As proteínas são moléculas orgânicas essenciais formadas por aminoácidos ligados. Elas desempenham funções estruturais e catalíticas vitais em todas as células. As proteínas possuem estruturas primária, secundária, terciária e quaternária complexas que determinam sua forma e função. Os 20 aminoácidos básicos são os blocos de construção das proteínas.

1. PROTEÍNAS
CONCEITO GERAL
As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes e importantes nas células e
perfazem 50% ou mais de seu peso seco. São encontradas em todas as partes de todas as
células, uma vez que são fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e função celulares.
Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma especializada para uma função
biológica diversa. Além disso, a maior parte da informação genética é expressa pelas
proteínas.
Pertencem à classe dos peptídeos, pois são formadas por aminoácidos ligados entre si
por ligações peptídicas. Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH 2 ) de um
aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma
amida.
São os constituintes básicos da vida: tanto que seu nome deriva da palavra grega
"proteios", que significa "em primeiro lugar". Nos animais, as proteínas correspondem a cerca
de 80% do peso dos músculos desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco.
Mesmo nos vegetais as proteínas estão presentes.
A importância das proteínas, entretanto, está relacionada com suas funções no
organismo, e não com sua quantidade. Todas as enzimas conhecidas, por exemplo, são
proteínas; muitas vezes, as enzimas existem em porções muito pequenas. Mesmo assim, estas
substâncias catalisam todas as reações metabólicas e capacitam aos organismos a construção
de outras moléculas - proteínas, ácidos nucléicos, carboidratos e lipídios - que são necessárias
para a vida.
COMPOSIÇÃO
Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêm
enxofre. Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e
cobre. Seu peso molecular é extremamente elevado.
Todas as proteínas, independentemente de sua função ou espécie de origem, são
construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos, arranjados em várias
seqüências específicas.

2. FUNÇÃO
Elas exercem funções diversas, como:
- Catalisadores;
- Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;
- Armazenamento(ferritina);
- Veículos de transporte (hemoglobina);
- Hormônios;
- Anti-infecciosas (imunoglobulina);
- Enzimáticas (lipases);
- Nutricional (caseína);
- Agentes protetores.
Devido as proteínas exercerem uma grande variedade de funções na célula, estas
podem ser divididas em dois grandes grupos:
- Dinâmicas - Transporte, defesa, catálise de reações, controle do metabolismo e
contração, por exemplo;
- Estruturais - Proteínas como o colágeno e elastina, por exemplo, que promovem a
sustentação estrutural da célula e dos tecidos.
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Quanto a Composição:
- Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos.
- Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não
peptídico, denominado grupo prostético. Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas,
glicoproteínas, etc.

3. Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:
- Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.
- Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as
proteínas de estrutura e função mais complexas.
Quanto à Forma:
- Proteínas Fibrosas - Na sua maioria, as proteínas fibrosas são insolúveis nos
solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente
por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. A esta categoria
pertencem as proteínas de estrutura, como colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos
cabelos, as esclerotinas do tegumento dos artrópodes, a conchiolina das conchas dos
moluscos, ou ainda a fribrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos. Algumas
proteínas fibrosas, porém, possuem uma estrutura diferente, como as tubulinas, que são
formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente.
- Proteínas Globulares - De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos
esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares
situam-se entre 10.000 e vários milhões. Nesta categoria situam-se as proteínas ativas como
os enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.
Esquemas de proteínas globulares e fibrosas
FORMAÇÃO
Este processo chama-se desnaturação. As proteínas desnaturadas não são funcionais. Um
exemplo comum de desnaturação é visto na fritura de um ovo. No ovo cru, a proteína
(albumina) é solúvel e a clara é um fluido transparente e viscoso. Quando é aplicado calor ao
ovo, a proteína altera sua forma, toma-se insolúvel e adquire uma cor branca.
PROTEÍNAS HOMÓLOGAS
São proteínas que desempenham a mesma função em tecidos ou em espécies
diferentes. Estas proteínas possuem pequenas diferenças estruturais, reconhecíveis
imunologicamente.

4. Os segmentos com seqüências diferentes de aminoácidos em proteínas homólogas são
chamados "segmentos variáveis", e geralmente não participam diretamente da atividade da
proteína. Os segmentos idênticos das proteínas homólogas são chamados "segmentos fixos", e
são fundamentais para o funcionamento bioquímico da proteína.
ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS
As proteínas possuem complexas estruturas espaciais, que podem ser organizadas em
quatro níveis, crescentes em complexidade:
1 - Estrutura Primária
- Dada pela seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula.
- É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo
espacial da molécula.
- A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos
semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade
"carboxi terminal".
- A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática
das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres.
- Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a
orientação espacial da molécula.

5. Fórmulas estruturais de amino ácidos
alanina
glutamina
ácido amino butírico
serina
arginina
asparagina
ácido aspártico fenilalanina
cisteína ácido glutâmico
glicina
leucina
histidina
lisina
homocisteína
serina
tirosina
triptofano

6. 2 - Estrutura Secundária
- É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária
da proteína.
- É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente.
- Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos
aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.
- O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma regular; isso acontece
quando os ângulos das ligações entre carbonos a e seus ligantes são iguais e se repetem ao
longo de um segmento da molécula.
3 - Estrutura Terciária
- Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência
polipeptídica.
- É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".
- Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente.
- Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em domínios, regiões com
estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia
polipeptídica.
- Os domínios são considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de
uma proteína.

7. 4 - Estrutura Quaternária
- Surge apenas nas proteínas oligoméricas.
- Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as
subunidades da molécula.
- Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto,
e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.
- As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no
desempenho da função bioquímica da proteína.
AMINOÁCIDOS
CARACTERÍSTICAS GERAIS
- São as unidades fundamentais das proteínas.
- Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em seqüência de apenas 20
aminoácidos.
- Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos especiais, que
só aparecem em alguns tipos de proteínas.

8. Os aminoácidos que intervêm na composição das proteínas (existem outros) são
número de 20 e obedecem à estrutura geral representada na figura abaixo:
ESTRUTURA QUÍMICA GERAL
- Os 20 aminoácidos possuem características estruturais em comum, tais como:
A presença de um carbono central, quase sempre assimétrico.
Ligados a este carbono central, um grupamento carboxila, um grupamento amina e um
átomo de hidrogênio.
O quarto ligante é um radical chamado genericamente de "R", responsável pela
diferenciação entre os 20 aminoácidos. É a cadeia lateral dos aminoácidos. É o radical "R"
quem define uma série de características dos aminoácidos, tais como polaridade e grau de
ionização em solução aquosa.