O documento discute as propriedades e funções das enzimas, incluindo sua estrutura, classificação, fatores que afetam a velocidade da catálise, especificidade, inibição e regulação. As enzimas são proteínas que aceleram reações químicas nas células e podem ser reguladas por meio de inibição reversível ou modificação covalente.

1. Enzimas
Dra. Natalia Velasquez Oliveira
UNIVERSIDADE FEDERAL RURAL DE PERNANBUCO - UFRPE
Unidade de Serra Talhada
Matéria (s): Bioquímica/Biofísica/ Química Orgânica para Ciências
Biológicas.
SERRA TALHADA- PE
2017

2. Sumário
Introdução: Conceitos e Propriedades;
1) Cofatores e Coenzimas;
2) Nomenclatura e Classificação;
3) Catálise;
4) Fatores que afetam a velocidade da catálise
5) Estrutura;
6) Especificidade
7) Modelos Relação Estrutura Atividade
8) Inibição e regulação enzimática
Referencias Bibliográficas
Enzimas
Enzimas

3. Introdução: Conceitos e
propriedades
Enzimas
Proteínas com a função específica de acelerar
reações químicas nas células;
Maioria é proteína globular (exceto ribozimas);
Catalisadores mais notáveis:
•Catalisam reações nas condições celular.
•Apresentam especificidade por seu substrato;
•Apresentam alto poder catalítico
•Apresentam regulação de sua atividade catalítica.

4. 1. Cofatores e Coenzimas
Enzimas
Cofator Enzima
Zn2+ Anidrase carbônica carboxipeptidase
Mg2+ hexocinase
Ni2+ urease
Mo Nitrato redutase
Se Glutationa peroxidase
Mn2+ Superóxido dismutase
K+ Propionil-CoA -carboxilase
Cofatores
metálicos

5. 2. Nomenclatura e classificação
Enzimas
a) Oxirredutases
– Desidrogenases
– Redutases
– Oxigenases
b) Transferases
– Transaminases (aminotransferases)
– Quinases ou cinases
c) Hidrolases
– Hidroxilases
– Glicosidases
– Peptidases
d) Liases
e) Isomerases
f) Ligases

6. 3. Catalisadores
Enzimas
1. Formação do P,
energeticamente
favorável, exotérmica;
2. Formação de S,
energeticamente
desfavorável, endotérmica.

7. 4. Fatores que afetam a velocidade
da catálise
Enzimas
Concentração do substrato no estado de transição,
Variações no pH do meio
Temperatura.
Inibição enzimática
Regulação enzimática

8. 4. Fatores que afetam a velocidade
da catálise
Enzimas

9. 4. Fatores que afetam a velocidade
da catálise
Enzimas
Concentração
Vo = velocidade inicial da reação.
[S] = concentração do substrato.
Vmax = velocidade máxima.
KM = Constante de Michaelis-
Menten para um dado substrato.

10. 4. Fatores que afetam a velocidade
da catálise
Enzimas
pH do meio

11. 4. Fatores que afetam a velocidade
da catálise
Enzimas
Temperatura
1. o aumento usual na
velocidade de reação com
a temperatura;
2. o valor crescente de
desnaturação térmica da
enzima acima de uma
temperatura crítica.

12. 5. Estrutura do Sítio-Ativo
Enzimas
É uma fenda ou sulco tridimensional na superfície
da enzima;
Ocupa somente uma pequena parte da molécula.

13. 6. Especificidade
Enzimas

14. 6. Especificidade: Relativa
Enzimas

15. 7. Modelos Relação Enzima
Substrato: Chave-Fechadura
Enzimas

16. 7. Modelos Relação Enzima
Substrato: Ajuste induzido.
Enzimas

17. 8. Inibição e regulação enzimática
Enzimas
Inibidor enzimático: molécula ligada à cadeia
polipeptídica de uma enzima ↓ a velocidade da
reação.
Tipos: irreversível e reversível (baseia-se na
natureza química da ligação)

18. 8. Inibição e regulação enzimática
Enzimas
Inibição irreversível: Através de ligação covalente.
Ex.: Inibição da AchE por organofosforados.

19. 8. Inibição e regulação enzimática
Enzimas
Inibição reversível:
Através de uma ou mais interações químicas não
covalentes (pontes de hidrogênio, interação
hidrofóbica, ligação iônica, van der Walls, dipolo-
dipolo).
Tipos: Competitiva, não-competitiva e mista.

20. 8. Inibição e regulação enzimática
Enzimas
Competitiva:
A estrutura química do inibidor competitivo
assemelha-se à estrutura do substrato.
Ex.: inibição da
desidrogenase
succníca (ciclo
de Krebs) pelo
malonato.

21. 8. Inibição e regulação enzimática
Enzimas
Competitiva:
Pode ser revertida ↑ a concentração do substrato.

22. 8. Inibição e regulação enzimática
Enzimas
Não-Competitiva:
Ligação do inibidor apenas ao complexo ES
originando um complexo ESI:
Não é revertida
com ↑ na
concentração do
substrato.

23. 8. Inibição e regulação enzimática
Enzimas
Mista:
O inibidor pode se ligar tanto a [E] quanto ao
complexo [ES], formando o complexo [ESI]
Ex.: Metais pesados (Pb2+, Ag2+, Hg2+).
Ligam-se a SH (cadeia lateral da cisteína).

