O documento discute as proteínas e aminoácidos. As proteínas são macromoléculas abundantes nas células vivas e desempenham funções estruturais e metabólicas importantes. As proteínas são formadas por cadeias de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. Os aminoácidos possuem grupos funcionais que determinam suas propriedades químicas e solubilidade.
3. PROTEÍNAS
As proteínas são as
macromoléculas mais
abundantes nas células
vivas.
Ocorrem em todas as
células e em todas as
partes das mesmas.
4. FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
Formam estruturas de sustentação – colágeno e elastina
Transportam oxigênio – hemoglobina
Catalisam reações químicas – enzimas
Atuam no controle do metabolismo – hormônios
São componentes de mecanismos contráteis – actina e
miosina
Coagulação sanguínea – fibrinogênio
Defesa – reação a proteínas estranhas (antígeno/anticorpo)
Controla a atividade de genes
5. CONSTITUIÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Os aminoácidos apresentam em sua molécula um grupo
amino (-NH2) base e, e um grupo carboxila (-COOH). Em pH
fisiológico eles apresentam-se ionizados.
Fórmula básica dos aminoácidos:
-NH2: amino, é uma base
fraca que é um receptor de
prótons (H+).
-COOH: carboxila, atua
como um ácido fraco, que
doa prótons
pH neutro
- R: cadeia lateral
6. SOLUBILIDADE DOS AMINOÁCIDOS
Os aa, podem ser classificados pelos seus grupos R:
De acordo com sua solubilidade em água os aminoácidos se
classificam em:
-Apolares (hidrofóbicos): pouca ou nenhuma solubilidade em
água – glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina,
metionina, fenilalanina e triptofano.
-Polares (hidrofílicos): altamente solúveis em água (-OH,
-SH, -NH2 ou –COOH).
- neutros: mesmo número de carga positiva e negativa –
asparagina, glutamina, cisteína, serina, treonina e tirosina.
- ácidos: com predomínio de carga negativa – aspartato e
glutamato
- básicos: com predomínio de carga positiva – arginina,
histidina e lisina.
11. OS AMINOÁCIDOS – ÁCIDOS E BASES
Os aa, podem agir como ácidos e bases (NATUREZA
ANFOTÉRICA)
1- Em ambientes ácidos há mais prótons (H+), portanto o
ácido fica protonado (COOH), tanto quanto a base (NH3+).
2- Quando o pH vai subindo, com a adição de hidroxila (OH),
o grupo ácido libera o próton.
3- Quando é adicionado mais (OH-), não há mais prótons no
grupo ácido, então ele retira o próton do grupo amino.
15. PROTEÍNAS – LIGAÇÃO PEPTIDICA
Os dipeptídeos e proteínas são formados por ligações
peptídicas entre aminoácidos.
Ligação peptídica: ligação do grupo carboxila (COOH) de um
aminoácido com o grupo amino (NH2) de outro, com a saída
de 1 molécula de água.
17. PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
A cadeia poliptídica pode apresentar de 2 a milhares de
aminoácidos.
2 aa: dipeptídeo
3 aa: tripeptídeo
Até 30 aa: oligopeptídeo
> 30 aa polipetídeo
> 50 aa proteínas C
18. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Estrutura primária: é a sequência de aa ao longo da cadeia
polipetídica. Começa na porção amino e termina na porção
carboxila.
19. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Estrutura secundária: descreve a formação de estruturas regulares pela
cadeia polipeptídica.
Alfa-hélice: ocorre o enrolamento da cadeia ao redor de um eixo
mantidas por pontes de hidrogênio, formando uma mola ou hélice, cada
volta tem 3,6 aa., ex. cabelo e lã (estrutura elástica).
20. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Folha beta pregueada: estrutura mantida por pontes de hidrogênio entre
os aa de cadeias diferentes dispostos paralelamente. Estrutura flexível
porém não elástica (fios de seda).
21. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Estrutura terciária: o dobramento final da cadeia polipeptídica
por interação de regiões alfa-hélice ou folha beta-pregueada
ou regiões sem estrutura definida.Confere às proteínas sua
atividade biológica específica.
22. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Estruturas terciárias são estabilizadas por ligações fracas
que estabilizam os dobramentos da estrutura terciária.
TIPOS DE LIGAÇÕES:
Pontes de hidrogênio: estabelecida entre as cadeias laterais
de aa polares: serina, treonina e tirosina
Interações hidrofóbicas: formadas entre as cadeias laterais
dos aa apolares: glicina, alanina, isoleucina ,etc.
Ligações eletrostáticas ou iônicas: interações de grupos com
cargas opostas. Importante para o dobramento da cadeia.
Localizados na superfície da proteína.
24. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Estrutura quaternária: associação de 2 ou mais cadeias
polipeptídicas para formar 1 proteína funcional. Ex:
hemoglobina com 4 cadeias polipeptídicas.
27. FORMA DAS PROTEÍNAS
As proteínas, segundo a sua forma, podem ser chamadas de
globulares ou fibrosas.
Proteínas globulares: são proteínas com formato final esférico e
com alta solubilidade em água. Ex: tripsina – proteína enovelada,
cadeias laterais hidrofóbicas no interior da molécula e cadeias
laterais ionizadas no exterior interagindo com a água.
Albuminas: solúveis em água, desnaturadas pelo calor,
ovoalbumina, albumina sérica.
