Proteínas química orgânica

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Proteínas química orgânica

  1. 1. PROTEÍNASCONCEITO GERAL As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes e importantes nas células eperfazem 50% ou mais de seu peso seco. São encontradas em todas as partes de todas ascélulas, uma vez que são fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e função celulares.Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma especializada para uma funçãobiológica diversa. Além disso, a maior parte da informação genética é expressa pelasproteínas. Pertencem à classe dos peptídeos, pois são formadas por aminoácidos ligados entre sipor ligações peptídicas. Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH 2 ) de umaminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de umaamida. São os constituintes básicos da vida: tanto que seu nome deriva da palavra grega"proteios", que significa "em primeiro lugar". Nos animais, as proteínas correspondem a cercade 80% do peso dos músculos desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco.Mesmo nos vegetais as proteínas estão presentes. A importância das proteínas, entretanto, está relacionada com suas funções noorganismo, e não com sua quantidade. Todas as enzimas conhecidas, por exemplo, sãoproteínas; muitas vezes, as enzimas existem em porções muito pequenas. Mesmo assim, estassubstâncias catalisam todas as reações metabólicas e capacitam aos organismos a construçãode outras moléculas - proteínas, ácidos nucléicos, carboidratos e lipídios - que são necessáriaspara a vida. COMPOSIÇÃO Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêmenxofre. Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco ecobre. Seu peso molecular é extremamente elevado. Todas as proteínas, independentemente de sua função ou espécie de origem, sãoconstruídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos, arranjados em váriasseqüências específicas.
  2. 2. FUNÇÃO Elas exercem funções diversas, como: - Catalisadores; - Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis; - Armazenamento(ferritina); - Veículos de transporte (hemoglobina); - Hormônios; - Anti-infecciosas (imunoglobulina); - Enzimáticas (lipases); - Nutricional (caseína); - Agentes protetores. Devido as proteínas exercerem uma grande variedade de funções na célula, estaspodem ser divididas em dois grandes grupos: - Dinâmicas - Transporte, defesa, catálise de reações, controle do metabolismo econtração, por exemplo; - Estruturais - Proteínas como o colágeno e elastina, por exemplo, que promovem asustentação estrutural da célula e dos tecidos.CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS Quanto a Composição: - Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos. - Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical nãopeptídico, denominado grupo prostético. Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas,glicoproteínas, etc.
  3. 3. Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas: - Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica. - Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São asproteínas de estrutura e função mais complexas. Quanto à Forma: - Proteínas Fibrosas - Na sua maioria, as proteínas fibrosas são insolúveis nossolventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmentepor longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. A esta categoriapertencem as proteínas de estrutura, como colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas doscabelos, as esclerotinas do tegumento dos artrópodes, a conchiolina das conchas dosmoluscos, ou ainda a fribrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos. Algumasproteínas fibrosas, porém, possuem uma estrutura diferente, como as tubulinas, que sãoformadas por múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente. - Proteínas Globulares - De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menosesféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos molecularessituam-se entre 10.000 e vários milhões. Nesta categoria situam-se as proteínas ativas comoos enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc. Esquemas de proteínas globulares e fibrosasFORMAÇÃOEste processo chama-se desnaturação. As proteínas desnaturadas não são funcionais. Umexemplo comum de desnaturação é visto na fritura de um ovo. No ovo cru, a proteína(albumina) é solúvel e a clara é um fluido transparente e viscoso. Quando é aplicado calor aoovo, a proteína altera sua forma, toma-se insolúvel e adquire uma cor branca.PROTEÍNAS HOMÓLOGAS São proteínas que desempenham a mesma função em tecidos ou em espéciesdiferentes. Estas proteínas possuem pequenas diferenças estruturais, reconhecíveisimunologicamente.
  4. 4. Os segmentos com seqüências diferentes de aminoácidos em proteínas homólogas sãochamados "segmentos variáveis", e geralmente não participam diretamente da atividade daproteína. Os segmentos idênticos das proteínas homólogas são chamados "segmentos fixos", esão fundamentais para o funcionamento bioquímico da proteína.ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS As proteínas possuem complexas estruturas espaciais, que podem ser organizadas emquatro níveis, crescentes em complexidade: 1 - Estrutura Primária - Dada pela seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula. - É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjoespacial da molécula. - A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidossemelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade"carboxi terminal". - A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimáticadas ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres. - Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com aorientação espacial da molécula.
  5. 5. Fórmulas estruturais de amino ácidos alanina glutamina ácido amino butírico serina arginina asparaginaácido aspártico fenilalanina cisteína ácido glutâmico glicina leucina histidina lisinahomocisteína serina tirosina triptofano
  6. 6. 2 - Estrutura Secundária - É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primáriada proteína. - É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente. - Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dosaminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila. - O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma regular; isso acontecequando os ângulos das ligações entre carbonos a e seus ligantes são iguais e se repetem aolongo de um segmento da molécula.3 - Estrutura Terciária - Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüênciapolipeptídica. - É a forma tridimensional como a proteína se "enrola". - Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente. - Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em domínios, regiões comestruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeiapolipeptídica. - Os domínios são considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional deuma proteína.
  7. 7. 4 - Estrutura Quaternária - Surge apenas nas proteínas oligoméricas. - Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, assubunidades da molécula. - Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto,e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc. - As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente nodesempenho da função bioquímica da proteína.AMINOÁCIDOSCARACTERÍSTICAS GERAIS - São as unidades fundamentais das proteínas. - Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em seqüência de apenas 20aminoácidos. - Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos especiais, quesó aparecem em alguns tipos de proteínas.
  8. 8. Os aminoácidos que intervêm na composição das proteínas (existem outros) sãonúmero de 20 e obedecem à estrutura geral representada na figura abaixo:ESTRUTURA QUÍMICA GERAL - Os 20 aminoácidos possuem características estruturais em comum, tais como: A presença de um carbono central, quase sempre assimétrico. Ligados a este carbono central, um grupamento carboxila, um grupamento amina e umátomo de hidrogênio. O quarto ligante é um radical chamado genericamente de "R", responsável peladiferenciação entre os 20 aminoácidos. É a cadeia lateral dos aminoácidos. É o radical "R"quem define uma série de características dos aminoácidos, tais como polaridade e grau deionização em solução aquosa.

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