A fraqueza muscular ocorre em aproximadamente 25-50% dos pacientes criticamente doentes, e persistir por anos após a alta da UTI , de tal forma que apenas metade dos sobreviventes de retornar ao trabalho dentro de um ano.
O paciente gravemente enfermo, tem tendência a desenvolver a degradação muscular, entendemos que a eletroestimulação associada ao cicloergômetro busca manter a integridade das fibras musculares tipo I e II. Iniciando pelas fibras tipo II evitando a perda de suas estruturas e mantendo as do tipo I. O recrutamento através do cicloergômetro mostra o aumento do consumo de 0².
Terapia Celular: Legislação, Evidências e Aplicabilidades
Efeitos da Eletroestimulação e Cicloergometro em Pacientes Críticos
1. • Gabriela Oliveira 141.1037
• Greicy Kelly Santana 141.1045
• Patricia Martins 142.188
• Jonatam Arana 142.375
• Thamara Alves 142.284
EFEITOS FISIOLÓGICOS DOS
RECURSOS TERAPÊUTICOS
MANUAIS E DA ELETROTERAPIA NA
FISIOTERAPIA
ESTÁGIO HOSPITALAR I
Turma Integral
Israel Moraes dos Santos
Efeitos Fisiológicos da Eletroestimulação e
Ciclo Ergômetro nos Pacientes Críticos
2. • § 1º Paciente crítico/grave é aquele que se encontra em risco iminente de
perder a vida ou função de órgão/sistema do corpo humano, bem como
aquele em frágil condição clínica decorrente de trauma ou outras condições
relacionadas a processos que requeiram cuidado imediato clínico, cirúrgico,
gineco-obstétrico ou em saúde mental.
http://bvsms.saude.gov.br/bvs/saudelegis/gm/2011/prt2338_03_10_2011.html
3.
4. Prevalência
• A fraqueza muscular ocorre em
aproximadamente 25-50% dos pacientes
criticamente doentes, e persistir por
anos após a alta da UTI , de tal forma
que apenas metade dos sobreviventes de
retornar ao trabalho dentro de um ano.
Angela K. M. Et,al. Acquired Neuromuscular Weakness and Early Mobilization in the Intensive Care Unit. Anesthesiology. January, 2013
5.
6. Objetivo: avaliar os efeitos da eletroestimulação ( EMS ) contra a atrofia por desuso dos
membros inferiores em pacientes em coma depois de acidente vascular cerebral ou lesão
cerebral traumática na unidade de cuidados intensivos .
7. Síntese Degradação
“Dinâmica da degradação de
miosina adquirida durante fraqueza
severa em doença grave na unidade
de terapia intensiva.”
8. Degradação da Proteína
RAMOS, C. P. A via proteolítica dependente de ubiquitina/proteassoma. Departamento de Química e Bioquímica, Faculdade de
Ciências e Tecnologia e Centro de Biomedicina Molecular e Estrutural, Universidade do Algarve, Campus de Gambelas, 2002.
12. • “A mobilização precoce é uma terapia que traz benefícios físicos, psicológicos e
evita os riscos de hospitalização prolongada, reduzindo a incidência de
complicações acelerando a recuperação e diminuindo a duração da ventilação
mecânica (VM).”
FELICIANO, V. A et,al A influência da mobilização precoce no tempo de internamento na Unidade de Terapia Intensiva. ASSOBRAFIR
Ciência. Ago;3 , 2012
13. “Entre vários recursos utilizados na tentativa de reverter
ou minimizar a perda de força muscular de pacientes na
UTI, o ciclo ergômetro, que tem sido uma ferramenta que,
ainda tímida na sua indicação e uso, mostra bons
resultados.”
14. “ A ENMT pode promover atividade muscular
em uma fase precoce da doença crítica em que o
paciente ainda se encontra inábil para realizar
contração muscular voluntária.”
15. CONTRAÇÕES MUSCULARES
FISIOLÓGICAS X ELÉTRICAS
CONTRAÇÕES FISIOLOGICAMENTE
INDUZIDAS
CONTRAÇÕES ELETRICAMENTE
INDUZIDAS
• As fibras musculares de diâmetro
pequeno e de contração lenta são as
primeiras a serem recrutadas.
