O documento descreve as características estruturais e propriedades de um fragmento do príon humano (código 1qm2). Os príons são proteínas infecciosas que podem causar doenças neurodegenerativas fatais quando mudam de conformação de PrPc para PrPSc.

1. PRÍON HUMANO
Fragmento de Proteína 121 – 230
Código PDB: 1qm2
André Morilha Duarte 11036411
João Victor Fontinelle Consonni 11035011

2. - O nosso interesse pelo príon está diretamente ligado a
origem do nome dessa proteína.
- PRION: “Proteinaceous Infectius Particle”, ou seja,
Partícula Proteica Infecciosa.
- São proteínas que, na sua forma patogênica, são
capazes de causar doenças letais em diversos mamíferos,
inclusive no homem.
- Não possui material genético e, ainda assim, É CAPAZ DE
SE MULTIPLICAR!!!
- Muito mais resistente que vírus ou bactérias e, ainda
por cima, não provocam resposta imunológica no
organismo.

3. - Na década de 60, Tikvah Alper sugeriu a existência dos
príons, mas só três décadas depois, Stanley Prusiner
encontrou evidências da existência de tal proteína.
- Os Príons estão presentes em todos os mamíferos e são
encontrados em várias células do organismo.
- São resistentes ao congelamento, ao ressecamento, ao calor
do cozimento normal dos alimentos, à pasteurização e à
esterilização pelos procedimentos usuais.
- Para ser inativado o príon precisa ser exposto a uma
temperatura de 105°C, sob pressão, por aproximadamente
uma hora.
- Pouco se sabe do papel biológico do príon PrPc, sua forma
não patogênica.

4. - A PrPSc, uma forma modificada da PrPc, é capaz de
causar doenças neurodegenerativas fatais conhecidas
como Encefalopatias Espongiformes.
- A interação da PrPSc com a PrPc converte esta última
em PrPSc, iniciando um efeito dominó pelo qual
quantidades crescentes da proteína celular são
convertidas na forma causadora da doença.
- Não se conhece o mecanismo pelo qual a PrPSc leva à
encefalopatia espongiforme.
- Neste link encontra-se um vídeo ilustrativo do “dia-a-
dia” de um príon.

5. A 1qm2 (código PDB) é um fragmento da cadeia de um
príon humano. Tem como principais características
estruturais:
• Domínio principal de estruturas alfa e beta
• Uma cadeia principal.
• 112 resíduos.
• Capaz de sofrer mutação.
• Similaridade de sequencia de 90% com a PrP do
coelho.
Príon Humano PrP do Coelho

6. A diferença entre a PrPc e PrPSc se dá apenas nas
configurações moleculares:
- A estrutura predominante na PrPc é a alfa-hélice.
- A PrPSc apresenta estrutura pregueada (folhas beta).
- A sequência de aminoácidos é a mesma na forma
normal e patogênica, a diferença está apenas na
conformação da proteína.
Forma não patogênica
(PrPc)e patogênica
(PrPSc) do príon.

7. - O príon possui um lipídio ligado ao fundo de sua
estrutura que o mantém ligado à superfície das células
nervosas e também tem duas cadeias de hidratos de
carbono.
- Uma vez em contato com essas células nervosas o príon
PRPSc a desconstitui criando vacúolos de caráter
esponjoso em seu interior.
Estrutura do príon
Células nervosas
(lipídio em
afetadas.
amarelo).

9. - Como não há um tratamento efetivo contra essas
doenças, as únicas medidas que podem ser tomadas são
profiláticas.
- Recentemente, projetos de pesquisa desenvolvem
anticorpos que quando aplicados nas células neurais
coíbem a interação destas com os príons PrPSc,
impedindo assim sua degradação.
- Neste link o conhecimento a respeito dos príons é
colocado junto ao universo da ficção para tentar explicar a
“ciência” por trás dos zumbis!

10. Sites:
- http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=1QM2
- http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do?momID=101
- http://del-campo.com/artigosmed/a_sidrome_da_vaca_louca.pdf
- http://prionseinfeccoesbiobio1.blogspot.com.br/
- http://g1.globo.com/ciencia-e-saude/noticia/2012/01/remedio-
para-mal-da-vaca-louca-nao-faz-mal-ao-cerebro-diz-estudo.html
- http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0365-
05962003000100002
Livros:
- NELSON, David L.; COX, Michal M. Capítulo 6: Estrutura
Tridimensional das Proteínas. Princípios de bioquímica de Lehninger.
5. ed. Porto Alegre : Artmed, 2011. Pág 153, Adendo 6-4.