Globulinas: levemente solúveis em água, desnaturadas pelo calor,
globulina sérica
Lipoproteínas: lipídios como colesterol e triglicerídeos não são
solúveis em água, devendo ser complexados com uma proteína
transportadora hidrossolúvel.
28. FORMA DAS PROTEÍNAS
As proteínas, segundo a sua forma, podem ser chamadas de
globulares ou fibrosas.
Proteínas globulares: são proteínas com formato final esférico e
com alta solubilidade em água. Ex: tripsina – proteína enovelada,
cadeias laterais hidrofóbicas no interior da molécula e cadeias
laterais ionizadas no exterior interagindo com a água.
Albuminas: solúveis em água, desnaturadas pelo calor,
ovoalbumina, albumina sérica.
Globulinas: levemente solúveis em água, desnaturadas pelo calor,
globulina sérica
Lipoproteínas: lipídios como colesterol e triglicerídeos não são
solúveis em água, devendo ser complexados com uma proteína
transportadora hidrossolúvel.
29. FORMA DAS PROTEÍNAS
Proteínas fibrosas:
1- Contém quantidades maiores de estrutura secundária
regular
2- Apresenta forma de cilindro longo
3- Apresenta baixa solubilidade em água
4- Apresenta função estrutural
Exemplos:
Alfa queratina: 2 ou 3 cadeias de alfa-hélice associados
formando longos cabos. Epiderme, cabelo, lã, chifres, unhas,
cascos, bicos, penas etc.
30. FORMA DAS PROTEÍNAS
Colágeno: composto por
glicina, prolina e
hidroxiprolina
Beta queratina: as fibras
são formadas por
empilhamento em folhas
beta pregueadas. Ex:
fios de seda e teia de
aranha
31. DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS
A proteína é dita desnaturada quando sua
conformação nativa é destruída, devido a
quebra de ligações não covalentes,
resultando em uma cadeia distendida
32. DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Fatores que provocam desnaturação:
Aquecimento: aquecimento da proteína nativa provoca
rompimento de ligações não-covalentes
PH: muito alto ou muito baixo, conferem à molécula uma
elevada carga positiva ou negativa ocasionando uma
repulsão intramolecular, expondo o interior hidrofóbico.
Uréia: substituem as ligações que mantinham a estrutura
nativa da molécula
Detergentes: introdução de sua cauda hidrofóbica no interior
apolar da proteína rompe ligações hidrofóbicas.
33. ANEMIA FALCIFORME
Doença resultante de uma mutação com substituição de
ácido glutâmico (grupo R com carga negativa) por valina
(grupo R hidrofóbico). As moléculas da hemoglobina
substituída sofrem agregação quando estão desoxigenadas.
Os agregados formam um preciptado fibroso que distorce as
hemácias adquirindo forma de foice, que obstruem capilares
impedindo a oxigenação.
34. DIGESTÃO DE PROTEÍNAS
Locais:
• estômago
• intestino
Síntese das
enzimas:
• estômago
• pâncreas
• intestino
36. Proteínas da dieta
Lúmen Intestinal Enterócito Capilares
Digestão Aminoácidos aa
40%
+
Aminoácidos
Dipeptídios aa
Tripeptídios
60%
Dipeptidases
Tripeptidase
Somente fetos e recém-nascidos são capazes de captar algumas
proteínas sem digestão prévia (por pinocitose). Imunoglobulinas do
colostro do leite são absorvidas intactas fornecendo → imunidade
passiva.
Fato sem importância em termos nutricionais
Notas do Editor
As proteínas são responsáveis pela transmissão das características hereditárias, são componentes da pele, cabelo e unhas, tecido conjuntivo e de suporte.
Glicina o R é um H. CH3 alanina
aa. Polares: encontrados na superfície da mol. Protéica, apresentam grupos com carga elétrica que interage com a água. aa. Ácidos são dicarboxílicos. Aa polares sem carga asparagina e glutamida (grupo amida), cisteína grupo sulfidrila, serina, treonina e tirosina grupo hidroxila
Essa natureza anfótera das proteínas explica sua capacidade de atuar como tampões no sangue, podendo reagir com ácidos e bases para evitar um excesso de qualquer um dos dois.
Oxitocina 9 aa, glucagon 29 aa, hemoglobina 574 aa , insulina 51 aa
Exemplo a insulina humana, a quebra das pontes dissulfeto inativa a proteína.
Ponte de H: ligação entre o – H do - NH2 de um aa e o O do – C0 do grupo ácido de outro.
Ponte de H: ligação entre o – H do - NH2 de um aa e o O do – C0 do grupo ácido de outro.
A hemoglobina apresenta 2 cadeias alfa(clara) e 2 beta(escura), cada cadeia envolve um grupo heme contendo ferro.
Indivíduos diabéticos apresentam albuminúria
Indivíduos diabéticos apresentam albuminúria
Uréia: estabelecem pontes de hidrogênio com radicais da proteína.
Essas hemácias são mais frágeis promovendo hemólise e anemia severa e são mais rígidas que as hemácias normais. Sintomas febre, inchaço e dor em várias partes do corpo, suas vítimas morrem na infância, comum entre hispânicos e negros. Hetero problemas quando existe uma forte queda no nível de O2, grandes altitudes, exerc. Mergulho, intoxicação alcoólica.
