Enzimas

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Profª Quitéria

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Enzimas

  1. 1. Quitéria Paravidino Aulas 17 e 18
  2. 2.  Enzimas são catalisadores orgânicos.  São proteínas que facilitam as reações químicas.  Produção de enzimas – controle sobre as reações de seu próprio metabolismo.  Biotecnologia – enzimas produzidas por microrganismos.
  3. 3.  São proteínas catalisadoras existentes em todos os seres vivos.  As enzimas aceleram as reações químicas e reduzem a energia de ativação.
  4. 4.  Algumas enzimas dependem de um cofator (substância inorgânica) ou de uma coenzima (substância orgânica) para poderem trabalhar corretamente.
  5. 5.  Algumas enzimas atuam no interior da célula, e outras são lançadas fora dela e atuam no meio extracelular.  Os processos naturais dependem da atuação de diversas enzimas.  A deficiência (total ou parcial) na produção de algumas enzimas pode acarretar doenças ou a morte do organismo.
  6. 6.  Uma enzima reconhece seu substrato pela forma – ela é altamente específica.  A enzima pode ser reutilizada ao fim da reação, catalisando novamente uma reação idêntica à que acabou de promover.
  7. 7.  A desnaturação enzimática modifica o sítio ativo de uma enzima.
  8. 8.  Via metabólica: reações químicas sequenciais  O(s) produto(s) de uma reação constitui(em) o(s) substrato(s) para a reação seguinte.
  9. 9.  Modulação da ação dos genes responsáveis pela síntese de uma enzima.  Regulação das enzimas já produzidas: inibição competitiva, inibição não competitiva e inibição por retroalimentação (feedback)
  10. 10.  O inibidor e o substrato “competem” e apenas um pode ligar-se ao sítio ativo.  A função da enzima é impedida enquanto o inibidor permanecer ligado.  A presença do inibidor não impede a atividade enzimática.  A enzima tem sempre seu sítio ativo ocupado, pelo substrato ou pelo inibidor.
  11. 11.  O inibidor pode ligar-se a um local diferente do sítio ativo (sítio alostérico).  A enzima altera a sua forma impedindo o ajuste do substrato.
  12. 12.  O produto final de uma via metabólica é capaz de ligar-se ao sítio alostérico existente na 1ª enzima da via, alterando a configuração do sítio ativo.  Efeito: inativar temporariamante essa via.  Com a queda da concentração do produto final, deixa de ocorrer a inibição e a via volta a funcionar normalmente.
  13. 13.  Processos industriais usam microrganismos produtores de enzimas ou apenas enzimas produzidas por estes seres.  Pães e bolos, vinho e cerveja, queijos,...  Detergentes e sabões.  Indústria textil.  Fabricação de papéis.  Produção de etanol, biodiesel  Processos laboratoriais.  Indústria farmacêutica.
  14. 14.  (UERJ- 13) Existem dois tipos principais de inibidores da atividade de uma enzima: os competitivos e os não competitivos. Os primeiros são aqueles que concorrem com o substrato pelo centro ativo da enzima. Considere um experimento em que se mediu a velocidade de reação de uma enzima em função da concentração de seu substrato em três condições: • ausência de inibidores; • presença de concentrações constantes de um inibidor competitivo; • presença de concentrações constantes de um inibidor não competitivo. Os resultados estão representados no gráfico abaixo: A curva I corresponde aos resultados obtidos na ausência de inibidores. As curvas que representam a resposta obtida na presença de um inibidor competitivo e na presença de um não competitivo estão indicadas, respectivamente, pelos seguintes números: (A) II e IV (B) II e III (C) III e II (D) IV e III

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