O documento aborda a bioquímica de aminoácidos e proteínas, destacando que as proteínas são polímeros formados por aminoácidos unidos por ligações peptídicas e possuem uma estrutura tridimensional essencial para sua função. A talidomida é mencionada como um exemplo de isomeria óptica, onde a configuração dos isômeros impacta as propriedades biológicas, sendo um isômero responsável por efeitos teratogênicos. Além disso, o texto discute os diferentes níveis de estrutura das proteínas e suas funções, enfatizando a importância das interações químicas na estabilidade e conformação das moléculas proteicas.

1. Curso: Medicina
Docente: Ivaneide Teixeira
Disciplina: Bioquímica
AMINOÁCIDOS, PEPTÍDICOS
E PROTEÍNAS

2. Proteínas
São polímeros compostos de n unidades monoméricas ligados entre si por ligações
peptídicas.
Proteína (polímero)
(monômero)
aminoácido
H3N —
COO
C — H
R
+
R – a cadeia lateral
R diferencia os aminoácidos entre si
influenciam a solubilidade em água
Aminoácido 1 Aminoácido 2
α-amino α-amino
100 aminoácidos (10 kDa) peptídeo
Mais de 100 aminoácidos proteína
dipeptídeo
Isomeria Óptica
C 𝛼 é um centro quiral/
carbono assimétrico

3. Molécula assimétrica e Carbono assimétrico
H3N —
COO
C — H
R
+
Quiral ou Assimétrico
Talidomida
Isômeros
ópticos/enantiômeros
Imagem não Superponível
Existem 2 isômeros ópticos do Cα: formas L e D
• São enantiômeros (imagens especulares) um do outro;
• Não são interconversíveis sem quebra de laços
Fonte: NELSON, D. L.;
COX, M.M. Princípios de
Bioquímica de Lehninger
efeito teratogênico

4. Bastante comercializado na Europa, nas décadas de 50 e 60, como
sedativo para aliviar náuseas em mulheres grávidas.
A molécula desse composto é assimétrica.
A talidomida possui dois isômeros espaciais ou estereoisômeros.
No entanto, essa diferença na conformação espacial dos átomos acaba
por resultar em diferentes propriedades biológicas exercidas em um
organismo vivo. Com o tempo, descobriu-se que somente o isômero
dextrógiro ou (D) era responsável pelas propriedades analgésicas,
sedativas e, enquanto a talidomida levógiro (L) é teratogênica, isto é,
provoca mutações no feto.
Curiosidade sobre a Talidomida

5. Isomeria óptica
Substâncias opticamente ativas (possuem C quirais) interagem com a luz polarizada,
girando o plano da luz para esquerda (levógiros) ou para a direita (dextrógiros).
Inicialmente descoberta para ácidos orgânicos e açúcares, com vários C quirais.
+
2. Solução de
substância opticamente
ativa causa rotação do
plano da luz polarizada
3. Plano da luz que
emerge da solução foi
desviado para a
esquerda ou para a
direita pela substância
em solução
4. Observador gira a
escala até coincidir com
a luz emergente, para
determinar o desvio
1. Um plano de
luz é
selecionado
Filtro
polarizador
Fonte de
luz
polarímetro
COO
C — H
R
H3N —
+
α
Proteínas naturais possuem somente L-
aminoácidos.
D-Aminoácidos ocorrem em peptídeos,
antibióticos, e carboidratos.

