Aminoácidos e peptídios 2013

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Aminoácidos e peptídios 2013

  1. 1. Aminoácidos e peptídeos
  2. 2. Definição • Monômeros para a formação de peptídeos e proteínas • Funções das proteínas: • • • • • • Hormônios Estruturais Enzimas Transporte Contração muscular Proteção
  3. 3. Características gerais • Aminoácidos protéicos são determinados geneticamente: código genético • Existem 20 aminoácidos que ocorrem naturalmente em proteínas de todos os tipos de organismos, e que são determinados por códons específicos (triplets de nucleotídeos) no material genético dos seres vivos.
  4. 4. Características gerais • Essenciais: • Não-essenciais: • • • • • • • • • • • • • • • • • • • • Arginina Histidina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Fenilalanina Treonina Triptofano Valina Alanina Asparagina Aspartato Cisteína Glutamato Glutamina Glicina Prolina Serina Tirosina
  5. 5. Características estruturais Grupo carboxil Grupo amino • Estrutura • Tamanho Átomo de carbono  • Carga elétrica Grupo de cadeia lateral • Solubilidade
  6. 6. Estereoisomeria  Os aminoácidos nas proteínas são L - estereoisômeros. D-aminoácidos: peptídeos da parede celular bacteriana e antibióticos
  7. 7. Classificação Aminoácidos podem ser classificados com base no grupo R - Grupos R não-polares e alifáticos - Grupo R não-carregados, mas polares - Grupo R aromáticos - Grupo R carregados positivamente (básico) - Grupo R carregados negativamente (ácido)
  8. 8. Grupo R - Apolares ou hidrofóbicos Glicina Alanina Prolina Valina Leucina Estabilização da estrutura das proteínas (interação hidrofóbica) Tioéter Metionina Isoleucina
  9. 9. Grupo R - Apolares ou hidrofóbicos  Têm essencialmente cadeias laterais apolares, que interagem pouco ou nada com a água.  Nas proteínas estão quase sempre localizados no interior hidrofóbicos onde não interagem com água.  Como não têm grupamentos funcionais reativos, as cadeias laterais hidrofóbicas raramente participam na catálise de reações químicas. a prolina não é um aminoácido típico, e sim um iminoácido, uma vez que seu Cα e seu Nα fazem parte de um anel heterocíclico da molécula.
  10. 10. Grupo R - Aromáticos Fenilalanina Triptofano Tirosina  Relativamente hidrofóbicos (apolares)  Participam de interações hidrofóbicas  Tirosina – o grupo hidroxila forma ponte de hidrogênio (importante na atividade de algumas enzimas)
  11. 11. Grupo R - Polares, não carregados Sulfidrila Serina Hidroxila Treonina Cisteína Mais solúveis em água (hidrofílicos)  Formam pontes de hidrogênio com a água Asparagina Amida Glutamina
  12. 12. Formação de pontes dissulfeto Cisteína Cistina Dímero (Duas moléculas de cisteína unidas por uma ligação dissulfeto)
  13. 13. Grupo R – carregados positivamente (básicos) + H Lisina Amino Histidina Imidazol Guanidino
  14. 14. Grupo R – carregados negativamente (ácidos) Carboxila Aspartato Glutamato
  15. 15. Aminoácidos incomuns • 4-hidroxiprolina e 5-hidroxilisina: são encontrados nas proteínas fibrosas do tecido conjuntivo: colágeno. O H H + N O HO - O + H3N - O + HO NH3
  16. 16. Aminoácidos incomuns O • Y-carboxiglutamato: encontrado na protrombina, uma proteína importante na coagulação sanguínea. O - - O O + - O NH3 O O + H3N I • Tiroxina: precursor dos hormônios tireoidianos. - O HO I I O I
