Figura 24.10, vemos que a α-actinina mantém os
microfilamentos mais distanciados que a fimbrina.
Figura:24.10: A α-actinina
mantém uma distância (D)
entre os microfilamentos
maior que a fimbrina(d).
Isso permite que outras
proteínas se insiram entre
os filamentos.
Actina e α-actina Actina e fimbrina
A B C
D
d
aula_24.indd 52 16/7/2004, 11:43:38
9. CEDERJ 53
AULA
24MÓDULO4
Não é difícil concluir que os feixes formados pela fimbrina são finos
e compactos, como os encontrados nas microvilosidades (Figura 24.11).
Já a α-actinina permite um espaçamento maior entre os
microfilamentos. Por isso mesmo, outras proteínas podem se inserir,
dando origem a outras estruturas. A α-actinina é encontrada em muitas
células, formando feixes capazes de suportar tensões, promovendo assim
a adesão dessas células ao substrato (Figura 24.12). Por isso mesmo
esses feixes são chamandos fibras de tensão ou stress fibers, no original
em inglês. Também é essa proteína que mantém o espaçamento regular
entre os filamentos de actina nas células musculares esqueléticas, sobre
as quais você saberá mais em Biologia Celular II. Na Figura 24.12, os
locais marcados na célula correspondem aos arranjos de filamentos
da Figura 24.9: os filopódios ao arranjo apertado da Figura 24.9B, o
córtex celular ao arranjo entrecruzado da Figura 24.9C e as fibras de
tensão ao arranjo paralelo da Figura 24.9A.
Fimbrina
proteínas que ligam
os microfilamentos
à membrana
membrana
plasmática
extremidade plus dos
microfilamentos
Figura: 24.11 as microvilosidades
(A) são sustentadas por um feixe
interno de microfilamentos asso-
ciados a fimbrina.
aula_24.indd 53 16/7/2004, 11:43:39
10. Biologia Celular I | Microfilamentos
CEDERJ54
Figura 24.12: As fibras de tensão promovem a
adesão das células a uma superfície (A). Em (B)
vemos que elas são formadas por feixes de actina
associados a outras proteínas e espaçados por
α-actinina. Em (C), detalhamento de um dos fila-
mentos da fibra e as proteínas a ele associadas,
fazendo ligação com o meio extracelular.
fibras de tensão
córtex celular
filopódio
CITOPLASMA
MATRIZ EXTRACELULAR
CITOPLASMA
MATRIZ
α-actinina
vinculina
paxilina
talina
integrina
fibronectina
50 nm
filamento de
actina
A
B
C
aula_24.indd 54 16/7/2004, 11:43:40
11. CEDERJ 55
AULA
24MÓDULO4
A filamina também é uma proteína que interliga filamentos de actina,
mas, ao invés de formar pontes entre filamentos dispostos em paralelo,
os filamentos ligados por essa proteína formam uma rede (Figura
24.13).
Figura 24.13: A filamina forma dímeros
cuja distância entre as extremidades que
se ligam ao filamento de actina permite
a formação de redes de filamentos que
se entrecruzam.
Na verdade, o que determina se a ligação à actina de cada uma dessas
proteínas dará origem a feixes paralelos, redes ou mesmo se conectará
o microfilamento à membrana plasmática é conseqüência de sua forma
e tamanho (Figura 24.14).
Figura 24.14: Enquanto a fimbrina possui apenas
um sítio de ligação para actina, a α-actinina, por
formar um dímero, pode ligar simultaneamente
dois filamentos, assim como a filamina, onde o
espaçamento e flexibilidade do dímero permitem
a ligação de filamentos entrecruzados.
Dímero de filamina
fimbrina
α-actinina
filamina
50 nm
aula_24.indd 55 16/7/2004, 11:43:42
12. Biologia Celular I | Microfilamentos
CEDERJ56
Uma célula aderida precisa soltar do substrato para poder se
deslocar, mas se ela soltar todos os pontos de contato ao mesmo tempo
vai ficar boiando! Assim, ela precisa soltar apenas alguns contatos
com o substrato na região próxima à direção de migração. A célula
faz isso despolimerizando nesses locais filamentos de actina associados
à α-actinina (como os da Figura 24.12B) e polimerizando novos
microfilamentos mas agora associados à fimbrina para formar filopódios
que vão explorar o caminho. Caso a célula se decida a realmente ir
nessa direção, vai precisar estabelecer novos contatos com o substrato
e eles têm de ser sustentados por fibras de tensão para agüentar a tração
de puxar o resto da célula para a frente (Figura 24.15).