• As fibras musculares de diâmetro
grande e de contração rápida são as
primeiras a serem recrutadas.
• As contrações e o recrutamento
atuam de forma assincrônica para
reduzir a fadiga muscular.
• As contrações e o recrutamento são
sincrônicos, dependendo do número
de pulsos por segundo.
• Os órgãos tendinosos de Golgi evitam
os músculos de gerarem muita força.
• Os órgãos tendinosos de Golgi não
conseguem anular o desenvolvimento
da tensão, dentro da unidade
musculodinosa.
STARKEY , chad. Recursos Terapêuticos em Fisioterapia. 1ª ed. São Paulo: Editora Manola Ltda: 2001.
16.
17. BENEFÍCIOS
Prevenção de hipotrofismo
Manter ou/e aumentar a massa muscular
Melhora da capacidade oxidativa do músculo
Aumento do suprimento sanguíneo muscular
Redução de edema e inflamação
Diminui o estresse cardiovascular e respiratório
Melhora da perfusão muscular
KARATZANOS, E. et al. Electrical Muscle Stimulation: An Effective Form of Exercise and Early Mobilization to Preserve Muscle Strength in
Critically Ill Patients. Critical Care Research and Practice. Volume 2012.
18. “A estimulação elétrica das extremidades inferiores humanos aumenta o
consumo de energia, oxidação de carboidratos e absorção de glicose do
corpo inteiro”
Objetivo: comparar os efeitos metabólicos agudos da eletro estimulação (ES)
para extremidades de membros inferiores em comparação com exercício de
ciclo ergometro voluntário (VE) com intensidade idêntica.
19.
20.
21. Considerações Finais
O paciente gravemente enfermo, tem
tendência a desenvolver a degradação muscular,
entendemos que a eletroestimulação associada ao
cicloergômetro busca manter a integridade das
fibras musculares tipo I e II. Iniciando pelas
fibras tipo II evitando a perda de suas estruturas
e mantendo as do tipo I. O recrutamento através
do cicloergômetro mostra o aumento do
consumo de 0².
Notas do Editor
Objetivo: avaliar os efeitos da eletroestimulação ( EMS ) contra a atrofia por desuso dos membros inferiores em pacientes em coma depois de acidente vascular cerebral ou lesão cerebral traumática na unidade de cuidados intensivos .
“O efeito da estimulação elétrica muscular na prevenção da atrofia por desuso muscular em pacientes com distúrbio consciência na unidade de cuidados intensivos”
O proteassoma ubiquitina Pathway (UPP) é o mecanismo principal para o catabolismo de proteínas no citosol de mamíferos e de núcleo. A UPP altamente regulamentado atinge uma ampla variedade de processos e substratos celulares e defeitos no sistema pode resultar na patogénese de várias doenças humanas importantes. O papel central da UPP na biologia foi reconhecido com o Prêmio Nobel de Química, que foi atribuído a Avram Hershko, Aaron Ciechanover e Irwin Rose em 2004. A UPP é central para a regulação de quase todos os processos celulares, incluindo:
processamento de antígenos
apoptose
Biogenesis de organelas
ciclo celular e divisão
transcrição e reparação do ADN
A diferenciação e desenvolvimento
A resposta imune e a inflamação
Neural e degeneração muscular
Morfogênese de redes neurais
A modulação de receptores de superfície celular, canais de iões e da via secretora
Resposta ao estresse e extracelulares moduladores
biogênese do ribossomo
Infecção viral
Degradação de uma proteína através da ubiquitina proteassoma Pathway (UPP) envolve dois passos discretos e sucessivas: a marcação da proteína de substrato por meio da ligação covalente de moléculas múltiplas de ubiquitina (conjugação); e a subsequente degradação da proteína etiquetada pelo proteassoma 26S, composto do núcleo catalítico 20S e 19S do regulador (degradação). Esta função clássica de ubiquitina é associado com funções de manutenção, regulação do volume de negócios de proteína e geração antigeni-peptídeo.
