O documento discute proteínas e enzimas. Apresenta as características das proteínas, incluindo sua composição por aminoácidos, estrutura primária, secundária, terciária e quaternária. Também descreve diferentes tipos de proteínas como fibrosas e globulares. Discute enzimas como biocatalisadores que diminuem a energia de ativação de reações, mecanismos de inibição enzimática e tipos específicos de enzimas como conjugadas e alostéricas.

1. Biologia I
Aula 05 e 06
Proteínas e
enzimas
Profa: Mayara Setúbal

2. PROTEÍNAS
• Polímeros de aminoácidos;
Enzimas Reações
químicas
Anticorpos Defesa do
corpo
Compõem
Membrana
Plasmática
Citoesqueleto

3. PROTEÍNAS
• Composição molecular
dos aminoácidos:

4. PROTEÍNAS
• Ligação Peptídica:

5. PROTEÍNAS
Oligopeptídios ( 2 a 10) e
polipeptídios (11 a 80);
Diferenças entre as
proteínas:
• Quantidade de aminoácidos;
• Tipos de aminoácidos;
• Sequência de aminoácidos.

6. PROTEÍNAS
• Classificação dos AA:
• Essenciais: Não produzidos pelo organismo.
Ex: Histidina (recém-nascido), isoleucina, leucina, valina,
fenilalanina, metionina, treonina, triptofano e lisina.
• Naturais: São produzidos pelo organismo.
Ex: Alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína,
ácido glutâmico, glutamina, glicina, prolina, serina e tirosina.

7. PROTEÍNAS
• Estrutura Espacial:
Estrutura Primária:
Sequência linear de AA.
Estrutura Secundária:
Enrolamento da
estrutura primária.
Alfa hélice Folha Beta pregueada
Random coil – ao acaso

8. PROTEÍNAS
• Estrutura Espacial:
Estrutura Terciária:
Dobramento da estrutura
secundária - atração e
repulsão entre radicais
Estrutura Quaternária:
Duas ou mais cadeias
polipeptídicas

9. PROTEÍNAS
• Forma Geral:
• Fibrosas: cadeias filamentosas individuais e
alongadas. Ex.: Queratina e Colágeno.

10. PROTEÍNAS
• Forma Geral:
• Globulares: compactas devido a dobras da
longa cadeia peptídica. Ex.: Antígenos,
enzimas, hemoglobina, albumina.

11. PROTEÍNAS
• Composição:
• Simples ou homoproteínas:
após a hidrólise liberam apenas
AA. Ex.: Albumina, queratina.

12. PROTEÍNAS
• Composição:
• Conjugadas ou heteroproteínas:
após a hidrólise liberam AA e outra
substância (grupo prostético – metais,
ácidos nucléicos e açúcares).

13. PROTEÍNAS
• Número de cadeias
polipeptídicas:
• Monoméricas: uma
cadeia. Ex.: colágeno.

14. PROTEÍNAS
• Número de cadeias
polipeptídicas:
• Oligoméricas: formadas
por mais de uma cadeia.
Ex.: hemoglobina.

15. • Desnaturação proteica:
• Calor
• Alterações no PH
• Concentração de sais
Quebra de ligações e
interações
Perda da forma
Perda da função

16. PROTEÍNAS
• Renaturação:
• Ocorre em alguns casos:
• Hidratação

17. Enzimas
•São biocatalisadores;
•Diminuem a energia de ativação das
reações.

18. Enzimas

19. Enzimas
• Encaixe chave-fechadura de enzima e substrato:
HIDRÓLISE
SÍNTESE

20. Enzimas
• Encaixe chave-fechadura
de enzima e substrato:

21. Enzimas

22. Características
Enzimáticas
Especificidade;
Diminuem a energia de ativação;
Não são consumidas;
Participam de reações reversíveis;
Necessitam de condições favoráveis de PH e
temperatura.

23. Nomenclatura Enzimática
Terminação ASE  PROTEASE, AMILASE.
Nomenclatura usual: tripsina, pepsina, ptialina.
Sufixo ÊNIO ou prefixo PRO  enzimas inativas
(zimogênios)  pepsinogênio e protrombina.

24. PROTEÍNAS
• Fatores que afetam a atividade enzimática:

25. PROTEÍNAS

26. PROTEÍNAS

27. Inibição Enzimática
Reversível
• Competitiva: inibidor
liga-se reversivelmente ao
mesmo sítio de ligação do
substrato. Depende de [ ]
do substrato e do inibidor.

28. Inibição Enzimática
Reversível
• Não competitiva: o
inibidor liga-se a um sítio
diferente do substrato –
inibidor alostérico.
Depende apenas da [ ]
do inibidor.

29. Inibição
Enzimática
Reversível

30. Inibição Enzimática
Irreversível
Inibidor liga-se ao sítio ativo por
ligações covalentes. Importância:
inibição pelo antibiótico penicilina.

31. Tipos
específicos de
enzimas:
• Enzimas conjugadas:
• São enzimas formada s pela assoc ia ç ã o de
uma parte protei c a com outra parte não
protei c a , denomi na da , grupo pros té ti c o .
• A parte protei c a de uma holoenzi ma é
denomi na da Apoenzi ma enquanto que a
parte não protei c a é denomi na da coenzima .
HOLOENZIMA = COENZIMA + APOENZIM

32. Tipos
específicos
de
enzimas:
• Enzimas conjugadas:
• Coenzima ou coase - geralmente é uma
vitamina do complexo B, sendo a parte
não proteica, representa o centro ativo
da enzima ,isto é, local da molécula que
reage com o substrato, onde se
processam as reações.
• Apoenzima ou apoase é a parte proteica
responsável pela escolha da reação,
portanto, age como indicador do
substrato.

33. Tipos de enzimas específicos
de enzimas
• Enzimas alostéricas:
• Regulação alostérica, em termos gerais, é qualquer forma
de regulação em que a molécula reguladora (um ativador
ou inibidor) se liga a uma enzima em algum lugar diferente
do sítio ativo. O lugar onde o regulador se liga é chamado
de sítio alostérico.
• Enzimas alostéricas normalmente têm múltiplos sítios ativos
localizados em subunidades proteicas diferentes. Quando
um inibidor alostérico liga-se a uma enzima, todos os sítios
ativos nas subunidades proteicas são alterados ligeiramente
de forma que não funcionem tão bem.

35. DÚVIDAS???