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PROTEÍNAS
Proteínas
• São os compostos orgânicos mais abundantes da matéria viva (cerca
do 50 a 80% do peso seco da célula ).
• São compostos orgânicos de alto PM;
• Resultam da expressão de informação genética;
• Apresentam dimensões variadas – desde pequenos péptidos até
grandes cadeias.
• Constituídas pela união de vários aa ligados através de ligações
peptídicas;
• Constituídas por atomos de (C, H, O, e N), Alguns aminoácidos podem
conter átomos de enxofre.
Estrutura Geral dos Aminoácidos
Ligação peptídica ou amidica
- Os aminoácidos sofrem uma reacção de polimerização;
- A ligação peptídica ocorre entre o grupo amina de um aminoácido mais grupo carboxila do
aminoácido.
Aminoácidos
São substâncias orgânicas que apresentam em sua constituição dois
grupos funcionais diferentes: Uma carboxila ( referente aos ácidos)
carboxílicos e um amino ( referente a amina)
Quanto a nutrição dos Aminoácidos
Aminoácidos essências – o organismos não consegue sintetizar, mas
sao obtidos na alimentação.
ex: fenilalanina, histidina, isoleucina, lisina, leucina, metionina,
treonina, triptofano, valina.
Aminoácidos não essenciais ou naturais – o organismo e capaz de
sintetizar.
Ex: ácido aspártico, ácido glutanico, alanina, arginina, asparagina,
cisteína, glicínia, glutamina, prolina, serina, tirosina.
• O organismo animal e capaz de produzir apenas 12 dos 20 aminoácidos existentes
na natureza, devendo os demais sendo retirados da alimentação.
• Já os vegetais são capazes de produzir os 20 aminoácidos.
Importância dos Aminoácidos
• A importância dos Aminoácidos e vital para o organismo
• São unidades estruturais dos peptídeos e das proteínas
• Funcionam como sistema tampão, ou seja, actuam no controle do pH
das células
• São elementos necessários para os processos físicos que afectam ao
corpo como o crescimento muscular, a producao de hormônios e o bom
funcionamento do sistema nervoso.
Organização estrutural das proteínas
As proteínas apresentam 4 níveis de organização da estrutura molecular,
que correspondem a uma hierarquia na sua organização e complexidade.
Estrutura primária ;
Estrutura secundária;
Estrutura terceária;
Estrutura quartenária;
Estrutura primária
Estrutura secundária
Estrutura terceária
Desnaturação de proteínas
Funções das proteínas
Existe uma grande variedade de funções nas células; podem ser divididas
em 2 grupos:
• Dinâmica
Ex: transporte, defesa, catálise de reações, função regulada, contração
muscular, etc...
Estruturais
Ex:
Colágeno ( nos ossos, tendões, cartilagens e na pele)
Queratina( encontrada na pele, unha e cabelo)
Elastina( as fibras elásticas são formadas por elastina)
Proteínas conjugadas
• São proteínas que se associam a outras substâncias
Exemplos:
1. Glicoproteínas- ( proteínas + glicídios)
2. Nucleoproteínas- ( proteínas + ácidos nucleicos)
3. Lipoproteinas- ( proteína + lipideos)
4. Metaloproteínas- ( proteína + ferro ou cobre)
Proteína Globular
Homoproteínas - Constituídas exclusivamente por aminoácidos – por
hidrólise fornecem apenas mistura de aminoácidos;
Exemplo: albuminas, globulinas e histonas.
Heteroproteínas - São constituídas por aminoácidos mais outro
componente não-protéico, denominado grupo prostético;
Exemplos: nucleoproteínas, lipoproteínas, fosfoproteínas,
metaloproteínas, glicoproteínas e cromoproteínas.
Homoproteína
Heteroproteína
Classificação das Proteínas em relação ao número de
cadeias polipeptídicas:
 Proteínas Monoméricas: são aquelas que apresetam apenas uma cadeia
polipeptídica;
 Proteínas Oligoméricas: são proteínas formadas por mais de uma
cadeia polipeptídica.