  17. 17. • Metabolismo da arginina • Ciclo da uréia • desmosina
  18. 18. ???????????????????
  19. 19. Curiosidades • Os aminoácidos com cadeia aromática (triptofano, tirosina, fenilalanina e histidina) absorvem luz na faixa do ultravioleta (280 nm). Propriedade muito explorada na caracterização de proteínas. O O OH OH HO NH2 Tyrosine (Tyr) O OH NH2 Phenylalanine (Phe) NH NH2 Tryptophan (Trp)
  20. 20. Curiosidades • Leucina, Isoleucina e Valina também são conhecidos, por terem suas cadeias R ramificadas, como BCAA’s (branched chain aminoacids). São utilizados como fonte de energia pelos músculos para exercícios de longa duração. C3 H O O HC 3 O H N2 H Is le c e(I ) o u in le HC 3 C3O H O H C3 N2 H H L u in (L u ec e e) HC 3 O H N2 H V lin (V l) a e a
  21. 21. Curiosidades Triptofano • Precursor de um neurotransmissor muito importante: SEROTONINA. N H O N H - O + + N 3 H N 3 H H O Triptofano Serotonina
  22. 22. Curiosidades Tirosina • Precursora de um neurotransmissor: EPINEFRINA. O O O H O H N2 H N2 H H O H O Tirosina H O + N2 H + N3 H H O H O H O H O Epinefrina Dopamina C3 H
  23. 23. Ionização + COOH  NH3CH  R Forma totalmente protonada O aminoácido pode agir como ácido (doador de prótons) COO +NH  CH 3  R Forma Dipolar Zwitterion COOH  NH2CH  X R Forma não iônica simplificada COO NH2 CH  R Forma totalmente desprotonada O aminoácido pode agir como base (receptor de prótons)
  24. 24. Ionização pH ácido Carga + Carga 0 pH básico Carga -
  25. 25. estado de ionização depende do pH do meio Ionização H+ Função carboxila - -COOH -COO • Todos os aminoácidos possuem um grupo carboxila • Ácido aspártico e ácido glutâmico possuem 2 grupos carboxila Função amina + -NH3 - NH2 H+ • Todos os aminoácidos possuem um grupo amina • Lisina possue 2 grupos amina
  26. 26. adição de NaOH (volume) H+ dissociados por mólecula
  27. 27. Ionização
  28. 28. Ponto isoelétrico pH no qual a molécula é eletricamente neutra. A soma das cargas positivas é igual a soma das cargas negativas Aminoácidos monoamínicos, monocarboxílicos: somente 2 hidrogênios dissociáveis pI = (pK1 + pK2) / 2 pI = (2,34 + 9,6) / 2 = 5,97 pI = (2,3 + 9,1) / 2 = 5,7
  29. 29. Ponto isoelétrico
  30. 30. Ionização
  31. 31. Peptídeos Proteína (polímero) (monômero) aminoácido COO + H3N — C — H  R
  32. 32. Peptídeos
  33. 33. Pentapeptídeo Extremidade aminoterminal Extremidade carboxiterminal ou ou N-terminal C-terminal Serilgliciltirosilalanileucina ou Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu
  34. 34. Peptídeo Aminoterminal coplanares A ligação peptídica é uma amida. O e H trans Rotação permitida C-Cα e N-Cα
  35. 35. Peptídeo o Glutationa – tripeptídeo – Captura agentes oxidantes o Encefalinas – pentapeptídeo encontrado no cérebro (ação analgésica) o Ocitocina – Hormônio peptídeo (nove resíduos de aminoácidos) – trabalho de parto e controla as contrações do músculo uterino ____________________________ Cys - Tyr - Ile - Gln - Asn - Cys - Pro - Leu - Gly 9 RESÍDUOS CONTRAÇÃO DA MUSCULATURA UTERINA o Bradicinina – (nove resíduos de aminoácidos) inibe a inflamação dos tecidos e atua como agente hipotensor do músculo liso Arg Pro Pro Gly Phe Ser Pro Phe Arg 9 RESÍDUOS AGENTE HIPOTENSOR DO MÚSCULO LISO

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