Mais recentemente, tornou-se evidente que a modificação de proteínas por ubiquitina também tem funções não convencionais (não-degradação), tais como a regulação da reparação do ADN e endocitose. Estas funções não-tradicionais são ditadas pelo número de unidades de ubiquitina ligados a proteínas (mono contra poli-ubiquitinação) e também pelo tipo de ligação de cadeia da ubiquitina que está presente.
Conjugação
A ubiquitina fica covalentemente ligado a si próprio e / ou outras proteínas, quer como uma única molécula ou como cadeias de poli-ubiquitina. O acessório de ubiquitina ao ε-amina de resíduos de lisina de proteínas alvo requer uma série de passos enzimáticos dependentes de ATP por E1 (ubiquitina de activação), E2 (ubiquitina de conjugação) e E3 (ubiquitina liga�o da) enzimas. E3 se liga ao substrato proteínas e também para uma E2 para formar um complexo de E2-E3-substrato. É o reconhecimento e a formação do referido complexo que tem o mais elevado nível de especificidade de substrato para a cascata de conjugação. O C-terminal de resíduos Gly75-Gly76 da ubiquitina são os resíduos chave que funcionam na química diversa de reacções de ubiquitina. A ubiquitina pode ser conjugada a si através de lisina específica (K6, K11, K27, K29, K33, K48 ou K63) resíduos que resulta em vários tipos de ligações em cadeia.
Desubiquitinação (desconjugação)
As ligações covalentes de ubiquitina (vínculos isopeptídicas) entre ubiquitina e uma proteína-alvo, bem como entre as moléculas de ubiquitina em uma cadeia pode ser revertida por enzimas específicas (deubiquitinating dobragens). Estudos recentes revelaram que Dubs são enzimas dinâmicas que fazem parceria com várias proteínas que interagem para facilitar tanto a seleção substrato e atividade DUB. Montagem de Dubs individuais em complexos de proteínas distintas permitiu a diversificação da actividade DUB que é necessário para processar os cada vez mais diversos conjuntos de monoubiquitin e poliubiquitina marcas em substratos. Esta regulação dinâmica no sistema de proteassoma ubiquitina é sublinhada pela crescente evidência de que muitos Dubs fazem parte de complexos ubiquitina ligase, o que permite Dubs para regular a atividade e abundância de tanto a ligase e do substrato. Um subconjunto de dubs e seus complexos associados são exibidos abaixo, juntamente com as vias celulares em que atuam.
Ubiquitina-Like modificadores (ubls)
Embora ubiquitina modificador é a tradução pós mais bem compreendida, existe uma crescente família de proteínas de ubiquitina-like (ubls) que modificam alvos celulares num percurso que é paralelo à, mas distinto do da ubiquitina. Estes modificadores alternativos incluem: SUMO, NEDD8, ISG15, APG8, APG12, FAT10, Ufm1, URM1 e Hub1. Estas moléculas relacionadas têm novas funções e influenciam diversos processos biológicos. Há também regulação cruzada entre as várias vias de conjugação desde algumas proteínas podem tornar-se modificado por mais do que um LBM e, por vezes, mesmo ao mesmo resíduo de lisina. Por exemplo, a modificação SUMO frequentemente actua de forma antagonista com a de ubiquitinação e serve para estabilizar substratos proteicos. Proteínas conjugadas com ubls normalmente não são direcionados para a degradação pelo proteassoma, mas sim funcionar em diversas atividades regulatórias. Penhora de ubls podem alterar a conformação do substrato, afectar a afinidade para ligantes ou outras moléculas que interagem, alterar a localização substrato e estabilidade da proteína influência. Ubls são estruturalmente semelhantes aos da ubiquitina e são processados, activado, conjugados e conjugados libertado por passos enzimáticos que são semelhantes aos mecanismos correspondentes para a ubiquitina. Ubls também são traduzidas com extensões de terminal C que são processados para expor o LRGG invariante C-terminal. Estes modificadores têm a sua própria específica E1 (ativar), E2 (conjugação) e E3 (ligadura) enzimas que conjugam as ubls de alvos intracelulares. Estes conjugados podem ser revertida por UBL-específica isopeptidases que têm mecanismos semelhantes aos das enzimas deubiquitinating.