24. 8. Inibição e regulação enzimática
Enzimas
Enzimas Reguladoras:
Regulação não covalente ou controle alostérico.
Modificação covalente reversível.
Clivagem proteolítica.
Produção de formas múltiplas de enzimas
(isoenzimas).

25. 8. Inibição e regulação enzimática
Enzimas
Sistema multienzimático ou via metabólica:
Seqüência de reações químicas em que um
sistema multienzimático atua em conjunto para
converter um determinado substrato em um ou
mais produtos.
Ex.: Glicólise anaeróbica. A glicose → 2
moléculas de ácido láctico, sob a ação de 11
enzimas
A primeira enzima de uma via é uma reguladora.
A enzima reguladora que catalisa a reação mais
lenta de uma via é a marca passo.
Enzimas marca passos: reguladoras.
Classificadas: enzimas alostéricas e enzimas
reguladas covalentemente.

26. 8. Inibição e regulação enzimática
Enzimas
Regulação alosterica ou não-covalente:
Enzimas alostéricas: proteínas reguladoras que apresentam
um sítio catalítico e um sítio alostérico ou regulador.
Ao sítio alostérico se liga o efetor ou M (não covalente).
Sítios ativos e alostéricos: localizados em regiões distintas.
2 formas: T (tensa), não ligada ao S, e R (Relaxada) ligada.
Tem especificidade tanto para o seu S quanto para o M.
Os M são ativadores ou inibidores da atividade catalítica.

27. 8. Inibição e regulação enzimática
Enzimas
Enzimas alostéricas homotrópica e heterotrópica.
Regulação homotrópica: o modulador é o próprio
substrato da enzima.
Quando o substrato atua como modulador
homotrópico ele se liga ao sítio alostérico, regulando
assim, a atividade da enzima.
Regulador heterotrópico: Qualquer substância
diferente do substrato.
Algumas enzimas alostéricas apresentam ambos os
tipos de regulação.

28. 8. Inibição e regulação enzimática
Enzimas
Efeito da Concentração do S na atividade enzimática
das enzimas alostéricas:
Enzimas complexas, proteínas oligoméricas.
Curva v x [S] e efeitos
dos moduladores
alostéricos
heterotrópico M+ e M-
na sua curva de
saturação

29. 8. Inibição e regulação enzimática
Enzimas
Propriedades das enzimas alostéricas:
São proteínas oligoméricas;.
São reguladas pela ligação não covalente do efetor ou
modulador ao sítio regulador ou alostérico;
Apresentam curva de saturação do tipo sigmóide;
Apresentam propriedades cooperativas;
Não seguem o comportamento cinético descrito por
Michaelis-Menten, para as enzimas simples;
A concentração do substrato que corresponde à metade da
velocidade máxima é denominada K0,5.

30. 8. Inibição e regulação enzimática
Enzimas
Enzimas reguladas covalentemente:
(Glicogênio) + Fosfato →
Fosforilase A + 2H2O → Fosforilase B + 2Pi
Fosforilase
fosfatase
Fosforilase b + 2ATP → Fosforilase a+ 2ADP
Fosforilase
cinase
(Glicogênio encurtado de
um resíduo de glicose) +
glicose-1-fosfato

31. 8. Inibição e regulação enzimática
Enzimas
Zimogênios:
Precursores inativos ativados por enzimas proteolíticas
(hidrolise).
Forma ativa: atividade hidrolítica.
Os zimogênios da quimotripsina e tripsina, são,
respectivamente, quimotripsinogênio e tripsinogênio.

32. 8. Inibição e regulação enzimática
Enzimas
Ativação da tripsina:
1. Tripsinogênio → Tripsina + hexapeptídeo
Tripsina
2. Tripsinogênio → Tripsina + hexapeptídeo
enteroquinase

33. 8. Inibição e regulação enzimática
Enzimas
Ativação da Quimiotripsina:
Tripsina
1 Quimotripsinogênio → p-Quimotripsina + p-Quimotripsina
2 p-Quimotripsina → a-Quimotripsina + 2 dipeptídeos

34. 8. Inibição e regulação enzimática
Enzimas
Izoenzimas:
Composição das subunidades da lactato-desidrogenase e suas localizações:
Formas moleculares múltiplas de uma enzima, que realizam
a mesma ação catalítica;
Ex.: A lactato-desidrogenase (LDH);
Essas subunidades são codificadas por genes diferentes

35. Referências Bibliográficas
CAMPBELL, A.K. Bioquímica. 3ª ed. Porto Alegre: Artmed, 2000.
MARZZOCO, A.; TORRES, B. B. B Bioquímica básica. 3ª Ed.
São Paulo: Guanabara Koogan, 2007.
MURRAY, R.K. A Bioquímica, 9ª Edição, São Paulo, Editora
Atheneu, 2002
HARPER. Bioquímica Ilustrada (Lange) 27ª edição, Porto Alegre:
Artmed, 2008.
NELSON, D. L. Princípios de Bioquímica de Lehninger Edição
4ª, Porto Alegre: Artmed. 2006
STRYER, L. Bioquímica, 6º edição, Editora Guanabara Koogan,
2008.
VOET, DONALD E VOET, JUDITHH G. Bioquímica. 3ª Edição
Porto Alegre: Artmed, 2006.
Enzimas