O documento discute as enzimas, proteínas que catalisam reações químicas no corpo. Ele explica que as enzimas aumentam a velocidade das reações sem afetar o equilíbrio, formando um complexo com o substrato no sítio ativo. Algumas enzimas requerem cofatores como íons metálicos ou coenzimas derivadas de vitaminas para funcionar corretamente.

1. ENZIMAS
Profa. Dra. Danielle Z. S. Furtado
CENTRO DE EDUCAÇÃO TECNOLOGICA DE TERESINA-CET
FRANCISCO ALVES DE ARAÚJO LTDA
FACULDADE DE TECNOLOGIA DE TERESINA -CET

2. Introdução
• Só há vida se duas condições básicas forem preenchidas.
• Primeiro, o organismo deve ser capaz de se autorreplicar (tópico
considerado na Parte III);
• Segundo, ele deve ser capaz de catalisar reações químicas com
eficiência e seletividade.
CO2 e H2O
Presença
de O2

3. Introdução
Por que o açúcar
permanece intacto por
anos na prateleira dos
supermercados ?

4. CATÁLISE
• A diferença é a catálise.
• Sem catálise, as reações químicas, como aquelas da
oxidação da sacarose, não poderão ocorrer na escala de
tempo adequada e, então, não poderão sustentar a vida.

5. Toda enzima é uma
proteína?

6. Formação da Enzima

7. ENZIMAS
• A maioria das enzimas é proteína!
Exceção: moléculas de RNA;
• A conformação de uma enzima pode alterar a sua
atividade catalítica?

8. ENZIMAS
• A atividade catalítica depende da integridade da
conformação nativa.
• Exemplos:
• Se uma enzima for desnaturada ou dissociada ;
• Se uma enzima for degradada até os aminoácidos
Portanto, as estruturas proteicas primária,
secundária, ter-ciária e quaternária das
enzimas são essenciais para a ativi-dade
catalítica.

9. COFATORES
• Algumas enzimas não necessitam de outros grupos
químicos além dos próprios resíduos de aminoácidos.
• Cofator, que são íons inorgânicos, como Fe2+, Mg2+ , Mn2+
ou Zn2+
• Coenzima, que é uma molécula orgânica ou metalorgânica
complexa.

10. COFATORES

12. Coenzimas
As coenzimas agem como carreadores transitórios
de grupos funcionais específicos. A maioria delas é
derivada das vitaminas, nutrientes orgânicos que
precisam estar presentes em pequenas quantidades
na dieta. Algumas enzimas necessitam tanto de uma
coenzima quanto de um ou mais íons metálicos para
terem atividade. Uma coenzima ou um íon metálico
que se ligue muito firmemente, ou mesmo
covalentemente, a uma enzima é denominado
grupo prostético.

13. Coenzimas

14. COENZIMA
• Uma coenzima ou um íon metálico que se ligue muito firmemente, ou mesmo
covalentemente, a uma enzima é denominado grupo prostético.
• Uma enzima completa, cataliticamente ativa, junto com a sua coenzima e/ou íons
metálicos, é denominada holoenzima.

15. CLASSIFICAÇÃO
• As enzimas são classificadas segundo as reações que
catalisam
• Muitas enzimas receberam seus nomes pela adição do sufixo “ase” ao nome dos
respectivos substratos ou por uma palavra que descreve a atividade. Assim, a urease
catalisa a hidrólise da ureia e a DNA-polimerase catalisa a polimerização de
nucleotídeos para formar DNA. Outras enzimas foram batizadas pelos seus
descobridores devido a uma função ampla, antes que se conhecesse a reação
específica catalisada por elas. Por exemplo, uma enzima conhecida por atuar na
digestão de alimentos foi denominada pepsina, do grego pepsis (digestão).

16. Como as enzimas funcionam

17. Como as enzimas funcionam
Sítio ativo: a propriedade característica das reações
catalisadas por enzimas é que a reação acontece confinada
em um bolsão da enzima.
Substrato : A molécula que se liga no sítio ativo e sobre a qual
a enzima age.

18. Como as enzimas funcionam
O contorno da superfície do sítio ativo é delimitado por resíduos de aminoácidos com grupos nas cadeias laterais que ligam o substrato e que catalisam
a sua transformação química. Com frequência, o sítio ativo engloba o substrato, sequestrando-o completamente da solução.

19. ATIVIDADE ENZIMATICA
• As enzimas alteram a velocidade da reação, não o seu
equilíbrio
A função do catalisador é aumentar a velocidade da reação. A catálise não afeta
o equilíbrio da reação. (Lembre-se de que uma reação está em equilíbrio quando as
concentrações dos produtos e dos reagentes não variam.)

20. ATIVIDADE ENZIMATICA
Os catalisadores aumentam a velocidade das reações por diminuírem as energias de ativação.

21. ATIVIDADE ENZIMATICA
• As enzimas não são exceções à regra de que os catalisadores não
afetam o equilíbrio da reação.
• As flechas bidirecionais na Equação 6-1 indicam isto: qualquer enzima
que catalise a reação S → P também catalisa a reação P → S.
• O papel da enzima é acelerar a interconversão entre P → S.
• A enzima não é gasta no processo e o ponto de equilíbrio não é
afetado mais rapidamente quando uma enzima apropriada está pre-
sente, pois a velocidade da reação é aumentada.

22. ATIVIDADE ENZIMATICA

23. • O QUE SÃO OS SUBSTRATOS?
• São os reagentes que se transforma em produtos.
• O que são enzimas?
• São catalizadores proteicos que aumentam a velocidade
de reação química.
• O que é o complexo enzima-substrato?
• É quando ocorre a ligação especifica entre uma enzima e o
substrato, formando o complexo chave e fechadura.

24. • Como uma enzima pode ser inibida ou ativada ?
• Quando uma célula atingiu a sua necessidade, a enzima
precisa ser inibida.
• Quais os fatores afetam a velocidade da reação
eenzimática?
• Concentração do substrato, temperatura , ph 0