Figura 24.15: Movimento de uma célula
aderida ao substrato.
córtex filopódio substrato
movimento de actina não polimerizada
actina nova polimerizando
para estender o filopódio
novos contatos focais se
estabelecendo
aula_24.indd 56 16/7/2004, 11:43:43
13. CEDERJ 57
AULA
24MÓDULO4
Do caldeirão da bruxa
Algumas moléculas se ligam de forma específica à actina e impedem a dinâmica
normal de polimerização-despolimerização dos microfilamentos, sendo, portanto,
tóxicas para as células.
A faloidina é uma dessas substâncias. Extraída do cogumelo Amanita phaloides, a
faloidina forma ligações laterais com os filamentos de actina, estabilizando-os. Enve-
nenamentos com esse cogumelo (que pode ser confundido com espécies comestíveis)
são tratados dando-se carne crua ao paciente. A actina contida na carne se liga a esta
toxina e impede sua absorção. A faloidina é muito útil no estudo dos microfilamen-
tos em laboratório, tanto pelo seu poder de estabilizar os microfilamentos – e com
isso ser capaz de estabelecer se os mesmos participam de certos processos celulares
– quanto pela possibilidade de visualizar os microfilamentos, tornando-os fluorescen-
tes pela ligação à falacidina, um derivado fluorescente da faloidina.
A citocalasina também é uma toxina derivada de um fungo, capaz de ligar-se especifi-
camente à actina. Difere da faloidina por ligar-se especificamente aos monômeros da
actina, impedindo assim sua adição aos microfilamentos. Devido à dinâmica de poli-
merização-despolimerização, os microfilamentos acabam sendo todos despolimeriza-
dos, levando a célula a arredondar-se e desprender-se do substrato.
Embora atuem de maneiras diferentes, tanto a citocalasina quanto a faloidina impe-
dem a participação dos microfilamentos em fenômenos celulares como o movimento
amebóide e a fagocitose de partículas. Seriam os Amanitas os cogumelos venenosos
das bruxas más?
OUTRAS ESTRUTURAS LIGADAS À ACTINA
As hemácias humanas (Figura 24.16) são células que durante
o processo de diferenciação perdem o núcleo e todas as organelas e
membranas internas. Seu formato característico de disco bicôncavo
é dado pelo citoesqueleto associado à face interna de sua membrana
plasmática. Nessas células, os filamentos de actina são curtos e a
membrana se sustenta numa rede formada pela proteína espectrina
(Figura 24.16). Esta arquitetura permite a distribuição homogênea das
proteínas da membrana da hemácia e garante sua flexibilidade, fazendo
com que ela possa se deformar para atingir os capilares mais finos.
aula_24.indd 57 16/7/2004, 11:43:44
14. Biologia Celular I | Microfilamentos
CEDERJ58
Figura 24.16: As hemácias (A) mantêm seu for-
mato bicôncavo graças a uma rede interna de
espectrina (B), que se liga a filamentos curtos
de actina. Estes filamentos, por sua vez, asso-
ciam-se a proteínas transmembrana da hemá-
cia, garantindo sua distribuição homogênea em
toda a membrana. O esquema B representa a
face citoplasmática da membrana da hemácia.
Curiosidade fantasmagórica
A hemácia foi o modelo de estudo da membrana plasmática que ajudou a produzir a
maioria dos conhecimentos básicos sobre essa estrutura. Geralmente, antes de iniciar
os experimentos, as hemácias eram delicadamente rompidas apenas para vazar o
conteúdo de hemoglobina que atrapalhava bastante as análises. Depois do esvazia-
mento, a membrana da hemácia tornava a fechar e a hemácia esvaziada passava a
ser chamada ghost (fantasma). Quando o citoesqueleto sob a membrana foi desco-
berto, suas proteínas foram analisadas por eletroforese e numeradas; algumas são
conhecidas pelo número até hoje, apesar de importantes, como a banda 3, principal
transportadora de cloreto, ou a banda 4.1, que ancora o citoesqueleto à membrana;
mas a mais abundante foi batizada de “a proteína do fantasma”: espectrina.