6. AQUI ENTRA
A CHAMADA
EM DESTAQUE
Paredes de células de bactérias (peptideoglicano);
D-serina - bicho-da-seda (entre 5 e 59%);
D-alanina e a D-serina - saliva, urina, plasma
sanguíneo, soro sanguíneo, leite e líquido céfalo-
raquidiano);
D-aminoácidos componentes de muitos peptídeos
antibióticos produzidos por bactérias (valinomicina,
gramicidina A, actinomicina D).
D-aminoácidos
Isomeria óptica: os açúcares naturais são de série D.
*
D- Gliceraldeído
1 carbono quiral
D-glicose
D-manose D-galactose
Glicose:
•4 Carbonos quirais
•16 isômeros possíveis
• Carbono 5 define a
configuração D- ou L-
D- Gliceraldeído
1 C quiral
*

7. AQUI ENTRA
A CHAMADA
EM DESTAQUE
Proteínas
Proteínas são moléculas tridimensionais.
A forma da molécula é determinante de sua função.
Somente os L-aminoácidos são
constituintes das proteínas
L-Alanina D-Alanina

8. Proteínas Uma das macromoléculas mais abundantes em sistemas orgânicos:
Representam 20% da massa de uma célula 7,9.109
proteínas/célula
100 mil proteínas diferentes em uma única célula
Enzima
Receptor
Transportadora
São as biomoléculas mais versáteis dos sistemas biológicos.
574 aa

9. Proteínas
Fonte: NELSON, D. L.; COX, M.M.
Princípios de Bioquímica de Lehninger

10. ★As proteínas possuem uma estrutura tridimensional, determinada por
sua sequência de aminoácidos e da qual depende a função da proteína;
★As forças mais importantes que estabilizam essa estrutura específica
são as FORÇAS NÃO-COVALENTES;
Conceituando, para ficar
inteirado !!!
Heme
O O2 liga-se ao átomo de Fe do heme.

11. Proteínas
Proteínas organizam moléculas de água em torno de si, formando uma
camada de solvatação, que garante a solubilidade em meio aquoso.
Bioquímica Ilustrada de Harper 31ª Ed

12. Proteínas
A Citocromo C oxidase é uma proteína de
membrana.
Possuem uma região de aminoácidos hidrofóbicos apolares, cadeias laterais projetam-se
para “fora” e interagem com a porção lipídica de membrana celulares. Outras regiões
dessas proteínas ricas em aminoácidos hidrofílicos polares projetam-se para os meios
aquosos extra ou intracelular, e podem formar “canais” hidrofílicos que atravessam a
membrana, interconectando os meios separados por ela.
Corte transversal da membrana interna
da mitocôndria
Bioquímica Ilustrada de Harper 31ª Ed

13. Responda às seguintes perguntas:
Como as proteínas assumem uma forma tridimensional a partir
de suas estruturas lineares ?
Que tipo de forças físicas mantêm a estrutura tridimensional das
proteínas ?
Calma ! Você saberá responder a essas questões até o final dessa aula.

14. Forças fracas estabiliza a proteína
Fonte: NELSON, D. L.; COX, M.M. Princípios de
Bioquímica de Lehninger

15. Proteínas
Conformação = Arranjo espacial
dos átomos
Bioquímica Ilustrada de Harper 31ª Ed

16. Forças fracas estabiliza a proteína
As características físico-químicas
★ da ligação peptídica
★ das cadeias laterais dos aminoácidos
determinam como o esqueleto covalente de uma proteína vai se enovelar
determinam os tipos de forças, covalentes e não covalentes, que irão estabilizar a
estrutura tridimensional de uma proteína.
Os aminoácidos apresentam várias funções químicas que podem se ionizar e
conferir carga elétrica à molécula.
★ Todos os aminoácidos
possuem um grupo
carboxila.
★ Ácido aspártico e ácido
glutâmico possuem 2
grupos carboxila
Exemplo:
Função carboxila
Função amina
estado de ionização depende do pH do meio
Bioquímica Ilustrada de Harper 31ª Ed

17. AQUI ENTRA A CHAMADA
EM DESTAQUE
Proteínas: Estruturas Primárias
É definida pela seqüência LINEAR dos aminoácidos unidos por ligações
covalentes.
A seqüência dos aminoácidos na proteínas é dependente do GENE.
Fonte: NELSON, D. L.; COX, M.M. Princípios
de Bioquímica de Lehninger

