1. .
Sumário:
Microrganismos e indústria alimentar - Papel das enzimas como
biocatalisadores. Conceito de energia de activação. Modelos de
actuação das enzimas; Modelo de Fischer e Modelo de Koshland.
Especificidade absoluta e relativa.
6. Enzimas
As reacções metabólicas envolvem quebra e formação de ligações e
em condições normais de pressão e /ou temperatura, só algumas têm
energia cinética suficiente para dar início a uma reacção química
Energia de activação – é a energia mínima necessária para desencadear
uma reacção química
9. Enzimas
São proteínas catalisadoras que intervêm nas reacções
ou processos celulares – Biocatalisadores
Aceleram a velocidade das reacções, diminuindo a sua
energia de activação e facilitando a reacção entre os
reagentes
Não afectam a energia que é libertada na reacção,
mantendo o equilíbrio químico e a quantidade de
energia livre de uma reacção.
Facilitam a transformação dos substratos em produtos
10. Reacção exergónica ou
exenergética- quando a
quantidade de energia
dos produtos é menor
do que a quantidade de
energia dos reagentes
Reacção endergónica
ou endenergética-
quando aos produtos
possuem maior
quatidade de energi a
do que os reagentes.
14. Actividade enzimática
Complexo enzima-substrato
Complexo enzima-
-substrato
Caracteriza-se por:
-Ser instável;
-Formar-se em fracções de tempo muito
reduzidas;
-Aumentar instabilidade dos reagentes;
-Diminuir energia de activação.
Produtos da
Reacção Complexo é Enzima origi-
reacção estão
termina desagregado nal fica livre
formados
21. Actividade enzimática
Especificidade Especificidade
absoluta relativa
Enzima reconhece
Enzima reconhece
vários substratos
apenas um substrato
semelhantes
Subtrato induz mudança Modelo de encaixe
de configuração da enzima induzido
aumentando catalisação
22. .
Sumário:
-Microrganismos e indústria alimentar – Factores que
condicionam a actividade enzimática : temperatura, pH,
concentração da enzima e concentração do substrato.
- Regulação da actividade enzimática: Indução e inibição.
-Inibição irreversível e reversível. Inibidores competitivos e não
competitivos (alostéricos)
24. Actividade enzimática
Variantes de eficiência de reacção
Factores que Alteram eficiência
afectam estrutura da sua actividade
das enzimas catalisadora
pH Alteram estrutura da enzima
influenciando velocidade de reacção
Temperatura
pH Temperatura Velocidade da reacção será
afectada pela concentração
Constantes da enzima e do substrato
25. Actividade enzimática
Activação/Inactivação da enzima
Activadas num Valores de pH e
Enzimas intervalo especifico temperatura
pH e temperatura óptimos
Fora do intervalo de Ocorre
Enzimas pH e temperatura inactivação da
em que é activada enzima
pH óptimo entre 6 e 8
Organismo
humano
Temperatura óptima é 37ºC
26. Actividade enzimática
Influência da temperatura
Subida de Aumenta taxa de Maior conversão
temperatura formação de dos reagentes
produtos
em produtos
Maior facilidade da
formação do complexo
enzima-substrato
A partir de certos
Ocorre Provoca alterações na
limites de
desnaturação estrutura da enzima
temperatura
Impede-se reconhecimento
e ligação aos substratos
Organismo
humano Inicia-se desnaturação
com 41 e 42ºC
27. Actividade enzimática
Actividade enzimática
aumenta com a Temperatura baixa
temperatura
Actividade máxima Inactivação
das enzimas
Temperatura óptima Aumento da
Velocidade de temperatura
reacção diminui
Acima Actividade
Desnaturação retomada
28. Actividade enzimática
As enzimas são activas num
intervalo restrito de pH
pH óptimo de actuação
Fora Conforma Interacção
pH
ção com o
Influencia do centro substrato
activo
Velocidade de reacção
diminui
29. Actividade enzimática
Aumenta
Concentração
enzimática Aumenta
Substrato
disponível
Velocidade
de reacção
30. Actividade enzimática
Aumenta
Concentração
elevada
Concentração
do substrato
Velocidade
estabiliza
Aumenta
Saturação
Velocidade da dos centros
reacção activos
31. Actividade enzimática
Importância do cofactor
Necessitam da presença de
Muitas Cofactores
moléculas não proteicas
enzimas
para funcionarem
Designa-se
Orgânicos Inorgânicos
por
Ex: vitaminas Ex: Fe2+, Mn2+
coenzima
Sua componente Apoenzima combinada
proteica é apoenzima com cofactor denomina-
se holoenzima
Proteína e cofactor isolados
não possuem actividades
catalíticas
37. Actividade enzimática
Controlo e regulação
Inibição reversível Inibição irreversível
Ligação temporária Ligação permanente
Não
Competitiva Exemplo: muitos venenos
Competitiva
funcionam como inibidores
irreversíveis
41. Actividade enzimática
Controlo e regulação
Inibidor diferente do
substrato
Liga-se à enzima na
zona alostérica
Impede a ligação do
substrato ao centro activo
50. Actividade enzimática
Controlo e regulação
Produto
final
Inibidores reversíveis
Concentração
Concentração
Acumulação
diminui
não competitivos
aumenta
em excesso
Centro alostérico da
primeira enzima
Inibição
Libertação Actividade
Alteração da Inibição do da
conformação centro enzima
Activação alostérico retomada