Espectrina
(dímero)
Actina (filamento
muito curto
Anquirina
Banda 3
Glicoforim Banda 4.1
50 nm
aula_24.indd 58 16/7/2004, 11:43:45
15. CEDERJ 59
AULA
24MÓDULO4
Traída pela própria actina: a estratégia da Listeria monocytogenes
A bactéria patogênica Listeria monocytogenes, responsável por um tipo grave de intoxi-
cação alimentar, desenvolveu uma estratégia particular para movimentar-se dentro
das células que invade. Inicialmente, a bactéria é englobada pela célula hospedeira
em um vacúolo, do qual rapidamente escapa para o citoplasma. Embora não possua
estruturas locomotoras, a bactéria é capaz de formar em uma de suas extremidades
uma cauda de filamentos de actina que, ao crescer, funciona como a cauda de um
foguete, empurrando-a pelo citoplasma. Eventualmente, a cauda de actina acaba
empurrando a Listeria na direção da membrana plasmática, levando-a a invadir as
células vizinhas, onde se multiplicará e repetirá a estratégia de escape. Acompanhe
as principais etapas desse processo na Figura 24.17. Um vídeo documentando este
curioso fenômeno também estará à sua disposição na plataforma.
Figura 24.17: Esquema (A) e fluorescência (B) de uma
célula parasitada pela bactéria Listeria monocitogenes.
(Foto: Tim Mitchinson e Julie Theriot)
bactéria
livre
fagocitose
a bactéria
escapa
formação da
cauda da actina
a bactéria
induz uma
projeção
Célula vizinha fagocita a
projeção contendo a bactéria
B
A
aula_24.indd 59 16/7/2004, 11:43:46
16. Biologia Celular I | Microfilamentos
CEDERJ60
OS MICROFILAMENTOS PODEM SE FRAGMENTAR
RAPIDAMENTE
Assim como algumas substâncias são capazes de estimular o
rápido crescimento dos microfilamentos, determinadas circunstâncias
provocam sua súbita fragmentação. É o que acontece quando a
proteína citoplasmática gelsolina se liga a Ca++
. Nessas condições
há uma imediata fragmentação dos microfilamentos, provocando o
desaparecimento de estruturas mantidas por eles. Em algumas células,
observa-se que, quando a maior parte da actina se encontra na forma
filamentosa, o citoplasma adquire uma consistência gelatinosa, sendo
esse estado chamado gel. Quando a actina se encontra fragmentada,
diz-se que o citoplasma está no estado sol. A constante transição
entre os estados sol e gel de certas regiões periféricas do citoplasma é
fundamental para o deslocamento da célula num substrato. Quando a
célula é tratada com citocalasina (vide box), o citossol tenderá a ficar
no estado sol. Já a faloidina levará ao estado gel.
OS MICROFILAMENTOS E OS MOVIMENTOS CELULARES:
PROTEÍNAS MOTORAS
A simples polimerização-despolimerização de microfilamentos
não é suficiente para justificar a participação dos mesmos em fenômenos
como a contração muscular ou o estrangulamento das células-filhas
após a mitose. Estes eventos requerem, além de proteínas estruturais
que mantenham as conexões entre microfilamentos e destes com a
membrana plasmática, as chamadas proteínas motoras. As proteínas
motoras associadas aos microfilamentos pertencem a uma mesma
família: as miosinas.
Todas as miosinas são capazes de hidrolisar ATP a ADP e
fosfato inorgânico (Pi) quando se associam a microfilamentos. Durante
o processo, a molécula de miosina promove o deslocamento do
microfilamento. Este movimento pode ser registrado quando se reveste
uma lâmina com moléculas de miosina e microfilamentos marcados com
uma substância fluorescente e ATP são adicionados. Ao microscópio de
fluorescência os microfilamentos se deslocam de um lado ao outro da
lâmina. Um clipe deste experimento se encontra disponível no pólo.
aula_24.indd 60 16/7/2004, 11:43:47
17. CEDERJ 61
AULA
24MÓDULO4
A superfamília das miosinas engloba várias subfamílias. Dessas,
as mais importantes são as miosinas I, II e V. Evolutivamente, a miosina
I é mais primitiva e acredita-se que tenha dado origem à miosina II e
todas as outras. A miosina I também é chamada miosina não muscular
e é o tipo mais abundante na maioria das células. Já a miosina II é
característica das células musculares. A miosina V foi descoberta mais
recentemente e é responsável pelo transporte de vesículas ao longo
de microfilamentos. Tanto a actina quanto a miosina foram primeiro
descritas em células musculares.