18. ★ Arranjo espacial dos aminoácidos na sequência primária da proteína resultante
da formação de pontes de H.
★ Existem duas conformações espaciais regulares para a cadeia polipeptídica:
a estrutura em Hélice α e a estrutura β também chamada Folha β-pregueada.
Proteínas: Estruturas Secundárias
Bioquímica Ilustrada de Harper 31ª Ed

19. Estabilizada por PONTES DE HIDROGÊNIO
Proteínas: Estruturas Secundárias
α - hélice - A cadeia se retorce, assumindo forma semelhante a um bastão (helicoidal).
Fonte: NELSON, D. L.;
COX, M.M. Princípios de
Bioquímica de Lehninger

20. Proteínas: Estruturas Secundárias
★As α-hélices podem se entrelaçar formando uma estrutura muito estável.
★Estas super hélices de α-hélices são encontradas em várias proteínas estruturais,
como: MIOSINA e QUERATINA.
Propriedades Especiais
100nm
Molecular Biology of the cell, 2008
As MIOSINAS são uma ampla superfamília
de mecanoquímicas motoras.

21. Proteínas: Estruturas Secundárias
A folha β é formada pela união de dois ou mais filamentos β através de pontes de
hidrogênio;
Nessa estruturaas cadeias laterais dos aminoácidos em seqüência apontam para
lados opostos.
Molecular Biology of the Cell. Alberts, B. e cols 2008

22. Proteínas: Estruturas Secundárias
Molecular Biology of the Cell. Alberts, B. e cols 2008
Cadeias adjacentes podem se estender em sentidos opostos (folha β anti-paralela), ou
no mesmo sentido (folha β paralela) CONECTADAS POR PONTES ENTRE CO E
NH.

23. Proteínas: Estruturas Terciária
Molecular Biology of the Cell. Alberts, B. e cols 2008
★ A ESTRUTURA TERCIÁRIA é o modo como a cadeia polipeptídica
de uma proteína globular se dobra conferindo a estrutura tridimensional
apresentada por esta proteína, determinada pela interação a longa
distância dos grupos R dos aminoácidos.

24. Proteínas: Estruturas Quaternárias
Molecular Biology of the Cell. Alberts, B. e cols 2008
Arranjo espacial de molécula constituída por mais de uma cadeia proteínas
multiméricas

25. Revisando os níveis de organização das proteínas
Molecular Biology of the Cell. Alberts, B. e cols 2008

26. As proteínas podem se conjugar a outros grupos químicos
PROTEÍNAS SIMPLES
Somente resíduos de
aminoácidos
PROTEÍNAS CONJUGADAS
Associadas a outros
componentes químicos
Quimotripsina (degradação
de proteínas)
Grupos prostéticos
(cofator)
Hemoglobina (Globinas ligadas ao Heme/Fe)
Bioquímica Ilustrada de Harper 31ª Ed

27. Molecular Biology of the Cell. Alberts, B. e cols 2008
As proteínas podem se conjugar a outros grupos
químicos
São classificadas de acordo com a natureza química dos seus grupos prostéticos

28. Proteínas Fibrosas e Globulares
As proteínas podem enovelar-se e adquirir diferentes formatos. Porém,
os dois formatos principais são conhecidos como: PROTEÍNAS
GLOBULARES e PROTEÍNAS FIBROSAS
As proteínas globulares são as
mais diversas e se enovelam de
forma compacta (esférica).
As proteínas fibrosas têm
formatos alongados e são
insolúveis em água.
AS FUNÇÕES REFLETEM AS ESTRUTURAS
Queratina
Bioquímica Ilustrada de Harper 31ª Ed

29. Referências

30. BOM FINAL DE SEMANA

31. Vamos conferir o aprendizado
molécula de anfetamina
Observe a estrutura abaixo:
Apresenta isomeria óptica, possuindo, portanto, um carbono com quatro diferentes
substituintes. Na anfetamina, esse átomo de carbono está representado pelo:

32. SEXTOU
BOM FINAL DE SEMANA