Estudo enzimático

1. 4. Factores que influenciam a actividade enzimática
Diversos a factores afectam a
actividade enzimática
A temperatura
Na generalidade das reacções enzimáticas a velocidade é proporcional à
temperatura a que estas decorrem. No caso das reacções enzimáticas,
estas apresentam uma temperatura óptima em que a velocidade da
reacção é máxima.
As enzimas quando sujeitas a baixas temperaturas ficam inactivas, devido
à falta de energia de activação para provocar o choque entre as moléculas
enzimáticas e as moléculas do substrato.
Influência da temperatura na actividade enzimática.
No entanto, com o aumento gradual da temperatura verifica-se também o aumento da actividade enzimática até
se atingir um máximo temperatura óptima de actividade (fig. 7). A partir desse valor verifica-se uma diminuição
da actividade até atingir um valor em que a enzima deixa de actuar devido à desnaturação da proteína que a
constitui (perde-se a configuração espacial e, por consequência, o centro activo).
A temperatura óptima de cada enzima situa-se geralmente próximo da temperatura normal das células do
organismo onde actuam.
No Homem as enzimas, em geral, têm uma temperatura de actuação entre os 35 °C e os 40 °C.
O pH
O pH do meio onde se encontra a enzima é um factor condicionante da
actividade enzimática. Geralmente as enzimas têm um pH óptimo de actuação,
para o qual a sua actividade é máxima; valores acima ou abaixo provocam
diminuição de actividade. Considerando os trabalhos experimentais realizados,
constataste que o pH óptimo para a pepsina actuar ronda valores de pH igual a
2 (pH ácido), enquanto que a amilase salivar necessita de um meio cujo pH
seja neutro pH igual a 7.
Efeito do pH na actividade enzimática
de diferentes enzimas.
Concentração
enzimática
Concentração
do substrato
Temperatura
pH
Cofactores

2. As concentrações de enzima e de substrato
A velocidade catalítica de uma reacção enzimática é condicionada tanto pela concentração da enzima como
pela do substrato.
À medida que se aumenta a concentração da enzima, formar-se-á mais produto
final, até um certo limite. Assim, pode afirmar-se que a velocidade de uma
reacção enzimática é directamente proporcional à concentração da
enzima, desde que haja excesso de substrato durante a reacção.
Se aumentarmos a concentração do substrato mantendo a da enzima, aumenta
a actividade enzimática, até um certo ponto em que se verifica a saturação
enzimática. Quando a concentração do substrato é baixa, a maior parte das
moléculas estão livres. Quando a concentração do substrato é muito alta, a
enzima torna-se saturada com o substrato praticamente toda a enzima se
encontra na forma de complexo enzima-substrato.
Nota:
As enzimas alostéricas apresentam um traçado diferente, e aparece com uma forma sigmoidal (S).