Todas as miosinas possuem uma região da molécula conservada,
é o chamado domínio motor. Trata-se de uma região globular onde a
hidrólise do ATP a ADP e Pi é catalisada. A hidrólise do ATP provoca
uma modificação na posição relativa entre a miosina e o microfilamento
que lhe esteja próximo que leva à liberação do Pi. Deste ponto em
diante, a ligação entre actina e miosina se fortalece, ao mesmo tempo
que uma região flexível logo abaixo da cabeça globular da miosina se
deforma, fazendo com que a miosina acabe por puxar o filamento de
actina ao qual inicialmente havia se ligado. A dinâmica do processo
está esquematizada na Figura 24.18.
aula_24.indd 61 16/7/2004, 11:43:47
18. Biologia Celular I | Microfilamentos
CEDERJ62
Uma molécula de ATP se liga ao
domínio globular da molécula de
miosina.
A hidrólise do ATP produz ADP e Pi
e muda o ângulo entre a cabeça e a
cauda da miosina, fazendo com que o
domínio globular da miosina se aproxi-
me do filamento de actina.
A liberação do Pi favorece a ligação
entre actina e miosina.
A liberação do ADP provoca uma
flexão da molécula de miosina que
puxa o filamento de actina ligado a
ela.
A associação entre actina e miosina só
se desfará com a ligação a uma nova
molécula de ATP, permitindo o reinício
do ciclo.
Filamento de actina
Cabeça da miosina
minus
Filamento espesso de
miosina II
Figura 24.18
aula_24.indd 62 16/7/2004, 11:43:47
19. CEDERJ 63
AULA
24MÓDULO4
Além do domínio motor, todas as miosinas possuem uma
cauda que pode manter a molécula ligada à membrana ou a outro
filamento (Figuras 24.19 e 24.20). No caso da miosina I, a cauda é
bastante curta; já a miosina II é um dímero em que as duas caudas se
entrelaçam de modo que os domínios globulares se posicionem em uma
das extremidades da molécula (Figura 24.19). Na miosina V, a porção
flexível da molécula é mais longa, permitindo que seu passo seja maior
do que o da miosina II.
Figura 24.19(A): Esquema comparativo das moléculas de miosina I, II e V. As setas apontam a região flexível da
molécula, que se dobra para produzir o deslocamento do filamento de actina. Na miosina V, a distância entre
as cabeças globulares é maior, permitindo um deslocamento maior que o da miosina II. (B) Detalhamento da
organização da molécula de miosina II. Na região globular da molécula, estão localizados tanto os sítios catalíticos
para a hidrólise do ATP quanto a região que se liga ao filamento de actina.
Miosina I
Miosina II
Miosina V
(A)
(B)
2 nm
cauda cadeias
leves
Cabeças
globulares
150 nm
aula_24.indd 63 16/7/2004, 11:43:49
20. Biologia Celular I | Microfilamentos
CEDERJ64
Figura 24.20: A miosina pode provocar (a) movimento de uma vesícula por
sobre um filamento, (b) o deslizamento antiparalelo de dois filamentos
de actina, ou (c) prender-se à membrana e puxar um microfilamento. O
sinal de + indica a extremidade plus do filamento de actina.
Da interação actina-miosina dependem algumas atividades
essenciais do ciclo celular. Assim, o estrangulamento que separa as
células-filhas após uma divisão é resultante de um anel de contração
formado por feixes de actina que deslizam uns em relação aos outros
diminuindo o diâmetro do anel e trazendo consigo a membrana. Desse
processo participam, além da actina, miosina II e proteínas que ligam o
feixe de actina à membrana plasmática (Figura 24.21).
Figura 24.21: O estrangu-
lamento que resultará na
separação das células ao
final da divisão depende
de um anel contrátil de
actina e miosina. Foto de
Marcia Attias.
a
b
c
Miosina V
vesícula
Miosina II
Miosina I
Membrana plasmática
anel contrátil
aula_24.indd 64 16/7/2004, 11:43:50
21. CEDERJ 65
AULA
24MÓDULO4
PERMANENTES OU TRANSITÓRIAS: AS ESTRUTURAS
FORMADAS POR MICROFILAMENTOS
Enquanto nas células musculares os microfilamentos e
a miosina a eles associada formam um arranjo estável, o anel de
contração é uma estrutura transitória, que se forma apenas ao final da
divisão celular. Em células que aderem ou se deslocam num substrato,
feixes de filamentos de actina estão sempre se formando e se associando
a complexos de adesão localizados na membrana plasmática. São
os contatos focais (Figura 24.22). Os contatos focais, por estarem
associados às fibras de tensão, conferem à célula uma resistência que a
membrana plasmática (composta essencialmente por uma bicapa fluida
de lipídeos) por si só não seria capaz de proporcionar. Estas regiões
de adesão se reorganizam de forma dinâmica, conforme mostrado na
Figura 24.15, permitindo a adesão, sem impedir o deslocamento da
célula.