São proteínas de estrutura e função mais complexas.

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Proteínas: estrutura, funções e importância

  • 2. Proteínas • São os compostos orgânicos mais abundantes da matéria viva (cerca do 50 a 80% do peso seco da célula ). • São compostos orgânicos de alto PM; • Resultam da expressão de informação genética; • Apresentam dimensões variadas – desde pequenos péptidos até grandes cadeias. • Constituídas pela união de vários aa ligados através de ligações peptídicas; • Constituídas por atomos de (C, H, O, e N), Alguns aminoácidos podem conter átomos de enxofre.
  • 3. Estrutura Geral dos Aminoácidos
  • 4. Ligação peptídica ou amidica - Os aminoácidos sofrem uma reacção de polimerização; - A ligação peptídica ocorre entre o grupo amina de um aminoácido mais grupo carboxila do aminoácido.
  • 5.
  • 6. Aminoácidos São substâncias orgânicas que apresentam em sua constituição dois grupos funcionais diferentes: Uma carboxila ( referente aos ácidos) carboxílicos e um amino ( referente a amina)
  • 7.
  • 8.
  • 9.
  • 10. Quanto a nutrição dos Aminoácidos Aminoácidos essências – o organismos não consegue sintetizar, mas sao obtidos na alimentação. ex: fenilalanina, histidina, isoleucina, lisina, leucina, metionina, treonina, triptofano, valina. Aminoácidos não essenciais ou naturais – o organismo e capaz de sintetizar. Ex: ácido aspártico, ácido glutanico, alanina, arginina, asparagina, cisteína, glicínia, glutamina, prolina, serina, tirosina.
  • 11. • O organismo animal e capaz de produzir apenas 12 dos 20 aminoácidos existentes na natureza, devendo os demais sendo retirados da alimentação. • Já os vegetais são capazes de produzir os 20 aminoácidos.
  • 12. Importância dos Aminoácidos • A importância dos Aminoácidos e vital para o organismo • São unidades estruturais dos peptídeos e das proteínas • Funcionam como sistema tampão, ou seja, actuam no controle do pH das células • São elementos necessários para os processos físicos que afectam ao corpo como o crescimento muscular, a producao de hormônios e o bom funcionamento do sistema nervoso.
  • 13. Organização estrutural das proteínas As proteínas apresentam 4 níveis de organização da estrutura molecular, que correspondem a uma hierarquia na sua organização e complexidade. Estrutura primária ; Estrutura secundária; Estrutura terceária; Estrutura quartenária;
  • 18. Funções das proteínas Existe uma grande variedade de funções nas células; podem ser divididas em 2 grupos: • Dinâmica Ex: transporte, defesa, catálise de reações, função regulada, contração muscular, etc... Estruturais Ex: Colágeno ( nos ossos, tendões, cartilagens e na pele) Queratina( encontrada na pele, unha e cabelo) Elastina( as fibras elásticas são formadas por elastina)
  • 19. Proteínas conjugadas • São proteínas que se associam a outras substâncias Exemplos: 1. Glicoproteínas- ( proteínas + glicídios) 2. Nucleoproteínas- ( proteínas + ácidos nucleicos) 3. Lipoproteinas- ( proteína + lipideos) 4. Metaloproteínas- ( proteína + ferro ou cobre)
  • 20.
  • 22.
  • 23. Homoproteínas - Constituídas exclusivamente por aminoácidos – por hidrólise fornecem apenas mistura de aminoácidos; Exemplo: albuminas, globulinas e histonas. Heteroproteínas - São constituídas por aminoácidos mais outro componente não-protéico, denominado grupo prostético; Exemplos: nucleoproteínas, lipoproteínas, fosfoproteínas, metaloproteínas, glicoproteínas e cromoproteínas.
  • 26. Classificação das Proteínas em relação ao número de cadeias polipeptídicas:  Proteínas Monoméricas: são aquelas que apresetam apenas uma cadeia polipeptídica;  Proteínas Oligoméricas: são proteínas formadas por mais de uma cadeia polipeptídica. São proteínas de estrutura e função mais complexas.