Figura 24.22: Iluminadas pelo sistema de
contraste de fase, é possível ver como
se distribuem as fibras de tensão numa
célula aderida a um substrato. As áreas
escuras correspondem aos contatos
focais, regiões onde os feixes de fibras
se ancoram.(foto: Grenham Ireland)
CONCLUSÕES
Os microfilamentos são certamente um dos mais versáteis
componentes celulares. De acordo com as proteínas a que se associem
podem formar estruturas completamente diferentes e desempenhar uma
enorme diversidade de funções. Esses componentes do citoesqueleto
estão presentes tanto nos eucariontes animais quanto em vegetais
e fungos. Processos fundamentais como a contração muscular, o
movimento e a adesão celular, o englobamento de partículas e a
separação de células ao fim da mitose são todos dependentes desses
filamentos. Igualmente notáveis são as miosinas, proteínas motoras
que interagem com a actina. A seguir, inserimos uma tabela onde as
principais características da actina e das proteínas a ela associadas
estão relacionadas.
aula_24.indd 65 16/7/2004, 11:43:52
22. Biologia Celular I | Microfilamentos
CEDERJ66
Função da proteína
Forma filamentos
Fortalece o
filamento
Forma feixes a partir
dos filamentos
Forma feixes a partir
dos filamentos
Forma ligações cruza-
das entre filamentos
Fragmenta filamentos
Desliza filamentos
Move filamentos ou
vesículas
Associa a ponta dos fila-
mentos à membrana
Seqüestra monômeros
de actina
Exemplo
Actina
Tropomiosina
Fimbrina
α-actinina
Filamina
Gelsolina
Miosina II
Miosina I
Espectrina
Timosina
Tabela 24.1
50 nm 370 x 43 kD/µm
2 x 35 kD
68 kD
2 x 100 kD
2 x 270 kD
90 kD
2 x 260 kD
150 kD
α
2 x 265 kD plus 2 x 260 kD
α
5 kD
Ca2+
ATP
ATP
14nm
40nm
Forma, tamanho e
peso molecular
Associação com a
actina
aula_24.indd 66 16/7/2004, 11:43:52
23. CEDERJ 67
AULA
24MÓDULO4
Os microfilamentos são filamentos formados por monômeros da proteína
actina. São estruturas polarizadas, sendo a extremidade plus a que cresce
mais rapidamente e a minus a de crescimento mais lento.Os microfilamentos
são nucleados a partir de três monômeros de actina que se combinam a
outras proteínas relacionadas à actina. Geralmente, as extremidades plus
do filamento ficam voltadas para a periferia celular.
A incorporação de um monômero de actina a um microfilamento em
crescimento leva à hidrólise de uma molécula de ATP aprisionada no
monômero de actina.
Os microfilamentos são dotados de instabilidade dinâmica, crescendo
e encolhendo a todo momento, redirecionando, assim, a forma e o
deslocamento da célula.
Os microfilamentos podem estar associados a proteínas acessórias que
aumentam sua estabilidade através da formação de pontes entre as
subunidades de actina. A tropomiosina (veja tabela 24.1) é uma dessas
proteínas. A faloidina, embora seja uma toxina, também estabiliza os
microfilamentos.
As miosinas são proteínas que se associam aos microfilamentos e são capazes
de promover o deslizamento entre eles ou o transporte de organelas e
vesículas através do citoplasma, utilizando-os como trilhos.
Filopódios e lamelipódios são estruturas motoras de protozoários e tipos
celulares como fibroblastos, microfilamentos e proteínas acessórias estruturais
e motoras.
Váriasdrogasinterferemcomadinâmicadepolimerizaçãoedespolimerização
dos microfilamentos e muitas delas são usadas na pesquisa.
R E S U M O
aula_24.indd 67 16/7/2004, 11:43:53
24. Biologia Celular I | Microfilamentos
CEDERJ68
AVALIAÇÃO
1. O que é um microfilamento?
2. Qual a relação do ATP com o crescimento de um microfilamento?
3. O que você entende por instabilidade dinâmica? Como caminha uma molécula de
actina em um microfilamento?
4. Existe um centro organizador de microfilamentos?
5. De que depende a nucleação de um novo microfilamento?
6. Como atuam as drogas faloidina e citocalasina?
7. A que funções ou estruturas celulares estão relacionados os microfilamentos?
8. O que são fibras de tensão?
9. Como se organiza o anel de contração das células que se dividem?
10. Como atuam as miosinas?
aula_24.indd 68 16/7/2004, 11:43:53